Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "lipazy" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-10 z 10
Tytuł:
Lipolytic Activity of Bacillus sp. Isolated from the Natural Environment
Aktywność lipolityczna Bacillus sp. wyizolowanych z środowiska naturalnego
Autorzy:
Nabrdalik, M.
Grata, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/388813.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
Bacillus sp.
lipases
tributyrin
Tween
lipazy
tributyryna
Opis:
In the study 10 bacterial strains of Bacillus kind were screened (B. cereus, B. firmus, B. mycoides, B. pumilus i B. subtilis) for their ability to synthesize lipases on the media containing the following fatty substrates as carbon sources: tributyrin and Tween 40, 60, 80. The growth media were incubated for 15 days and the results were recorded after 2, 4, 8 and 15 days. The results were presented as the amount of liberated moles of fatty acids [mol] and the units of lipolytic activity U/cm3. Tested bacterial strains displayed different levels of activity of extracellular lipases depending on the type of the fatty substrate source and the time of culturing. For most of the tested strains the maximum production of lipases took place on the 15th day of culturing. The most effective growth medium in the process of enzymes biosynthesis was the medium with tributyrin, and both B. cereus A96 and G10 strains distinguished from the others by the highest activity liberating on average 97.5 and 69.375 moles of fatty acids. The value of lipolytic activity was increasing during the experiment from the value of 0.958 to 1.375 U/cm3 for A96 strain and from 0.625 to 3.125 U/cm3 for G10 strain. Taking into account all tested growth media, the lowest lipolytic activity was displayed by B. pumilus Tw3 strain.
W pracy przebadano 10 szczepów bakterii z rodzaju Bacillus (B. cereus, B. firmus, B. mycoides, B. pumilus i B. subtilis) pod względem możliwości syntezy lipaz w podłożach zawierających jako źródło węgla substraty tłuszczowe: tributyrynę oraz Tween 40, 60 i 80. Inkubację podłoży prowadzono przez 15 dni, a odczyty wykonano po 2, 4, 8 i 15 dniach. Wyniki podano jako ilość uwolnionych _moli kwasów tłuszczowych [_mol] oraz w jednostkach aktywności lipolitycznej U/cm3. Wśród badanych szczepów wykazano zróżnicowanie w poziomie aktywności zewnątrzkomórkowych lipaz w zależności od źródła substratu tłuszczowego i czasu hodowli. Dla większości badanych szczepów maksymalna produkcja lipaz występowała w 15 dniu hodowli. Najefektywniejsze w biosyntezie enzymów okazało się podłoże zawierające tributyrynę, a szczepy B. cereus A96 i G10 wyróżniały się najwyższą aktywnością, uwalniając średnio 97,5 oraz 69,375 _moli kwasów tłuszczowych. Wartość aktywności lipolitycznej wzrastała w trakcie doświadczenia z 0,958 do 1,375 U/cm3 dla szczepu A96 oraz z 0,625 do 3,125 U/cm3 dla szczepu G10. Natomiast, uwzględniając wszystkie testowane podłoża, najmniejszą aktywnością lipolityczną charakteryzowa ł się szczep B. pumilus Tw3.
Źródło:
Ecological Chemistry and Engineering. A; 2013, 20, 6; 653-661
1898-6188
2084-4530
Pojawia się w:
Ecological Chemistry and Engineering. A
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immobilizacja fizyczna lipaz. Część II. Immobilizacja lipaz przez pułapkowanie
Physical immobilization of lipases. Part II. Immobilization of lipases by entrapment
Autorzy:
Tarnowska, K.
Łobacz, M.
Kowalski, B.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/227791.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Wyższa Szkoła Menedżerska w Warszawie
Tematy:
immobilizacja
lipazy
pułapkowanie
Physical immobilization of lipases
entrapment
Opis:
W tej części artykułu przedstawiono problematykę immobilizacji fizycznej lipaz obejmującą techniki zamykania w sieci żelu, w mikro (makro) emulsjach, kapsułkowanie oraz otoczkowanie. Przedyskutowano wpływ procesu immobilizacji na aktywność, stabilność oraz selektywność unieruchomionych enzymów.
This paper summarizes methods of lipases physical immobilization, including entrapment within the membrane and in polymeric matrices, coating, microencapsulation and micro (macro) emulsion system. The influence of immobilization process on changes of enzyme activity, stability, selectivity and other properties important in practical applications are considered.
Źródło:
Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego; 2009, 1; 81-85
0867-793X
2719-3691
Pojawia się w:
Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Influence of environmental conditions on lipolytic activity of Bacillus sp. strains
Wpływ warunków środowiska na aktywność lipolityczną szczepów Bacillus sp.
Autorzy:
Nabrdalik, M.
Grata, K.
Latała, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/126955.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
Bacillus sp.
lipases
tributyrin
Tween
lipazy
tributyryna
Opis:
The aim of the research was the evaluation of lipolytic activity of B. cereus and B. mycoides strains, in reference to carbon source, pH and the temperature. In the research, two strains of Bacillus cereus and Bacillus mycoides each, isolated from the soil and water, were applied. The sources of carbon in culture media were fatty substrates: tributyrin, Tween 40, Tween 60, Tween 80 and glucose. The lipolytic activity was measured by means of titration in pH ranging from 5 to 8 and the temperature ranging from 30 to 60°C. The results were noted as the amount of liberated µmoles of fatty acids. In the conducted research, the amount of liberated µmoles of fatty acids depended on the type of fatty substrate in the medium, pH and the temperature. The strains under study showed the lowest activity at pH 5 and 6, and the highest activity at pH 7 and 8. In these conditions, most of the strains showed the lipolytic activity, even in case of the lack of fatty substrate in the medium. The highest amount of µmoles of fatty acids was liberated at pH 8 in the medium with Tween 40, and the highest results (52.5 µmol) were noted for the soil strain B. cereus. When analysing the influence of the temperature on the lipolytic activity, it was found that the highest amount of µmoles was noted at 30 and 40°C, and the lowest at 50 and 60°C. The best results were obtained for most of the strains at 30°C, in medium with Tween 40, and the most active was the soil strain of B. mycoides (52.5 µmol). The exception is B. cereus, as it liberated 82.5 µmol, in the medium with glucose. Taking into account all analysed sources of carbon and parameters, it seems that the most active were B. mycoides strains.
Celem podjętych badań była ocena aktywności lipolitycznej szczepów B. cereus oraz B. mycoides w zależności od źródła węgla, pH oraz temperatury. Do badań wykorzystano 2 szczepy Bacillus cereus oraz 2 szczepy Bacillus mycoides wyizolowane z gleby i wody. Źródłem węgla w pożywkach były substraty tłuszczowe: tributyryna, Tween 40, Tween 60, Tween 80 oraz glukoza. Aktywność lipolityczną oznaczono w zakresie pH od 5 do 8 oraz w temperaturach od 30 do 60ºC. Oznaczenia aktywności lipolitycznej przeprowadzono metodą miareczkową, a wyniki podano jako ilość uwolnionych µmoli kwasów tłuszczowych. W przeprowadzonym doświadczeniu ilość uwolnionych µmoli kwasów tłuszczowych uzależniona była od rodzaju substancji tłuszczowej zawartej w podłożu, pH oraz temperatury. I tak, badane szczepy B. cereus oraz B. mycoides wykazywały najmniejszą aktywność przy pH 5 oraz 6, natomiast największą aktywność stwierdzono przy pH 7 i 8. W tych warunkach większość szczepów wykazywała aktywność lipolityczną nawet przy braku substratu tłuszczowego w podłożu.Najwięcej µmoli kwasów tłuszczowych uwolniono przy pH 8 na podłożu z dodatkiem Tween 40, a największe wartości (52,5 µmol) uzyskano dla glebowego szczepu B. cereus. Analizując wpływ temperatury na aktywność lipolityczną, stwierdzono, iż najwięcej µmoli kwasów tłuszczowych odnotowano w temperaturze 30 i 40ºC, a najmniej w 50 i 60ºC. Największe wartości dla większości szczepów uzyskano w temperaturze 30ºC na podłożu z dodatkiem Tween 40, gdzie najbardziej aktywny okazał się glebowy B. mycoides (52,5 µmol). Wyjątek stanowi glebowy B. cereus, który na podłożu z dodatkiem glukozy uwolnił aż 82,5 µmol. Uwzględniając wszystkie analizowane źródła węgla i parametry, należy stwierdzić, iż najaktywniejszymi były szczepy B. mycoides.
Źródło:
Proceedings of ECOpole; 2009, 3, 2; 341-345
1898-617X
2084-4557
Pojawia się w:
Proceedings of ECOpole
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nowe trendy w regeneracji lipaz ®
New trends in lipase regeneration®
Autorzy:
Kowalska, M.
Jagiełło, O.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/229159.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Wyższa Szkoła Menedżerska w Warszawie
Tematy:
enzymy
lipazy
zastosowanie przemysłowe
regeneracja
enzyme
lipase
industrial application
regeneration
Opis:
Możliwość przeprowadzania przez enzymy reakcji biotransformacji, spowodowała wprowadzenie ich jako katalizatorów wielu procesów syntezy, w takich obszarach życia jak: przemysł spożywczy, kosmetyczny, farmaceutyczny czy ogólnie chemiczny. Pomimo szeregu zalet, które są przedstawione w poniższym artykule, ciągle istnieje blokada stosowania lipaz w użyciu powszechnym, a mianowicie wysoka cena. Ze względu na nią lipazy stosowane są tylko dla specjalnych potrzeb i zadań. Aby rozwiązać problem wysokiego kosztu enzymów należy doskonalić metody ich odzysku i regeneracji oraz późniejszego zawrócenia do procesu. Celem artykułu jest przedstawienie możliwych sposobów odzysku, oczyszczenia oraz ponownego użycia zregenerowanego enzymu.
The possibility of biotransformation reactions carried out by the enzymes caused their introduction as catalysts of many synthetic processes in such areas of life as food, cosmetic, pharmaceutical or general chemical industry. Despite of the many advantages that are presented in the following article, there is still a limitation in the use of lipases in a general application. It is a high price. Due to it, lipases are used only for special needs and tasks. To solve the problem of high cost of enzymes, methods for their recovery and regeneration and subsequent return to the process should be improved. The aim of the article is to present the possible ways of recovery, purification and reuse of the regenerated enzyme.
Źródło:
Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego; 2018, 2; 85-89
0867-793X
2719-3691
Pojawia się w:
Postępy Techniki Przetwórstwa Spożywczego
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Influence of the Culture Conditions on Lipolytic Activity of Bacillus cereus and Bacillus mycoides
Wpływ warunków środowiska na aktywność lipolityczną szczepów Bacillus cereus i Bacillus mycoides
Autorzy:
Nabradalik, M.
Grata, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/388973.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
Bacillus cereus
Bacillus mycoides
lipazy
tributyryna
Tween
lipases
tributyrin
Opis:
The aim of the research was the evaluation of lipolytic activity of B. cereus and B. mycoides strains, in reference to carbon source, pH and the temperature. In the research, two strains of Bacillus cereus and Bacillus mycoides each, isolated from the soil and water, were applied. The sources of carbon in culture media were fatty substrates: tributyrin, Tween 40, Tween 60, Tween 80 and glucose. The lipolytic activity was measured by means of titration at pH ranging from 5 to 8 and the temperature ranging from 30 oC to 60 oC. The results were presented in the units of lipolytic activity [U cm–3]. In the conducted research, the amount of liberated lipolytic activity depended on the type of fatty substrate in the medium, pH and the temperature. The strains under study showed the lowest activity at pH 5 and 6, and the highest at pH 7 and 8. In these conditions, most of the strains showed the lipolytic activity, even in case of the lack of fatty substrate in the medium. The highest amount of lipolytic activity was liberated at pH 8 in the medium with Tween 40, and the highest results (0.88 [U cm–3]) were noted for the soil strain B. cereus. When analysing the influence of the temperature on the lipolytic activity, it was stated that the highest amount of lipolytic activity was noted at 30 and 40 oC, and the lowest at 50 and 60 oC. The best results were obtained for most of the strains at 30 oC, in medium with Tween 40, and the most active was the soil strain of B. mycoides (0.88 [U cm–3]). The exception is B. cereus, as it liberated 1.38 [U cm–3], in the medium with glucose. Taking into account all analysed sources of carbon and parameters, it seems that the most active were B. mycoides strains.
Celem podjętych badań była ocena aktywności lipolitycznej szczepów B. cereus oraz B. mycoides w zależności od źródła węgla, pH oraz temperatury. Do badań wykorzystano 2 szczepy Bacillus cereus oraz 2 szczepy Bacillus mycoides wyizolowane z gleby i wody. ródłem węgla w pożywkach były substraty tłuszczowe: tributyryna, Tween 40, Tween 60, Tween 80 oraz glukoza. Aktywność lipolityczną oznaczono w zakresie pH od 5 do 8 oraz temperaturach od 30 do 60oC metodą miareczkową, a wyniki podano w jednostkach aktywności enzymatycznej [U cm-3]. W przeprowadzonym doświadczeniu aktywność lipolityczna uzależniona była od rodzaju substancji tłuszczowej zawartej w podłożu, pH oraz temperatury. I tak, badane szczepy B. cereus oraz B. mycoides wykazywały najmniejsza aktywność przy pH 5 oraz 6. Natomiast największą aktywność stwierdzono przy pH 7 i 8. W tych warunkach większość szczepów wykazywała aktywność lipolityczną nawet przy braku substratu tłuszczowego w podłożu. Największe wartości aktywności lipolitycznej uzyskano przy pH 8 na podłożu z dodatkiem Tween 40, a największe wartości (0,88 U cm-3) uzyskano dla glebowego szczepu B. cereus. Analizując wpływ temperatury na aktywność lipolityczną stwierdzono, iż najwyższą aktywność odnotowano w temperaturze 30 i 40 oC, a najmniejszą w 50 i 60 oC. Największe wartości, dla większości szczepów, uzyskano w temperaturze 30 oC na podłożu z dodatkiem Tween 40, gdzie najbardziej aktywnym okazał się glebowy B. mycoides (0,88 U cm-3). Wyjątek stanowi glebowy B. cereus, dla którego wartość aktywności lipolitycznej na podłożu z dodatkiem glukozy wynosiła aż 1,38 U cm-3. Uwzględniając wszystkie analizowane źródła węgla i parametry, najaktywniejszymi były szczepy B. mycoides.
Źródło:
Ecological Chemistry and Engineering. A; 2011, 18, 12; 1727-1736
1898-6188
2084-4530
Pojawia się w:
Ecological Chemistry and Engineering. A
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Enancjoselektywna enzymatyczna desymetryzacja katalizowana lipazami. Część 1, Związki prochiralne
Enantioselectve enzymatic desymmetrization catalyzed in the presence of lipase. Part 1, Prochiral compounds
Autorzy:
Kołodziejska, R.
Karczmarska-Wódzka, A.
Tafelska-Kaczmarek, A.
Studzińska, R.
Dramiński, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171684.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
związki prochiralne
desymetryzacja
transestryfikacja
hydroliza
lipazy
prochiral compounds
desymmetrization
transesterification
hydrolysis
lipase
Opis:
In the enzymatic asymmetric synthesis, the enzyme allows the desymmetrization of achiral compounds resulting in chiral compounds of high optical purity. Therefore, this type of biotransformation is known as enantioselective enzymatic desymmetrization (EED) [1–11]. This method is related to the generation of an asymmetry (loss of symmetry elements) in prochiral molecules (most often an sp3 or sp2 hybridized carbon atom), in meso synthones, and centrosymmetric compounds. An achiral center of the tetrahedral system is defined as a prochiral one if it becomes chiral as a result of one of the two substituents replacement which, when separated from the particles, are indistinguishable (Scheme 1, 2) [1–4, 9, 12]. Asymmetric synthesis is enantioselective when one of the enantiotopic groups or faces of an optically inactive compound is biotransformed faster than the other (Scheme 3–5) [1, 10, 11, 13–15]. Lipases are enzymes of highest importance in stereoselective organic synthesis, mainly due to their exceptionally broad substrate tolerance, stability, activity in unphysiological systems, and relatively low price [9, 14]. The mechanism of enzymatic hydrolysis catalysed by hydrolases is similar to that observed in the chemical hydrolysis with the use of base. The selectivity of enzymatic catalysis depends on the substrate orientation in the enzyme active site (Scheme 6, 7) [25–29]. Lipases were successfully used for the desymmetrization of different prochiral diesters, alcohols and amines. Most lipases preferentially convert the same prochiral groups in the above mentioned types of reaction. This allows the preparation of the both enantiomers of the product in high chemical and optical yield (Scheme 9–13) [9, 13, 32–56].
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2013, 67, 7-8; 751-772
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Przemysłowe zastosowania lipaz w syntezie związków o wysokiej wartości dodanej – 85 lat katalizy enzymatycznej lipazami. Część 2
Industrial applications of lipases in the synthesis of high added-value chemicals – 85 years of lipase-based enzymatic catalysis. Part 2
Autorzy:
Borowiecki, P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/172213.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
lipazy
zastosowania przemysłowe
biokataliza
związki enancjomerycznie czyste
lipases
industrial applications
biocatalysis
enantiomerically pure compounds
Opis:
Biotransformations are processes, in which chemical reactions are catalyzed by isolated enzymes or whole cells containing them. Among the biocatalysts, lipases are the most commonly used chiral selectors that exhibit high chemo-, regio-, and stereo-selectivity toward wide spectrum of organic compounds of xenobiothic nature. Moreover, lipases are very stable and active in organic solvents, as well as in neat solvents or in supercritical fluids in the absence of added water. Biotransformations by using lipases can be carried out at high substrate concentrations, at ambient temperature and neutral pH, without need for addition of cofactors, application of high pressures, extremely harsh reaction conditions or complex chemical apparatus. In addition, processes based on efficient biocatalytic technologies has proven to be beneficial for the chemical industry, as the lipases are able to catalyze reactions, which are not easily conducted by classical methods or in other cases allow reactions, which can replace several chemical steps. The above mentioned features of lipase-based biotransformations often cause significant improvement in energy efficiency (savings), and lead to a reduction in waste generation thereby making manufacturing processes even more economically attractive and environmentally acceptable. Since the mid-1980s the use of biotransformations with lipases in industry for the production of high added-value compounds, including pharmaceuticals, vitamins, cosmetics, fragrances and flavors, diagnostic preparations and therapeutics, high-tonnage preparation of agrochemicals, modified foods, nutraceuticals, detergents, polymers, advanced materials and biofuels has steadily increased. In this part of the review article on industrial applications of lipases, next group of popularly utilized enzymes relevant for the production of high added-value chemicals are described. It was also shown on several examples that enzymatic catalysis can significantly simplify manufacturing processes of complex structures being green and economical alternative for conventional chemical-based processes. Keywords:
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2015, 69, 5-6; 431-463
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Substrate inhibition in lipase-catalysed transesterification of mandelic acid with vinyl acetate
Autorzy:
Dąbkowska, K.
Pilarek, M.
Szewczyk, K. W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/185294.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
kinetic resolution
enantiomers
kinetic model
lipase
substrate inhibition
rezolucja kinetyczna
enancjomery
model kinetyczny
lipazy
inhibicja substratem
Opis:
Kinetic resolution of (R)- and (S)-mandelic acid by its transesterification with vinyl acetate catalysed by Burholderia cepacia lipase has been studied. The influence of the initial substrate concentration on the kinetics of process has been investigated. A modified ping-pong bi-bi model of enzymatic transesterification of (S)-mandelic acid including substrate inhibition has been developed. The values of kinetic parameters of the model have been estimated. We have shown that the inhibition effect revealed over a certain threshold limit value of the initial concentration of substrate.
Źródło:
Chemical and Process Engineering; 2012, 33, 4; 539-546
0208-6425
2300-1925
Pojawia się w:
Chemical and Process Engineering
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Improving the Hydrophobic Properties of Starch-Protein Raw Material by Enzymatic Modification
Poprawa własności hydrofobowych surowca skrobiowo-białkowego poprzez modyfikację enzymatyczną
Autorzy:
Wietecha, J.
Kazimierczak, J.
Pałys, B.
Gutowska, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/232166.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Biopolimerów i Włókien Chemicznych
Tematy:
lipase
esterification
starch-protein raw material
long chain fatty acid
organic solvents
lipazy
estryfikacja
skrobia
białko
surowiec
kwas tłuszczowy
rozpuszczalnik organiczny
Opis:
In this study, starch-protein raw material was esterified with oleic acid, vinyl laurate as well as rape oil as an acyl donor. Chloroform was used as a reaction medium and immobilized lipase from Candida antarctica as a catalyst. The degree of substitution (DS) of the products was determined by the volumetric method. The effect of the reaction parameters such as the kind of acyl donor or scale of the process on the DS, was studied. The product with the highest DS (in small scale - 0.11) was found in the reaction carried out at 50 °C for 6 h with oleic acid. Fourier transform infrared (FTIR) and nuclear magnetic resonance (NMR) analyses confirmed the esterification of the starch-protein material. The hydrophobicity of non-esterified material and the final product was evaluated using the sessile drop method according to European Pharmacopeia 8.0. The possibility of processing the product of esterification into pellets to be used for film and fittings production was examined.
Mąka funkcjonalna uzyskana w wyniku kontrolowanej obróbki hydrotermicznej klasycznej mąki została wykorzystana do pozyskania nowych biopolimerów. Głównym składnikiem tego produktu jest skrobia, ale zawiera on także inne substancje, w tym białka. W pracy przedstawiono badania dotyczące enzymatycznej modyfikacji skrobiowej frakcji surowca skrobiowo-białkowego z zastosowaniem kwasu oleinowego, oleju rzepakowego i laurynianu winylu jako donorów grup acylowych. Jako środowisko reakcji zastosowano chloroform, zaś jako katalizatora użyto immobilizowaną lipazę Candida antarctica. Stopień podstawienia produktu (DS) określano metodą wolumetryczną. Badano wpływ na stopień podstawienia takich parametrów reakcji jak rodzaj donora czy skala procesu. Produkt o najwyższym DS uzyskano prowadząc reakcję (w małej skali) w 50°C przez 6 h z wykorzystaniem kwasu oleinowego jako drugiego substratu. Spektroskopia w podczerwieni z transformacją Fouriera (FTIR) oraz magnetyczny rezonans jądrowy (NMR) potwierdziły otrzymanie pochodnych estrowych. Hydrofobowość materiału wyjściowego i produktów estryfikowanych oceniano stosując metodę siedzącej kropli zgodną z European Pharmacopeia 8.0. Zbadano możliwość przetwarzania pochodnych estrowych na granulat, z którego wytwarzane mogą być folie i kształtki.
Źródło:
Fibres & Textiles in Eastern Europe; 2016, 6 (120); 196-201
1230-3666
2300-7354
Pojawia się w:
Fibres & Textiles in Eastern Europe
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Przemysłowe zastosowania lipaz w syntezie związków o wysokiej wartości dodanej – 85 lat katalizy enzymatycznej lipazami. Część 1
Industrial applications of lipases in the synthesis of high added-value chemicals – 85 years of lipase-based enzymatic catalysis. Part 1
Autorzy:
Borowiecki, P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171564.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
lipazy
lipaza B Candida antarctica
CAL-B
lipaza Burkholderia cepacia
BCL
zastosowania przemysłowe
biokataliza
związki enancjomerycznie czyste
Candida antarctica lipase B
Burkholderia cepacia lipase
industrial applications
biocatalysis
enantiomerically pure compounds
Opis:
Lipases (EC 3.1.1.3; triacylglycerol acylhydrolases) are the most commonly used enzymes in biotransformations of organic compounds. In living organisms lipases catalyze hydrolysis of higher fatty acid esters of glycerol, thus fulfill an essential function in metabolism of lipids (e.g. fats and oils) and lipoproteins. This year marks 125 years since J.R. Green has identified and described the first lipase isolated from germinated castor-oil beans (Ricinus communis L.) in the form of an extract showing hydrolytic properties. Plants, as well as bacteria are able to produce lipases what was reported in 1901 by Dutch scientist ‒ Christiaan Eijkman. Lipases are also produced by fungi, yeasts, and various organs of higher organisms. A strong foundation, which had a huge impact on the development of global lipase-mediated biotransformations was the discovery made in 1935 and described in Biochemistry Journal and Biochemische Zeitschrift by Polish biochemist- -enzymologist Ernest Alexander Sym (1893-1950) that these enzymes retain almost full catalytic activity even in nearly anhydrous organic solvents. This was exactly fifty years before Russian chemist Alexander Klibanov in 1985 described a lipase- -catalyzed reaction carried out in organic solvents. Since that moment, lipases have became extremely popular in both academic and industrial usage, nowadays being the most important among all biocatalysts used in biochemical processes carried out on an industrial scale. The purpose of this article is to provide a brief characterization of the two most widely used in industrial biotransformations lipases ‒ lipase B from Candida antarctica (CAL-B) and lipase from Burkholderia cepacia (BCL) ‒ and familiarize the readers with the issues of biotechnological processes catalyzed by them. The specifics of a range of industrial applications based on lipase catalysis, including the chemical, pharmaceutical, cosmetic and food industries are also discussed. Keywords:
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2015, 69, 5-6; 391-430
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-10 z 10

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies