- Tytuł:
-
Immobilization of cells with glucose isomerase on collagen. Characteristic of the complex
Unieruchamianie na kolagenie komórek zawierających izomerazę glukozową i charakterystyka kompleksu - Autorzy:
- Krakowiak, A.
- Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/1399003.pdf
- Data publikacji:
- 1987
- Wydawca:
- Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
- Tematy:
-
Act!noplanes m!ssour!ens!s
glucose isomerase
collagen
isomerisation of glucose - Opis:
-
Actinoplanes missouriensis cells containing glucose isomerase were immobilized on collagen by the method of macromolecular complexation. The properties of the obtained complex were compared with those of the enzyme in free cells. Glucose was isomerized by the continuous method in a reactor.
Unieruchamiano na kolagenie komórki mikroorganizmu Actinoplanes missouriensis metodą makromolekularnej kompleksacji zawierające izomerazę glukozową. Określano właściwości uzyskanego kompleksu w stosunku do enzymu zawartego w komórkach wolnych oraz prowadzono izomeryzację glukozy w reaktorze w układzie ciągłym. Stwierdzono, że makromolekularna kompleksacja zapewniała wiązanie komórek z nośnikiem. Optymalne s tężenie aldehydu glutarowego podczas unieruchamiania powinno wynosić 0,5% w stosunku do użytego nośnika (rys. 2, tab. 1). Izomeraza glukozowa zawarta w unieruchomionych komórkach wskazywała optimum działania w temp. 73°C zaś w wolnych w 65°C (rys. 3). Optymalne pH działania izomerazy glukozowej zawartej w unieruchomionych komórkach występowało przy 7,8 zaś w wolnych przy 7,5 (rys. 4). Inkubacja unieruchomionego w komórkach enzymu, w temp. 90°C powodowała 22% straty aktywności w porównaniu z 55% strat aktywności, enzymu w komórkach wolnych (rys. 5). Temperatura przechowywania w 4 °C powodowała niższe o ok. 10% straty aktywności izomerazy glukozowej w komórkach wolnych i unieruchomionych w porównaniu z przechowywanymi w temp. 25°C. Preparaty unieruchomione miały średnio o ok. 20%o wyższe straty aktywności enzymatycznej w porównaniu z wolnymi przechowywanymi w analogicznych warunkach (tab. 2). Czas pobytu „T" odgrywał dużą rolę w kształtowaniu produktywności i stopniu izomeryzacji glukozy i jego optymalna wartość wynosiła 1,0 min (rys. 6). Podczas 400 h prowadzenia ciągłej izomeryzacji glukozy w reaktorze enzymatycznym, straty aktywności enzymu wynosiły ok. 23%, stopień fruktozy l⁻¹ min⁻¹ (rys. 7). Powietrze dostające się do złoża wypełniającego reaktor wywierało ujemny wpływ na aktywność izomerazy glukozowe j (rys. 8). - Źródło:
-
Acta Alimentaria Polonica; 1987, 13, 4; 359-368
0137-1495 - Pojawia się w:
- Acta Alimentaria Polonica
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł