Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "protein complexes" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    Products extruded from buckwheat flour and its mixtures with milk proteins. II. Chemical characteristics and physico-chemical properties of proteins and starch of products extruded from buckwheat flour and its mixture with milk proteins
    Ekstrudowane produkty z mąki gryczanej i jej zmieszania z białkami mleka. II. Charakterystyka chemiczna i właściwości fizykochemiczne białek oraz skrobi produktów ekstrudowanych z mąki gryczanej i jej mieszaniny z białkami mleka
    Autorzy:
    Fornal, L.
    Śmietana, Z.
    Soral-Śmietana, M.
    Fornal, J.
    Szpendowski, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1398364.pdf
    Data publikacji:
    1985
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    buckwheat
    flour
    milk proteins
    starch-protein complexes
    starch-lipid complexes
    Opis:
    The effect of extrusion on the chemical changes and physico-chemical properties of proteins and starch of buckwheat flour and its mixture with milk proteins was examined. It was found that the temperature of the process has an influence on the formatiron of starch-protein and starch-lipid complexes. The solubility and swelling power of starch was also changed.
    Ekstrudowanie mąki gryczanej lub jej mieszaniny z białkami mleka powoduje wiele zmian chemicznych i właściwości fizykochemicznych białek i skrobi. Nie stwierdza się obniżenia zawartości azotu ogólnego w produktach ekstrudowanych, natomiast obserwuje się wyraźne zwiększenie zawartości związków azotowych nierozpuszczalnych. Kolejnym dowodem zmian właściwości fizykochemicznych białek jest zmniejszenie się pola histerezy wyznaczonego w wyniku miareczkowania kwasem i zasadą zawiesiny białek produktu ekstrudowanego z mąki gryczanej. W przypadku zastosowania jako surowca mieszaniny mąki gryczanej z 25% dodatkiem białek mleka pola histerezy miareczkowania zwiększa się. Również wyniki rozdziału chromatograficznego na żelu Sephadex białek produktów ekstrudowanych wskazują na termolabilność białek gryki i możliwość ich agregacji z białkami mleka. Skrobia badanych produktów ekstrudowanych charakteryzuje się zmienionym składem chemicznym i właściwościami fizykochemicznymi w porównaniu ze skrobią ziarna gryki. W składzie chemicznym skrobi produktów ekstrudowanych zwiększa się zawartość związków azotowych, tłuszczowców wolnych i związanych oraz popiołu. W,skazuje to na możliwość tworzenia się kompleksów skrobiowa-białkowych i skrobiowo-tłuszczowych, które mają duże znaczenie w tworzeniu struktury i jej trwałości. W zakresie właściwości fizykochemicznych skrobi stwierdza się wysoki jej stopień kleikowania, zwiększanie się rozpuszczalności a obniżanie zdolności pęcznienia.
    Źródło:
    Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 4; 397-411
    0137-1495
    Pojawia się w:
    Acta Alimentaria Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Arabidopsis thaliana Nudix hydrolase AtNUDT7 forms complexes with the regulatory RACK1A protein and Ggamma subunits of the signal transducing heterotrimeric G protein
    Autorzy:
    Olejnik, Kamil
    Bucholc, Maria
    Anielska-Mazur, Anna
    Lipko, Agata
    Kujawa, Martyna
    Modzelan, Marta
    Augustyn, Agnieszka
    Kraszewska, Elzbieta
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039863.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    protein complexes
    Nudix
    AtNUDT7
    Arabidopsis thaliana
    heterotrimeric G protein
    RACK1A
    Opis:
    Arabidopsis thaliana AtNUDT7 Nudix pyrophosphatase hydrolyzes NADH and ADP-ribose in vitro and is an important factor in the cellular response to diverse biotic and abiotic stresses. Several studies have shown that loss-of-function Atnudt7 mutant plants display many profound phenotypes. However the molecular mechanism of AtNUDT7 function remains elusive. To gain a better understanding of this hydrolase cellular role, proteins interacting with AtNUDT7 were identified. Using AtNUDT7 as a bait in an in vitro binding assay of proteins derived from cultured Arabidopsis cell extracts we identified the regulatory protein RACK1A as an AtNUDT7-interactor. RACK1A-AtNUDT7 interaction was confirmed in a yeast two-hybrid assay and in a pull-down assay and in Bimolecular Fluorescence Complementation (BiFC) analysis of the proteins transiently expressed in Arabidopsis protoplasts. However, no influence of RACK1A on AtNUDT7 hydrolase catalytic activity was observed. In vitro interaction between RACK1A and the AGG1 and AGG2 gamma subunits of the signal transducing heterotrimeric G protein was also detected and confirmed in BiFC assays. Moreover, association between AtNUDT7 and both AGG1 and AGG2 subunits was observed in Arabidopsis protoplasts, although binding of these proteins could not be detected in vitro. Based on the observed interactions we conclude that the AtNUDT7 Nudix hydrolase forms complexes in vitro and in vivo with regulatory proteins involved in signal transduction. Moreover, we provide the initial evidence that both signal transducing gamma subunits bind the regulatory RACK1A protein.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 4; 609-616
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Synthesis and characterization of binary complexes of furcellaran with gelatin and bovine serum albumin
    Otrzymywanie i charakterystyka binarnych kompleksów furcellaranu z żelatyną i albuminą surowicy bydlęce
    Autorzy:
    Jamróz, E.
    Konieczna-Molenda, A.
    Para, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/947540.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
    Tematy:
    albumin
    furcellaran
    gelatin
    polysaccharide-protein complexes
    albumina
    żelatyna
    kompleksy polisacharydowo-białkowe
    Opis:
    Furcellaran (FUR) complexes with albumin (BSA) and gelatin (GEL) were investigated. The zeta potential (ζ) values of furcellaran, gelatin and their mixtures at weight ratios 2 : 1, 1 : 1, and 1 : 2 (w/w) were measured over a pH range 2.0–10.0. FUR/GEL and FUR/BSA complexes were prepared by the electrolysis of aqueous solutions of both components taken in the 1 : 1 (w/w) ratio. The results of the elemental analysis, FT-IR spectroscopy and thermal analysis confirmed the formation of the complexes. The investigated complexes differed in their susceptibility to enzymatic hydrolysis and solubility. At room temperature, the solubility of FUR/GEL and FUR/BSA complexes was 0.055 ± 0.021 g/100 cm3 H2O and 0.031 ± 0.020 g/100 cm3 H2O, respectively. Different structures of FUR/GEL and FUR/BSA complexes, determined by SEM studies, can explain differences in both solubility and hydrolytic susceptibility. Enzymatic studies showed that the furcellaran/gelatin and furcellaran/bovine serum albumin complexes are biodegradable. The complexes were not physical mixtures of the components.
    Badano kompleksy furcellaranu (FUR) z albuminą (BSA) oraz żelatyną (GEL). Wartości zeta potencjału (ζ) furcellaranu, żelatyny oraz ich mieszanin w stosunku masowym 2 : 1, 1 : 1, 1 : 2 określono w zakresie pH 2,0–10,0. Kompleksy FUR/GELoraz FUR/BSA otrzymano metodą elektrosyntezy przy stosunku masowym 1 : 1. Metodami analizy elementarnej (EA), spektroskopii w podczerwieni z transformacją Fouriera (FT-IR) oraz analizy termicznej (DSC, TGA) potwierdzono powstanie kompleksów FUR/GELi FUR/BSA. Otrzymane kompleksy różniły się podatnością na hydrolizę enzymatyczną i rozpuszczalnością. W temperaturze pokojowej rozpuszczalność kompleksów FUR/GELi FUR/BSA wynosiła, odpowiednio, 0,055 ± 0,021 g/100 cm3 H2O i 0,031 ± 0,020 g/100 cm3 H2O. Obserwowana na zdjęciach SEM odmienna struktura kompleksów może tłumaczyć różnice w ich rozpuszczalności oraz podatności na hydrolizę enzymatyczną. Analiza przebiegu hydrolizy wskazywała na biodegradowalność badanych kompleksów. Potwierdzono, że otrzymane kompleksy nie są fizycznymi mieszaninami składników.
    Źródło:
    Polimery; 2018, 63, 6; 416-423
    0032-2725
    Pojawia się w:
    Polimery
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Evaluation of mixed-salt effects on thermodynamic and kinetic parameters of RNA polymerase-promoter DNA complexes in terms of equivalent salt concentrations. General applicability to DNA complexes
    Autorzy:
    Łoziński, Tomasz
    Wierzchowski, Kazimierz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1040491.pdf
    Data publikacji:
    2009
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    protein-DNA complexes
    salt-dependence of equilibrium and kinetic constants
    mixed salts effects
    equivalent salt concentrations
    Opis:
    Facile evaluation of mixed-salt effect on the strongly salt-dependent thermodynamic and kinetic parameters of protein-DNA complexes is of importance for relevant biochemical and biophysical studies. In pursuit of this aim, binding isotherms for open transcription complex (RPo) of Escherichia coli RNA polymerase (R) at λPR promoter DNA (P) were determined as a function of salt concentration in pure NaCl and Tris/HCl solutions, and as a function of [NaCl] in the presence of fixed concentrations of MgCl2 and Tris/HCl. A concept of equivalent salt concentrations, i.e. concentrations at which the binding equilibrium constant is the same, was introduced and applied for prediction of binding isotherms in mixed salt solutions. Full coincidence between the experimental and predicted isotherms indicated that individual contributions of salts to the global salt-effect are additive in a broad range of salt concentrations. A generalized formula for calculation of salt equivalents characteristic for any of the thermodynamic or kinetic parameters of a complex (e.g., free energy, binding equilibrium and association/dissociation kinetic rate constants) is presented and its applicability to a number of protein-DNA complexes and dsDNA melting demonstrated using authors' own and literature data.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2009, 56, 4; 695-702
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Changes of physico-chemical properties of rapeseed proteins during the technological process of protein concentrate production, part I
    Zmiany właściwości fizykochemicznych białek rzepaku w procesie technologicznym otrzymywania koncentratu, cz. I
    Autorzy:
    Kostyra, E.
    Kozłowska, H.
    Kostyra, H.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1398375.pdf
    Data publikacji:
    1985
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    repeseed proteins
    protein concentrate
    proteins complexes
    enzymatic hydrolysis
    Opis:
    Investigations were made of the physical and chemical properties of rapeseed proteins and their changes during the technological process of protein concentrate production. The process of amino acid desamination and decarboxylation takes place during concentrate production. Albumin and globulin fractions form aggregates of the dimer. and trimer type, and aggregates with nucleic acids and polyphenols. The albumin and globulin fractions of the protein concentrate are characterized by different solubility and susceptibility to enzymatic proteolysis than their respective fractions in rapeseed meal.
    W pracy badano fizyczne i chemiczne właściwości białek nasion rzepaku podczas technologicznego procesu otrzymywania koncentratu białkowego. Mączkę i koncentrat nasion rzepaku poddano następującym analizom: ekstrakcji metodą Osborna, określeniu składu aminokwasowego, sączeniu molekularnemu na żelu Sephadex G-100 i G-200, określeniu masy cząsteczkowej, elektroforezie na żelu poliakrylamidowym, określeniu rozpuszczalności białek frakcji albumin i globulin w zależności od pH hydrolizie pepsyną i trypsyną. W koncentracie białkowym, w porównaniu z mączką rzepakową, stwierdzono obniżenie się zawartości białek w frakcji albumin i globulin oraz ich wzrost w frakcjach rozpuszczalnych w etanolu i 0,2 M NaOH. We wszystkich frakcjach, za wyjątkiem albumin, stwierdzono mniejszy odzysk aminokwasów w koncentracie niż w śrucie rzepakowej. Największy ubytek aminokwasów zaobserwowano w frakcji globulin koncentratu. Znaczny przyrost zawartości amoniaku i zmniejszenie się zawartości aminokwasów kwaśnych w koncentracie dowodzi o zachodzącej w czasie procesu technologicznego dezaminacji i dekarboksylacji. W wyniku rozdziału frakcji albumin nasion rzepaku i koncentratu na żelu Sephadex G-100 uzyskano frakcje o podobnych objętościach elucji i zakresie mas cząsteczkowych od 10-200 tys. Natomiast w przypadku globulin koncentratu pojawiły się frakcje o odmiennych wartościach objętości elucji. Masy cząsteczkowe tych frakcji zawarte były w granicach od 10-320 tys. W wyniku rozdziałów elektroforetycznych albumin nasion rzepaku rozdzieliły się na cztery frakcje, podczas gdy albuminy koncentratu tylko na trzy. Elektroforetyczne rozdziały globulin nasion rzepaku i koncentratu w obu przypadkach wykazały obecność trzech frakcji. Wyniki te były zgodne z rozdziałami na żelu Sephadex G-200. Albuminy i globuliny nasion rzepaku były lepiej rozpuszczalne niż koncentratu. Albuminy nasion rzepaku najlepiej rozpuszczały się w pH 6,0, a najsłabiej w pH 4,0. Natomiast albuminy koncentratu największą rozpuszczalność wykazywały w pH 3,0, a najmniejszą w pH 2,0 i 4,0. Globuliny nasion rzepaku najlepiej rozpuszczały się w pH 5,0, a najsłabiej w pH 6,0. Natomiast globuliny koncentratu najsłabiej rozpuszczały się w pH 4,0, a najlepiej w pH 5,0. Hydroliza frakcji białkowych nasion rzepaku i koncentratu . za pomocą pepsyny i trypsyny dowiodła istotnych różnic w konformacji badanych frakcji. Fakt ten przejawiał się w uwalnianiu różnych ilości peptydów przez zastosowane enzymy.
    Źródło:
    Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 2; 155-168
    0137-1495
    Pojawia się w:
    Acta Alimentaria Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies