Changes of physico-chemical properties of rapeseed proteins during the technological process of protein concentrate production, part I

Investigations were made of the physical and chemical properties of rapeseed proteins and their changes during the technological process of protein concentrate production. The process of amino acid desamination and decarboxylation takes place during concentrate production. Albumin and globulin fractions form aggregates of the dimer. and trimer type, and aggregates with nucleic acids and polyphenols. The albumin and globulin fractions of the protein concentrate are characterized by different solubility and susceptibility to enzymatic proteolysis than their respective fractions in rapeseed meal.

W pracy badano fizyczne i chemiczne właściwości białek nasion rzepaku podczas technologicznego procesu otrzymywania koncentratu białkowego. Mączkę i koncentrat nasion rzepaku poddano następującym analizom: ekstrakcji metodą Osborna, określeniu składu aminokwasowego, sączeniu molekularnemu na żelu Sephadex G-100 i G-200, określeniu masy cząsteczkowej, elektroforezie na żelu poliakrylamidowym, określeniu rozpuszczalności białek frakcji albumin i globulin w zależności od pH hydrolizie pepsyną i trypsyną. W koncentracie białkowym, w porównaniu z mączką rzepakową, stwierdzono obniżenie się zawartości białek w frakcji albumin i globulin oraz ich wzrost w frakcjach rozpuszczalnych w etanolu i 0,2 M NaOH. We wszystkich frakcjach, za wyjątkiem albumin, stwierdzono mniejszy odzysk aminokwasów w koncentracie niż w śrucie rzepakowej. Największy ubytek aminokwasów zaobserwowano w frakcji globulin koncentratu. Znaczny przyrost zawartości amoniaku i zmniejszenie się zawartości aminokwasów kwaśnych w koncentracie dowodzi o zachodzącej w czasie procesu technologicznego dezaminacji i dekarboksylacji. W wyniku rozdziału frakcji albumin nasion rzepaku i koncentratu na żelu Sephadex G-100 uzyskano frakcje o podobnych objętościach elucji i zakresie mas cząsteczkowych od 10-200 tys. Natomiast w przypadku globulin koncentratu pojawiły się frakcje o odmiennych wartościach objętości elucji. Masy cząsteczkowe tych frakcji zawarte były w granicach od 10-320 tys. W wyniku rozdziałów elektroforetycznych albumin nasion rzepaku rozdzieliły się na cztery frakcje, podczas gdy albuminy koncentratu tylko na trzy. Elektroforetyczne rozdziały globulin nasion rzepaku i koncentratu w obu przypadkach wykazały obecność trzech frakcji. Wyniki te były zgodne z rozdziałami na żelu Sephadex G-200. Albuminy i globuliny nasion rzepaku były lepiej rozpuszczalne niż koncentratu. Albuminy nasion rzepaku najlepiej rozpuszczały się w pH 6,0, a najsłabiej w pH 4,0. Natomiast albuminy koncentratu największą rozpuszczalność wykazywały w pH 3,0, a najmniejszą w pH 2,0 i 4,0. Globuliny nasion rzepaku najlepiej rozpuszczały się w pH 5,0, a najsłabiej w pH 6,0. Natomiast globuliny koncentratu najsłabiej rozpuszczały się w pH 4,0, a najlepiej w pH 5,0. Hydroliza frakcji białkowych nasion rzepaku i koncentratu . za pomocą pepsyny i trypsyny dowiodła istotnych różnic w konformacji badanych frakcji. Fakt ten przejawiał się w uwalnianiu różnych ilości peptydów przez zastosowane enzymy.