Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "oxidase" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 79
Tytuł:
Wpływ niektórych barwników żywnościowych i kosmetycznych na aktywność oksydazy bursztynianowej
Vlijanie nekotorykh pishhevykh i kosmeticheskikh krasok na aktivnost jantarnogo oksidaza
Suppressing effects of some food colours and cosmetic dyes on the activity of succinic oxidase
Autorzy:
Sikorska, E.
Krauze, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/872548.pdf
Data publikacji:
1962
Wydawca:
Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
Tematy:
barwniki azowe
barwniki ksantenowe
aktywnosc oksydacyjna
oksydaza bursztynianowa
barwniki spozywcze
barwniki kosmetyczne
azo dye
xanthene dye
oxidative activity
succinate oxidase
food colorant
cosmetic dye
Źródło:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1962, 13, 5
0035-7715
Pojawia się w:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Hamowanie oksydazy bursztynianowej przez erytrozynę i eozynę
Zamedlenie jantarnojj oksidazy prisudstviem ehritrozina i ehozina
Inhibition of succinic oxidase by erythrosine and eosine
Autorzy:
Sikorska, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/876385.pdf
Data publikacji:
1963
Wydawca:
Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
Tematy:
oksydaza bursztynianowa
barwniki ksantenowe
erytrozyna
eozyna
reakcje enzymatyczne
succinate oxidase
xanthene dye
erythrosine
eosin
enzymatic reaction
Źródło:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1963, 14, 4
0035-7715
Pojawia się w:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes in chemical composition of stored honeydew honeys
Zmiany składu chemicznego przechowywanych miodów spadziowych
Autorzy:
Krauze, A.
Krauze, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1402028.pdf
Data publikacji:
1991
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
honey
sugars
acidity
invertase
glucose oxidase
catalase
Opis:
Changes in sugars, acidity and activity of enzymes and other components were studies in honeydew honeys stored at room temperature for over two years. The glucose, fructose and saccharose contents decreased, while the content of disaccharides ot her than saccharose increased. Accumulation of lactone of gluconic acid was higher than of free acids. Glucose oxidase and catalase activities and the inhibin value as well as invertase activity decreased to a greater extent than diastase activity.
Miody spadziowe przechowywano ponad 2 lata w temperaturze pokojowej, w ciemności. Po tym okresie następowały znaczne zmiany składu cukrów, który badano stosując rozdział na Bio-Gel P2 i metody enzymatyczne. Zawartość glukozy obniżyła się średnio o 6.33%, fruktozy o 3,49%, a sacharozy oznaczonej eznymatycznie w rozdzielonej frakcji disacharydów o ok. 40%. Ten ubytek sacharozy był zbliżony do zmian sacharozy łącznie z melezytozą oznaczonych na podstawie zawartości cukrów redukujących przed i po hydrolizie kwasowej. Podwyższyła się natomiast zawartość disacharydów innych niż sacharoza (średnio o 45, 17%) i praktycznie nic zmieniła ilość tri i wyższych oligosacharydów. Po przechowywaniu wzrosła kwasowość miodów, a średni wzrost zawartości laktonu był większy niż wolnych kwasów. 5-hydroksymetylofurfural nagromadzał się w różnych ilościach, a przewodność elektryczna i pH utrzymywały się na poziomic zbliżonym do wartości wyjściowych. Długookresowe przechowywanie miodów spadziowych nie spowodowało całkowitej utraty aktywności enzymów. Spadek aktywności inwertazy, który był większy niż diastazy, wynosił średnio ok. 30%. Aktywność oksydazy glukozowej i katalazy, jak również działanie bakteriostatyczne świeżych miodów wahały się w szerokich granicach. Po przechowywaniu obniżenie aktywności oksydazy glukozowej nie było dużo większe niż inwertazy, przy czym aktywności obu enzymów były znacznie skorelowane. Wydaje się, że aktywność inwertazy może w przybliżeniu wskazywać, czy w przechowywanym miodzie spadziowym zachowała się aktywność oksydazy glukozowej i zdolność wytwarzania nadtlenku wodoru, z którą jest związane działanie bakteriostatyczne.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1991, 17(41), 2; 119-126
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Technological aspects of enzymatic glucose oxidation in gluconate salts production
Autorzy:
Król, B.W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1371446.pdf
Data publikacji:
1992
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
manganous gluconate
production
glucose
oxidation
magnesium gluconate
zinc gluconate
enzymatic glucose
glucose oxidase
gluconate salt
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1992, 01, 4; 19-28
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Compounds modifying IAA-oxidase activity as factors that influence the cereal aphid biology
Autorzy:
Woda-Lesniewska, M
Giebel, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/65213.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
reproduction
1-tryptophane
development
cinnamic acid
indoleacetic acid
cereal aphid
aphid
laboratory condition
3,4-dihydroxyphenylalanine
oxidase activity
Opis:
The influence of cinnamic acid, 1-tryptophane, 3,4-dihydroxyphenylalanine, 2,4-dichlorophenol modifying IAA-oxidase activity and indoleacetic acid on the development and reproduction of cereal aphids in laboratory conditions was tested. We observed that IAA and Try stimulated the reproduction of cereal aphids whereas CA, DOPA and DCP decreased it.
Testowano, w warunkach laboratoryjnych, wpływ kwasu cynamonowego, 1-tryptofanu, 3,4 dwuchlorofenyloalaniny i 2,4-dwuchlorofenolu (związków modyfikujących aktywność oksydazy kwasu indolooctowego) na rozmnażanie się mszyc zbożowych. Stwierdzono, że IAA i Try stymulował ten proces, natomiast pod wpływem CA, DOPA i DCP obserwowano zmniejszenie intensywności rozmnażania się mszyc zbożowych.
Źródło:
Journal of Plant Protection Research; 2000, 40, 3-4
1427-4345
Pojawia się w:
Journal of Plant Protection Research
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The ability of new formamidine sugar-modified derivatives of daunorubicin to stimulate free radical formation in three enzymatic systems: NADH dehydrogenase, NADPH cytochrome P450 reductase and xanthine oxidase
Autorzy:
Pawłowska, Jolanta
Tarasiuk, Jolanta
Borowski, Edward
Wąsowska, Małgorzata
Oszczapowicz, Irena
Wolf, C
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044407.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
xanthine oxidase
NADH dehydrogenase
daunorubicin
formamidine derivatives
free radical formation
NADPH cytochrome P540 reductase
Opis:
Some sterically hindered N-substituted derivatives of daunorubicin are known to be poor substrates for NADH dehydrogenase, NADPH cytochrome P450 reductase and xanthine oxidase. In consequence, poor oxygen radical generation by these compounds is observed. In this study we examined a new family of sugar-N-substituted derivatives of daunorubicin bearing a bulky substituent introduced on the nitrogen atom through the amidine spacer. These compounds were found to be very active in radical formation catalyzed by all three studied enzymes. Thus, the introduction of a heterocyclic ring, even if it is bulky but flexible, on the nitrogen atom of daunosamine moiety through the one-atom spacer (amidine group), does not induce the steric hindrance effect on the interaction of daunorubicin derivatives with these flavoprotein enzymes.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2000, 47, 1; 141-147
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antioxidative defense to lead stress in subcellular compartments of pea root cells.
Autorzy:
Małecka, Arleta
Jarmuszkiewicz, Wiesława
Tomaszewska, Barbara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044098.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
lead
superoxide dismutase
Pisum sativum
catalase
peroxisomes
superoxide anion
alternative oxidase
mitochondria
oxidative stress
Opis:
Lead, similar to other heavy metals and abiotic factors, causes many unfavorable changes at the subcellular and molecular levels in plant cells. An increased level of superoxide anion in Pisum sativum root cells treated with 1 mM Pb(NO3)2 evidenced oxidative stress conditions. We found increased activities of enzymatic components of the antioxidative system (catalase and superoxide dismutase) in the cytosol, mitochondrial and peroxisomal fractions isolated from root cells of Pisum sativum grown in modified Hoagland medium in the presence of lead ions (0.5 or 1 mM). Two isoenzyme forms of superoxide dismutase (Cu,Zn-SOD and Mn-SOD) found in different subcellular compartments of pea roots were more active in Pb-treated plants than in control. Increased amount of alternative oxidase accompanied by an increased activity of this enzyme was found in mitochondria isolated from lead-treated roots. These results show that plants storing excessive amounts of lead in roots defend themselves against the harmful oxidative stress caused by this heavy metal.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 3; 687-698
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Effect of growth at low temperature on the alternative pathway respiration in Acanthamoeba castellanii mitochondria.
Autorzy:
Jarmuszkiewicz, Wiesława
Frączyk, Olaf
Hryniewiecka, Lilla
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044102.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
Acanthamoeba castellanii
low temperature adaptation
alternative oxidase
mitochondria
Opis:
Mitochondria of amoeba Acanthamoeba castellanii in addition to the conventional cytochrome pathway possess, like plant mitochondria, a cyanide-resistant alternative quinol oxidase. In mitochondria isolated from amoeba batch culture grown temporarily at low temperature (6°C), higher respiration was accompanied by lower coupling parameters as compared to control culture (grown at 28°C). In the presence of benzohydroxamate, respiratory rates and coupling parameters were similar in both types of mitochondria indicating that growth in cold conditions did not disturb the cytochrome pathway. Increased contribution of alternative oxidase in total mitochondrial respiration in low-temperature-grown amoeba cells was confirmed by calculation of its contribution using ADP/O measurements. Furthermore, in mitochondria from low-temperature- grown cells the content of the alternative oxidase was increased and correlated with the increase in the unstimulated and GMP-stimulated cyanide-resistant respiratory activity. A possible physiological role of higher activity of alternative oxidase as response to growth at a low temperature in unicellular organisms, such as amoeba, is discussed.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 3; 729-737
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
SURF1 gene mutations in Polish patients with COX-deficient Leigh syndrome
Autorzy:
Piekutowska-Abramczuk, D
Popowska, E.
Pronicka, E.
Karczmarewicz, E.
Pronicki, M.
Kmiec, T.
Krajewska-Walasek, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2041946.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
Leigh disease
polymorphism
deletion
patient
substitution
Polska
SURF1 gene
gene mutation
Leigh syndrome
cytochrome oxidase
Źródło:
Journal of Applied Genetics; 2001, 42, 1; 103-108
1234-1983
Pojawia się w:
Journal of Applied Genetics
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Uncoupling proteins in mitochondria of plants and some microorganisms.
Autorzy:
Jarmuszkiewicz, Wiesława
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044176.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
uncoupling protein
alternative oxidase
mitochondria
fatty acid
Opis:
Uncoupling proteins, members of the mitochondrial carrier family, are present in mitochondrial inner membrane and mediate free fatty acid-activated, purine-nucleotide-inhibited H+ re-uptake. Since 1995, it has been shown that the uncoupling protein is present in many higher plants and some microorganisms like non-photosynthetic amoeboid protozoon, Acanthamoeba castellanii and non-fermentative yeast Candida parapsilosis. In mitochondria of these organisms, uncoupling protein activity is revealed not only by stimulation of state 4 respiration by free fatty acids accompanied by decrease in membrane potential (these effects being partially released by ATP and GTP) but mainly by lowering ADP/O ratio during state 3 respiration. Plant and microorganism uncoupling proteins are able to divert very efficiently energy from oxidative phosphorylation, competing for ΔμH+ with ATP synthase. Functional connection and physiological role of uncoupling protein and alternative oxidase, two main energy-dissipating systems in plant-type mitochondria, are discussed.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 1; 145-155
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The mechanism of azide activation of polyphenol oxidase II from tobacco.
Autorzy:
Shi, Chunhua
Liu, Qingliang
Dai, Ya
Xie, Yongshu
Xu, Xiaolong
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043711.pdf
Data publikacji:
2002
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
polyphenol oxidase (PPO)
azide activation
peroxide activation
superoxide activation
copper proteins
Opis:
So far, azide has been consistently reported to act as an inhibitor of metal enzymes, especially copper proteins. The present work shows that azide can also act as an activator of polyphenol oxidase II (PPO II) from tobacco leaves. From0 the square-wave voltammetry of native PPO II, peroxide-PPO II complex and azide-PPO II complex, the reduction of nitro blue tetrazolium by the enzymes and activation of PPO II by peroxide it follows that the binding of azide to PPO II induces the formation of CuO(2)(2-)Cu in the active site of PPO II from CuO(2)(-)Cu in native PPO II. The reason for azide acting as an activator can be attributed to azide complexing with PPO II, thus inducing the formation of CuO(2)(2-)Cu, which is the active site of the peroxide-PPO II complex in which peroxide plays the role of activator.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 4; 1029-1035
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Alternative oxidase in higher plants.
Autorzy:
Juszczuk, Izabela
Rychter, Anna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043421.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
mitochondrial respiratory chain
ubiquinol
post-translational/post-transcriptional regulation
respiration
reactive oxygen species
alternative oxidase
Opis:
Plant respiratory chain branches at the level of ubiquinone from where the electrons flow through the cytochrome pathway or to alternative oxidase. Transfer of electrons from ubiquinone to oxygen by alternative oxidase has a non-protonmotive character and, by bypassing two sites of H+ pumping in complexes III and IV, lowers the energy efficiency of respiration. In this paper we review theoretical and experimental studies about the structure and possible function of alternative oxidase. The evidence for specific gene expression dependent on the physiological, developmental and environmental conditions is also described. We underline the physiological role of alternative oxidase as a "survival" protein that allows plants to cope with the stressful environment.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 4; 1257-1271
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A possible involvement of plasma membrane NAD(P)H oxidase in the switch mechanism of the cell death mode from apoptosis to necrosis in menadione-induced cell injury.
Autorzy:
Niemczyk, Edyta
Majczak, Anna
Hallmann, Anna
Kędzior, Jakub
Woźniak, Michał
Wakabayashi, Takashi
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041516.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
menadione
NADPH oxidase
necrosis
superoxide
apoptosis
Opis:
The effects of inhibitors of plasma membrane NADPH oxidase on menadione-induced cell injury processes were studied using human osteosarcoma 143B cells. The intracellular level of superoxide in the cells treated with menadione for 6 h reached a maximum followed by an abrupt decrease. The population of apoptotic cells detected by Annexin V and propidium iodide double staining also reached its maximum at 6 h of menadione-treatment while that of necrotic cells increased continuously reaching 90% of the total population at 9 h of the treatment. Pretreatment of the cells with inhibitors of NADPH oxidase, including diphenyliodonium chloride, apocynin, N-vanillylnonanamide and staurosporine was effective in lowering the menadione-induced elevations of superoxide, and also in the suppression of the switch of the cell death mode from apoptosis to necrosis in menadione-treated cells except for the case of staurosporine. These results strongly suggest that superoxide generated by NADPH oxidase, besides that generated by the mitochondria, may contribute to the remarkable increase in the intracellular level of superoxide in the cells treated with menadione for 6 h resulting in the switch from apoptosis to necrosis, although a direct evidence of the presence of active and inactive forms of NADPH oxidase in control and menadione-treated 143B cells is lacking at present.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 4; 1015-1022
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Endothelial NADH/NADPH-dependent enzymatic sources of superoxide production: relationship to endothelial dysfunction.
Autorzy:
Kalinowski, Leszek
Malinski, Tadeusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043282.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
peroxynitrite
endothelial dysfunction
NAD(P)H oxidase
nitric oxide
superoxide
eNOS
Opis:
There is growing evidence that endothelial dysfunction, which is often defined as the decreased endothelial-derived nitric oxide (NO) bioavailability, is a crucial factor leading to vascular disease states such as hypertension, diabetes, atherosclerosis, heart failure and cigarette smoking. This is due to the fact that the lack of NO in endothelium-dependent vascular disorders contributes to impaired vascular relaxation, platelet aggregation, increased vascular smooth muscle proliferation, and enhanced leukocyte adhesion to the endothelium. During the last several years, it has become clear that reduction of NO bioavailability in the endothelium-impaired function disorders is associated with an increase in endothelial production of superoxide (O2̇̄). Because O2̇̄ rapidly scavenges NO within the endothelium, a reduction of bioactive NO might occur despite an increased NO generation. Among many enzymatic systems that are capable of producing O2̇̄, NAD(P)H oxidase and uncoupled endothelial NO synthase (eNOS) apparently are the main sources of O2̇̄ in the endothelial cells. It seems that O2̇̄ generated by NAD(P)H oxidase may trigger eNOS uncoupling and contribute to the endothelial balance between NO and O2̇̄. That is maintained at diverse levels.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 2; 459-469
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Enzymatic oxidation of phthalazine with guinea pig liver aldehyde oxidase and liver slices: inhibition by isovanillin
Autorzy:
Panoutsopoulos, Georgios
Beedham, Christine
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041506.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
xanthine oxidase
phthalazine
aldehyde oxidase
liver slices
disulfiram
isovanillin
allopurinol
Opis:
The enzymes aldehyde oxidase and xanthine oxidase catalyze the oxidation of a wide range of N-heterocycles and aldehydes. These enzymes are widely known for their role in the metabolism of N-heterocyclic xenobiotics where they provide a protective barrier by aiding in the detoxification of ingested nitrogen-containing heterocycles. Isovanillin has been shown to inhibit the metabolism of aromatic aldehydes by aldehyde oxidase, but its inhibition towards the heterocyclic compounds has not been studied. The present investigation examines the oxidation of phthalazine in the absence and in the presence of the inhibitor isovanillin by partially purified aldehyde oxidase from guinea pig liver. In addition, the interaction of phthalazine with freshly prepared guinea pig liver slices, both in the absence and presence of specific inhibitors of several liver oxidizing enzymes, was investigated. Aldehyde oxidase rapidly converted phthalazine into 1-phthalazinone, which was completely inhibited in the presence of isovanillin (a specific inhibitor of aldehyde oxidase). In freshly prepared liver slices, phthalazine was also rapidly converted to 1-phthalazinone. The formation of 1-phthalazinone was completely inhibited by isovanillin, whereas disulfiram (a specific inhibitor of aldehyde dehydrogenase) only inhibited 1-phthalazinone formation by 24% and allopurinol (a specific inhibitor of xanthine oxidase) had little effect. Therefore, isovanillin has been proved as an inhibitor of the metabolism of heterocyclic substrates, such as phthalazine, by guinea pig liver aldehyde oxidase, since it had not been tested before. Thus it would appear from the inhibitor results that aldehyde oxidase is the predominant enzyme in the oxidation of phthalazine to 1-phthalazinone in freshly prepared guinea pig liver slices, whereas xanthine oxidase only contributes to a small extent and aldehyde dehydrogenase does not take any part.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 4; 943-951
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 79

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies