Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "lysozyme" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 26
Tytuł:
Changes in the lysozyme-1 gene and lysozyme activity in development of honeybee (Apis mellifera) in response to infection with Varroa destructor
Autorzy:
Ewa Zaobidna, E.
Zoltowska, K.
Lopienska-Biernat, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/6112.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
lysozyme
lysozyme activity
animal development
honey bee
Apis mellifera
animal response
animal infection
Varroa destructor
Źródło:
Annals of Parasitology; 2016, 62, Suppl.
0043-5163
Pojawia się w:
Annals of Parasitology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Evaluation of high temperature glycation of proteins and peptides by electrospray ionization mass spectrometry.
Autorzy:
Stefanowicz, Piotr
Boratyński, Janusz
Kańska, Urszula
Petry, Inga
Szewczuk, Zbigniew
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044063.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
modified peptides
lysozyme
ESI-MS
glycation
Opis:
Recently Boratyński & Roy (Glycoconjugate J., 1998, 15, 131) described a fast and convenient procedure for the synthesis of glycoconjugates. In the present study we used ESI-MS and circular dichroism as tools to analyze non-enzymatic glycation prod- ucts of proteins and peptides. We discuss influence of reaction conditions on the rate of glycation of lysozyme. We analyze for the first time collision induced dissociation spectra of the obtained peptide conjugates.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 4; 1137-1141
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A freeze-thaw method for disintegration of Escherichia coli cells producing T7 lysozyme used in pBAD expression systems
Autorzy:
Wanarska, Marta
Hildebrandt, Piotr
Kur, Józef
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041062.pdf
Data publikacji:
2007
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
pBAD expression systems
disintegration
T7 lysozyme
Opis:
The pLysN plasmid containing the T7 lysozyme gene under control of the lac promoter was constructed to facilitate cell disintegration after expression of recombinant proteins in arabinose-induced expression systems. The usefulness of this plasmid was tested in Escherichia coli TOP10 and E. coli LMG194 cells carrying pBADMHADgeSSB plasmid containing Deinococcus geothermalis SSB protein gene under control of the araBAD promoter. The results showed that low-level expression of T7 lysozyme did not interfere with the target SSB protein production, and that the freezing-thawing treatment was sufficient for disruption of the E. coli cells producing low amounts of T7 lysozyme.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2007, 54, 3; 671-672
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
NMR-based localization of ions involved in salting out of hen egg white lysozyme
Autorzy:
Poznański, Jarosław
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041259.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
ion binding
salting out
NMR
HEWL
lysozyme
Opis:
NaCl-induced aggregation of hen egg white lysozyme (HEWL) was monitored by NMR spectroscopy. Small, but significant, changes induced by salt addition in TOCSY spectra were attributed to the effect of local reorganization of protein backbone upon ion binding. Salt-induced variations in HN and Hα chemical shifts were mapped on the HEWL 3D structure which allowed the construction of a scheme of the spatial localization of potential ion binding sites. It was found that in a 0.5 M NaCl solution six chloride anions and at least one sodium cation are bound to preferred sites on the HEWL surface.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 2; 421-424
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Correction by lisozyme of biochemical changes in periodontium of rats with Alloxane Diabetes
Autorzy:
Levitsky, A.P.
Stupak, E.P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1032520.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Uniwersytet Kazimierza Wielkiego w Bydgoszczy
Tematy:
alloxane diabetes
periodont
inflammation
dysbiosis
mineralization
lysozyme
Opis:
Aim. Aim of this study is to investigate gingivitis development in rats with experimentally induced diabetes mellitus type 1 and study of therapeutic and prophylactic actions lysozyme on periodontal condition. Methods. Alloxane diabetes has been induced by single injection of alloxane, in dose 100 mg/kg. A gel with lysozyme in concentration 2 mg/ml inflicted on the gum everyday. Taking out the animals from experiment performed at 21-th day. In gomogenates of gums the biochemical markers were estimated: malone dyaldegyde, elastase, urease, lysozyme, catalase. In homogenates of alveolar bone the activity of phosphatases, proteolytic activity was determined. Results. With alloxane diabetes in gum increased levels of biochemical markers of inflammation and increases the degree of disbiosis. In alveolar bone increases the activity of acid phosphatase and dropping the index mineralization. Appliques on a gum gel with lysozyme fixes the phenomenon of dysbiosis and inflammation in the gum, restores the index of mineralization in the alveolar bone. Conclusion. In the pathogenesis of periodontal disorders in diabetes mellitus plays an important role developing of dysbiosis. For prevent the development it periodontal complication need the use of lysozyme gel.
Źródło:
Journal of Health Sciences; 2014, 4, 1; 161-170
1429-9623
Pojawia się w:
Journal of Health Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Influence of lisozyme on changes in size of casein micelles in milk
Wpływ lizozymu na zmiany rozmiarów miceli kazeiny w mleku
Autorzy:
Panfil-Kuncewicz, H.
Kisza, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1399108.pdf
Data publikacji:
1988
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
lysozyme
casein micelles
cow's milk
ultracentrifugation
light scattering
Opis:
The influence of lysozyme on changes in the dimensions of casein micelles in cow's milk was studied. Their size was determined by the fractionation of milk, applying the centrifugation technique as well as by measurements of light scattering. The dimensions of micelles were also determined with the use of an electron microscope. The conducted studies showed that the addition of lysozyme to milk caused certain modifications of casein properties and an increase in the dimensions of its micelles. The obtained results may be useful in an explanation of the method and suitability of milk for modification by this enzyme e.g. in production of baby food and in cheese manufacture.
W badaniach podjęto próbę określenia wpływu dodatku lizozymu (0,5; 1,0 i 2,0 mg/cm³) na rozkład rozmiarów miceli kazeinowych w mleku. Wielkość miceli określano 3 różnymi metodami: - pośrednio przez frakcjonowanie miceli metodą wirowania, - przez pomiary rozproszenia światła, - bezpośrednio za pomocą mikroskopu elektronowego. Uzyskane wyniki wykazały, że ilości kazeiny odwirowanej w poszczególnych frakcjach z mleka modyfikowanego lizozymem były wyższe w porównaniu z odpowiadającymi im próbami kontrolnymi. Różnice te, a także charakterystyka fizykochemiczna odwirowanych frakcji wykazały, że lizozym powodował pewne zmiany w rozkładzie miceli kazeinowych w mleku (tab. 1 i 2). Wyniki pomiarów natężenia światła (I₉₀) oraz współczynnik zmętnienia (τ) roztworów mleka modyfikowanego lizozymem wykazały, że niezależnie od stężenia kazeiny roztwory mleka traktowanego lizozymem stanowiły ośrodki silniej rozpraszające światło (rys. 1 i 2). Wskazuje to pośrednio na zwiększenie rozmiarów cząsteczek kazeiny w mleku z lizozymem. Wniosek ten potwierdziły również obserwacje mikroskopowe preparatów mleka modyfikowanego lizozymem. Analiza uzyskanych elektronogramów wykazała, że enzym wpłynął na zmianę rozmiarów miceli kazeinowych (zdjęcie 1, 2, 3; tab. 3, rys. 3). Analiza statystyczna rozkładu tych wielkości wykazała różnice w przebiegu dystrybuanty próbek traktowanych lizozymem w porównaniu z próbkami kontrolnymi (rys. 3). Stwierdzono zmniejszenie procentowego udziału miceli małych o średnicy poniżej 60 nm na korzyść wzrostu ilości miceli o rozmiarach większych.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1988, 14(38), 3-4; 153-161
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Separacja lizozymu z białka jaja kurzego za pomocą chromatografii membranowej jonowymiennej
Separation of lysozyme from a hen egg white using ionexchange membrane chromatography
Autorzy:
Kopeć, K.
Kołtuniewicz, A.
Dąbkowska, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2072247.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
chromatografia membranowa
lizozym
separacja
membrane chromatography
lysozyme
separation
Opis:
Chromatografia membranowa jest techniką rozdziału o potencjalnym zastosowaniu w przemysłowej separacji białek. W pracy przedstawiono wyniki badań separacji lizozymu z białka jaja kurzego za pomocą adsorberów membranowych jonowymiennych. Zastosowano 3 warianty recyrkulacji strumieni podawanych na membranę oraz zbadano produkty procesu za pomocą elektroforezy. Uzyskano 87,5% odzysku lizozymu oraz wysoką czystość końcowego produktu.
The membrane chromatography is a separation technique which may be applied in the industrial separation of proteins. Results of lysozyme separation from a hen egg white using ion-exchange membrane adsorbers are presented in the paper. Three variants of stream recirculation were examined and products were tested by electrophoresis. The 87.5% recovery of lysozyme was obtained showing a high purity of final product. Keywords: membrane chromatography, lysozyme, separation
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2013, 5; 437--438
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Przeciwbakteryjna aktywność modyfikowanego lizozymu wobec bakterii Proteus mirabilis i Pseudomonas fluorescens
Antibacterial activity of modified lysozyme against bacteria Proteus mirabilis and Pseudomonas fluorescens
Autorzy:
Cegielska-Radziejewska, R.
Szablewski, T.
Leśnierowski, G.
Kijowski, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/270608.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Centralny Ośrodek Badawczo-Rozwojowy Aparatury Badawczej i Dydaktycznej, COBRABiD
Tematy:
aktywność przeciwbakteryjna
modyfikowany lizozym
antibacterial activity
modified lysozyme
Opis:
Celem pracy była ocena aktywności przeciwbakteryjnej modyfikowanego lizozymu w stosunku do bakterii Gram-ujemnych Pseudomonas fluorescens i Proteus mirabilis. Porównano antybakteryjne działanie monomeru lizozymu i jego preparatu uzyskanego w wyniku modyfikacji termiczno-chemicznej. W otrzymanym preparacie lizozymu oznaczono udział form oligomerycznych, aktywność hydrolityczną i hydrofobowość. Stwierdzono wzrost inhibitującego działania lizozymu po modyfikacji w porównaniu z monomerem lizozymu i próbą bez dodatku enzymu w stosunku do badanych bakterii. Wykazano, że modyfikowany preparat lizozymu wykazujący aktywność przeciwbakteryjną wobec bakterii gramujemnych, charakteryzuje się wyższym udziałem form oligomerycznych jak również wyższą hydrofobowością powierzchniową.
The aim of the study was to assess the antibacterial activity of modified lysozyme in relation to Gram-negative bacteria Pseudomonas fluorescens and Proteus mirabilis. Antibacterial action of lysozyme monomer and its preparation produced as a result of thermo-chemical modification were compared. In the obtained lysozyme preparation the proportion of oligomeric forms, hydrolytic activity and hydrophobicity were determined. An increase was found in the inhibitory action of lysozyme after modification in comparison with lysozyme monomer and the sample without an addition of the enzyme in relation to the analysed bacteria. It was shown that the modified lysozyme preparation exhibiting antibacterial activity against Gram-negative bacteria is characterised by a higher proportion of oligomeric forms, as well as higher surface hydrophobicity.
Źródło:
Aparatura Badawcza i Dydaktyczna; 2010, 15, 3; 79-84
2392-1765
Pojawia się w:
Aparatura Badawcza i Dydaktyczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The activity of lisozyme in haemolymph of the bee colonies infected with Varroa jacobsoni after administration of levamizol
Autorzy:
Sokol, R.
Romaniuk, K.
Swiecicka-Grabowska, G.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/839159.pdf
Data publikacji:
1998
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
bee colony
lysozyme
levamisole dose
Varroa jacobsoni
insect
hemolymph
Źródło:
Annals of Parasitology; 1998, 44, 3
0043-5163
Pojawia się w:
Annals of Parasitology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Biosurfaktanty jako zamienniki syntetycznych surfaktantów
Biosurfactants as replacements for synthetic surfactants
Autorzy:
Piotrowski, M.
Lewandowska, J.
Wojciechowski, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2071389.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
biosurfaktanty
saponina
Quillaja Bark Saponin
QBS
lizozym
saponin
lysozyme
Opis:
W pracy opisano wyniki badań własności powierzchniowych układu bio-surfaktant saponina-lizozym oraz saponina-ß-laktoglobulina na granicy faz woda-powietrze. Stwierdzono synergctyczny efekt oddziaływań między białkiem i biosurfaktantem prowadzący do większej efektywności obniżania napięcia powierzchniowego i zdolności pianotwórczych mieszanin.
The paper concerns research on intcrfacial properties of saponin-lysozyme biosurfactant and saponin-ß-lactoglobulin mixture at watcr-air interface. A synergistic effect leading to the decrease of surface tension and foaming capability of mixtures, caused by interactions between biosurfactant and protein in the interfacial layer was found.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2011, 5; 90-91
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Denaturation and aggregation of lysozyme in water-ethanol solution
Autorzy:
Szymańska, Agnieszka
Hornowski, Tomasz
Ślósarek, Genowefa
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039757.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
volumetric studies
monomer-to-filament structural transition
lysozyme
viscosity
Opis:
We have applied rheological methods for the analysis of ethanol-lysozyme interaction during the process of denaturation and aggregation of the protein. At low concentration of ethanol a destruction of the hydration shell of lysozyme is observed. With the increase in the ethanol concentration a structural transformation takes place. It leads to the formation of a protein aggregate with an elongated structure. The rheological characteristics of lysozyme-water-ethanol solution changes from Newtonian to pseudoplastic.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2012, 59, 2; 317-322
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Back-extraction mechanism of lysozyme from reverse micelles in sodium bis 2-ethylhexyl sulfosuccinate and long chain alkyl amine mixed systems
Autorzy:
Shiomori, K.
Honbu, T.
Sana, T.
Kawano, Y.
Kuboi, R.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/346923.pdf
Data publikacji:
2002
Wydawca:
Politechnika Bydgoska im. Jana i Jędrzeja Śniadeckich. Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej
Tematy:
reverse micelles
lysozyme
back-extraction
long chain alkyl amine
Opis:
Extraction and back-extraction of lysozyme are investigated using a mixed micellar system of sodium bis(2-ethylhexyl) sulfosuccinate and long chain alkyl amines. Either di-n-octylamine or di-2-ethylhexylamine is used as the amine added. In these systems, reverse micelles is not formed at acidic pH range. Lysozyme extracted at pH which is slightly lower than the isoelectric point of lysozyme is successfully back-extracted by destruction of the micelles at acidic pH range. By increasing the amine concentration, the pH values, at which the back-extraction of lysozyme began, are raised, and the activity of the back-extracted lysozyme decreases. Linear relationship between the concentration of the amine added in the system and that of lysozyme back-extracted exists .
Źródło:
Ars Separatoria Acta; 2002, 1; 45-54
1731-6340
Pojawia się w:
Ars Separatoria Acta
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A novel matrix for hydrophobic interaction chromatography and its application in lysozyme adsorption
Autorzy:
Gedikli, Mehmet
Ceylan, Şeyda
Erzengin, Mahmut
Odabaşı, Mehmet
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039203.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
hydrophobic interaction chromatography
lysozyme
1-naphthylamine
cryogel
PHEMA
SEM
Opis:
A novel 1-naphthylamine (NA) coupled poly(2-hydroxyethyl methacrylate-co-N-methacryloyl-(L)-histidine methyl ester) [NA-PHEMAH] supermacroporous monolithic hydrophobic cryogel was prepared via covalent coupling of NA to PHEMAH for adsorption of lysozyme from aqueous solution. Firstly, PHEMAH monolithic cryogel was prepared by radical cryocopolymerization of HEMA with MAH as a functional comonomer and N,N'-methylene-bisacrylamide (MBAAm) as a crosslinker directly in a plastic syringe, and then NA molecules were covalently attached to the imidazole rings of MAH groups of the polymeric structure. The prepared, NA-PHEMAH, supermacroporous monolithic hydrophobic cryogel was characterized by scanning electron microscopy (SEM). The effects of initial lysozyme concentration, pH, salt type, temperature and flow rate on the adsorption efficiency of monolithic hydrophobic cryogel were studied in a column system. The maximum amount of lysozyme adsorption from aqueous solution in phosphate buffer was 86.1 mg/g polymer at pH 8.0 with a flow rate of 1 mL/min. It was observed that lysozyme could be repeatedly adsorbed and desorbed with the NA-PHEMAH monolithic hydrophobic cryogel without significant loss of the adsorption capacity.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2014, 61, 4; 731-737
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Intensyfikacja właściwości bakteriobójczych lizozymu na drodze jego termicznej modyfikacji
Intensification of lysozyme bactericidal properties through its thermal modification
Autorzy:
Kopeć, K.
Lutyńska, A.
Dąbkowska, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2072894.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
lizozym
termiczna modyfikacja
właściwości antybakteryjne
lysozyme
thermal modification
antimicrobial properties
Opis:
Termiczna modyfikacja lizozymu jest jedną z metod zwiększania jego właściwości antybakteryjnych przeciwko bakteriom Gram-ujemnym. W pracy przedstawiono wyniki badań nad doborem najlepszych wartości podstawowych parametrów tego procesu. Wykazano, że modyfikacja prowadzona przy pH 4,40 przez 15 minut w temperaturze 80°C znacząco zwiększa właściwości bakteriobójcze lizozymu przeciwko bakteriom E. coli (Gram-ujemne) nie powodując spadku aktywności przeciwko bakteriom M. luteus (Gram-dodatnie).
Thermal modification of lysozyme is one of methods of increasing its antimicrobial properties against Gram-negative bacteria. The paper presents research on determining the best values of basic parameters of this process. It is shown that modification carried out at pH 4.40 for 15 minutes at 80°C significantly increases the lysozyme antibacterial properties against E. coli (Gram-negative bacteria) without causing a decrease in activity against M. luteus (Gram-positive bacteria).
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2014, 4; 259--260
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Influence of lysozyme of the extent of the proteolytic phase of rennet coagulation of milk
Wpływ lizozymu na zakres proteolitycznej fazy podpuszczkowego krzepnięcia mleka
Autorzy:
Panfil-Kuncewicz, H.
Kisza, J.
Kuncewicz, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1399255.pdf
Data publikacji:
1988
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
lysozyme
rennet proteolysis of milk
x-casein solution
casein micels
Opis:
In the present studies, the influence of lysozyme on the extent of rennet proteolysis of milk, of x-casein solution and casein micelles, suspended in artificial serum of milk, was examined. The obtained results showed that lysozyme did not affect signicicantly the rennet hydrolysis of casein. At the highest level of fysozyme addition applied (2.0 mg/cm³), a certain lowering in the amount of glycopeptide released from casein by rennet, was observed; it makes it possible to suppose that lysozyme decreased the quantity of hydrolized casein indispensable for a coagulation of this protein.
W pracy prześledzono wpływ dodatku lizozymu (0,5; 1,0; i 2,0 mg/cm³) na proteolizę podpuszczkową mleka. Doświadczenie wykonano w 3 seriach, w których substrat do badań stanowiły kolejno: mleko regenerowane z odtłuszczonego proszku mlecznego, 1 % roztwór x-kazeiny oraz roztwór miceli kazeinowych wyizolowanych z mleka przez wirowanie. Miarą stopnia proteolizy było oznaczenie przyrostu ilości związków azotowych rozpuszczalnych w 12% KTO oraz ilości N-acetylo-D-galaktozaminy (NAcGal) związanej z tą frakcją po inkubacji prób z podpuszczką. Wyniki doświadczeń przeprowadzonych na mleku nie dały jednoznacznej odpowiedzi co do wpływu lizozymu na proces proteolizy (tab. 1 i 2). Nie stwierdzono również istotnych różnic w ilości uwalnianych związków azotowych pomiędzy próbkami z lizozymem i próbkami kontrolnymi, w doświadczeniach przeprowadzonych na roztworze x-kazeiny (tab. 3 i 4) oraz na micelach kazeinowych zdyspergowanych w sztucznym serum mleka (tab. 5, 6). Na podstawie uzyskanych w pracy wyników można stwierdzić, że lizozym nie wpływał w istotny sposób na hydrolizę kazeiny przez podpuszczkę. Zaobserwowane obniżenie poziomu uwalnianych glikopeptydów w próbkach z wyższym dodatkiem lizozymu (2 mg/cm³) potwierdza wysuwaną przez niektórych autorów hipotezę, że lizozym obniża jedynie niezbędną ilość uwalnianego z kazeiny glikomakropeptydu, konieczną do spowodowania koagulacji tego białka pod wpływem podpuszczki.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1988, 14(38), 2; 187-194
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 26

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies