Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Oleksy, Arkadiusz" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-4 z 4
Tytuł:
PDZ domains - common players in the cell signaling.
Autorzy:
Jeleń, Filip
Oleksy, Arkadiusz
Śmietana, Katarzyna
Otlewski, Jacek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043370.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
PDZ domain
module
protein-protein interaction
signaling
Opis:
PDZ domains are ubiquitous protein interaction modules that play a key role in cellular signaling. Their binding specificity involves recognition of the carboxyl-terminus of various proteins, often belonging to receptor and ion channel families. PDZ domains also mediate more complicated molecular networks through PDZ-PDZ interactions, recognition of internal protein sequences or phosphatidylinositol moieties. The domains often form a tandem of multiple copies, but equally often such tandems or single PDZ domain occur in combination with other signaling domains (for example SH3, DH/PH, GUK, LIM, CaMK). Common occurrence of PDZ domains in Metazoans strongly suggests that their evolutionary appearance results from the complication of signaling mechanisms in multicellular organisms. Here, we focus on their structure, specificity and role in signaling pathways.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 4; 985-1017
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Novel peptide recognized by RhoA GTPase
Autorzy:
Drulis-Fajdasz, Dominika
Jelen, Filip
Oleksy, Arkadiusz
Otlewski, Jacek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041207.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
GrafGAP
RhoA GTPase
epitope mapping
PDZRhoGEF
peptide phage display
Opis:
A phage-displayed random 7-mer disulfide bridge-constrained peptide library was used to map the surface of the RhoA GTPase and to find peptides able to recognize RhoA switch regions. Several peptide sequences were selected after four rounds of enrichment, giving a high signal in ELISA against RhoA-GDP. A detailed analysis of one such selected peptide, called R2 (CWSFPGYAC), is reported. The RhoA - R2 interaction was investigated using fluorescence spectroscopy, chemical denaturation, and determination of the kinetics of nucleotide exchange and GTP hydrolysis in the presence of RhoA regulatory proteins. All measurements indicate that the affinity of the R2 peptide for RhoA is in the micromolar range and that R2 behaves as an inhibitor of: i) GDP binding to the apo form of RhoA (Mg2+- and nucleotide-free form of the GTPase), ii) nucleotide exchange stimulated by GEF (DH/PH tandem from PDZRhoGEF), and iii) GTP hydrolysis stimulated by the BH domain of GrafGAP protein.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 3; 515-524
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-4 z 4

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies