Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Leśnierowski, G." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-6 z 6
    Tytuł:
    Otrzymywanie lizozymu z bialka jaja kurzego metoda bezposredniej ultrafiltracji
    Autorzy:
    Lesnierowski, G
    Kijowski, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/826669.pdf
    Data publikacji:
    2000
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Tematy:
    ultrafiltracja
    enzymy
    bialka jaja
    jaja kurze
    lizozym
    otrzymywanie
    ultrafiltration
    enzyme
    egg protein
    chicken egg
    lysozyme
    production
    Opis:
    Celem pracy było zastosowanie ultrafiltracji (UF) do bezpośredniego pozyskiwania lizozymu z białka jaja kurzego. Wykazano, że hydrolityczna aktywność właściwa i stopień oczyszczenia lizozymu oraz masa uzyskanego preparatu w istotny sposób zależała od rozcieńczenia surowca, kwasowości środowiska oraz jego siły jonowej. Czynnikiem determinującym aktywność enzymu i jego odzysk z białka jaja okazała się graniczna wielkość cząstek przepuszczanych przez membrany (“cut-off” membran). Wraz z jej wzrostem uzyskiwano zdecydowanie wyższe wartości tych parametrów. W najkorzystniejszych warunkach pozyskiwania enzymu otrzymano preparat o aktywności 12 400 U/mg i stopniu oczyszczenia C=17 (stosunek aktywności enzymu w preparacie do jego aktywności w surowcu) przy 20 procentowym odzysku lizozymu z białka jaja.
    The aim of this work was to use ultrafiltration (UF) to isolate lysozyme directly from chicken egg white. It was concluded that the specific activity of lysozyme, degree of its purification and enzyme recovery depended significantly on the dilution of egg white solution, its pH and ionic strength. A significant rise in lysozyme activity and efficiency of the enzyme separation was observed after the isolation was carried out with the use of membranes with increasing cut-off. Under the best separation conditions the enzyme activity was 12.400 U/mg, coefficient of purification degree (the ratio of enzyme specific activity in the preparation, to the initial enzyme activity in raw material before isolation) received level 17 and the recovery of lysozyme was about 20%.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2000, 07, 2; 59-69
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Zastosowanie rezorcyny jako środka ochronnego lizozymu podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji
    Applying resorcin as lysozyme-protective agent in the course of its high-temperature modification
    Autorzy:
    Lesnierowski, G.
    Borowiak, R.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/827379.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Opis:
    Celem niniejszej pracy była ocena rezorcyny jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji. Analizowano wpływ dodatku tego środka na zmianę aktywności hydrolitycznej zmodyfikowanego enzymu oraz stopień jego oligomeryzacji. Modyfikacja wysokotemperaturowa polegała na oligomeryzacji lizozymu w temperaturze 90 i 95 °C z udziałem substancji utleniającej w postaci H₂O₂ lub odczynnika Reciclean®. Uzyskane po modyfikacji próby poddano badaniom analitycznym obejmującym oznaczenie aktywności hydrolitycznej enzymu oraz określenie stopnia jego oligomeryzacji. Dzięki zastosowaniu rezorcyny, jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji, uzyskano efekt 75-procentowej ochrony aktywności hydrolitycznej enzymu. Ponadto obserwowano zwiększony udział oligomerycznych form lizozymu w preparatach uzyskanych po modyfikacji
    The objective of the study was to assess the resorcin as an agent to protect lysozyme in the course of its high-temperature modification process. The impact of the added agent was analyzed on the change in the hydrolytic activity of the modified enzyme as was the level of its oligomerisation degree. The high- temperature modification process consisted in the oligomerisation of lysozyme at a temperature of 90 and 95 °C with either H₂O₂ or Reciclean® reagent added as an oxidizing substance. The samples produced during the modification process were analyzed; the analysis comprised the determination of the enzyme's hydrolytic activity and the assessment of its oligomerisation level. The result of applying the resorcin as an agent to protect the lysozyme in the course of its high- temperature modification process was a 75 % protection level of the enzyme's hydrolytic activity. In addition, it was found that the number of lysozyme oligomeric forms increased in the samples produced during the modification process.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 2
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Próba zwiększenia funkcjonalności preparatów otrzymanych metodą wysokotemperaturowej modyfikacji lizozymu
    Attempt to increase functionality of preparations produced by high-temperature modification of lysozyme
    Autorzy:
    Borowiak, R.
    Lesnierowski, G.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/828651.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Opis:
    Lizozym jest enzymem hydrolitycznym o silnym działaniu przeciwbakteryjnym, a jego modyfikacja dodatkowo wzmaga to działanie. Zmodyfikowany enzym wykazuje zwiększoną użyteczność, co umożliwia jego szersze praktyczne wykorzystanie. W dotychczasowych badaniach nad lizozymem opracowano kilka metod jego modyfikacji w tym termiczne i termiczno-chemiczne. Efektem ubocznym tego typu modyfikacji jest częściowa nieodwracalna denaturacja enzymu. Wpływa ona na pogorszenie właściwości zmodyfikowanego lizozymu, a w wyniku zmniejszenia jego rozpuszczalności w środowisku wodnym ogranicza praktyczne zastosowanie otrzymanych preparatów. Celem pracy była próba zwiększenia funkcjonalności termicznie zmodyfikowanego enzymu poprzez wyeliminowanie z preparatu frakcji nierozpuszczalnej. W wyniku frakcjonowania w środowisku obojętnym otrzymano preparat o całkowitej rozpuszczalności i aktywności hydrolitycznej 10 000 U/mg. Najwyższą wydajność procesu frakcjonowania (75 %) uzyskano w środowisku kwaśnym z zastosowaniem 0,18 % kwasu solnego.
    Lysozyme is a hydrolytic enzyme with potent antibacterial activity; its modification further enhances this effect. The modified enzyme shows an improved usability, thus, providing for wider practical utilization thereof. In the hitherto studies on lysozyme, several lysozyme modification methods have been developed including thermal and thermo-chemical methods. A side effect of this type of modification is partial irreversible enzyme denaturation. It induces the worsening of properties of the modified lysozyme and, as a result of its decreased solubility in the water environment, it reduces the practical application of the produced preparations. The objective of this study was an attempt to increase the functionality of thermally modified enzyme through the elimination of insoluble fraction from the preparation. The fractionation performed in a neutral environment resulted in producing a preparation of a complete solubility and hydrolytic activity of 10 000 U/mg. The highest efficiency of the fractionation process (75 %) was achieved in an acidic environment with the use of a 0.18 % hydrochloric acid.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 5
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wpływ warunków środowiskowych na zmianę właściwości lizozymu w białku jaj kurzych
    Effect of environmental conditions on change in properties of lysozyme in hen egg white
    Autorzy:
    Lesnierowski, G.
    Borowiak, R.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/826627.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Opis:
    Lizozym jest enzymem hydrolitycznym wykazującym zdolność rozkładu ściany komórkowej bakterii. Stanowi on mechanizm naturalnej pierwotnej ochrony dla rozwijającego się w jaju zarodka. Bogatym źródłem lizozymu jest białko jaja kurzego, z którego enzym otrzymywany jest na skalę przemysłową. Celem pracy było określenie zmian występujących w lizozymie białka jaja kurzego w wyniku przetrzymywania całych jaj surowych lub wyizolowanego białka jaja w warunkach zbliżonych do inkubacji jaj podczas wylęgu piskląt, tj. w temperaturze ok. 40 °C przez 20 dób. Wykazano, że przetrzymywanie jaj kurzych w takich warunkach powoduje zmiany jakościowe i ilościowe lizozymu w białku jaja. Efektem inkubacji enzymu była częściowa jego oligomeryzacja, w wyniku której tworzyła się forma dimeryczna. Zjawisku temu towarzyszyło obniżenie aktywności hydrolitycznej enzymu.
    Lysozyme is a hydrolytic enzyme having the capacity to decompose bacterial cell walls. It constitutes a mechanism of natural, primary protection for the embryo developing in the egg. The egg white is a rich source of lysozyme used to produce the enzyme on an industrial scale. The objective of this study was to determine the changes in the lysozyme of a native egg white resulting from storing either the raw whole eggs or the separated egg whites under the conditions similar to those of the egg incubation during hatching i.e. approximately at 40 °C for 20 days.It was proved that when chicken eggs were kept under the above conditions, qualitative and quantitative changes in the lysozyme present in the egg white occurred. The incubation of enzyme caused its partial oligomerisation, which resulted in the formation of a dimeric form. This phenomenon was accompanied by a decrease in the hydrolytic activity of the enzyme.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 3
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Jaja cennym źródłem składników bioaktywnych
    Chicken eggs: source of valuable bioactive components
    Autorzy:
    Kijowski, J.
    Lesnierowski, G.
    Cegielska-Radziejewska, R.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/825822.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Tematy:
    jaja kurze
    zywienie czlowieka
    nutraceutyki
    lizozym
    cystatyny
    awidyna
    owotransferyna
    lecytyna
    luteina
    zeaksantyna
    witamina A
    cholekalcyferol
    alfa-tokoferol
    foswityna
    immunoglobuliny
    kwas sialowy zob.kwas N-acetyloneuraminowy
    kwas N-acetyloneuraminowy
    sklad chemiczny
    Opis:
    Jaja kurze uważane są za doskonałą żywność oferowaną przez naturę. American Heart Association w 2006 r. zrewidowało swoje wcześniejsze stanowisko i nie ogranicza aktualnie spożycia jaj w tygodniowej diecie. Ze względu na nowo odkryte multifunkcjonale właściwości jaja są dobrym źródłem bioaktywnych składników, zwanych też nutraceutykami. Dla człowieka mają one znaczenie żywieniowe oraz prozdrowotne. Te cechy zachowują wszystkie jaja kurze, niezależnie od sposobu ich pozyskania. W opracowaniu szczegółowo scharakteryzowano nowo odkryte prozdrowotne właściwości następujących komponentów jaj: lizozymu, cystatyny, awidyny, owotransferyny, lecytyny, luteiny, zeaksantyny, retinolu, cholekaciferolu, α-tokoferolu, foswityny, immunoglobuliny (IgY) i kwasu sialowego. Opisano też jaja projektowane, o składzie wzbogaconym w pożądane składniki, uzyskane w zaplanowanym systemie żywienia ptaków.
    Chicken eggs are considered to be nature’s perfect food. In 2006, the American Heart Association have revised their previous standpoint and, presently, they do not limit egg consumption in the weekly diet plan. Considering the newly discovered multifunctional properties, chicken eggs are a rich source of bioactive compounds known, also, as nutraceutics. The latter are important nutrients and medicals for humans. All chicken eggs retain those special features irrespective of how they are obtained. In the paper, there were characterized in detail the newly discovered pro health properties of the following egg components: lysozyme, cystatin, avidin, ovotransferrin, lecithin, lutein, zeaxanthin, retinol, cholecalciferol, α-tocopherol, phosvitin, immunoglobulin (IgY), and sialic acid. There were also described the designed eggs the composition of which was enriched with desirable components, to be obtained under a feeding schedule for those birds.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2013, 20, 5
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Przeciwbakteryjna aktywność modyfikowanego lizozymu wobec bakterii Proteus mirabilis i Pseudomonas fluorescens
    Antibacterial activity of modified lysozyme against bacteria Proteus mirabilis and Pseudomonas fluorescens
    Autorzy:
    Cegielska-Radziejewska, R.
    Szablewski, T.
    Leśnierowski, G.
    Kijowski, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/270608.pdf
    Data publikacji:
    2010
    Wydawca:
    Centralny Ośrodek Badawczo-Rozwojowy Aparatury Badawczej i Dydaktycznej, COBRABiD
    Tematy:
    aktywność przeciwbakteryjna
    modyfikowany lizozym
    antibacterial activity
    modified lysozyme
    Opis:
    Celem pracy była ocena aktywności przeciwbakteryjnej modyfikowanego lizozymu w stosunku do bakterii Gram-ujemnych Pseudomonas fluorescens i Proteus mirabilis. Porównano antybakteryjne działanie monomeru lizozymu i jego preparatu uzyskanego w wyniku modyfikacji termiczno-chemicznej. W otrzymanym preparacie lizozymu oznaczono udział form oligomerycznych, aktywność hydrolityczną i hydrofobowość. Stwierdzono wzrost inhibitującego działania lizozymu po modyfikacji w porównaniu z monomerem lizozymu i próbą bez dodatku enzymu w stosunku do badanych bakterii. Wykazano, że modyfikowany preparat lizozymu wykazujący aktywność przeciwbakteryjną wobec bakterii gramujemnych, charakteryzuje się wyższym udziałem form oligomerycznych jak również wyższą hydrofobowością powierzchniową.
    The aim of the study was to assess the antibacterial activity of modified lysozyme in relation to Gram-negative bacteria Pseudomonas fluorescens and Proteus mirabilis. Antibacterial action of lysozyme monomer and its preparation produced as a result of thermo-chemical modification were compared. In the obtained lysozyme preparation the proportion of oligomeric forms, hydrolytic activity and hydrophobicity were determined. An increase was found in the inhibitory action of lysozyme after modification in comparison with lysozyme monomer and the sample without an addition of the enzyme in relation to the analysed bacteria. It was shown that the modified lysozyme preparation exhibiting antibacterial activity against Gram-negative bacteria is characterised by a higher proportion of oligomeric forms, as well as higher surface hydrophobicity.
    Źródło:
    Aparatura Badawcza i Dydaktyczna; 2010, 15, 3; 79-84
    2392-1765
    Pojawia się w:
    Aparatura Badawcza i Dydaktyczna
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-6 z 6

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies