Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Kuczyńska-Wiśnik, Dorota" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Temperature shock tolerance and heat shock proteins in Arctic freshwater ostracod Candona rectangulata - preliminary results
    Autorzy:
    Wojtasik, Barbara
    Kuczyńska-Wiśnik, Dorota
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2051462.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    Arctic
    Spitsbergen
    Ostracoda
    temperature
    adaptation
    Źródło:
    Polish Polar Research; 2012, 2; 199-206
    0138-0338
    2081-8262
    Pojawia się w:
    Polish Polar Research
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Role of Escherichia coli heat shock proteins IbpA and IbpB in protection of alcohol dehydrogenase AdhE against heat inactivation in the presence of oxygen
    Autorzy:
    Matuszewska, Ewelina
    Kwiatkowska, Joanna
    Ratajczak, Elżbieta
    Kuczyńska-Wiśnik, Dorota
    Laskowska, Ewa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1040618.pdf
    Data publikacji:
    2009
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    AdhE
    protein aggregation
    protein oxidation
    small heat shock proteins IbpA and IbpB
    Opis:
    Escherichia coli small heat shock proteins IbpA and IbpB are molecular chaperones that bind denatured proteins and facilitate their subsequent refolding by the ATP-dependent chaperones DnaK/DnaJ/GrpE and ClpB. In vivo, the lack of IbpA and IbpB proteins results in increased protein aggregation under severe heat stress or delayed removal of aggregated proteins at recovery temperatures. In this report we followed the appearance and removal of aggregated alcohol dehydrogenase, AdhE, in E. coli submitted to heat stress in the presence of oxygen. During prolonged incubation of cells at 50°C, when AdhE was progressively inactivated, we initially observed aggregation of AdhE and thereafter removal of aggregated AdhE. In contrast to previous studies, the lack of IbpA and IbpB did not influence the formation and removal of AdhE aggregates. However, in ΔibpAB cells AdhE was inactivated and oxidized faster than in wild type strain. Our results demonstrate that IbpA and IbpB protected AdhE against thermal and oxidative inactivation, providing that the enzyme remained soluble. IbpA and IbpB were dispensable for the processing of irreversibly damaged and aggregated AdhE.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2009, 56, 1; 55-61
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Escherichia coli small heat shock proteins IbpA/B enhance activity of enzymes sequestered in inclusion bodies.
    Autorzy:
    Kuczyńska-Wiśnik, Dorota
    Żurawa-Janicka, Dorota
    Narkiewicz, Joanna
    Kwiatkowska, Joanna
    Lipińska, Barbara
    Laskowska, Ewa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041504.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    protein aggregation
    inclusion bodies
    IbpA/B
    Opis:
    Escherichia coli small heat shock proteins, IbpA/B, function as molecular chaperones and protect misfolded proteins against irreversible aggregation. IbpA/B are induced during overproduction of recombinant proteins and bind to inclusion bodies in E. coli cells. We investigated the effect of ΔibpA/B mutation on formation of inclusion bodies and biological activity of enzymes sequestered in the aggregates in E. coli cells. Using three different recombinant proteins: Cro-β-galactosidase, β-lactamase and rat rHtrA1 we demonstrated that deletion of the ibpA/B operon did not affect the level of produced inclusion bodies. However, in aggregates containing IbpA/B a higher enzymatic activity was detected than in the IbpA/B-deficient inclusion bodies. These results confirm that IbpA/B protect misfolded proteins from inactivation in vivo.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 4; 925-931
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies