Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Tytuł pozycji:

Role of Escherichia coli heat shock proteins IbpA and IbpB in protection of alcohol dehydrogenase AdhE against heat inactivation in the presence of oxygen

Tytuł:
Role of Escherichia coli heat shock proteins IbpA and IbpB in protection of alcohol dehydrogenase AdhE against heat inactivation in the presence of oxygen
Autorzy:
Matuszewska, Ewelina
Kwiatkowska, Joanna
Ratajczak, Elżbieta
Kuczyńska-Wiśnik, Dorota
Laskowska, Ewa
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040618.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
AdhE
protein aggregation
protein oxidation
small heat shock proteins IbpA and IbpB
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2009, 56, 1; 55-61
0001-527X
Język:
angielski
Prawa:
Wszystkie prawa zastrzeżone. Swoboda użytkownika ograniczona do ustawowego zakresu dozwolonego użytku
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
  Przejdź do źródła  Link otwiera się w nowym oknie
Escherichia coli small heat shock proteins IbpA and IbpB are molecular chaperones that bind denatured proteins and facilitate their subsequent refolding by the ATP-dependent chaperones DnaK/DnaJ/GrpE and ClpB. In vivo, the lack of IbpA and IbpB proteins results in increased protein aggregation under severe heat stress or delayed removal of aggregated proteins at recovery temperatures. In this report we followed the appearance and removal of aggregated alcohol dehydrogenase, AdhE, in E. coli submitted to heat stress in the presence of oxygen. During prolonged incubation of cells at 50°C, when AdhE was progressively inactivated, we initially observed aggregation of AdhE and thereafter removal of aggregated AdhE. In contrast to previous studies, the lack of IbpA and IbpB did not influence the formation and removal of AdhE aggregates. However, in ΔibpAB cells AdhE was inactivated and oxidized faster than in wild type strain. Our results demonstrate that IbpA and IbpB protected AdhE against thermal and oxidative inactivation, providing that the enzyme remained soluble. IbpA and IbpB were dispensable for the processing of irreversibly damaged and aggregated AdhE.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies