Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Kostyra, H" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-11 z 11
Tytuł:
Biologically active peptides derived from food proteins
Autorzy:
Kostyra, H.
Kostyra, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1371450.pdf
Data publikacji:
1992
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
man
peptide
biologically active peptide
natural peptide
human nutrition
nutrition
food
food protein
protein degradation
biotechnology
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1992, 01, 4; 5-17
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nonprotein nitrogen compounds and proteolytic activity of albumin and globulin fractions in faba bean seeds
Autorzy:
Darewicz, M
Kostyra, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1371367.pdf
Data publikacji:
1992
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
nitrogen compound
peptide
nucleic acid
globulin fraction
faba bean
amino acid
proteolytic activity
seed
albumin fraction
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1992, 01, 2; 109-113
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes of physico-chemical properties of rapeseed proteins during the technological process of protein concentrate production. Part II
Zmiany właściwości fizykochemicznych białek rzepaku w procesie technologicznym otrzymywania koncentratu, cz. II
Autorzy:
Kostyra, E.
Kozłowska, H.
Kostyra, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1396351.pdf
Data publikacji:
1985
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
amino acids
aspartic acid
levulinic acid
hexose deformination
Opis:
The work presents a characteristic of some elements of the protein conformation of albumin and globulin fractions isolated from rapeseed meal and rapeseed protein concentrate (see Part I). Investigations were based on spectrophotometry in the ultraviolet and infrared radiation, and on circular dichroism. The proportion of alpha, beta and gamma structures was determined in rapeseed and concentrate albumin and globulin fractions.
W pracy scharakteryzowano niektóre elementy konformacji białek frakcji albumin i globulin wyizolowanych z mączki i koncentratu białkowego uzyskanych z nasion rzepaku (patrz cz. I). Badania przeprowadzono przy wykorzystaniu spektrofotometrii w ultrafiolecie i podczerwieni oraz dichroizmu kołowego. W celu stwierdzenia obecności w frakcjach albumin i globulin koncentratu i nasion rzepaku kwasów nukleinowych poddano je hydrolizie kwasem mrówkowych, a następnie badaniom spektrofotometrycznym w UV. Szczególnie interesujące okazało się widmo frakcji albumin nasion rzepaku, które charakteryzowało się pasmem absorpcji przy 320 nm. Pojawienie się tego pasma można wytłumaczyć obecnością kwasów fenolowych związanych z tą frakcją. Zaobserwowany przy 260 i 280 nm wzrost absorbancji w przypadku frakcji globulin nasion rzepaku po ogrzewaniu z kwasem mrówkowym można wytłumaczyć obecnością związanych z tą frakcją kwasów nukleinowych, Analiza widm w podczerwieni frakcji albumin i globulin nasion rzepaku i koncentratu pozwoliła na wyznaczenie procentowej zawartości β struktury, która w obu frakcjach globulin wynosiła 140/o, a w albuminach odpowiednio 18 i 17%. Analiza tych widm sugerowała również obecność w badanych frakcjach składników niebiałkowych, jak stwierdzone wcześniej kwasy fenolowe i nukleinowe. Wyniki badań tych samych frakcji za pomocą dichroizmu kołowego pozwoliły na określenie procentowych zawartości poszczególnych struktur α, β i γ. Wartości te wynosiły odpowiednio dla: albumin koncentratu 37,8, 21,7 i 40,7%, globulin nasion rzepaku 57,1, 14,3 i 28,6%, globulin koncentratu 50,2, 12,1 i 37,6%.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 3; 297-304
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Zawartość kwasów nukleinowych w mleku i krwi krów zdrowych i z zapaleniem wymienia
Nucleic acids contain in milk and blood of healthy cows and ill cows with mastitis
Autorzy:
Zielinski, H.
Rajewska, M.
Kostyra, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/873718.pdf
Data publikacji:
1991
Wydawca:
Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
Tematy:
kwasy nukleinowe
zawartosc kwasow nukleinowych
mleko krowie
krew zwierzeca
komorki somatyczne
zapalenie gruczolu mlekowego
zapalenie wymienia zob.zapalenie gruczolu mlekowego
Źródło:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1991, 42, 1
0035-7715
Pojawia się w:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Lektyny zywnosci
Food lectins
Autorzy:
Wocior, A
Kostyra, H
Kusmierczyk, M
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826762.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
rosliny
zwierzeta
lektyny
wystepowanie
zywnosc
rosliny straczkowe
hemaglutyniny
fitohemaglutyniny
fitoaglutyniny
fitozyny
wlasciwosci fizjologiczne
wlasciwosci funkcjonalne
substancje antyzywieniowe
Opis:
Lektyny scharakteryzowano w aspekcie ich chemicznej struktury, jako grupę glikoprotein o właściwościach hemaglutynacyjnych. Ponadto omówiono ich występowanie w świecie roślin i zwierząt oraz właściwości fizjologiczne i przeciwżywieniowe. W podsumowaniu podkreślono, że żywność powinna być charakteryzowana pod względem zawartości glikoprotein, które wpływają na jej właściwości funkcjonalne i żywieniowe.
From the aspect of their chemical structure, lectins were characterized as a group of glycoproteins showing haemagglutination properties. The discussion also included their occurrence in the world of plants and animals, as well as their physiological and anti-nutritional properties. In the summary, it was emphasized that food should be characterized from the point of view of the content of glycoproteins impacting its functional and dietary properties.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2008, 15, 6; 16-24
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Faba bean albumins glycation
Autorzy:
Kostyra, H.
Darewicz, M.
Smyk, B.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1371479.pdf
Data publikacji:
1992
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
glycotransferase
food biotechnology
albumin
monosaccharide
protein
pepsin
trypsin
physiological condition
faba bean
enzymatic glycosylation
glycation
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1992, 01, 4; 121-126
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes of physico-chemical properties of rapeseed proteins during the technological process of protein concentrate production, part I
Zmiany właściwości fizykochemicznych białek rzepaku w procesie technologicznym otrzymywania koncentratu, cz. I
Autorzy:
Kostyra, E.
Kozłowska, H.
Kostyra, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1398375.pdf
Data publikacji:
1985
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
repeseed proteins
protein concentrate
proteins complexes
enzymatic hydrolysis
Opis:
Investigations were made of the physical and chemical properties of rapeseed proteins and their changes during the technological process of protein concentrate production. The process of amino acid desamination and decarboxylation takes place during concentrate production. Albumin and globulin fractions form aggregates of the dimer. and trimer type, and aggregates with nucleic acids and polyphenols. The albumin and globulin fractions of the protein concentrate are characterized by different solubility and susceptibility to enzymatic proteolysis than their respective fractions in rapeseed meal.
W pracy badano fizyczne i chemiczne właściwości białek nasion rzepaku podczas technologicznego procesu otrzymywania koncentratu białkowego. Mączkę i koncentrat nasion rzepaku poddano następującym analizom: ekstrakcji metodą Osborna, określeniu składu aminokwasowego, sączeniu molekularnemu na żelu Sephadex G-100 i G-200, określeniu masy cząsteczkowej, elektroforezie na żelu poliakrylamidowym, określeniu rozpuszczalności białek frakcji albumin i globulin w zależności od pH hydrolizie pepsyną i trypsyną. W koncentracie białkowym, w porównaniu z mączką rzepakową, stwierdzono obniżenie się zawartości białek w frakcji albumin i globulin oraz ich wzrost w frakcjach rozpuszczalnych w etanolu i 0,2 M NaOH. We wszystkich frakcjach, za wyjątkiem albumin, stwierdzono mniejszy odzysk aminokwasów w koncentracie niż w śrucie rzepakowej. Największy ubytek aminokwasów zaobserwowano w frakcji globulin koncentratu. Znaczny przyrost zawartości amoniaku i zmniejszenie się zawartości aminokwasów kwaśnych w koncentracie dowodzi o zachodzącej w czasie procesu technologicznego dezaminacji i dekarboksylacji. W wyniku rozdziału frakcji albumin nasion rzepaku i koncentratu na żelu Sephadex G-100 uzyskano frakcje o podobnych objętościach elucji i zakresie mas cząsteczkowych od 10-200 tys. Natomiast w przypadku globulin koncentratu pojawiły się frakcje o odmiennych wartościach objętości elucji. Masy cząsteczkowe tych frakcji zawarte były w granicach od 10-320 tys. W wyniku rozdziałów elektroforetycznych albumin nasion rzepaku rozdzieliły się na cztery frakcje, podczas gdy albuminy koncentratu tylko na trzy. Elektroforetyczne rozdziały globulin nasion rzepaku i koncentratu w obu przypadkach wykazały obecność trzech frakcji. Wyniki te były zgodne z rozdziałami na żelu Sephadex G-200. Albuminy i globuliny nasion rzepaku były lepiej rozpuszczalne niż koncentratu. Albuminy nasion rzepaku najlepiej rozpuszczały się w pH 6,0, a najsłabiej w pH 4,0. Natomiast albuminy koncentratu największą rozpuszczalność wykazywały w pH 3,0, a najmniejszą w pH 2,0 i 4,0. Globuliny nasion rzepaku najlepiej rozpuszczały się w pH 5,0, a najsłabiej w pH 6,0. Natomiast globuliny koncentratu najsłabiej rozpuszczały się w pH 4,0, a najlepiej w pH 5,0. Hydroliza frakcji białkowych nasion rzepaku i koncentratu . za pomocą pepsyny i trypsyny dowiodła istotnych różnic w konformacji badanych frakcji. Fakt ten przejawiał się w uwalnianiu różnych ilości peptydów przez zastosowane enzymy.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 2; 155-168
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Effect of storage on faba beans proteins
Charakterystyka zmian wybranych wlasciwosci bialek bobiku pod wplywem przechowywania
Autorzy:
Darewicz, M.
Kostyra, H.
Dziuba, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372725.pdf
Data publikacji:
1996
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
przechowywanie
bialko
bobik Tibo
nasiona
suszenie
analiza chromatograficzna
albuminy
zmiany biochemiczne
globuliny
degradacja bialka
Opis:
The purpose of this work was to characterize some physico-chemical properties of proteins in raw and stored Tibo faba beans. The storage caused that the faba bean proteins were partialy degraded and hydrolyscd, which resulted in a decreased content of albumins, globulins, and amino acids in stored seeds. The nutritional value of proteins decreased due to lass of essencial amino acids and lower susceptibility of the proteins to proteolytic enzymes. Opposite to globulins, trypsin released more non-protein nitrogen from albumins than pepsin. The yield of extraction of albumins and globulins decreased upon storage and some modification in the protein conformations, most probably due to aggregation, dissociation and glycation, could have been hypothesized.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1996, 05, 1; 27-39
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Kinetic analysis of the nonenzymatic glycosylation of faba bean [ Vicia faba L. minor ] albumin complex
Analiza kinetyki nieenzymatycznej glikozylacji kompleksu albumin bobiku [ Vicia faba L. minor ]
Autorzy:
Kostyra, H.
Kostyra, E.
Krawczuk, S.
Senderowska, I.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372443.pdf
Data publikacji:
1994
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
surowce roslinne
kinetyka reakcji nieenzymatycznych
Vicia faba var.minor
rosliny straczkowe
albuminy
bobik
Opis:
From the previous studies it is known that faba bean albumins occur as a nucleo-glyco-metalloprotein complex. The purpose of this work was to determine the rate constant for the first stage of glycation of faba bean albumins, i.e. the formation of aldimine. The variation of glycation rate constant of faba bean albumin complex was stated. Most probably it resulted from the participation of nucleic acid amino groups which were not considered in the model of glycation kinetics assumed. The results obtained show that the glycation of faba bean albumin complex is the reaction of fractional order.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1994, 03, 3; 81-87
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Low molecular weight nitrogen compounds in rapeseed
Niskocząsteczkowe związki azotowe nasion rzepaku
Autorzy:
Leman, H.
Kostyra, H.
Sielawa, B.
Kozłowska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1396217.pdf
Data publikacji:
1991
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
rapesed
non-protein nitrogen compounds
Opis:
Non-protein nitrates, nitrate nitrogen, and amide nitrogen compounds in thermally processed and untreated rapeseads were investigated. No significant differences were found in the distribution of these compounds in the various anatomic parts of the seeds. The studied compounds remained stable during thermal treatment. Seed coats contained the largest amounts of non-protein nitrogen and nitrate nitrogen, and their elimination could be one way of improving the nutritional value of rapeseed.
W nasionach rzepaku odmiany podwójnie ulepszonej Jantar i ich częściach anatomicznych mierzono ilość azotu azotanowego, amidowego i niebiałkowego. Określono również wpływ operacji parowania nasion na stabilność i rozmieszczenie niskocząsteczkowych związków azotowych w poszczególnych częściach anatomicznych nasion. Związki wyekstrahowane z nasion rzepaku 80% roztworem alkoholu etylowego badano spektrofotometrycznie, elektroforetycznie i chromatograficznie. Nie stwierdzono jakościowego zróżnicowania pod względem rozmieszczenia niskocząsteczkowych związków azototowych w nasionach rzepaku. Ilość tych związków oraz ich rozmieszczenie w poszczególnych częściach anatomicznych nie zmieniały się również pod wpływem operacji parowania nasion. Związki niebiałkowe, rozpuszczalne w etanolu, charakteryzowały się absorcją światła UV w zakresach długości fal 200-210, 220-250 i 320-330 nm. We frakcji związków niebiałkowych wykryto jeden zasadowy, trzy kwaśne i cztery obojętne związki aminowe. Frakcja związków niebiałkowych zawierała również inne składniki polarne m.in. fluoryzujące w świetle UV.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1991, 17(41), 1; 31-39
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Mikoproteiny
Mycoprotein
Autorzy:
Wocior, A
Zlotkowska, D.
Kostyra, H.
Kostyra, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826697.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
mikoproteiny
grzyby
komorki grzybowe
biomasa
Fusarium venenatum
nowa zywnosc
sklad aminokwasowy
sklad chemiczny
bialko
tluszcze
cukry
wlokno pokarmowe
substytuty miesa
zamienniki bialka
bezpieczenstwo zywnosci
Opis:
Mikoproteiny stanowią biomasę komórek grzybowych z rodzaju Fusarium venenatum o zredukowanej ilości RNA. W ich skład wchodzi około 50 % białek, 12 % tłuszczu, 12 % cukrów i 25 % włókna pokarmowego. Skład aminokwasowy białka mikoprotein jest porównywalny z ich zawartością w białkach mięsa, jaj, soi i pszenicy. Mikoproteiny poddane teksturyzacji mogą być wykorzystane jako substytut mięsa.
Mycoprotein is a biomass of the fungi cells of Fusarium venenatum with a reduced content of RNA. It consists of about 50 % of protein, 12 % of lipids, 12 % of sugars, and 25 % of dietary fibre. The amino acid content in mycoprotein is comparable with the amino acid content in meat, egg, soy, and wheat proteins. The mycoprotein processed by texturization can be used as a meat substitute.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2010, 17, 5; 5-16
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-11 z 11

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies