Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Konieczna-Molenda, A." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Ternary potato starch-furcellaran-gelatin film – a new generation of biodegradable foils
    Trójskładnikowa folia: skrobia ziemniaczana-furcellaran-żelatyna jako nowa generacja biodegradowalnych folii
    Autorzy:
    Jamróz, E.
    Konieczna-Molenda, A.
    Para, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/947180.pdf
    Data publikacji:
    2017
    Wydawca:
    Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
    Tematy:
    furcellaran
    gelatin
    starch
    biodegradable films
    żelatyna
    skrobia
    folie biodegradowalne
    Opis:
    Foils were prepared from potato starch (S), furcellaran (F) and gelatin (G) (S/F/G foils) using glycerol as a plasticizer. Their mechanical properties, aqueous solubility, water content, water uptake, enzymatic hydrolysis, and thermal (DSC) properties were determined. The 0.16 mm thick foil has ~ 80 MPa mechanical resistance with an elongation at break of 27.8 %. The aqueous solubility and water uptake of the S/F/G foils reached 35 % and 145 %, respectively. The S/F/G foils were susceptible to hydrolysis with polysaccharide enzymes such as glucoamylase and Viscozyme L (a blend of arabanase, cellulase, β-glucanase, hemicellulase and xylanase), as well as trypsin, a proteinase.
    Z mieszaniny skrobi ziemniaczanej (S), furcellaranu (F) i żelatyny (G) oraz glicerolu jako plastyfikatora otrzymywano trójskładnikową folię S/F/G. Zbadano właściwości mechaniczne, rozpuszczalność, zawartość wody, wodochłonność, podatność na hydrolizę enzymatyczną oraz właściwości termiczne (DSC) wytworzonej folii. Folia o grubości ok. 0,16 mm wykazywała wytrzymałość mechaniczną ~ 80 MPa, a jej wydłużenie przy zerwaniu wynosiło 27,8 %. Folia S/F/G charakteryzowała się małą rozpuszczalnością (ok. 35 %) i wodochłonnością (ok. 145 %). Zbadano kinetykę reakcji hydrolizy enzymatycznej folii S/F/G w obecności enzymów polisacharydowych: glukoamylazy i Viscozyme L (mieszanina enzymów arabinazy, celulazy, β-glukanazy, hemicelulazy, ksylanazy) oraz enzymu białkowego trypsyny.
    Źródło:
    Polimery; 2017, 62, 9; 673-679
    0032-2725
    Pojawia się w:
    Polimery
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Synthesis and characterization of binary complexes of furcellaran with gelatin and bovine serum albumin
    Otrzymywanie i charakterystyka binarnych kompleksów furcellaranu z żelatyną i albuminą surowicy bydlęce
    Autorzy:
    Jamróz, E.
    Konieczna-Molenda, A.
    Para, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/947540.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
    Tematy:
    albumin
    furcellaran
    gelatin
    polysaccharide-protein complexes
    albumina
    żelatyna
    kompleksy polisacharydowo-białkowe
    Opis:
    Furcellaran (FUR) complexes with albumin (BSA) and gelatin (GEL) were investigated. The zeta potential (ζ) values of furcellaran, gelatin and their mixtures at weight ratios 2 : 1, 1 : 1, and 1 : 2 (w/w) were measured over a pH range 2.0–10.0. FUR/GEL and FUR/BSA complexes were prepared by the electrolysis of aqueous solutions of both components taken in the 1 : 1 (w/w) ratio. The results of the elemental analysis, FT-IR spectroscopy and thermal analysis confirmed the formation of the complexes. The investigated complexes differed in their susceptibility to enzymatic hydrolysis and solubility. At room temperature, the solubility of FUR/GEL and FUR/BSA complexes was 0.055 ± 0.021 g/100 cm3 H2O and 0.031 ± 0.020 g/100 cm3 H2O, respectively. Different structures of FUR/GEL and FUR/BSA complexes, determined by SEM studies, can explain differences in both solubility and hydrolytic susceptibility. Enzymatic studies showed that the furcellaran/gelatin and furcellaran/bovine serum albumin complexes are biodegradable. The complexes were not physical mixtures of the components.
    Badano kompleksy furcellaranu (FUR) z albuminą (BSA) oraz żelatyną (GEL). Wartości zeta potencjału (ζ) furcellaranu, żelatyny oraz ich mieszanin w stosunku masowym 2 : 1, 1 : 1, 1 : 2 określono w zakresie pH 2,0–10,0. Kompleksy FUR/GELoraz FUR/BSA otrzymano metodą elektrosyntezy przy stosunku masowym 1 : 1. Metodami analizy elementarnej (EA), spektroskopii w podczerwieni z transformacją Fouriera (FT-IR) oraz analizy termicznej (DSC, TGA) potwierdzono powstanie kompleksów FUR/GELi FUR/BSA. Otrzymane kompleksy różniły się podatnością na hydrolizę enzymatyczną i rozpuszczalnością. W temperaturze pokojowej rozpuszczalność kompleksów FUR/GELi FUR/BSA wynosiła, odpowiednio, 0,055 ± 0,021 g/100 cm3 H2O i 0,031 ± 0,020 g/100 cm3 H2O. Obserwowana na zdjęciach SEM odmienna struktura kompleksów może tłumaczyć różnice w ich rozpuszczalności oraz podatności na hydrolizę enzymatyczną. Analiza przebiegu hydrolizy wskazywała na biodegradowalność badanych kompleksów. Potwierdzono, że otrzymane kompleksy nie są fizycznymi mieszaninami składników.
    Źródło:
    Polimery; 2018, 63, 6; 416-423
    0032-2725
    Pojawia się w:
    Polimery
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Hydroliza odpadów celulozowych katalizowana enzymami celulolitycznymi immobilizowanymi na nośniku polimerowym
    Hydrolysis of cellulose waste catalyzed by cellulolytic enzymes immobilized on polymer carrier
    Autorzy:
    Sokołowska, K.
    Konieczna-Molenda, A.
    Witek, E.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/947287.pdf
    Data publikacji:
    2016
    Wydawca:
    Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
    Tematy:
    immobilizacja
    enzymy celulolityczne
    hydroliza celulozy
    N-winyloformamid
    dimetakrylan glikolu etylenowego
    immobilization
    cellulolytic enzymes
    hydrolysis of cellulose
    N-vinylformamide
    ethylene glycol dimethacrylate
    Opis:
    Trzy komercyjne enzymy celulolityczne: Viscozyme® L, Novozym 476® oraz celulazy z Aspergillus sp. immobilizowano na polimerowym nośniku otrzymanym w procesie rodnikowej kopolimeryzacji N-winyloformamidu (NVF) z dimetakrylanem glikolu etylenowego (EGDMA) w odwróconej suspensji. Efektywność immobilizacji oceniano na podstawie aktywności w procesach hydrolizy papieru celulozowego i ścieru drzewnego katalizowanych enzymami natywnymi lub immobilizowanymi. Stabilność biokompozytów badano w trzech cyklach hydrolizy. Wyznaczono stałe szybkości hydrolizy i stałe Michaelisa.
    Three commercial cellulolytic enzymes (Viscozyme® L, Novozym 476® and cellulase from Aspergillus sp.) were immobilized on the polymer carrier, which was synthesized via free radical copolymerization of N-vinylformamide (NVF) with ethylene glycol dimethacrylate (EGDMA) in inverse suspension. The efficiency of the enzyme immobilization was determined on the basis of enzymatic activity of the native and immobilized enzyme in the hydrolysis of wood pulp and cellulose paper. The stability of biocatalysts was tested in three reaction cycles of hydrolysis. The reaction rate constants for hydrolysis and Michaelis constants were determined.
    Źródło:
    Polimery; 2016, 61, 9; 633-641
    0032-2725
    Pojawia się w:
    Polimery
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Celulaza immobilizowana na kopolimerach N-winyloformamidu: Wpływ immobilizacji na aktywność katalityczną enzymu
    Cellulase immobilized on copolymers based on N-vinylformamide: Influence of immobilization on the catalytic activity of the enzyme
    Autorzy:
    Sokołowska, K.
    Konieczna-Molenda, A.
    Witek, E.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/141917.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
    Tematy:
    immobilizacja
    celulaza
    hydroliza celulozy
    N-winyloformamid
    diwinylobenzen
    immobilization
    cellulase
    hydrolysis of cellulose
    N-vinylformamide
    divinylbenzene
    Opis:
    Badano wpływ immobilizacji celulazy z Aspergillus sp EC 3.2.1.4. na aktywność katalityczną w reakcji enzymatycznej hydrolizy celulozy. Celulazę immobilizowano na hydrofilowych polimerowych nośnikach z grupami formamidowymi i pierwszorzędowymi grupami aminowymi. Nośniki syntezowano w procesie wolnorodnikowej kopolimeryzacji strąceniowej N-winyloformamidu (NVF) z diwinylobenzenem (DVB). Reaktywne pierwszorzędowe grupy aminowe w kopolimerze generowano na drodze reakcji hydrolizy w środowisku alkalicznym. Celulazę immobilizowano kowalencyjnie za pośrednictwem aldehydu glutarowego (GA) na nośniku z grupami aminowymi lub adsorbowano na nośniku z grupami formamidowymi. Otrzymane heterogeniczne biokatalizatory testowano w reakcji hydrolizy celulozy mikrokrystalicznej. Stwierdzono, że aktywność celulazy immobilizowanej na obu badanych nośnikach była większa niż dla enzymu w stanie natywnym.
    Immobilization effect of cellulase from Aspergillus sp. EC 3.2.1.4. catalytic activity in reaction of enzymatic hydrolysis of cellulose has been studied. Cellulase immobilized on a hydrophilic polymer carriers with formamide groups and primary amino groups. The carriers were synthesized in a free radical copolymerization of N-vinylformamide (NVF) with divinylbenzene (DVB). The reactive primary amino groups in the copolymer were generated by decarboxylation formamide groups in an alkaline medium. Cellulase was covalently immobilized via glutaraldehyde (GA) on the support with amino groups and adsorbed on a support with formamide groups. The resulting heterogeneous biocatalysts tested in the hydrolysis reaction microcrystalline cellulose. It was found that immobilized cellulase activity on both carriers tested was greater than the enzyme in the native state.
    Źródło:
    Chemik; 2015, 69, 8; 447-454
    0009-2886
    Pojawia się w:
    Chemik
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies