Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "proteases" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 43
Tytuł:
Alzheimers disease: Its origin at the membrane, evidence and questions.
Autorzy:
Buchet, Rene
Pikuła, Sławomir
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044315.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
β-amyloid precursor protein
membrane proteases
Alzheimer's disease
lipid composition
membrane microdomains
Opis:
Numerous results on membrane lipid composition from different regions of autopsied Alzheimer's disease brains in comparison with corresponding fractions isolated from control brains revealed significant differences in serine- and ethanolamine-containing glycerophospholipid as well as in glycosphingolipid content. Changes in membrane lipid composition are frequently accompanied by alterations in membrane fluidity, hydrophobic mismatch, lipid signaling pathways, transient formation and disappearance of lipid microdomains, changes in membrane permeability to cations and variations of other membrane properties. In this review we focus on possible implications of altered membrane composition on β-amyloid precursor protein (APP) and on proteolysis of APP leading eventually to the formation of neurotoxic β-amyloid (Aβ) peptides, the major proteinaceous component of extracellular senile plaques, directly involved in Alzheimer's disease pathogenesis.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2000, 47, 3; 725-733
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Application of microbial proteases to obtain egg-yolk protein hydrolysates with antioxidant and antimicrobial activity
Zastosowanie proteaz pochodzenia mikrobiologicznego do otrzymania hydrolizatów o aktywności przeciwutleniającej i przeciwdrobnoustrojowej z białek żółtka jaja
Autorzy:
Eckert, E.
Zambrowicz, A.
Pokora, M.
Dabrowska, A.
Szoltysik, M.
Chrzanowska, J.
Trziszka, T.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828454.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Opis:
Natural antioxidants with high safety and long-term effect are subject of many studies because they are an alternative to chemical antioxidants which, in larger quantities, can be toxic. One type of natural antioxidants may be food- derived peptides. The aim of this study was to obtain antioxidant and antimicrobial peptides from egg yolk phosvitin and immunoglobulin Y (IgY) with participation of microbial proteinases from Bacillus amyloliquefaciens (neutrase), B. thermoproteolyticus Rokko (thermolysin), Streptomyces griseus (pronase) and Aspergillus melleus. The progress of hydrolysis was monitored by the degree of hydrolysis (DH) and free amino groups concentration measurement. The resulting hydrolysates were subjected to an assessment of their ability to reduce the oxidation state of metal ions, scavenging of 2,2-di(4-tert-octylphenyl)-1-picrylhydrazyl (DPPH) free radicals and chelating iron ions. The highest degree of hydrolysis of both proteins was obtained during the reaction with proteinase from S. griseus. The highest level of reduction in the oxidation state of iron ions was observed in IgY 24-hour hydrolysates obtained with the participation of enzyme from B. thermoproteolyticus Rokko (409.7 μg Fe²+/mg). However, the 24-hour hydrolysates of IgY obtained after degradation with the proteinase from A. melleus, possessed the highest free radical scavenging activity equal to1.46 μM trolox/mg. The highest activity of chelating iron ions, equal to 891.64 μg Fe²+/mg, was observed for products obtained during the 24-hour hydrolysis of phosvitin with the participation of protease from B. thermoproteolyticus Rokko.
Przeciwutleniacze naturalne są obiektem wielu badań ze względu na długotrwałą efektywność i bezpieczeństwo stosowania. Mogą one stanowić alternatywę syntetycznych przeciwutleniaczy, które są toksyczne dla organizmu. Do naturalnych przeciwutleniaczy zalicza się m.in. peptydy pochodzące z białek żywnościowych. Celem pracy było otrzymanie peptydów o aktywności przeciwutleniającej i przeciwdrobnoustrojowej z foswityny i immunoglobuliny Y z wykorzystaniem enzymów proteolitycznych pochodzenia mikrobiologicznego, takich jak: proteaza z Bacillus amyloliquefaciens (neutraza), proteaza z B. thermoproteolyticus Rokko (termolizyna), proteaza ze Streptomyces griseus (pronaza) i proteaza z Aspergillus melleus. Postęp hydrolizy monitorowano przez oznaczenie stopnia hydrolizy (DH) i stężenia wolnych grup aminowych. Aktywność przeciwutleniającą otrzymanych hydrolizatów oznaczano jako zdolność do: redukcji stopnia utlenienia jonów żelaza, wygaszania wolnych rodników 2,2 difenylo-1-pikrylhydrazylowych i chelatowania jonów żelaza(II). Zarówno foswityna, jak i IgY wykazały najwyższą podatność na działanie proteazy ze S. griseus (pronazy). Hydrolizat IgY otrzymany w wyniku 24-godzinnej reakcji z proteazą z B. thermoproteolyticus Rokko (neutrazą) charakteryzował się największą zdolnością redukującą (409,7 μg Fe²+/mg). Natomiast najwyższy poziom zdolności wygaszania wolnych rodników DPPH, wynoszący: 1,46 μM trolox/mg uzyskano dla 24-godzinnego hydrolizatu IgY otrzymanego z udziałem proteazy z A. melleus. Największą zdolność do chelatowania jonów żelaza(II) wykazał hydrolizat uzyskany w wyniku 24-godzinnego działania proteazy z B. thermoproteolyticus Rokko na foswitynę (891,64 μg Fe²+/mg).
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2013, 20, 1
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes in expression of serine proteases HtrA1 and HtrA2 during estrogen-induced oxidative stress and nephrocarcinogenesis in male Syrian hamster
Autorzy:
Zurawa-Janicka, Dorota
Kobiela, Jaroslaw
Stefaniak, Tomasz
Wozniak, Agnieszka
Narkiewicz, Joanna
Wozniak, Michał
Limon, Janusz
Lipinska, Barbara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040768.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
17-β-estradiol
HtrA proteases
estrogen-induced carcinogenesis
oxidative stress
Opis:
Serine proteases HtrA1 and HtrA2 are involved in cellular stress response and development of several diseases, including cancer. Our aim was to examine the involvement of the HtrA proteins in acute oxidative stress response induced in hamster kidney by estrogen treatment, and in nephrocarcinogenesis caused by prolonged estrogenization of male Syrian hamster. We used semi-quantitative RT-PCR to estimate the HtrA1 and HtrA2 mRNA levels in kidney tissues, and Western blotting to monitor the amount of the HtrA proteins. Within the first five hours following estrogen administration both HtrA1 mRNA and the protein levels were increased significantly. No changes in the expression of HtrA2 were observed. This indicates that HtrA1 may be involved in the response against oxidative stress induced by estrogen treatment in hamster kidney. During prolonged estrogenization, a significant reduction of the HtrA1 mRNA and protein levels was observed after 6 months of estradiol treatment, while the expression of HtrA2 was significantly elevated starting from the third month. This suggests an involvement of the HtrA proteins in estrogen-induced nephrocarcinogenesis in hamster. Using fluorescence in situ hybridization we localized the HtrA1 gene at the qb3-4 region of Syrian hamster chromosome 2, the region known to undergo a nonrandom deletion upon prolonged estrogenization. It is possible that the reduced level of HtrA1 expression is due to this chromosomal aberration. A full-length cDNA sequence of the hamster HtrA1 gene was obtained. It codes for a 50 kDa protein which has 98 and 96% identity with mouse and human counterparts, respectively.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 1; 9-20
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Charakterystyka i znaczenie proteinaz cysteinowych w procesie nowotworzenia
The characterization and importance of cysteine proteases in cancer development
Autorzy:
Młudzik, Paulina
Mirowski, Marek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1032578.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Łódzkie Towarzystwo Naukowe
Tematy:
proteinazy cysteinowe
katepsyny
prokoagulant
nowotworowy
kancerogeneza
cysteine proteases
cathepsin
cancer procoagulant
cancerogenesis
Opis:
Cysteine proteases also known as thiol or sulfhydryl proteases are enzymes responsible for catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in proteins. They take part in many physiological and pathological processes. Their abnormal activity can lead to a number of disease states including tumor growth. They are involved in the process of carcinogenesis at multiple levels– they participate in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The best characterised cysteine proteases are the lysosomal cathepsins, that belong to the papain family. So far 11 cysteine cathepsins have been identified: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O and C. They take part in the activation of many proenzymes and prohormones, MHC–II–mediated antigen presentation, bone remodeling, reproduction and apoptosis. Research on the role of cysteine proteases in carcinogenesis showed elevated expression of mRNA or enzymatic activity of cathepsins in many human cancers, eg. breast, lung, brain, gastrointestinal tract, head and neck and melanoma. Cancer procoagulant also belongs to the group of cysteine proteases, however its structure and functions are still the subject of research for many scientists. Elevated levels of activity and concentrations of cancer procoagulant in the serum and tissues from patients with cancer disease compared to those observed in healthy people, provides the possibility of using this factor in the diagnosis of cancer. Many preclinical studies have shown that achieving a stop proliferation and reducing the metastatic potential of tumor cells is possible with the use of cysteine proteinases inhibitors. That gives great hope for the possibility of their application in anticancer therapy.
Proteinazy cysteinowe, nazywane również proteinazami tiolowymi lub sulfhydrolowymi, to enzymy odpowiedzialne za katalizowanie reakcji hydrolizy wiązań peptydowych w białkach. Biorą udział w licznych procesach fizjologicznych oraz patologicznych. Ich nieprawidłowa aktywność może prowadzić do wielu stanów chorobowych, w tym rozwoju nowotworów. Zaangażowane są one w proces kancerogenezy na wielu poziomach – uczestniczą w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenenezie, apoptozie i powstawaniu przerzutów. Najlepiej scharakteryzowanymi proteinazami cysteinowymi są, należące do rodziny papainy, lizosomalne katepsyny. Dotychczas poznano 11 ludzkich katepsyn cysteinowych: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O i C. Biorą one udział w aktywacji wielu proenzymów i prohormonów, pośredniczą w prezentacji antygenu MHC–II, przebudowie kości, procesie reprodukcji oraz apoptozie. Badania nad udziałem proteinaz cysteinowych w procesie kancerogenezy wykazały podwyższoną ekspresję mRNA lub aktywność enzymatyczną katepsyn w wielu ludzkich nowotworach np. raku piersi, płuc, mózgu, żołądkowo–jelitowym, głowy, szyi oraz czerniaku. Do grupy proteinaz cysteinowych należy również prokoagulant nowotworowy, którego struktura, jak i pełnione przez niego funkcje są wciąż przedmiotem badań wielu naukowców. Podwyższony poziom aktywności, jak i stężenia antygenu prokoagulanta nowotworowego w surowicy krwi osób z chorobą nowotworową oraz w pooperacyjnym materiale tkankowym w stosunku do wartości obserwowanych u ludzi zdrowych, świadczy o możliwości wykorzystania tego czynnika w diagnostyce onkologicznej. Liczne badania przedkliniczne dowiodły, że zatrzymanie proliferacji oraz obniżenie potencjału metastatycznego komórek nowotworowych jest prawdopodobne przy użyciu inhibitorów proteinaz cysteinowych. Daje to duże nadzieje na możliwość zastosowania ich w terapii przeciwnowotworowej.
Źródło:
Folia Medica Lodziensia; 2015, 42, 2; 93-106
0071-6731
Pojawia się w:
Folia Medica Lodziensia
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Charakterystyka właściwości proteolitycznych dwóch wybranych szczepów bakterii z rzędu Myxococcales
Characteristics of the proteolytic properties of two selected strains of Myxococcales bacteria
Autorzy:
Jankiewicz, U.
Kiliszczyk, A.
Russel, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/339594.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Instytut Technologiczno-Przyrodniczy
Tematy:
Archangium gephyra
myksobakterie
proteazy
Sorangium cellulosum
myxobacteria
proteases
Opis:
Myksobakterie (rząd Myxococcales) należą do Gram-ujemnych bakterii, które stanowią ważny element mikroflory glebowej. W badaniach scharakteryzowano właściwości proteolityczne dwóch szczepów myksobakterii Sorangium cellulosum oraz Archangium gephyra. W doświadczeniach zoptymalizowano warunki hodowli oraz oznaczono dynamikę zmian w aktywności zewnątrzkomórkowych proteaz syntetyzowanych przez badane szczepy bakterii. Ponadto, po wstępnym oczyszczeniu badanych enzymów, dokonano ich charakterystyki pod względem optimum temperatury oraz pH, wyznaczono termostabilność oraz reakcję na wybrane inhibitory diagnostyczne. Hodowle badanych organizmów prowadzono na pożywce płynnej CY. Aktywność proteaz wykrywano na zymogramach, po uprzednich natywnych rozdziałach elektroforetycznych w warunkach niedenaturujących. Badania wykazały, że szczepy Sorangium cellulosum oraz Archangium gephyra są zdolne do syntezy proteaz zewnątrzkomórkowych o różnym poziomie aktywności oraz o różnych wartościach optimum temperatury i pH oraz termostabilności.
Myxobacteria (order Myxococcales) belong to Gram-negative bacteria which are important komponent of soil microflora. In the present study the proteolytic properties of two myxobacterial strains Sorangium cellulosum and Archangium gephyra were characterised. In the performed experiments, culture conditions were optimised and the dynamics of changes in the activity of extracellular proteases synthesized by these bacteria was determined. Moreover, after the pretreatment of enzymes, they were characterised in terms of optimum temperature and pH. Their thermal stability and response to selected diagnostic inhibitors were also determined. Protease activity was detected with gelatin zymography after electrophoretic separation at non-denaturating conditions. The study showed that the Sorangium cellulosum and Archangium gephyra strains were capable of synthesizing extracellular protease of different activity and different values of optimum temperature, pH and thermal stability.
Źródło:
Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie; 2012, 12, 3; 53-62
1642-8145
Pojawia się w:
Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Defense against own arms: staphylococcal cysteine proteases and their inhibitors.
Autorzy:
Dubin, Grzegorz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043443.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
staphostatin
staphylococcus
ssp
proteinase
protease inhibitor
staphopain
Opis:
Staphylococcus aureus is a human pathogen causing a wide range of diseases. Most staphylococcal infections, unlike those caused by other bacteria are not toxigenic and very little is known about their pathogenesis. It has been proposed that a core of secreted proteins common to many infectious strains is responsible for colonization and infection. Among those proteins several proteases are present and over the years many different functions in the infection process have been attributed to them. However, little direct, in vivo data has been presented. Two cysteine proteases, staphopain A (ScpA) and staphopain B (SspB) are important members of this group of enzymes. Recently, two cysteine protease inhibitors, staphostatin A and staphostatin B (ScpB and SspC, respectively) were described in S. aureus shedding new light on the complexity of the processes involving the two proteases. The scope of this review is to summarize current knowledge on the network of staphylococcal cysteine proteases and their inhibitors in view of their possible role as virulence factors.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 3; 715-724
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Effect of different wavelengths of light on laccase, cellobiose dehydrogenase, and proteases produced by Cerrena unicolor, Pycnoporus sanguineus and Phlebia lindtneri
Autorzy:
Janusz, Grzegorz
Sulej, Justyna
Jaszek, Magdalena
Osińska-Jaroszuk, Monika
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038799.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
white rot fungi
submerged cultures
visible light wavelenghts
Opis:
Three species of white rot fungi: Cerrena unicolor, Phlebia lindtneri and Pycnoporus sanguineus were cultured in two different media under five different lighting conditions: dark, white, red, blue, and green light. Laccase, cellobiose dehydrogenase, and protease activities were examined in the samples. Blue light efficiently boosted laccase synthesis in C. unicolor and P. sanguineus, whereas the highest activities (20 654 nkat/l) of P. lindtneri laccase were observed when this fungus was maintained in green light. On the contrary, the green light allowed obtaining the highest activities of cellobiose dehydrogenase of C. unicolor and P. lindtneri, while CDH of P. sanguineus seems to be dependent on white light. It is clearly visible that differences in protease activities are noticeable not only between the lights variants but also among the media used. However, high proteases activities are correlated with light variants inducing laccase in Lindeberg and Holm medium. Contrary to the cellulose-based medium, where they are weak in light variants that lead to high CDH activities.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2016, 63, 2; 223-228
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Effect of proteases on the activity of enolase from muscle of carp (Cyprinus carpio) and pig
Autorzy:
Pietkiewicz, Jadwiga
Kustrzeba-Wójcicka, Irena
Matusiewicz, Małgorzata
Niemczuk, Maria
Wolna, Elżbieta
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1045737.pdf
Data publikacji:
1991
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1991, 38, 1; 139-143
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Elektroforetyczna identyfikacja proteinaz cysteinowych w surowicach pacjentów z przewlekłą białaczką limfocytową (PBL) z wykorzystaniem biotynylowanego jodoacetamidu
Electrophoretic method of cysteine proteinase identification in the sera of patients with chronic lymphocytic leukemia (CLL) based on biotinylated iodoacetamide
Autorzy:
Młudzik, Paulina
Pietrzak, Jacek
Saed, Lias
Wodziński, Damian
Franiak–Pietryga, Ida
Mirowski, Marek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1032608.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Łódzkie Towarzystwo Naukowe
Tematy:
proteinazy cysteinowe
jodoacetamid
elektroforeza
przewlekła białaczka limfocytowa
cysteine proteases
iodoacetamide
electrophoresis
chronic
lymphocytic leukemia
Opis:
Wstęp: Proteinazy cysteinowe są enzymami regulującymi liczne procesy fizjologiczne oraz patologiczne w organizmie człowieka. Zaburzenie ich aktywności może przyczyniać się do wystąpienia wielu chorób. Pełnią one ważną rolę w procesie kancerogenezy, uczestnicząc w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenezie, apoptozie oraz powstawaniu przerzutów. Celem pracy było opracowanie elektroforetycznej metody identyfikacji proteinaz cysteinowych w surowicach pacjentów z przewlekłą białaczką w oparciu o jodoacetamid biotynylowany. Materiał i metody: Badania wstępne przeprowadzono na handlowym preparacie papainy (EC 3.4.22.2), dobrze poznanej i szeroko stosowanej roślinnej proteinazy cysteinowej o masie cząsteczkowej 23,4 kDa. Badania wykonano na próbach surowicy uzyskanych z pełnej krwi pobranej od pacjentów chorych na przewlekłą białaczkę limfocytową (PBL) oraz surowicach kontrolnych uzyskanych od dawców. Surowice po wstępnej inkubacji z jodoacetamidem mieszano z buforem do prób i poddawano rozdziałowi elektroforetycznemu w żelu poliakrylamidowym zawierającym dodecylosiarczan sodu (SDS–PAGE). Rozdzielone elektroforetycznie białka po transferze na nitrocelulozową membranę, poddawano dalszej analizie za pomocą streptawidyny skoniugowanej z peroksydazą chrzanową (HRP). Użycie substratu dla HRP, czterochlorowodorku 3,3’–diaminobenzydynyny (DAB), umożliwiało identyfikację biotynylowanego jodoacetamidu, a przez to związanych z nim w sposób nieodwracalny proteinaz cysteinowych obecnych w badanych surowicach. Wyniki: Analiza porównawcza surowic pobranych od pacjentów chorych na przewlekłą białaczkę limfocytową w odniesieniu do surowic kontrolnych pozwoliła na identyfikację dodatkowego białka o charakterze proteinazy cysteinowej o masie cząsteczkowej wynoszącej około 37 kDa, które nie występowało lub było obecne w niewielkiej ilości w surowicach kontrolnych. Wnioski: Opracowana metoda umożliwia wykrywanie proteinaz cysteinowych w surowicach kontrolnych, jak i u pacjentów chorych na przewlekłą białaczkę limfocytową.
Introduction: Cysteine proteases are enzymes that regulate numerous physiological and pathological processes in the human body. Disorders of their activity can lead to a number of diseases. They play an important role in the process of carcinogenesis, participating in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The aim of this study was to elaborate the electrophoretic method of cysteine proteinases identification in the sera of patients suffering from chronic lymphocytic leukemia based on biotinylated iodoacetamide. Material and methods: Preliminary studies were carried out on the commercially available papain (EC 3.4.22.2) well known and widely used plant cysteine protease with a molecular weight 23,4 kDa. The study was conducted on the blood samples taken from patients with chronic lymphocytic leukemia (CLL) and control sera from healthy donors. The sera after the preincubation with iodoacetamide were mixed with the sample buffer followed by electrophoresis on polyacrylamide gel containing sodium dodecyl sulfate (SDS–PAGE). The separated proteins were electrophoretically transferred to the nitrocellulose membranes and subjected to the further analysis using streptavidin conjugated with horseradish peroxidase (HRP). The use of substrate for HRP 3,3’- diaminobenzidine tetrachloride (DAB) allows the biotinylated iodoacetamide and thereby cysteine proteinase identification. Results: The comparative analysis of the sera from the patients with chronic lymphocytic leukemia and the control sera led to the identification of additional protein with a cysteine protease characteristic having a molecular weight of about 37 kDa, which did not occur or was present in a smaller amount of the control sera. Conclusions: The developed method allows the detection of cysteine proteases which are present in the control sera and the sera of patients with chronic lymphocytic leukemia.
Źródło:
Folia Medica Lodziensia; 2016, 43, 1; 35-55
0071-6731
Pojawia się w:
Folia Medica Lodziensia
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Functional conservation between yeast and plant mitochondrial m-AAA proteases
Autorzy:
Skibior, R.
Kolodziejczak, M.
Janska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80313.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
FtsH protease
bifunctional enzyme
ATPase
plant mitochondrion
yeast
AAA protease
Arabidopsis
ribosomal subunit
immunoblotting
biogenesis
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Główne proteazy przywr - charakterystyka molekularna i rola w biologii tych pasożytów
Significant proteases of flukes — molecular characteristic and their biological functions.
Autorzy:
Jarząbkowski, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2147567.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
znaczenie biologiczne
proteaza asparaginianowa
pasozyty
katepsyny cysteinowe
katepsyna L
proteazy cysteinowe
przywry
katepsyna B
parazytologia
proteazy serynowe
charakterystyka molekularna
katepsyna D
proteaza
Opis:
Proteases (peptide hydrolases) aside from known catabolic functions and protein processing play numerous roles in many tasks imposed by a parasitic life cycle; this includes parasite immunoevasion, excystment/encystment, tissue penetration and digestion of host tissue for nutrition. They have been identified in biological systems from viruses to vertebrates. Proteases are divided into four major groups on the basis of the catalytic mechanism used during the hydrolytic process — serine, aspartic, cysteine and metalloproteinases; other ‘undefined’ or cryptic proteases may also exist. There are a number of excellent reviews covering general parasite proteinases but by far the largest number of papers in the literature report on enzymes belonging to the papain superfamily of cysteine proteinases. It turns out, however, that although many different proteases have been characterized in parasitic helminths many of them have yet to be discovered.
Źródło:
Wiadomości Parazytologiczne; 2004, 50, 4; 657-664
0043-5163
Pojawia się w:
Wiadomości Parazytologiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immune response against HtrA proteases in children with cutaneous mastocytosis
Autorzy:
Renke, Joanna
Kędzierska-Mieszkowska, Sabina
Lange, Magdalena
Nedoszytko, Bogusław
Liberek, Anna
Plata-Nazar, Katarzyna
Renke, Marcin
Wenta, Tomasz
Żurawa-Janicka, Dorota
Skórko-Glonek, Joanna
Lipińska, Barbara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038382.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
HtrA proteases
children
cutaneous mastocytosis
mast cells
Opis:
Mast cells play an important role in both, the innate and adaptive immunity, however, clonal proliferation of abnormal mast cells in various organs leads to mastocytosis. A skin variant of the disease, cutaneous mastocytosis (CM) is the most frequent form of mastocytosis in children. HtrA proteases are modulators of important cellular processes, including cell signaling and apoptosis, and are related to development of several pathologies. The above and the observation that mast cells constitutively release the HtrA1 protein, prompted us to investigate a possible involvement of the HtrA proteins in pediatric CM. Levels of the serum autoantibodies (IgG) against the recombinant HtrA proteins (HtrA1-4) in children with CM (n=36) and in healthy controls (n=62) were assayed. Anti-HtrA IgGs were detected using enzyme linked immunosorbent assay (ELISA) and Western-blotting. In the CM sera, levels of the anti-HtrA1 and anti-HtrA3 autoantibodies were significantly increased when compared to the control group, while the HtrA protein levels were comparable. No significant differences in the anti-HtrA2 IgG level were found; for the anti-HtrA4 IgGs lower levels in CM group were revealed. In healthy children, the IgG levels against the HtrA1, -3 and -4 increased significantly with the age of children; no significant changes were observed for the anti-HtrA2 IgG. Our results suggest involvement of the HtrA1 and HtrA3 proteins in pediatric CM; involvement of the HtrA4 protein is possible but needs to be investigated further. In healthy children, the autoantibody levels against HtrA1, -3 and -4, but not against HtrA2, increase with age.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2018, 65, 3; 471-478
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Inactivation of α1-proteinase inhibitor by Candida albicans aspartic proteases favors the epithelial and endothelial cell colonization in the presence of neutrophil extracellular traps
Autorzy:
Gogol, Mariusz
Ostrowska, Dominika
Klaga, Kinga
Bochenska, Oliwia
Wolak, Natalia
Aoki, Wataru
Ueda, Mitsuyoshi
Kozik, Andrzej
Rapala-Kozik, Maria
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038860.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
Candida albicans
aspartic proteases
α1-proteinase inhibitor
elastase
neutrophil extracellular traps
inflammation
Opis:
Candida albicans, a causative agent of opportunistic fungal infections in immunocompromised patients, uses ten secreted aspartic proteases (SAPs) to deregulate the homeostasis of the host organism on many levels. One of these deregulation mechanisms involves a SAP-dependent disturbance of the control over proteolytic enzymes of the host by a system of dedicated proteinase inhibitors, with one important example being the neutrophil elastase and alpha1-proteinase inhibitor (A1PI). In this study, we found that soluble SAPs 1-4 and the cell membrane-anchored SAP9 efficiently cleaved A1PI, with the major cleavage points located at the C-terminal part of A1PI in a close vicinity to the reactive-site loop that plays a critical role in the inhibition mechanism. Elastase is released by neutrophils to the environment during fungal infection through two major processes, a degranulation or formation of neutrophil extracellular traps (NET). Both, free and NET-embedded elastase forms, were found to be controlled by A1PI. A local acidosis, resulting from the neutrophil activity at the infection sites, favors A1PI degradation by SAPs. The deregulation of NET-connected elastase affected a NET-dependent damage of epithelial and endothelial cells, resulting in the increased susceptibility of these host cells to candidal colonization. Moreover, the SAP-catalyzed cleavage of A1PI was found to decrease its binding affinity to a proinflammatory cytokine, interleukin-8. The findings presented here suggest a novel strategy used by C. albicans for the colonization of host tissues and overcoming the host defense.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2016, 63, 1; 167-175
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Influence of Anisakis simplex stage III larvae upon the activity of proteases under in vitro conditions
Autorzy:
Dziekonska-Rynko, J
Rokicki, J.
Jablonowski, Z.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/837165.pdf
Data publikacji:
2002
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
protease activity
stage
papain
pepsin
trypsin
larva
Anisakis simplex
in vitro
Opis:
The larvae of Anisakis simplex had the largest influence upon decreasing the activity of porcine pepsin. The activity of that enzyme in tests, where the larvae were present during the entire period of incubation, was lower than in the controls. No similar trends were observed in case of the solutions with bovine and porcine trypsin. The activity of those enzymes in the solutions containing the larvae was higher than in the controls. Only the activity of porcine trypsin after 10 h of incubation was slightly lower in the experimental sample than in the control, however, during the later hours the dynamics of the activity decrease of that enzyme in the controls was higher than in the experimental samples. The recorded activity of papain in the samples containing the larvae was higher than that in the controls during the entire time of the experiment.
Źródło:
Annals of Parasitology; 2002, 48, 2
0043-5163
Pojawia się w:
Annals of Parasitology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 43

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies