Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "protease" wg kryterium: Wszystkie pola


Tytuł:
3 Noncoding sequences of the CTA 1 gene enhance expression of the recombinant serine protease inhibitor, CPTI II, in Saccharomyces cerevisiae
Autorzy:
Stankiewicz, Magdalena
Rempoła, Bożenna
Fikus, Magdalena
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1045124.pdf
Data publikacji:
1996
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1996, 43, 3; 525-529
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A novel alkaline protease from wild edible mushroom Termitomyces albuminosus
Autorzy:
Zheng, Suyue
Wang, Hexiang
Zhang, Guoqing
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039935.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
alkaline protease
mushroom
Termitomyces albuminosus
purification
Opis:
A protease with a molecular mass of 30 kDa and the N-terminal sequence of GLQTNAPWGLARSS, was isolated from fresh fruiting bodies of the wild edible mushroom Termitomyces albuminosus. The purification protocol included ion exchange chromatography on DEAE-cellulose, Q-Sepharose, SP-Sepharose and FPLC-gel filtration on Superdex 75. The protein was unadsorbed on DEAE-cellulose and Q-Sepharose, but adsorbed on SP-Sepharose. The optimal pH and temperature of the purified enzyme were 10.6 and 60 °C, respectively. The enzyme was stable in the presence of 2 % (v/v) Tween 80 and 4 M urea. More than 80 % of the enzyme activity was retained in 2 % (v/v) Triton X 100, 54 % in 10 mM EDTA and 31 % in 2 % (w/v) SDS. The enzyme was strongly inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF), but not inhibited by dithiothreitol (DTT), pepstatin or lima bean trypsin inhibitor suggesting that it was a serine protease but not a trypsin-like one. The protease was inhibited by Hg2+, Cu2+, and Fe3+ ions. The Km and Vmax values of the purified enzyme for casein were 8.26 mg ∙ ml-1 and 0.668 mg ∙ ml-1 ∙ min-1, respectively.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 2; 269-274
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A novel alkaline protease with antiproliferative activity from fresh fruiting bodies of the toxic wild mushroom Amanita farinosa
Autorzy:
Sun, Jian
Zhao, Yongchang
Chai, Hongmei
Wang, Hexiang
Ng, Tzi
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039854.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
alkaline protease
fruiting bodies
purification
mushroom
antiproliferative
Amanita farinosa
Opis:
A novel protease with a molecular mass of 15 kDa was purified from fresh fruiting bodies of the wild mushroom Amanita farinosa. The purification protocol entailed anion exchange chromatography on DEAE-cellulose, affinity chromatography on Affi-gel blue gel, cation exchange chromatography on SP-Sepharose, and gel filtration by fast protein liquid chromatography on Superdex 75. The protease was unadsorbed on DEAE-cellulose but adsorbed on Affi-gel blue gel and SP-Sepharose. It demonstrated a single 15-kDa band in sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS/PAGE) and a 15-kDa peak in gel filtration. The optimal pH and optimal temperature of the protease were pH 8.0 and 65 °C, respectively. Proliferation of human hepatoma HepG2 cells was inhibited by the protease with an IC50 of 25 µM. The protease did not have antifungal or ribonuclease activity.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 4; 567-572
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Aktywność metaboliczna grzybni trufli letniej Tuber aestivum/Tuber uncinatum Vittad
Metabolic activity of Tuber aestivum/Tuber uncinatum Vittad mycellium
Autorzy:
Jankiewicz, U.
Russel, S.
Bagińska, E.
Hilszczańska, D.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/337774.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Instytut Technologiczno-Przyrodniczy
Tematy:
celulaza
ksylanaza
lakaza
lipaza
proteaza
Tuber aestivum/uncinatum
cellulase
laccase
lipase
protease
xylanase
Opis:
Celem prezentowanych badań było oznaczenie aktywności enzymów wydzielanych do podłoża przez dwie formy trufli letniej: Tuber aestivum i Tuber uncinatum Vittad. W pracy wykazano, że T. aestivum i T. uncinatum uwalniają do podłoża hodowlanego białka enzymatyczne o aktywności: lakazy, proteazy, lipazy oraz celulazy i ksylanazy. Analiza aktywności enzymatycznej w płynnych hodowlach obu form trufli letniej wykazała znaczne różnice biochemiczne pomiędzy nimi. Obserwowano zdecydowanie większą aktywność zewnątrzkomórkowych enzymów u T. aestivum, szczególnie lakazową i peptydazową. Wyniki badań wskazują na różną swoistość substratową lipaz wydzielanych przez te trufle: T. uncinatum syntetyzuje lipazy wykazujące aktywność tylko do octanu p-nitrofenolu, natomiast T. aestivum – także do palmitynianu p-nitrofenolu. W hodowlach obu form trufli wykryto niewielką aktywność celulolityczną i ksylanolityczną. Ksylanazy i celulazy oraz lakazy wydzielane przez grzybnię obu form tych trufli mogą brać udział w procesie zawiązywania symbiozy mykoryzowej.
Truffle have long been appreciated for their culinary value. However, knowledge about their biochemical activity is still insufficient. Therefore, the aim of this study was to preliminarily assess the enzymatic activity of two forms of summer truffle (Tuber aestivum Vittad.). The results showed that studied fungi of the genus truffle (Tuber spp.) – T. aestivum and T. uncinatum secrete extracellular enzymatic proteins with activities of: laccase, protease lipase, cellulase and xylanase. The high activity of the enzyme was observed between 10th and 20th day of truffle cultivation in liquid culture. Higher activity of all tested enzymes was detected in the culture of T. aestivum. Significant differences observed in the level and kind of enzymatic activity might indicate different metabolic activity of studied forms of summer truffle.
Źródło:
Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie; 2015, 15, 1; 59-68
1642-8145
Pojawia się w:
Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Aktywnosc proteolityczna i amonifikacyjna uzytkowanych rolniczo gleb zlewni jeziora Piaseczno i Glebokie [Pojezierze Leczynsko-Wlodawskie]
Proteolytic and ammonification activity of cultivated soils of the piaseczno and glebokie catchment basin (The Leczynsko-Wlodawskie Lake District)
Autorzy:
Szwed, A
Furczak, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1401802.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Instytut Agrofizyki PAN
Tematy:
Pojezierze Leczynsko-Wlodawskie
Jezioro Glebokie
jezioro Piaseczno
zlewnie jeziorne
gleby
gleby bielicowe
proteaza
aktywnosc proteolityczna
amonifikacja
aktywnosc amonifikacyjna
Leczynsko-Wlodawskie Lakeland
Lake Glebokie
Lake Piaseczno
lake catchment
soil
podzolic soil
protease
proteolytic activity
ammonification
ammonification activity
Opis:
Badania realizowano w glebie bielicowej wytworzonej z piasku luźnego, która cechuje się niewielką żyznością oraz w czarnej ziemi wytworzonej z piasku słabo gliniastego, która posiada dużą ilość części spławialnych, wysoki poziom węgla i azotu organicznego oraz znaczną pojemność sorpcyjną. Gleby te występują w sektorze rolniczym zlewni dwu jezior - Piaseczno i Głębokie (Pojezierze Łęczyńsko-Włodawskie). Próby do analiz biochemicznych pobierano 7, różnych stanowisk czterokrotnie w następujących terminach: kwiecień, maj, lipiec i wrzesień. Aktywność proteazy w glebach badano metodą Ladda i Butlera. Natomiast nasilenie procesu amonifikacji określano na podstawie przyrostu zawartości N-NH4+ (w próbkach glebowych inkubowanych z 0,1 % asparaginy) oznaczonego metodą Nesslera. Przeprowadzone badania wykazały, że aktywność proteolityczna zależała od właściwości gleby. W glebie bielicowej kształtowała się na ogół na niższym poziomie w porównaniu z czarną ziemią i była zróżnicowana w zależności od odległości stanowiska od jeziora. Potencjalna zdolność amonifikacyjna gleb nie była wyraźnie powiązana z ich właściwościami. W glebie bielicowej utrzymywała się w całym sektorze na zbliżonym poziomie. Natomiast w przypadku czarnej ziemi stwierdzono zależność badanego procesu od punktu pobrania gleby. Najwyższą wartość tej aktywności odnotowano w glebie zlokalizowanej na brzegu jeziora.
The investigations were carried out in podzolic soil of poor fertility developed from loose sand and black soil formed from slightly loamy sand with great part of fine fraction, high level of carbon and organic nitrogen and considerable sorp tivity. The soils arc located in the agricultural sector of the two lakes basin - Piaseczno and Głębokie (the Łęczyńsko-Włodawskie Lake District),The samples for biochemical analyses were gathered from different test sites for four times in the following terms: April, May, July and September, The protease activity in soils were examined after Ladd and Butler's method. Intensification of ammonification process was determined on die basis of N-NH4+ content growth (in soil samples incubated with 0,1 % asparagine) determined by Nesslef s method. The examinations proved the proteolytic activity depended on soil properties. In podzolic soil it demonstrated a lower level as compared to black soil and was differentiated in relation to test site distance off a lake. Potential ammonification activity of soils was not clearly connected with their characteristics. In podzolic .soil it maintained a similar level all over the agricultural sector, while in black soil there was stated dependence of a process examined on a sampling point. The highest value of the activity was recorded in the soil located on the lake bank.
Źródło:
Acta Agrophysica; 2000, 38; 237-246
1234-4125
Pojawia się w:
Acta Agrophysica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Alfa-inhibitor proteaz cysteinowych w osoczu krwi chorych na cukrzycę typu II
Al'fa-ingibitor cisteinovykh proteaz v plazme krovi bol'nykh diabetom tipa II
Alfa-cysteine protease inhibitor in diabetes mellitus type II
Autorzy:
Warwas, M.
Knapik-Kordecka, M.
Kowal-Gierczak, B.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2187414.pdf
Data publikacji:
1989
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Diagnostyki Laboratoryjnej
Tematy:
choroby czlowieka
cukrzyca typu 2
krew
osocze
inhibitor proteazy cysteinowej
Źródło:
Diagnostyka Laboratoryjna; 1989, 25, 3; 161-165
0867-4043
Pojawia się w:
Diagnostyka Laboratoryjna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Alkaline trypsin from the viscera and heads of Engraulis anchoita: partial purification and characterization
Autorzy:
Lamas, D.L.
Yeannes, M.I.
Massa, A.E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/951322.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
alkaline protease
trypsin
viscera
head
Engraulis anchoita
purification
proteinase activity
ethylenediaminetetraacetic acid
sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis
proteolytic enzyme
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2017, 98, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Analiza wydajności i specyficzności procesu immobilizacji syntetycznego inhibitora proteaz serynowych z zastosowaniem elektroforezy kapilarnej
Analysis of the efficiency and specificity of the synthetic serine protease inhibitor immobilization process using capillary electrophoresis
Autorzy:
Szałapata, K.
Osińska-Jaroszuk, M.
Grąz, M.
Jarosz-Wilkołazka, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2073100.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
immobilizacja
inhibitor proteaz serynowych AEBSF
elektroforeza kapilarna
immobilization
AEBSF serine protease inhibitor
capillary electrophoresis
Opis:
Przedstawiono proces immobilizacji syntetycznego inhibitora proteaz serynowych AEBSF, który należy do rodziny związków benzosulfonowych. Zastosowanie techniki elektroforezy kapilarnej do celów analizy ilościowej pozwoliło na przeprowadzenie szybkiego pomiaru, charakteryzującego się wysoką specyficznością i precyzją. Na podstawie uzyskanych wyników stwierdzono, że inhibitor AEBSF, poddawany procesowi kowalencyjnej immobilizacji, jest efektywnie wiązany do porowatego nośnika. Jednocześnie określono, że wiąże się on z matrycą także wiązaniami adsorpcyjnymi i hydrofobowymi.
The paper describes a method of immobilization of AEBSF synthetic protease inhibitor which belongs to the family of benzensulfonyl compounds. The application of capillary electrophoresis for a quantitative analysis allows one to perform high-speed measurement characterized by high specificity and repeatability. The obtained results allowed one to confirm that the AEBSF inhibitor under covalent immobilization process is effectively bound to the porous support. It was also determined that AEBSF inhibitor binds to the matrix by adsorption and hydrophobic bonds.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2015, 3; 119--120
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
AtDeg2 - a chloroplast protein with dual protease/chaperone activity
Autorzy:
Jagodzik, P.
Adamiec, M.
Jackowski, G.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/57301.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Botaniczne
Tematy:
chloroplast protein
protease
proteolytic enzyme
chaperone
enzyme activity
chloroplast
PDZ domain
Opis:
Chloroplast protease AtDeg2 (an ATP-independent serine endopeptidase) is cytosolically synthesized as a precursor, which is imported into the chloroplast stroma and deprived of its transit peptide. Then the mature protein undergoes routing to its functional location at the stromal side of thylakoid membrane. In its linear structure AtDeg2 molecule contains the protease domain with catalytic triad (HDS) and two PDZ domains (PDZ1 and PDZ2). In vivo AtDeg2 most probably exists as a supposedly inactive haxamer, which may change its oligomeric stage to form active 12-mer, or 24-mer. AtDeg2 has recently been demonstrated to exhibit dual protease/chaperone function. This review is focused on the current awareness with regard to AtDeg2 structure and functional significance.
Źródło:
Acta Societatis Botanicorum Poloniae; 2014, 83, 3
0001-6977
2083-9480
Pojawia się w:
Acta Societatis Botanicorum Poloniae
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Binding of Aedes aegypti trypsin modulating oostatic factor [Aea-TMOF] to its receptor stimulates phosphorylation and protease processing of gut-membrane proteins
Autorzy:
Borovsky, D.
Hamdaoui, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/55079.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Przemysłu Organicznego
Tematy:
protease processing
Aedes aegypti
electrophoresis
trypsin modulating oostatic factor
phosphorylation
mosquito
insect
larva
gut-membrane protein
fluorography
gut receptor
Opis:
The binding of TMOF to its gut receptor was followed by incubating guts removed from male and female Aedes aegypti. TMOF at physiological concentrations, in the presence of [γ32P]ATP, causes phosphorylation and release of gut-membrane protein (45 kDa) that is further processed by proteolysis. In the presence of protease inhibitors only the 45 kDa protein was released. The phosphorylation and processing of the 45 kDa protein does not happen in the absence of TMOF. Both larvae and adult guts release the protein in the presence of TMOF. Male Ae. aegypti do not synthesize trypsin in their gut and do not release the 45 kDa protein in the presence of TMOF because a TMOF receptor is probably absent. Homogenized guts do not release the 45 kDa protein, indicating that the protease processing or the ecto-protein kinase activity is probably reduced after breaking the tissue. The 45 kDa phosphorylated protein can be dephosphorylated by alkaline phosphatase and protein phosphatase, indicating that the phosphate group is covalently linked to either a serine or a tyrosine moiety. This is the first report that shows that in insects, binding of a peptide hormone activates its receptor by proteolysis.
Źródło:
Pestycydy; 2008, 1-2; 13-25
0208-8703
Pojawia się w:
Pestycydy
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Bioactive metabolites produced by Spirulina subsalsa from the Baltic Sea
Autorzy:
Szubert, K.
Wiglusz, M.
Mazur-Marzec, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/47501.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Instytut Oceanologii PAN
Tematy:
bioactive metabolite
Spirulina subsalsa
Baltic Sea
Cyanoprokaryota
bioremediation
cytotoxic activity
liquid chromatography-tandem mass spectrometry
protease inhibitor
Źródło:
Oceanologia; 2018, 60, 3
0078-3234
Pojawia się w:
Oceanologia
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Body-surface protease inhibitors in cage and hive Apis mellifera L.
Inhibitory proteaz na powierzchni ciała pszczół (Apis mellifera L.) w klatce i w ulu
Autorzy:
Strachecka, A.
Paleolog, J.
Borsuk, G.
Olszewski, K.
Grzywnowicz, K.
Gryzinska, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/45012.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Opis:
The aim of the work was to determine the activity of protease inhibitors sampled from the body surface of bee workers kept in a natural hive environment and in a cage. The samples were collected for five weeks. 40 cage samples and 50 hive samples were gathered, each containing 10 bees. Hydrophilic (water-treated) and hydrophobic (Triton-rinsed) proteins were isolated from the insects. The samples containing washed-out proteins were tested as follows: the activity of aspartic and serine protease inhibitors by the Lee and Lin method; electrophoretic analysis of proteins in a polyacrylamide gel for protease inhibitor detection by means of the modified Felicioli method; and in vivo tests of antifungal and antibacterial activity using the double application method. The cage environment had a destabilizing effect on the natural protease inhibitor system causing radical variation in its activity, which was not the case with the hive environment. The samples were not found to be active in relation to M. luteus and E. coli. The cage bees were less resistant to microorganisms. The results of the in vivo microorganismal test confirmed the fact of weaker protease inhibitor activity in the washed-out body-surface samples of the cage bees that was also observed in in vitro biochemical analyses. The results of cage-based analyses of non-specific apian resistance should be treated with caution when used in reference to hive bees.
Określono aktywność inhibitorów proteaz wyizolowanych z powierzchni ciała robotnic utrzymywanych w naturalnym środowisku ula oraz w klatce. Próby pobierano przez pięć tygodni, pozyskując 40 prób z klatek i 50 prób z ula, w każdej po 10 pszczół. Z owadów wyizolowano białka hydrofilne (przy użyciu wody) oraz hydrofobowe (przy użyciu tritonu). Próbki z wypłukanymi białkami poddano następujący moznaczeniom: aktywność inhibitorów proteaz asparaginowych i serynowych wg metody Lee i Lina; analiza elektroforetyczna białek w żelu poliakrylamidowym do wykrywania inhibitorów proteaz wg zmodyfikowanej metody Felicioliego; aktywność przeciwgrzybowa i antybakteryjna w testach in vivo metodą płytek dwuwarstwowych. Środowisko klatki działało destabilizująco na system naturalnych inhibitorów proteaz wywołując duże wahania ich aktywności, co nie zdarzyło się w ulu. W próbkach nie zaobserwowano aktywności wobec M. luteus i E. coli. Pszczoły w klatce miały słabszą oporność przeciwko mikroorganizmom. Wyniki testu z mikroorganizmami in vivo potwierdziły słabszą aktywność inhibitorów proteaz w próbkach wypłukanych z powierzchni ciał pszczół w klatkach, wykazaną również w analizach biochemicznych in vitro. Uzyskane w klatkach wyniki badań oporności nieswoistej pszczół należy ostrożnie odnosić do pszczół w ulu.
Źródło:
Acta Scientiarum Polonorum. Zootechnica; 2011, 10, 4
1644-0714
Pojawia się w:
Acta Scientiarum Polonorum. Zootechnica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Characterization of disulfide exchange between DsbA and HtrA proteins from Escherichia coli
Autorzy:
Skórko-Glonek, Joanna
Sobiecka-Szkatuła, Anna
Lipińska, Barbara
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041221.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
DsbA oxidoreductase
disulfide exchange
HtrA protease
stoichiometry of HtrA-DsbA interaction
kinetics of HtrA oxidation
Opis:
DsbA is the major oxidase responsible for generation of disulfide bonds in proteins of E. coli envelope. In the present work we provided the first detailed characterization of disulfide exchange between DsbA and its natural substrate, HtrA protease. We demonstrated that HtrA oxidation relies on DsbA, both in vivo and in vitro. We followed the disulfide exchange between these proteins spectrofluorimetrically and found that DsbA oxidizes HtrA with a 1 : 1 stoichiometry. The calculated second-order apparent rate constant (kapp) of this reaction was 3.3 × 104 ± 0.6 × 104 M-1s-1. This value was significantly higher than the values obtained for nonfunctional disulfide exchanges between DsbA and DsbC or DsbD and it was comparable to the kapp values calculated for in vitro oxidation of certain non-natural DsbA substrates of eukaryotic origin.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 3; 585-589
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies