Temat: protease - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Extrachromosomal expression of nat05 gene encoding an alkaline serine protease from Bacillus subtilis N05
Autorzy:: Thu, N.T.A.
Chau, N.T.T.
Thien, L.V.
Huy, N.D.
Khue, N.T.M.
Hung, N.B.
Luong, N.N.
Thu, L.T.A.
Loc, N.H.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/80935.pdf
Data publikacji:: 2018
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: gene encoding
serine protease
Bacillus subtilis
nat05 gene
fibrinolytic activity
alkaline serine protease
sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis
proteolytic enzyme
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2018, 99, 4
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Effect of selected physico-chemical factors on Baltic herring meat hydrolysis rate and proteolytic enzyme activity
Wpływ niektórych czynników fizykochemicznych na aktywność enzymów proteolitycznych i szybkość hydrolizy białek mięsa śledzia bałtyckiego
Autorzy:: Fik, M.
Sypniewska, L.
Thi, N.P.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1396371.pdf
Data publikacji:: 1985
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: Baltic herring
proteolytic enzyme
protein autohydrolysis
papin
cathepsin
B-500 protease
Opis:: The effect of some physico-chemical factors on the rate of Baltic herring meat protein autohydrolysis and hydrolysis due to papain and B-500 protease from Bacillus subtilis is reported.
Badano wpływ niektórych czynników fizykochemicznych (pH, temperatura, czas inkubacji, dodatek NaCl) na aktywność enzymów proteolitycznych i szybkość hydrolizy białek mięsa śledzia bałtyckiego. Stwierdzono maksimum aktywności proteinaz mięśniowych w pH 4,2 a proteinaz rozdrobnionej ryby całej w pH 3,7 i 8,3 z tym, że hydroliza w pH 3,7 była intensywniejsza niż w pH 8,3 (rys. 1). W obu przypadkach największą aktywność endogennych enzymów proteolitycznych wykazano w temp. 50°C (rys. 2). Stosowany w charakterze konserwanta chlorek sodu w stężeniach do 10 g na 100 g rozdrobnionej ryby całej powodował nieznaczne hamowanie aktywności enzymów tego surowca po krótkiej hydrolizie i wpływał na nie stymulująco po długim czasie hydrolizy (rys. 3). Większe stężenia NaCl znacznie zmniejszały szybkość hydrolizy białek. W celu zwiększenia szybkości hydrolizy białek ryby całej zastosowano papainę (rys. 4) i proteazę B-500 (rys. 5), z których ta ostatnia, pomimo większego inaktywującego wpływu chlorku sodu, była aktywniejsza niż papaina. Oba preparaty enzymatyczne charakteryzowały się mniejszą podatnością na inaktywujący wpływ NaCl, aniżeli endogenne enzymy proteolityczne surowca. Do hydrolizy śledzia w warunkach przemysłowych spośród tych dwóch preparatów lepiej nadaje się proteaza B-500.
Źródło:: Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 3; 305-312
0137-1495
Pojawia się w:: Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: AtDeg2 - a chloroplast protein with dual protease/chaperone activity
Autorzy:: Jagodzik, P.
Adamiec, M.
Jackowski, G.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/57301.pdf
Data publikacji:: 2014
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Botaniczne
Tematy:: chloroplast protein
protease
proteolytic enzyme
chaperone
enzyme activity
chloroplast
PDZ domain
Opis:: Chloroplast protease AtDeg2 (an ATP-independent serine endopeptidase) is cytosolically synthesized as a precursor, which is imported into the chloroplast stroma and deprived of its transit peptide. Then the mature protein undergoes routing to its functional location at the stromal side of thylakoid membrane. In its linear structure AtDeg2 molecule contains the protease domain with catalytic triad (HDS) and two PDZ domains (PDZ1 and PDZ2). In vivo AtDeg2 most probably exists as a supposedly inactive haxamer, which may change its oligomeric stage to form active 12-mer, or 24-mer. AtDeg2 has recently been demonstrated to exhibit dual protease/chaperone function. This review is focused on the current awareness with regard to AtDeg2 structure and functional significance.
Źródło:: Acta Societatis Botanicorum Poloniae; 2014, 83, 3
0001-6977
2083-9480
Pojawia się w:: Acta Societatis Botanicorum Poloniae
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 4.

Tytuł:: Alkaline trypsin from the viscera and heads of Engraulis anchoita: partial purification and characterization
Autorzy:: Lamas, D.L.
Yeannes, M.I.
Massa, A.E.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/951322.pdf
Data publikacji:: 2017
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: alkaline protease
trypsin
viscera
head
Engraulis anchoita
purification
proteinase activity
ethylenediaminetetraacetic acid
sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis
proteolytic enzyme
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2017, 98, 2
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "protease" wg kryterium: Temat

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Temat

Autor

Typ dokumentu

Język