- Tytuł:
-
Changes of physico-chemical properties of rapeseed proteins during the technological process of protein concentrate production. Part II
Zmiany właściwości fizykochemicznych białek rzepaku w procesie technologicznym otrzymywania koncentratu, cz. II - Autorzy:
-
Kostyra, E.
Kozłowska, H.
Kostyra, H. - Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/1396351.pdf
- Data publikacji:
- 1985
- Wydawca:
- Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
- Tematy:
-
amino acids
aspartic acid
levulinic acid
hexose deformination - Opis:
-
The work presents a characteristic of some elements of the protein conformation of albumin and globulin fractions isolated from rapeseed meal and rapeseed protein concentrate (see Part I). Investigations were based on spectrophotometry in the ultraviolet and infrared radiation, and on circular dichroism. The proportion of alpha, beta and gamma structures was determined in rapeseed and concentrate albumin and globulin fractions.
W pracy scharakteryzowano niektóre elementy konformacji białek frakcji albumin i globulin wyizolowanych z mączki i koncentratu białkowego uzyskanych z nasion rzepaku (patrz cz. I). Badania przeprowadzono przy wykorzystaniu spektrofotometrii w ultrafiolecie i podczerwieni oraz dichroizmu kołowego. W celu stwierdzenia obecności w frakcjach albumin i globulin koncentratu i nasion rzepaku kwasów nukleinowych poddano je hydrolizie kwasem mrówkowych, a następnie badaniom spektrofotometrycznym w UV. Szczególnie interesujące okazało się widmo frakcji albumin nasion rzepaku, które charakteryzowało się pasmem absorpcji przy 320 nm. Pojawienie się tego pasma można wytłumaczyć obecnością kwasów fenolowych związanych z tą frakcją. Zaobserwowany przy 260 i 280 nm wzrost absorbancji w przypadku frakcji globulin nasion rzepaku po ogrzewaniu z kwasem mrówkowym można wytłumaczyć obecnością związanych z tą frakcją kwasów nukleinowych, Analiza widm w podczerwieni frakcji albumin i globulin nasion rzepaku i koncentratu pozwoliła na wyznaczenie procentowej zawartości β struktury, która w obu frakcjach globulin wynosiła 140/o, a w albuminach odpowiednio 18 i 17%. Analiza tych widm sugerowała również obecność w badanych frakcjach składników niebiałkowych, jak stwierdzone wcześniej kwasy fenolowe i nukleinowe. Wyniki badań tych samych frakcji za pomocą dichroizmu kołowego pozwoliły na określenie procentowych zawartości poszczególnych struktur α, β i γ. Wartości te wynosiły odpowiednio dla: albumin koncentratu 37,8, 21,7 i 40,7%, globulin nasion rzepaku 57,1, 14,3 i 28,6%, globulin koncentratu 50,2, 12,1 i 37,6%. - Źródło:
-
Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 3; 297-304
0137-1495 - Pojawia się w:
- Acta Alimentaria Polonica
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł