Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "struktura bialek" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-8 z 8
Tytuł:
Enzymy - katalizatory życia
Autorzy:
Szaleniec, M.
Rugor, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/846026.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
Tematy:
katalizatory
enzymy
mechanizm dzialania
aktywnosc enzymatyczna
struktura budowy
bialka enzymatyczne
struktura bialek
centrum aktywne
modyfikacje
Źródło:
Wszechświat; 2017, 118, 04-06
0043-9592
Pojawia się w:
Wszechświat
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Charakterystyka białek jądrowych i ich związek z laminopatiami
Characteristics of nuclear proteins and their association with the laminopathies
Autorzy:
Niebrój-Dobosz, Irena
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1061179.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Medical Communications
Tematy:
laminy
funkcja białek jądrowych
inne białka jądrowe
struktura białek jądrowych
interakcje między laminami a innymi białkami
interactions between lamins and other nuclear proteins
Opis:
Genetic studies have now shown that mutations in lamins A/C are present in a heterogenous group of diseases in which they are leading to defects in skeletal muscles, heart, nervous system, fat, skin and bones. The mechanisms leading to the development of laminopathies and the marked differences in phenotypes in the particular laminopathies are not solved, yet. For better understanding the mechanism(s) of laminopathies the localization and structure of lamins, and also the connected with them other nuclear proteins, their synthesis and degradation, their molecular properties, their interactions and probable functions are presented. The lamins, classified already as lamins type A (coded by LMNA gene) and lamins type B (coded by LMN1 and LMN2 genes), are the best characterized nuclear proteins. The structure of other nuclear proteins and their dependence on lamins are still not well defined. The possible mechanism of dilated cardiomyopathy in some laminopathies is also discussed. It is possible that one of the factors responsible for it is an increased susceptibility of cardiomyocytes to mechanical stress because of lamins mutations. Cardiomyopathy may also appear as the consequence of lost nuclei stability in the presence of mutated lamins. The other mechanism may be also the fact that mutated lamins provoke autoimmunologic reactions, cytotoxic against cardiomyocytes.
Badania genetyczne wskazują na obecność mutacji w laminach A/C w heterogennej grupie chorób, w których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, układu nerwowego, tkanki tłuszczowej, skóry oraz układu kostnego. Patomechanizm powstawania zmian chorobowych w tych tkankach oraz przyczyna znacznej zmienności fenotypowej w ramach danej jednostki chorobowej nie są wyjaśnione. W celu zrozumienia mechanizmów prowadzących do powstawania laminopatii przedstawione zostały: lokalizacja i struktura lamin oraz związanych z nimi innych białek jądrowych, ich synteza, rozkład, molekularne właściwości, wzajemne interakcje, jak również przypuszczalne funkcje. Laminy, sklasyfikowane jako laminy typu A (kodowane przez gen LMNA) oraz laminy typu B (kodowane przez geny LMN1 i LMN2, są najlepiej scharakteryzowanymi białkami jądra komórkowego. Zarówno budowa białek wiążących się z laminami, jak i ich zależność od lamin nie zostały dokładnie określone. Przedstawiono ponadto sugestie dotyczące mechanizmu pojawiania się kardiomiopatii rozstrzeniowej w przebiegu niektórych laminopatii. Przypuszczalnie jednym z mechanizmów powstawania kardiomiopatii jest nadmierna wrażliwość kardiomiocytów na stres mechaniczny wskutek obecności mutacji w obrębie lamin. Ich mutacje mogą prowadzić do powstawania kardiomiopatii na skutek destabilizacji jąder komórkowych, jak i prowokowania powstawania reakcji autoimmunologicznej, działającej cytotoksycznie w stosunku do komórek mięśnia sercowego.
Źródło:
Aktualności Neurologiczne; 2006, 6, 1; 35-38
1641-9227
2451-0696
Pojawia się w:
Aktualności Neurologiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Struktura a wlasciwosci funkcjonalne bialek mleka
The structure of milk proteins versus their functional properties
Autorzy:
Darewicz, M
Dziuba, J
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828023.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
temperatura
struktura bialek
rozpuszczalnosc
wlasciwosci funkcjonalne
modele statystyczne
piany
emulsje
hydrofobowosc
pH
bialka mleka
elastycznosc
temperature
protein structure
solubility
functional property
statistical model
foam
emulsion
hydrophobicity
milk protein
elasticity
Opis:
W pracy przedstawiono i zanalizowano wyniki badań dotyczących zależności między strukturą białek mleka a ich wybranymi właściwościami funkcjonalnymi. Ważnymi czynnikami wpływającymi na właściwości funkcjonalne białek są wymiary molekularne, hydrofobowość, ładunek i elastyczność. Na właściwości funkcjonalne mają wpływ także takie czynniki zewnętrzne, jak: temperatura, pH, siła jonowa czy obecność innych cząsteczek. Podstawową przyczynę różnic we właściwościach funkcjonalnych między białkami upatruje się w ich odmiennej strukturze. Właściwości funkcjonalne można modyfikować metodami fizycznymi, chemicznymi, enzymatycznymi i genetycznymi. Rozpuszczalność jest właściwością fizykochemiczną, od której mogą zależeć inne właściwości funkcjonalne. Białka mogą adsorbować na granicy faz olej/woda i powietrze/woda i obniżać napięcie powierzchniowe, zmieniając jednocześnie swoją strukturę. Dobre właściwości powierzchniowe białek łączy się ze specyficzną dystrybucją ich reszt hydrofobowych i hydrofilowych w ściśle odizolowane obszary, połączoną z zapewnieniem minimalnej masy cząsteczkowej. Stwierdzono istnienie związku między udziałem struktury α-helikalnej, indukowanej adsorpcją na hydrofobowej powierzchni, a kształtowaniem się zdolności do tworzenia emulsji przez peptydy. W opisywaniu zależności między strukturą a funkcją białek coraz większą rolę zaczynają odgrywać wielowymiarowe metody statystyczne. Znajomość molekularnych podstaw kształtowania się rozpuszczalności, zdolności do tworzenia/stabilizowania emulsji/piany przez białka jest podstawową wiedzą w badaniach nad zastosowaniami białek mleka w żywności o pożądanych i zaprojektowanych cechach.
In the paper, results of the study on the relationship between a structure of milk proteins and some selected functional properties of them were presented and analyzed. Several factors, such as: molecular size, hydrophobicity, charge, and flexibility are important for the functional properties of proteins. Additionally, external factors, such as: temperature, pH, ionic strength, and the presence of other molecules influence these functional properties. A distinct structure of individual proteins is considered the main reason why there are differences in functional properties of the proteins. Functional properties can be modified in several ways, e.g. by the physical, chemical, enzymatic, or genetic modification. Other functional properties may also depend on solubility which is a physical-chemical feature. Proteins can adsorb at oil/water and air/water interfaces, and, thereby, they can lower the surface tension; at the same time, they also change their structure. Good interfacial properties of proteins are attributed both to the specific distribution of clustering hydrophilic and hydrophobic residues into exactingly isolated zones and to the minimum molecular mass of the peptide enabling this distribution. It was stated that there was a relationship between the α-helical adsorption-induced structure on the hydrophobic surface and the emulsion forming ability of peptides. Advanced statistical methods become more and more popular and they are used to describe the structure-function relationships of proteins. The knowledge of molecular basis of proteins solubility, and foam/emulsion forming/stabilizing abilities is fundamental for the purpose of studying the milk proteins applications in food with required and design properties.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2005, 12, 2; 47-60
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Zastosowanie mikrospektroskopii absorpcyjnej w podczerwieni oraz modelu regresji liniowej do analizy ex vivo struktur drugorzędowych białek w tkankach zwierzęcych
Application of infrared absorption microspectroscopy and linear regression model to ex vivo analysis of secondary structures of proteins in animal tissues
Autorzy:
Majzner, Katarzyna
Wróbel, Tomasz
Barańska, Małgorzata
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/41205071.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Uniwersytet Kazimierza Wielkiego w Bydgoszczy
Tematy:
mikrospektroskopia FT-IR
chemometria
regresja liniowa
struktura drugorzędowa białek
cukrzyca
microspectroscopy FT-IR
chemometric
linear regression
secondary structure of proteins
diabetes
Opis:
Mikrospektroskopia FT-IR w połączeniu z chemometrią jest jedną z najważniejszych współczesnych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach materiałów biologicznych, takich jak tkanki czy komórki. Pozwala ona na identyfikację oraz badanie przestrzennej dystrybucji składników biochemicznych w badanym materiale, zapewniając jednocześnie wysoki poziom selektywności i rozdzielczości. Chemometria, wykorzystująca metody komputerowe, statystyczne oraz matematyczne w analizowaniu danych chemicznych, stanowi potężne narzędzie w badaniu tkanek zwierzęcych w celu obserwowania zmian chorobowych. W niniejszej pracy przedstawiono zastosowanie modelu regresji liniowej oraz spektroskopii absorpcyjnej w podczerwieni (FT-IR) do analizy zmian w profilu biochemicznym tkanki wywołanych przez chorobę cukrzycową..
FT-IR microspectroscopy in combination with chemometrisc is one of the most important modern analytical techniques used in studying biological materials, such as tissues or cells. It allows for identification and studying the spatial distribution of biochemical components in the sample while providing a high level of selectivity and resolution. Chemometrics, which is based on computational, statistical and mathematical methods to analyze chemical data, is a powerful tool in the study of animal tissues and observing the lesions. This paper presents an application of a linear regression model and infrared absorption spectroscopy (FT-IR) to analyze of changes in the biochemical profile of tissue caused by diabetic disease.
Źródło:
Studia i Materiały Informatyki Stosowanej; 2013, 11; 29-36
1689-6300
Pojawia się w:
Studia i Materiały Informatyki Stosowanej
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Analiza wplywu cech odmianowych pszenicy i stopnia wyciagu maki na wyniki oznaczen metoda Durotest
Autorzy:
Makowska, A
Strybe, K.
Obuchowski, W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826181.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
struktura bialek
metoda Durotest
pszenica twarda
makarony
cechy odmianowe
friabilina
oznaczanie
zawartosc bialka
maka pszenna
pszenica
pszenica zwyczajna
protein structure
Durotest method
durum wheat
pasta
cultivar trait
friabilin
determination
protein content
wheat flour
wheat
common wheat
Opis:
Badano wpływ wyciągu mąki, jej rozdrobnienia i odmiany z jakiej pochodzi, na wyniki oznaczeń zawartości mąki z pszenicy vulgare w surowcu makaronowym. Analizie poddano 11 krajowych odmian pszenicy zwyczajnej, 2 handlowych partii pszenicy durum i 6 mąk i kaszek pochodzących z przemiału jednej partii pszenicy durum. Przeprowadzona analiza statystyczna wyników wykazała istotne różnice pomiędzy mąką całoziamową, a mąką o wyciągu 65%, a także pomiędzy ziarnem krajowych odmian pszenicy zwyczajnej. Nie wykazano natomiast wpływu rozdrobnienia surowca na wyniki „Durotestu”. Mimo to wielokrotnie większe różnice w zawartości friabiliny, jakie występują pomiędzy pszenicą gatunku durum i vulgare powodują, że test ten jest przydatny także do określania stopnia zanieczyszczenia semoliny mąką z pszenicy zwyczajnej w szerokim spektrum wyciągu.
The effect of extraction yield, avarage particle size of flour, and wheat cultivar used on the results of durotest were evaluated. The experiments were carried out on 11 domestic wheat cultivars, two commercial durum samples and 6 semolina streams obtained from different millstreams of durum wheat. It was found statistically significant difference durotest results between whole and white flour. It was found also, that different cultivars of domestic vulgare wheat show different amount of friabilin. Nevertheless, differcces in friabilin content between durum and vulgare products were much higher, and test could be used also to evaluate non-durum flours in semolina products.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2000, 07, 3; 48-57
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A method for matching sequences of protein secondary structures
Autorzy:
Wieczorek, D.
Małysiak-Mrozek, B.
Kozielski, S.
Mrozek, D.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/333075.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Uniwersytet Śląski. Wydział Informatyki i Nauki o Materiałach. Instytut Informatyki. Zakład Systemów Komputerowych
Tematy:
proteiny
struktura drugorzędowa
podobieństwa białek
wyrównanie
proteins
secondary structure
protein similarity
alignment
Opis:
Alignment of specific regions of two biological molecules is a basic method for determination how similar these two molecules are. There are several methods of optimal alignment that were developed through many years. However, they are dedicated for nucleotide sequences of DNA⁄RNA or amino acid sequences of proteins. Since the construction of proteins can also be analyzed at the level of secondary structure (and higher), we need a comparative method, which would allow us to determine the similarity between biological particles at this level and express it through the appropriate similarity measure. For this reason, we have modified an existing Smith–Waterman method towards matching sequences of secondary structures elements (SSEs). In the paper, we present our modification to the method. We also describe how we find several alternative and equally optimal alignment paths on the basis of the characteristics of compared sequences. Presented alignment method is used in the PSS–SQL language, which allows searching a database in order to find proteins having secondary structures similar to the structural pattern specified by a user.
Źródło:
Journal of Medical Informatics & Technologies; 2010, 16; 133-137
1642-6037
Pojawia się w:
Journal of Medical Informatics & Technologies
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A declarative query language for protein secondary structures
Autorzy:
Wieczorek, D.
Małysiak-Mrozek, B.
Kozielski, S.
Mrozek, D.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/333087.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Uniwersytet Śląski. Wydział Informatyki i Nauki o Materiałach. Instytut Informatyki. Zakład Systemów Komputerowych
Tematy:
proteiny
struktura drugorzędowa
podobieństwa białek
język zapytań
proteins
secondary structure
protein similarity
query language
Opis:
Searching proteins on their secondary structures provides a rough and fast method of identification of molecules having a similar fold. Since existing database management systems do not offer integrated exploration methods for querying protein structures, the structural similarity searching is usually performed by external tools. This often lengthens the processing time and requires additional processing steps, like adaptation of input and output data formats. In the paper, we present the extended SQL language, which allows searching a database in order to find proteins having secondary structures similar to the structural pattern specified by a user. Presented query language is integrated with the relational database management system and it simplifies the manipulation of biological data.
Źródło:
Journal of Medical Informatics & Technologies; 2010, 16; 139-148
1642-6037
Pojawia się w:
Journal of Medical Informatics & Technologies
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Podstawy klasyfikacji i syntezy bialek glutenowych ziarna pszenicy
Autorzy:
Majewska, K
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/825836.pdf
Data publikacji:
1999
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
interakcje
biosynteza
gliadyna
wartosc wypiekowa
ekspresja genow
klasyfikacja bialek
bialka glutenowe
zywnosc transgeniczna
ziarno
struktura molekularna
biotechnologia
pszenica
gluten
prolaminy
glutenina
interaction
biosynthesis
gliadin
baking value
gene expression
classification
protein
gluten protein
transgenic food
seed
molecular structure
Opis:
Postęp w metodach frakcjonowania i badania struktury molekularnej białek glutenowych oraz rozszerzenie wiedzy na ich temat z zakresu genetyki, umożliwiły opracowanie nowej klasyfikacji. Klasyfikacja ta jest oparta bardziej na składzie i strukturze niż różnicach w rozpuszczalności. Zarówno gliadyny jak i gluteniny nazwano prolaminami. Tak zdefiniowane prolaminy podzielono na 3 grupy w oparciu o sekwencję aminokwasów występujących w białkach i chromosomową lokalizację strukturalnych genów kodujących syntezę odpowiednich białek. Należą do nich prolaminy HMW (o wysokiej masie cząsteczkowej), prolaminy ubogie w siarkę i bogate w siarkę. Badania wykazały, że zmienność lokalizacji genów strukturalnych kodujących syntezę białek glutenowych pszenicy ma wpływ na zmiany jej wartości wypiekowej. Próby genetycznej kontroli syntezy tych białek poprzez manipulowanie ekspresją odpowiednich genów mogą służyć polepszeniu wartości wypiekowej pszenicy.
Progress in fractionation methods, studies on the molecular structure of gluten proteins and enlargement of knowledge about them in the field of genetics enabled the elaboration of their new classification. The new classification of gluten proteins is based on their composition and structure rather than on differences in solubility. According to this classification, gliadins as well as glutenins are called prolamins. Such defined prolamins are divided into 3 groups based on the amino acid sequence and chromosomal location of the structural genes coding the synthesis of the adequate proteins. There are: HMW prolamins, poor in sulfur and rich in sulfur prolamins. The studies proved that variability in location of the stuctural genes controlling the synthesis of gluten proteins have influence on changes in breadmaking quality of wheat. Trials on genetic control of their synthesis by manipulation and expression of adequate gene may be useful in improving breadmaking quality of wheat.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 1999, 06, 2; 15-25
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-8 z 8

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies