Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "structural polymorphism" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
THE POSSIBILITY OF USING X-RAY POWDER DIFFRACTION, INFRARED AND RAMAN SPECTROSCOPY IN THE STUDY OF THE IDENTIFICATION OF STRUCTURAL POLYMORPHS OF ACETAMINOPHEN
Autorzy:
Stasiłowicz, Anna
Mizera, Mikołaj
Tykarska, Ewa
Lewandowska, Kornelia
Miklaszewski, Andrzej
Cielecka-Piontek, Judyta
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/895486.pdf
Data publikacji:
2019-12-29
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne
Tematy:
acetaminophen
PXRD
Raman
FT-IR
structural polymorphism
Opis:
Paracetamol (acetaminophen), a pain-killer with antipyretic properties, shows structural polymorphism. It occurs in three polymorphic forms: monoclinic, orthorhombic, and unstable form III. In the study, the commercially available samples of paracetamol (P1 and P2) were examined using X-ray powder diffraction, infrared, and Raman spectroscopy. Results demonstrated that all of the methods defined polymorphic forms of paracetamol in the samples. However, only Raman spectroscopy and PXRD methods detected impurities in the sample P1. These methods transpired to be more sensitive than the FT-IR method, which identified samples of paracetamol as one structural form (monoclinic polymorph). Moreover, the Raman spectroscopy identified impurities in the form P1 as changes in the crystalline form.
Źródło:
Acta Poloniae Pharmaceutica - Drug Research; 2019, 76, 6; 997-1004
0001-6837
2353-5288
Pojawia się w:
Acta Poloniae Pharmaceutica - Drug Research
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Comparative stability analysis of D23N mutated Aβ
Autorzy:
Alred, E. J.
Scheele, E. G.
Berhanu, W. M.
Hansmann, U. H. E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1935815.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Politechnika Gdańska
Tematy:

structural polymorphism
molecular dynamics
parallel and anti-parallel β sheets
Iowa mutant
Opis:
Amyloid β (Aβ) is the subject of numerous studies due to its link to the devastating Alzheimer’s disease and it exists in a parallel structure in fibril aggregate. The Iowa mutant (D 23 N) Aβ posses a unique antiparallel fibril aggregate structure and can also form parallel structure. This structural difference, coupled with the fact that occurrence of the Iowa mutant is correlated with early onset Alzheimer’s, suggests to use these peptides as candidates for computational studies of the structural determinants of the toxicity of Alzheimer’s disease. In order to compare the two observed Aβ structural motifs, we designed a computational study to probe the factors that affect the stability of parallel and antiparallel aggregates. Since the structural changes may occur on a timescale beyond that sampled in traditional molecular dynamics (MD), we employed a techniques of scaling the mass to reduce the solution ’s viscosity and compared the results to regular molecular dynamics. The knowledge gained from this study could provide insight into the mechanism of selection for antiparallel and parallel two fold structures.
Źródło:
TASK Quarterly. Scientific Bulletin of Academic Computer Centre in Gdansk; 2014, 18, 4; 365--371
1428-6394
Pojawia się w:
TASK Quarterly. Scientific Bulletin of Academic Computer Centre in Gdansk
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies