Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "serum albumin" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 20
Tytuł:
Characterization of bovine serum albumin glycated with glucose, galactose and lactose
Autorzy:
Ledesma-Osuna, Ana
Ramos-Clamont, Gabriela
Vázquez-Moreno, Luz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040702.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
bovine serum albumin glycoconjugates
Maillard reaction
glycation
Opis:
The non-enzymatic reaction between reducing sugars and proteins, known as glycation, has received increased attention from nutritional and medical research. In addition, there is a large interest in obtaining glycoconjugates of pure well-characterized oligosaccharides for biological research. In this study, glycation of bovine serum albumin (BSA) by d-glucose, d-galactose and d-lactose under dry-heat at 60°C for 30, 60, 120, 180 or 240 min was assessed and the glycated products studied in order to establish their biological recognition by lectins. BSA glycation was monitored using gel electrophoresis, determination of available amino groups and lectin binding assays. The BSA molecular mass increase and glycation sites were investigated by mass spectrometry and through digestion with trypsin and chymotrypsin. Depending on time and type of sugar, differences in BSA conjugation were achieved. Modified BSA revealed reduction of amino groups' availability and slower migration through SDS/PAGE. d-galactose was more reactive than d-glucose or d-lactose, leading to the coupling of 10, 3 and 1 sugar residues, respectively, after 120 minutes of reaction. BSA lysines (K) were the preferred modified amino acids; both K256 and K420 appeared the most available for conjugation. Only BSA-lactose showed biological recognition by specific lectins.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 3; 491-497
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Synthesis and characterisation of alginate micro- and nanospheres loaded with bovine serum albumin
Autorzy:
Wirecka, R.
Arruebo, M.
Sebastian, V.
Kyzioł, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/284154.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
Tematy:
drug delivery systems
bovine serum albumin
synthesis
Źródło:
Engineering of Biomaterials; 2017, 20, no. 143 spec. iss.; 35
1429-7248
Pojawia się w:
Engineering of Biomaterials
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Molecular docking and binding interaction between psychedelic drugs and human serum albumin
Autorzy:
Khastar, H.
Foroughi, K.
Aghayan, S.S.
Yarmohammadi, M.
Jafarisani, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2097000.pdf
Data publikacji:
2020
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
human serum albumin
biodistribution
psychedelic drugs
molecular docking
Opis:
Drug-plasma protein interaction is a critical concern in monitoring drug circulation and drug-drug interactions. The present study aimed to investigate the interaction of psychedelic drugs such as lysergic acid diethylamide (LSD), dimethyltryptamine (DMT), 2,5-dimethoxy-4-iodoamphetamine (DOI), psilocybin, psilocin, and mescaline with human serum albumin (HSA). The 3D structures of LSD, DMT, DOI, psilocybin, psilocin, mescaline, and albumin were obtained from the structural databases (www.rcsb.org, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound). The structures were then prepared for molecular docking analysis by Autodock Vina software. Ultimately, the binding energies between docked HSA and psychedelic drugs were calculated, and their interactions were predicted. It was found that the psychedelic drugs can interact with HSA in the active site and the best minimum binding energies of -7.6 kcal/mol and -6.5 kcal/mol were shown by LSD and psilocybin, respectively. Our results indicated that all psychedelic drugs tested could interact with HSA at subdomains IA and IB. The structural properties of the drugs affect their interaction sites and binding energies. It was concluded that albumin, as the most abundant protein of the serum, could act as the biodistributor of psychedelic drugs.
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2020, 101, 2; 109-116
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Molecular recognition of glyconanoparticles by RCA and E. coli K88 - designing transports for targeted therapy
Autorzy:
Gallegos-Tabanico, Amed
Sarabia-Sainz, Jose
Sarabia-Sainz, H.
Carrillo Torres, Roberto
Guzman-Partida, Ana
Monfort, Gabriela
Silva-Campa, Erika
Burgara-Estrella, Alexel
Angulo-Molina, Aracely
Acosta-Elias, Mónica
Pedroza-Montero, Martín
Vazquez-Moreno, Luz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038557.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
bovine serum albumin
neoglycan
nanoparticles
drug delivery
bio-recognition
Opis:
The targeted drug delivery has been studied as one of the main methods in medicine to ensure successful treatments of diseases. Pharmaceutical sciences are using micro or nano carriers to obtain a controlled delivery of drugs, able to selectively interact with pathogens, cells or tissues. In this work, we modified bovine serum albumin (BSA) with lactose, obtaining a neoglycan (BSA-Lac). Subsequently, we synthesized glyconanoparticles (NPBSA-Lac) with the premise that it would be recognized by microbial galactose specific lectins. NPBSA-Lac were tested for bio-recognition with adhesins of E. coli K88 and Ricinus communis agglutinin I (RCA). Glycation of BSA with lactose was analyzed by electrophoresis, infrared spectroscopy and fluorescence. Approximately 41 lactoses per BSA molecule were estimated. Nanoparticles were obtained using water in oil emulsion method and spheroid morphology with a range size of 300-500 nm was observed. Specific recognition of NPBSA-Lac by RCA and E. coli K88 was displayed by aggregation of nanoparticles analyzed by dynamic light scattering and atomic force microscopy. The results indicate that the lactosylated nanovectors could be targeted at the E. coli K88 adhesin and potentially could be used as a transporter for an antibacterial drug.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2017, 64, 4; 671-677
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A comparative study on translational diffusion coefficient for some mammalian serum albumins
Porównanie współczynnika dyfuzji translacyjnej dla albumin surowicy kilku ssaków
Autorzy:
Monkos, Karol
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039603.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
viscosity
stokes-einstein equation
serum albumin
translational diffusion coefficient
Opis:
BACKGROUND The aim of the present paper is investigation of the volume fraction dependence of the translational diffusion coefficient for some mammalian serum albumins in aqueous solutions. MATERIAL AND METHODS The viscosity of bovine, equine, ovine and rabbit serum albumin aqueous solutions was measured at temperatures ranging from 5oC to 45oC and in a wide range of concentrations. The measurements were performed with an Ubbelohde-type capillary microviscometer. RESULTS Translational diffusion coefficient at infinitely dilute solutions Do(T) can be calculated from generalized Stokes-Einstein equation if the hydrodynamic radius of albumin is known. It gives Do(T) in the range from 3.5×10-11 m2 /s (at 5oC) to 10.2 10-11 m2 /s (at 45oC) for bovine serum albumin, from 3.59×10-11 m2 /s (at 5oC) to 10.4 10-11 m2 /s (at 45oC) for equine serum albumin, from 3.42×10-11 m2 /s (at 5oC) to 9.92×10-11 m2 /s (at 45oC) for ovine serum albumin, and from 3.36×10-11 m2 /s (at 5oC) to 9.74×10-11 m2 /s (at 45oC) for rabbit serum albumin. Translational diffusion coefficient for higher concentrations D(T,φ) can be obtained from the relation: D(T,φ) = Do(T)Ηo(T)/Η(T,φ), where φ denotes volume fraction and Ηo(T) and Η(T,φ) are viscosities of water and solution, respectively, at temperature T. CONCLUSIONS The obtained results show that the translational diffusion coefficient decreases linearly with increasing volume fraction, when φ does not exceed the value of about 0.1. The dependence of the translational diffusion coefficient on volume fraction in a broader range of φ, i.e. from dilute to concentrated solutions, is nonlinear and can be described by a stretched exponential function.
WSTĘP Celem niniejszej pracy jest zbadanie zależności współczynnika dyfuzji translacyjnej od ułamka objętościowego dla albumin surowicy kilku ssaków w roztworach wodnych. MATERIAŁ I METODY Lepkość wodnych roztworów albuminy surowicy wołowej, końskiej, owczej i króliczej zmierzono w zakresie temperatur od 5oC do 45oC i w szerokim zakresie stężeń. Pomiary wykonano przy pomocy kapilarnego mikrowiskozymetru typu Ubbelohde’a. WYNIKI Współczynnik dyfuzji translacyjnej dla roztworów rozcieńczonych Do(T) można obliczyć z uogólnionego równania Stokesa-Einsteina, jeżeli znany jest promień hydrodynamiczny albuminy. Daje to Do(T) w zakresie od 3.5×10-11 m2 /s (w 5oC) do 10.2×10-11 m2 /s (w 45oC) dla albuminy surowicy wołowej, od 3.59×10-11 m2 /s (w 5oC) do 10.4×10-11 m2 /s (w 45oC) dla albuminy surowicy końskiej, od 3.42×10-11 m2 /s (w 5oC) do 9.92×10-11 m2 /s (w 45oC) dla albuminy surowicy owczej i od 3.36×10-11 m2 /s (w 5oC) do 9.74×10-11 m2 /s (w 45oC) dla albuminy surowicy króliczej. Współczynnik dyfuzji translacyjnej dla wyższych stężeń D(T,φ) można otrzymać z relacji: D(T,φ) = Do(T)Ηo(T)/Η(T,φ), w której φ oznacza ułamek objętościowy a Ηo(T) i Η(T,φ) są, odpowiednio, lepkością wody i roztworu w temperaturze T. WNIOSKI Otrzymane wyniki pokazują, że współczynnik dyfuzji translacyjnej maleje liniowo wraz ze wzrostem ułamka objętościowego, jeżeli φ nie przekracza wartości około 0.1. Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od ułamka objętościowego w szerszym zakresie φ , tzn. dla roztworów od rozcieńczonych do stężonych, jest nieliniowa i można ją opisać rozciągniętą funkcją wykładniczą.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2010, 64, 5-6; 43-53
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Exploring the Interactions Between Caffeic Acid and Human Serum Albumin Using Spectroscopic and Molecular Docking Techniques
Autorzy:
Jahanban-Esfahlan, Ali
Roufegarinejad, Leila
Tabibiazar, Mahnaz
Lorenzo, José M.
Amarowicz, Ryszard
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1363286.pdf
Data publikacji:
2021
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
human serum albumin (HSA)
fluorescence
caffeic acid
interaction
molecular docking
Opis:
Ultraviolet-visible (UV–Vis) and fluorescence spectroscopy along with molecular docking were used to explore the interaction between human serum albumin (HSA) and caffeic acid (CA). CA is one of the major representatives of hydroxycinnamic acids in plants and is commonly present in plant-based foods. The mechanism by which CA quenched HSA fluorescence was determined to be static, and the values obtained for thermodynamic parameters indicated that the CA and HSA interaction was spontaneous. Hydrogen bonds and van der Waals forces were the main driving forces stabilizing the complex. The binding constant was in the order of 104/M and the number of binding sites for CA on HSA was calculated to be close to one. The results of fluorescence and UV–Vis spectroscopy showed that CA induced conformational changes in HSA structure. The distance of CA and the tryptophan residue of HSA, was determined to be ~2 nm by using Forster resonance energy transfer theory. The mode of binding and the binding site of CA on albumin were examined by performing molecular docking calculations. CA interacted with albumin in subdomain IA, and non–covalent interactions stabilized the complex. CA showed a high affinity for albumin, and thus this phenolic compound would be distributed in the body upon interacting with HSA.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 2021, 71, 1; 69-77
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The Formation of Polycomplexes of Poly(Methyl Vinyl Ether-Co-Maleic Anhydride) and Bovine Serum Albumin in the Presence of Copper Ions
Autorzy:
Karahan, M
Mustafaeva, Z
Özeroğlu, C.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/778272.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Tematy:
bovine serum albumin
copper ions
metal complexes
biological processes
biomaterials
polyelectrolyte
Opis:
The binary and ternary complex formations of poly(methyl vinyl ether-co-maleic anhydride) (PMVEMA) with copper ions and with bovine serum albumin (BSA) in the presence of copper ions in phosphate buffer solution at pH = 7 were examined by the techniques of UV-visible, fluorescence, dynamic light scattering, atomic force microscopy measurements. In the formation of binary complexes of PMVEMA-Cu(II), the addition of copper ions to the solution of PMVEMA in phosphate buffer solution at pH = 7 forms homogeneous solutions when the molar ratio of Cu(II)/MVEMA is 0.5. Then the formations of ternary complexes of PMVEMA-Cu(II)-BSA were examined. Study analysis revealed that the toxicities of polymer-metal and polymer-metal-protein mixture solutions depend on the nature and ratio of components in mixtures.
Źródło:
Polish Journal of Chemical Technology; 2014, 16, 3; 97-105
1509-8117
1899-4741
Pojawia się w:
Polish Journal of Chemical Technology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Barwniki skwaryliowe jako sondy fluorescencyjne do oznaczania biocząsteczek
Skwarylium dyes as fluorescence probes for biomolecules determination
Autorzy:
Jurek, K.
Kabatc, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/159602.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Elektrotechniki
Tematy:
sondy fluorescencyjne
barwniki skwaryliowe
serum albuminy wołowej
squarylium dyes
fluorescent probes
bovine serum albumin
Opis:
Chemiczna modyfikacja struktury barwników skwaryliowych daje nowe układy chromoforowe o szerokim zakresie właściwości optycznych, takich jak absorpcja światła i emisja fluorescencji, z zakresu światła od widzialnego do bliskiej podczerwieni. Otrzymano nowe funkcjonalne barwniki, w których pod wpływem bodźca zewnętrznego lub oddziaływań chemicznych, zachodzą zmiany w rozmieszczeniu ładunku elektronowego w chromoforze skwaryliowym. Z uwagi na wyraźne zmiany ich właściwości spektroskopowych pod wpływem połączenia z substancją analizowaną, mogą zaleźć praktyczne zastosowanie, jako markery fluorescencyjne do oznaczania biocząsteczek.
Chemical modification of the structure of squarylium dyes gives a new chromophoric systems that have a wide range of optical properties, such as the light absorption and fluorescence emission in the range from the visible light to the near infrared one. The new functional dyes in which the changes of the electron charge distribution in chromophore under the influence of an external stimulus or chemical undergo have been obtained. The interaction between dye and analyte leads to the significant changes of their spectroscopic properties. It can give the possibility of practical application of these new dyes as the fluorescent markers for biomolecules labeling.
Źródło:
Prace Instytutu Elektrotechniki; 2015, 268; 57-64
0032-6216
Pojawia się w:
Prace Instytutu Elektrotechniki
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Zastosowanie hydrożeli z ludzkiej albuminy jako powłoki uszczelniające protezy naczyniowe
Application of hydrogels composed of human serum albumin for dacron vascular graft sealing
Autorzy:
Szulc, A.
Walenko, K.
Lewandowska-Szumieł, M.
Ciach, T.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/284018.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
Tematy:
hydrożele
protezy naczyniowe
albumina ludzka
hydrogels
vascular prostheses
human serum albumin
Źródło:
Engineering of Biomaterials; 2010, 13, no. 99-101; 51-53
1429-7248
Pojawia się w:
Engineering of Biomaterials
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Bacterial recognition of thermal glycation products derived from porcine serum albumin with lactose
Autorzy:
Sarabia-Sainz, Andre-i
Ramos-Clamont, Gabriela
Winzerling, Joy
Vázquez-Moreno, Luz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039957.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
neoglycans
bacterial recognition
E. coli K88 adhesion
glycation of serum albumin
Opis:
Recently, glyco-therapy is proposed to prevent the interaction of bacterial lectins with host ligands (glycoconjugates). This interaction represents the first step in infection. Neoglycans referred to as PSA-Lac (PSA-Glu (β1-4) Gal) were obtained by conjugation of porcine serum albumin (PSA) with lactose at 80 °C, 100 °C and 120 ºC. Characterization studies of the products showed that PSA could contain 1, 38 or 41 added lactoses, depending on the reaction temperature. These neoglycans were approximately 10 times more glycated than PSA-Lac obtained in previous work. Lactose conjugation occurred only at lysines and PSA-Lac contained terminal galactoses as confirmed by Ricinus communis lectin recognition. Furthermore, Escherichia coli K88+, K88ab, K88ac and K88ad adhesins showed affinity toward all PSA-Lac neoglycans, and the most effective was the PSA-Lac obtained after 100 ºC treatment. In vitro, this neoglycan partially inhibited the adhesion of E. coli K88+ to piglet mucin (its natural ligand). These results provide support for the hypothesis that glycated proteins can be used as an alternative for bioactive compounds for disease prevention.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 1; 95-100
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wiązanie ketoprofenu do białek osocza w stanach zapalnych
Binding of ketoprofen to plasma protein in infl ammatory states
Autorzy:
Maciążek-Jurczyk, Małgorzata
Szkudlarek-Haśnik, Agnieszka
Siek, Dawid
Chłosta, Mateusz
Faruga, Kamil
Moskała, Wojciech
Sułkowska, Anna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038717.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
ketoprofen
albumina surowicy krwi ludzkiej
technika wygaszania fluorescencji
human serum albumin
quenching fl uorescence technique
Opis:
AIM Serum albumin is negative acute – phaseprotein which decreases in inflammation. The aim of the study was to determine plasma protein binding of ketoprofen in inflammatory states. MATERIAL AND METHODS Human serum albumin (HSA) was provided by MP Biomedicals TMInc, Aurora OH. Ketoprofen (KP) was purchased from MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany. Fluorescent emission spectra were carried out with a Hitachi F-2500 spectrofluorimeter and 1 cm x 1 cm x 4 cm quartz cells. Study of KP–HSA complex has been carried out on the basis of human serum albumin quenching fluorescence technique at excitation wavelength ex = 280 nm. The following systems has been analyzed: KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 at constant concentrations of HSA (8 x 10- 6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M) in the absence and presence of KP at the increasing concentration (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Plasma protein binding of ketoprofen has been evaluated on the basis of association Ka [M-1] and quenching constants KQ [M-1]. RE SULT S Ketoprofen (KP) exhibits high ability of quenching and binding. For the molar ratios of [KP]:[HSA]1, [KP]:[HSA]2 and [KP]:[HSA]3 respectively 0:1÷22.5:1, 0:1÷45:1, 0:1÷180:1 the formation of the complex has been observed. Scatchard curves showed two class of equivalent binding sites for KP. With the decrease of serum albumin concentrations, that occurs in infl ammatory state, the increase of binding parameters Ka [M-1] and KQ [M-1] in first class of binding sites has been observed. Because quenching constants indicate the distance between the excited florophore and KP, their rise with a reduction of HSA concentration means that KP approaches to fluorophore(s) macromolecule. The formation of the complex whose stability was confirmed by the increase of Ka was then proven. In the second class of values of Ka [M-1] and KQ [M-1] have not been changed probably due to the presence of − hydrophobic interactions which stabilize the KP–HSA complex. CONCLUSIONS The decrease of protein concentration in inflammatory affects changes in the availability towards KP molecule. The growth of KP–HSA stability in the primary binding site (subdomain IIIA) can contribute to delayed action.
CEL Albumina surowicy krwi jest ujemnym białkiem ostrej fazy. Jej stężenie maleje w odczynie zapalnym. Celem pracy było zbadanie wiązania ketoprofenu do białek osocza – albuminy surowicy krwi w stanach zapalnych. MATERIAŁ I METODY Do badań użyto albuminę surowicy krwi ludzkiej (HSA, MP Biomedicals TMInc, AuroraOH) oraz ketoprofen (KP, MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany). Emisyjne widma fl uorescencji zarejestrowano na spektrofl uorymetrze Hitachi F-2500, stosując kwarcowe kuwety o pojemności 4 cm3 i wymiarach 1 cm x 1 cm x 4 cm. Analiza układu ketoprofen – albumina surowicy krwi ludzkiej (KP–HSA) została przeprowadzona za pomocą techniki wygaszania fl uorescencji albuminy surowicy krwi ludzkiej, przy wzbudzeniu promieniowaniem o długości fali ex = 280 nm. Pomiarom poddano trzy układy KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 o stałym stężeniu HSA (8 x 10-6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M), bez i w obecności KP o stężeniu rosnącym (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Wiązanie ketoprofenu do albuminy surowicy krwi ludzkiej określono na podstawie stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1]. WYNIKI Ketoprofen (KP) wykazuje wysokie zdolności wygaszające i wiążące. Zarejestrowano tworzenie kompleksów z albuminą surowicy krwi (HSA), dla stosunków molowych [KP]:[HSA]1 0:1÷22.5:1, [KP]:[HSA]2 0:1÷45:1 oraz [KP]:[HSA]3 0:1÷180:1. Na podstawie przebiegu krzywych Scatcharda zaobserwowano występowanie dwóch równocennych klas miejsc wiążących w każdym z układów KP–HSA. Wraz z obniżeniem stężenia albuminy, co ma swoje odzwierciedlenie w stanach zapalnych, zarejestrowano wzrost stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1] w I klasie miejsca wiązania. Zjawisko to świadczy o zmniejszeniu odległości między cząsteczką ketoprofenu a wzbudzonym fluoroforem w makromolekule oraz wzroście stabilności utworzonego kompleksu KP–HSA w stanach zapalnych. Wartości wyznaczonych parametrów wiązania w II klasie nie uległy zmianie, prawdopodobnie ze względu na obecność oddziaływań hydrofobowych typu −, które stabilizują kompleks. WNIOSKI Stężenie białka transportowego, które maleje w stanach zapalnych, wpływa na zmiany dostępności względem cząsteczki KP. Wzrost trwałości kompleksu KP–HSA w pierwotnym miejscu wiązania w subdomenie IIIA może przyczynić się do opóźnionego działania leku.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2012, 66, 3; 27-33
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Application of molecular docking to study 6-Mercaptopurine-binding to human serum albumin
Zastosowanie dokowania molekularnego w badaniu wiązania 6-Merkaptopuryny z albuminą surowicy krwi ludzkiej
Autorzy:
Sochacka, Jolanta
Pawełczak, Bartosz
Sobczak, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038307.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
molecular docking
human serum albumin
6-mercaptopurine
dokowanie molekularne
albumina surowicy krwi ludzkiej
6-merkaptopuryna
Opis:
Albumina surowicy krwi ludzkiej pełni ważną rolę w transporcie i rozmieszczeniu w organizmie substancji endogennych i egzogennych, w tym również leków. Znajomość mechanizmu oddziaływania leków z albuminą może być pomocna w przewidywaniu potencjalnych interakcji z innymi lekami i substancjami chemicznymi na etapie wiązania z albuminą, zapewniając bezpieczną terapię, szczególnie w terapii wielolekowej. Symulacja tego oddziaływania metodą dokowania molekularnego pozwala na opisanie zależności między strukturą i aktywnością biologiczną i może być alternatywą lub uzupełnieniem badań in vitro. W pracy przedstawiono możliwość wykorzystania techniki dokowania molekularnego do oceny oddziaływania 6-Merkaptopuryny (6-MP), leku stosowanego w terapii przeciwnowotworowej i immunosupresyjnej, z albuminą surowicy krwi ludzkiej. Procedurę dokowania 6-MP do cząsteczki albuminy przeprowadzono za pomocą programu komputerowego Molegro Virtual Docker (MVD). Strukturę rentgenowską HSA opisaną kodem 1AO6 pobrano z bazy białek Protein Data Bank (PDB.org). Układ przestrzenny cząsteczki 6-MP o zminimalizowanej energii opracowano za pomocą programu CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0. Cząsteczkę 6-MP, ze względu na fakt, że w roztworze wodnym o fi zjologicznym pH występuje w mieszaninie formy zdysocjowanej i niezdysocjowanej dokowano jednocześnie w obu formach. Uzyskane wyniki wskazują, że 6-MP może wiązać się do albuminy w co najmniej dwóch miejscach wiążących. W przypadku cząsteczki niezdysocjowanej oddziaływania wiążące mają charakter hydrofobowy, natomiast cząsteczka zdysocjowana oddziałuje z albuminą głównie poprzez wiązania wodorowe oraz oddziaływanie elektrostatyczne z dodatnio naładowaną resztą lizyny, które stabilizuje powstający kompleks.
Human serum albumin (HSA) is a major protein component of blood plasma and due to its endogenous and exogenous ligand binding properties, plays an important role in the distribution and therapeutic eff ectiveness of drug. The studies of interaction of ligands with HSA by molecular docking are important from a theoretical viewpoint as they attempt to explain the relationship between the structure of ligand and the function of protein and also in terms of practical applications in medicine. In the work, the interaction of HSA with 6-Mercaptopurine (6-MP) used as anticancer and immunosuppressive drug was examined by molecular docking. The docking procedure was performed with the program Molegro Virtual Docker (MVD). The initial 6-MP conformation was energy-minimized using semiempirical (AM1) method implemented in CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0 software and then imported to MVD. The X-ray structure of HSA (1AO6) was obtained from the Protein Data Bank (PDB). The potential binding sites (cavities) were identifi ed automatically using the cavities detection algorithm. The 6-MP molecules in solution at pH 7.4 occur as a mixture of neutral and anionic forms, therefore both forms of 6-MP were docked one at a time. Docking experiment uncovered at least two binding sites of 6-MP in HSA structure. It was found that in case of neutral form of 6-MP the binding force was mainly hydrophobic interaction, while the electrostatic interaction and hydrogen bond were involved in the binding process of anionic form of 6-MP.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2011, 65, 3; 41-48
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cross-flow ultrafiltration of model bovine serum albumin solutions in a laboratory scale
Badania ultrafiltracji w układzie krzyżowym modelowych roztworów albuminy surowicy bydlęcej (BSA)
Autorzy:
Gabriel-Półrolniczak, U.
Szaniawska, D.
Ćwirko, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2072732.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
ultrafiltration
ceramic membranes
bovine serum albumin
membrane fouling
ultrafiltracja
membrany ceramiczne
surowicza albumina wołowa
fouling membrany
Opis:
The results of ultrafiltration tests carried out in a cross-flow mode with BSA model solutions using a laboratory scale setup equipped with fiat ceramic membranes are presented. The influence of operating parameters such as TMP, NaCl concentration and pH on membrane permeability was investigated. A decline in permeate flux with the increase of TMP and NaCl concentration and the decrease of pH was observed during tests. Membrane permeability for pure water was found in order to determine the membrane resistance RM for different TMP values. A short analysis of fouling phenomenon was performed based on the calculated flux decline and fouling resistance.
Przedstawiono wyniki badań ultrafiltracji w układzie krzyżowym (crossflow) modelowych roztworów BSA przy użyciu instalacji laboratoryjnej z płaskimi membranami ceramicznymi. Badano wpływ parametrów operacyjnych takich jak TMP, stężenie NaCl i pH na przepuszczalność membrany. Dla wyższych wartości TMP oraz stężenia NaCl oraz niższych wartości pH obserwowano spadek strumienia objętościowego permeatu. W celu ustalenia wielkości oporu membrany RM dla różnych wartości TMP wyznaczono przepuszczalność membrany dla wody. Przeprowadzano krótką analizę zjawiska foulingu na podstawie obliczonego spadku strumienia objętościowego permeatu oraz oporu foulingu.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2014, 4; 237--238
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
LH-hCG receptors in the porcine uterus - a new evidence of their presence in the cervix
Autorzy:
Stepien, A.
Derecka, K.
Gawronska, B.
Bodek, G.
Zwierzchowski, L.
Shemesh, M.
Ziecik, A.J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/69020.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Fizjologiczne
Tematy:
uterus
pig
human chorionic gonadotrophin
endometrium
thyrotrophic hormone
receptor
bovine serum albumin
myometrium
luteinizing hormone
corpus luteum
cervix
Źródło:
Journal of Physiology and Pharmacology; 2000, 51, 4,2
0867-5910
Pojawia się w:
Journal of Physiology and Pharmacology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Temperature and concentration dependence of translational diffusion coefficient for human serum albumin in aqueous solutions at different pH
Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury i stężenia dla albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych przy różnych wartościach pH
Autorzy:
Monkos, Karol
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1034868.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
translational diffusion coefficient
viscosity
stokes-einstein equation
human serum albumin
współczynnik dyfuzji translacyjnej
lepkość
równanie stokesa-einsteina
albumina surowicy ludzkie
Opis:
B A C K G R O U N D The aim of the present paper is to investigate the temperature and concentration dependence of the translational diffusion coefficient for human serum albumin in aqueous solutions at neutral pH and at the isoelectric point. M A T E R I A L A N D M E T H O D S The viscosity of human serum albumin aqueous solutions at pH 4.7 and 7.0 was measured at temperatures ranging from 5oC to 45oC and in a wide range of con-centrations. The measurements were performed with an Ubbelohde-type capillary microviscometer. R E S U L T S The translational diffusion coefficient of a protein in infinitely dilute solutions Do(T) can be calculated from the generalized Stokes-Einstein equation if the hydrodynamic radius of the studied protein is known. For hydrated human serum albumin, this equation gives Do(T) in the range of 3.45 x 10-11 m2/s (at 5oC) to 10.0 x 10-11 m2/s (at 45oC). The translational diffusion coefficient for higher concentrations of D(T,F) can be obtained from the relation: D(T,F) = Do(T)ho(T)/h(T,F), where F denotes the volume fraction and ho(T) and h(T, F) are the viscosities of water and the solution at temperature T, respectively. C O N C L U S I O N S The translational diffusion coefficient of human serum albumin in solutions both at pH 4.7 and 7.0 decreases linearly with increasing volume fraction, when does not exceed the value of about 0.11. The dependence of the translational diffusion coefficient on volume fraction in the whole measured range of is non-linear and can be described by a stretched exponential function. The scaling parameters in this function are different at different values of pH. The dependence of the translational diffusion coefficient on temperature, in turn, can be described by the three-parameter Vogel-Tammann-Fulcher’s equation.
W S T Ę P Celem niniejszej pracy jest zbadanie zależności współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury i ułamka objętościowego dla albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych przy neutralnym pH oraz w punkcie izoelektrycznym. M A T E R I A Ł I M E T O D Y Lepkość wodnych roztworów albuminy surowicy ludzkie j przy pH 4,7 i 7,0 zmierzono w zakresie temperatur 5–45 o C i w szerokim zakresie stężeń. Pomiary wykonano za pomocą kapilarnego mikrowiskozymetru typu Ubbe-lohde’a. W Y N I K I Współczynnik dyfuzji translacyjnej białka dla roztworów rozcieńczonych D o (T) można obliczyć z uogólnionego równania Stokesa-Einsteina, jeżeli znany jest promień hydrodynamiczny badanego białka. Dla uwodnionej albuminy surowicy ludzkiej równanie to daje D o (T) w zakresie od 3,45 ¥ 10 -11 m 2 /s (w 5 o C) do 10,0 ¥ 10 -11 m 2 /s (w 45 o C). Współczynnik dyfuzji translacyjnej dla wyższych stężeń D(T, F ) można otrzymać z relacji: D(T, F ) = D o (T) h o (T)/ h (T, F ), w której F oznacza ułamek objętościowy a h o (T) i h (T, F ) to lepkości, odpowiednio, wody i roztworu w temperaturze T. W N I O S K I Współczynnik dyfuzji translacyjnej albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych zarówno przy pH 4,7 jak i 7,0 maleje liniowo wraz ze wzrostem ułamka objętościowego, jeżeli F nie przekracza wartości około 0,11. Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od ułamka objętościowego w całym mierzonym zakresie F jest nieliniowa i można ją opisać rozciągniętą funkcją wykładniczą. Parametry skalowania w tej funkcji są różne przy różnych wartościach pH. Z kolei zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury może być opisana przez trójparametryczne równanie Vogela-Tammanna-Fulchera.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2013, 67, 3; 184-193
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 20

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies