- Tytuł:
-
Characteristics of lipolytic enzymes of rapeseeds
Charakterystyka enzymow lipolitycznych nasion rzepaku - Autorzy:
-
Grabska, J
Jedrychowski, L.
Mierzejewska, D. - Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/801481.pdf
- Data publikacji:
- 1995
- Wydawca:
- Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie. Wydawnictwo Szkoły Głównej Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
- Tematy:
-
rzepak
sklad chemiczny
nasiona
enzymy lipolityczne
rzepak Skrzeszowicki
rzepak Bolko
odmiany roslin - Opis:
-
Some properties of lipolytic enzymes of a microsomal fraction of two Polish varieties of rapeseed were qualified. Enzymes extracts were prepared front germinated rapeseeds of two varieties: double improved - Bolko and high erucic - Skrzeszowicki. The lipase was purified by ultracentifuge. The obtained supernatant was used to chracterise the lipase and further to purify by a column chromatography method, using the following carriers: Sephadex G-100, Sephacryl S-300, DEAE sephadex A-50 and Q Sepharose. Examined enzymatic extracts showed two optima of lipolytic activity: pH 7.5 and pH 9.0. The highest degree of hydrolysis of tributyrylglicerol (TC 4 : 0) revealed lipases of the Bolko variety seeds at 30°C, and lipases of the Skrzeszowicki seeds at 40°C. At the temperature 30 - 40°C lipases maintained approx. 89 % to 93 % of their maximum activity. However, at 25°C and 50°C their activity was reduced to approx 20 %. When the temperature was above 40°C, thermal inactivation of lipolytic enzymes from two varieties progressed in two stages. Examined lipases maintained 20 % to 30 % of their initial activity, after storing them for 1 h at 60°C. During the purification of lipases, carried out by a column chromatography method, the most favourable results were obtained using molecular filtration on Sephadex G-100 gel.
Określono właściwości enzymów li politycznych frakcji mikrosomalnej nasion dwóch polskich odmian rzepaku. Ekstrakty enzymatyczne przygotowywano ze skiełkowanych nasion rzepaku dwóch odmian: podwójnie ulepszonej - Bolko i wysokoerakowej - Skrzeszowicki. Lipazę oczyszczano przez ultrawirowanie, a uzyskany supernatant zastosowano do scharakteryzowania lipazy i dalszego oczyszczania metodą chromatografii kolumnowej z wykorzystaniem następujących nośników: Sephadex G-100, Sephacryl S-300, DEAE Sephadex A-50 i Q Sepharose. Badane ekstrakty enzymatyczne wykazywały dwa optima aktywności lipolitycznej: pH 7.5 i pH 9.0. Najwyższym stopniem hydrolizy tributyryloglicerolu (TC 4 : 0) charakteiyzowały się lipazy z nasion odmiany Bolko w temperaturze 30°C, zaś lipazy z nasion odmiany Skrzeszowicki w temperaturze 40°C. W przedziale temperatur 30 - 45°C lipazy zachowywały od ok. 89 do 93 % swojej aktywności maksymalnej, a w temperaturach 25 i 50°C ich aktywność zmniejszała się o ok. 20 %. W temperaturach powyżej 40°C inaktywacja termiczna enzymów lipolitycznych obu odmian przebiegała dwufazowo. Badane lipazy zachowywały 20 % do 30 % aktywności początkowej po 1 godzinie przetrzymywania w temperaturze 60 °C. Podczas oczyszczania lipaz metodą chromatografii kolumnowej, najkorzystniejsze wyniki uzyskano stosując sączenie molekularne na żelu Sephadex G-100. - Źródło:
-
Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych; 1995, 427; 115-120
0084-5477 - Pojawia się w:
- Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł