Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "rozpuszczalność białka" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-6 z 6
Tytuł:
The impact of the thermal treatment of grass pea on the content of the selected chemical components
Wpływ przetwarzania cieplnego nasion lędźwianu siewnego na zawartość wybranych składników chemicznych
Autorzy:
Sagan, A.
Andrejko, D.
Jaśkiewicz, T.
Ślaska-Grzywna, B.
Bochniak, A.
Bronowicka-Mielniczuk, U.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/93825.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Inżynierii Rolniczej
Tematy:
infrared radiation
grass pea
protein solubility
fibre fractions
carotenoids
promieniowanie podczerwone
lędźwian siewny
rozpuszczalność białka
frakcje włókna
karotenoidy
Opis:
The objective of the paper was to estimate the impact of infrared rays heating of grass pea seeds on the protein solubility in KOH, content of fibre fraction: NDF (neutral detergent fibre), ADF (acid detergent fibre) and ADL (acid detergent lignin) and the content of carotenoids. Grass pea seeds (Lathyrus sativus L.), of Derek variety constituted the research material. The investigated seeds were heated by infrared rays in the temperature of 180ºC in the time: 30, 60, 90, 120 or 180 s. It was found out that the used thermal treatment did not have a significant impact on the protein solubility in KOH. After 180 s of heating this parameter was above 95%. Heating with infrared rays caused changes in the content of the fibre fraction in grass pea seeds. As a result of the process, the content of the NDF fraction was reduced and the growth of ADF and ADL was reported. Heating grass pea seeds with infrared rays did not cause the decrease of the carotenoids content.
Celem pracy była ocena wpływu ogrzewania promieniami podczerwonymi nasion lędźwianu siewnego na rozpuszczalność białka w KOH, zawartość frakcji włókna: NDF (włókno detergentowe neutralne), ADF (włókno detergentowe kwaśne) i ADL (lignina detergentowo-kwaśna) oraz zawartość karotenoidów. Materiał badawczy stanowiły nasiona lędźwianu siewnego (Lathyrus sativus L.), odmiany Derek. Badane nasiona poddawano ogrzewaniu promieniami podczerwonymi w temperaturze 180ºC, w czasie: 30, 60, 90, 120 lub 180 s. Stwierdzono, że zastosowana obróbka cieplna nie miała istotnego wpływu na rozpuszczalność białka w KOH. Po 180 s ogrzewania parametr ten wynosił powyżej 95%. Ogrzewanie promieniami podczerwonymi spowodowało zmiany w zawartości frakcji włókna w nasionach lędźwianu. Na skutek procesu zmniejszeniu uległa zawartość frakcji NDF, a nastąpił wzrost zawartości ADF i ADL. Ogrzewanie nasion lędźwianu siewnego promieniowaniem podczerwonym nie spowodowało obniżenia zawartości karotenoidów.
Źródło:
Agricultural Engineering; 2014, 18, 3; 179-185
2083-1587
Pojawia się w:
Agricultural Engineering
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wpływ obróbki cieplnej w środowisku pary wodnej na teksturę, soczystość i rozpuszczalność białek kolagenowych wołowego mięśnia podgrzebieniowego
Effect of thermal processing in steam environment on texture, juiciness, and collagen solubility in beef top blade muscle
Autorzy:
Dabrowska, E.
Modzelewska-Kapitula, M.
Kwiatkowska, A.
Jankowska, B.
Cierach, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/827658.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
bialka kolagenowe
kolagen
miesien podgrzebieniowy
mieso wolowe
mieszance towarowe
obrobka termiczna
para wodna
rozpuszczalnosc bialka
soczystosc
tekstura zywnosci
zwierzeta rzezne
Opis:
Przeprowadzono ocenę wołowego mięśnia podgrzebieniowego (m. infraspinatus), pochodzącego z tusz uzyskanych z krzyżowania towarowego polskiego bydła mlecznego i rasy Limousine, w celu ustalenia możliwości jego kulinarnego zastosowania. Określono podstawowy skład chemiczny całego surowego mięśnia (woda, białko, tłuszcz, kolagen i związki mineralne oznaczone w postaci popiołu) oraz parametry barwy (L*a*b*). Części mięśnia: głowę, środek i ogon poddano obróbce cieplnej w piecu konwekcyjno-parowym odpowiednio do uzyskania temperatury wewnątrz elementu 75, 85 i 95 °C. Po obróbce określono: ubytki masy każdej z części, zawartość kolagenu mięśniowego i kolagenu rozpuszczalnego w wodzie, parametry barwy, siłę cięcia i przeprowadzono ocenę sensoryczną. Wykazano, że badany mięsień, o średniej masie 2668 g, charakteryzował się barwą typową dla wołowiny kulinarnej z bydła ras mięsnych. Zawierał 76,02 % wody, 20,13 % białka, w tym 1,94 % białka kolagenowego, 2,79 % tłuszczu i 0,98 % związków mineralnych. Obróbka cieplna tego mięśnia w piecu konwekcyjno-parowym do temperatury wewnątrz elementu 85 - 95 °C istotnie zmniejszyła jego twardość, korzystnie zmieniła stopień rozpuszczalności białek kolagenowych oraz pozytywnie wpłynęła na wyróżniki sensoryczne mięsa: kruchość, smak i ogólną akceptację.
A beef top blade muscle (m. infraspinatus) was evaluated in order to determine the possibility of its culinary application; the muscle evaluated was from cattle, which was a cross-breed of the Polish dairy cattle and Limousin breed. The basic chemical composition (water content, protein, fat, collagen, mineral compounds assayed as ash) of the whole raw muscle meat were determined as were its colour parameters (L*a*b*). The parts of the muscle: head, middle part, and tail were cooked in a convection steam oven so as to obtain a temperature 75, 85, 95 ºC, respectively, inside the element. After the cooking completed, in every part cooked, the following parameters were determined: cooking loss in each part, content of muscle and soluble collagen, colour parameters, and shear force. The sensory evaluation was also conducted. It was proved that the muscle, weighing 2668 g on average, was characterized by the colour parameters typical for culinary beef from beef cattle. It contained 76.02 % of water, 20.13 % of proteins including 1.94 % of collagen, 2.79 % of fat, and 0.98 % of mineral compounds. Cooking the muscle in the convection steam oven to the temperature ranging from 85 to 95 ºC inside the cooked part significantly decreased the toughness, advantageously impacted the degree of collagen protein solubility, and beneficially influenced sensory parameters of the cooked meat, such as tenderness, taste and overall acceptability.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2010, 17, 6
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Struktura a wlasciwosci funkcjonalne bialek mleka
The structure of milk proteins versus their functional properties
Autorzy:
Darewicz, M
Dziuba, J
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828023.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
temperatura
struktura bialek
rozpuszczalnosc
wlasciwosci funkcjonalne
modele statystyczne
piany
emulsje
hydrofobowosc
pH
bialka mleka
elastycznosc
temperature
protein structure
solubility
functional property
statistical model
foam
emulsion
hydrophobicity
milk protein
elasticity
Opis:
W pracy przedstawiono i zanalizowano wyniki badań dotyczących zależności między strukturą białek mleka a ich wybranymi właściwościami funkcjonalnymi. Ważnymi czynnikami wpływającymi na właściwości funkcjonalne białek są wymiary molekularne, hydrofobowość, ładunek i elastyczność. Na właściwości funkcjonalne mają wpływ także takie czynniki zewnętrzne, jak: temperatura, pH, siła jonowa czy obecność innych cząsteczek. Podstawową przyczynę różnic we właściwościach funkcjonalnych między białkami upatruje się w ich odmiennej strukturze. Właściwości funkcjonalne można modyfikować metodami fizycznymi, chemicznymi, enzymatycznymi i genetycznymi. Rozpuszczalność jest właściwością fizykochemiczną, od której mogą zależeć inne właściwości funkcjonalne. Białka mogą adsorbować na granicy faz olej/woda i powietrze/woda i obniżać napięcie powierzchniowe, zmieniając jednocześnie swoją strukturę. Dobre właściwości powierzchniowe białek łączy się ze specyficzną dystrybucją ich reszt hydrofobowych i hydrofilowych w ściśle odizolowane obszary, połączoną z zapewnieniem minimalnej masy cząsteczkowej. Stwierdzono istnienie związku między udziałem struktury α-helikalnej, indukowanej adsorpcją na hydrofobowej powierzchni, a kształtowaniem się zdolności do tworzenia emulsji przez peptydy. W opisywaniu zależności między strukturą a funkcją białek coraz większą rolę zaczynają odgrywać wielowymiarowe metody statystyczne. Znajomość molekularnych podstaw kształtowania się rozpuszczalności, zdolności do tworzenia/stabilizowania emulsji/piany przez białka jest podstawową wiedzą w badaniach nad zastosowaniami białek mleka w żywności o pożądanych i zaprojektowanych cechach.
In the paper, results of the study on the relationship between a structure of milk proteins and some selected functional properties of them were presented and analyzed. Several factors, such as: molecular size, hydrophobicity, charge, and flexibility are important for the functional properties of proteins. Additionally, external factors, such as: temperature, pH, ionic strength, and the presence of other molecules influence these functional properties. A distinct structure of individual proteins is considered the main reason why there are differences in functional properties of the proteins. Functional properties can be modified in several ways, e.g. by the physical, chemical, enzymatic, or genetic modification. Other functional properties may also depend on solubility which is a physical-chemical feature. Proteins can adsorb at oil/water and air/water interfaces, and, thereby, they can lower the surface tension; at the same time, they also change their structure. Good interfacial properties of proteins are attributed both to the specific distribution of clustering hydrophilic and hydrophobic residues into exactingly isolated zones and to the minimum molecular mass of the peptide enabling this distribution. It was stated that there was a relationship between the α-helical adsorption-induced structure on the hydrophobic surface and the emulsion forming ability of peptides. Advanced statistical methods become more and more popular and they are used to describe the structure-function relationships of proteins. The knowledge of molecular basis of proteins solubility, and foam/emulsion forming/stabilizing abilities is fundamental for the purpose of studying the milk proteins applications in food with required and design properties.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2005, 12, 2; 47-60
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wlasciwosci funkcjonalne preparatow bialkowych otrzymanych z nasion fasoli [Phaseolus vulgaris] metoda krystalizacji i izolacji klasycznej
Autorzy:
Piecyk, M
Klepacka, M
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828592.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
wlasciwosci funkcjonalne
izolacja bialek
rozpuszczalnosc
fasola
Phaseolus vulgaris
wodochlonnosc
krystalizacja
preparaty bialkowe
hydrofobowosc
bialka roslinne
otrzymywanie
functional property
protein isolation
solubility
bean
water absorbability
crystallization
protein preparation
hydrophobicity
plant protein
production
Opis:
W pracy porównano właściwości funkcjonalne – rozpuszczalność białek w funkcji pH, powierzchniową hydrofobowość aromatyczną w pH 2,8 i 8,0 oraz indeks aktywności emulgowania (IAE) – preparatów białkowych otrzymanych z nasion fasoli dwoma metodami: izolacji klasycznej i krystalizacji w środowisku kwaśnym. Podczas izolacji klasycznej białka odzyskiwano z ekstraktów alkalicznych w punkcie najmniejszej rozpuszczalności, w postaci amorficznej (PBA). W drugiej metodzie wykorzystano właściwości białek fasoli do tworzenia struktur krystalicznych w środowisku kwaśnym (PBK). Otrzymane preparaty białek krystalicznych miały mniejszą powierzchniową hydrofobowość aromatyczną zarówno w pH 2,8, jak i 8,0; mniejszą zdolność absorpcji wody i niższy indeks aktywności emulgowania (IAE) w porównaniu z PBA. Duża hydrofobowość w środowisku kwaśnym zarówno białek krystalicznych, jak i amorficznych wskazuje, że mogą mieć one lepsze właściwości funkcjonalne w tym środowisku. Stwierdzono, że w trakcie podgrzewania preparatów w t=100ºC przez 30 min, hydrofobowość, wodochłonność i IAE wzrosły bardziej w PBK niż w PBA. Preparaty białek krystalicznych miały gorsze właściwości funkcjonalne w porównaniu z amorficznymi, co wynikało z odmiennego składu i struktury tych białek.
In this paper, there were compared some functional properties of the protein preparations obtained from bean seeds using two methods: a classical isolation and crystallization under the acidic conditions. The compared functional properties were: the protein solubility as a function of pH, the surface aromatic hydrophobicity at pH 2.8 and 8.0, and the emulsifying activity index (EAI)]. During the classical isolation process, the proteins were recovered from an alkaline extract at a minimum solubility pH, and their form was amorphous (PBA). While using the second method, the ability of bean proteins to create crystalline structures under the acidic conditions (PBK) was utilized. The crystalline proteins obtained had a lower surface aromatic hydrophobicity at both pH values: 2.8 and 8.0, a lower water absorbability and EAI comparing to PBA. The high hydrophobicity of the crystalline and amorphous proteins under the acidic conditions implies that they might have better functional properties in this environment. It was stated that while heating the preparations at 100ºC for 30 minutes, their hydrophobicity, water absorbability, and EAI values rose higher in PBK than in PBA. Crystalline proteins preparations had worse functional properties if compared to the amorphous ones, and this fact results from their different composition and structure.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2004, 11, 4; 57-68
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Effect of high pressure on solubility and digestibility of legume proteins
Wplyw wysokich cisnien na rozpuszczalnosc i strawnosc bialek roslin straczkowych
Autorzy:
Klepacka, M.
Porzucek, H.
Piecyk, M.
Salanski, P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1373090.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
zmiany temperatury
rozpuszczalnosc
strawnosc
rosliny straczkowe
wysokie cisnienia
bialka roslinne
Opis:
Proteins of bean, lupin, and pea were treated by high hydrostatic pressure of 200, 300, 400, 600 and 700 MPa. The pressure-induced changes were compared to those caused by temperature. The solubility of proteins pressured at 200 MPa decreased compared to control samples. It was increasing with the increase of pressure, reaching its maxima at 300 MPa for pea and at 600 MPa for bean and lupin, after which the solubility decreased. IR spectra of Amide I showed the highest differences for the bean protein pressured at 600 MPa. The ratios of band intensities of Amide I or Amide II to the band at 1450 cm-1 showed different tendency of changes in pressure- and heat-treated proteins. Pressure-induced protein digestibilities were higher only for bean proteins, being probably dependent on the degradation of 40 and 60 kDa protein fractions. The trypsin-resistant high molecular weight fractions were formed in heat-treated proteins.
Białka fasoli, grochu i łubinu poddawano presuryzacji dawką 200,300,400,600 i 700 MPa. Zachodzące zmiany odnoszono do zmian termicznych. Rozpuszczalność białek presuryzowanych dawką 200 MPa obniżała się w porównaniu z próbką kontrolną (tab. 2). Przy wzrastających dawkach ciśnienia wartość ta wzrastała, osiągając maksimum przy dawce 300 MPa dla grochu, 600 MPa dla fasoli i łubinu, po czym obniżała się. Widma IR Amidu I wykazały największe różnice w białku fasoli presuryzowanym dawką 600 MPa (rys. 3). Stosunek intensywności pasm Amidu I i II do pasma przy 1450 cm-1 wykazał inny kierunek zmian w białkach presuryzowanych niż w ogrzewanych (tab. 4). Strawność białek presuryzowanych (tab. 3) była wyższa tylko w białku fasoli, co prawdopodobnie zależało od degradacji frakcji o ciężarze cząsteczkowym 40 i 60 kDa (rys. 2). W białku ogrzewanym powstawały frakcje wysokocząsteczkowe nietrawione trypsyną.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 2; 41-50
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Selected physico-chemical and functional properties of caseinates
Wybrane wlasciwosci fizyko-chemiczne i funkcjonalne kazeinianow
Autorzy:
Szpendowski, J.
Smietana, Z.
Swigon, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1373060.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
sklad chemiczny
rozpuszczalnosc
wlasciwosci funkcjonalne
kazeinian sodu
lepkosc
wlasciwosci fizykochemiczne
kazeinian wapnia
produkcja
procesy technologiczne
kazeiniany
degradacja bialka
Opis:
The physico-chemical and functional properties of casemates produced by spray-drying were analysed. During the production of sodium caseinate (SC), but not of calcium caseinate (CC), the protein degradation occurred. Compared with SC, CS had ten times higher content of calcium, higher buffer capacity, better emulsifying properties, and high stability of o/w emulsion. Compared with CC, SC had higher water solubility, higher water and oil adsorption abilities, and higher viscosity of 10% aqueous solution.
W pracy określono podstawowy skład chemiczny oraz zawartość mikro- i makroskładników w wyprodukowanych przemysłowo kazeinianie sodowym i wapniowym (tab. 1 i 2). Wykazano, że w procesie technologicznym produkcji kazeinianu sodowego zachodziła częściowa degradacja białka, w przeciwieństwie do kazeinianu wapniowego (tab. 3). Kazeinian wapniowy charakteryzował się, w porównaniu z kazeinianem sodowym, większą pojemnością buforową (rys. 1), lepszymi właściwościami emulgacyjnymi oraz wysoką stabilnością emulsji typu olej-woda (tab. 4 i 5). Kazeinian sodowy wykazywał natomiast większą rozpuszczalność w wodzie (rys. 2), zdolność adsorbcji wody i oleju (tab 4 i 5) oraz lepkość 10% roztworów wodnych (rys. 3).
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 3; 79-87
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-6 z 6

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies