Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "protein denaturation" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Mozliwosci oznaczania zmian denaturacyjnych alfa-la mleka krowiego
    Autorzy:
    Mierzejewska, D
    Jedrychowski, L.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/827613.pdf
    Data publikacji:
    1999
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Tematy:
    bialka serwatkowe
    immunoglobuliny
    beta-laktoglobulina
    obrobka termiczna
    denaturacja bialka
    alfa-laktoalbumina
    mleko krowie
    wlasciwosci fizykochemiczne
    wartosc zywieniowa
    kazeina
    whey protein
    immunoglobulin
    beta-lactoglobulin
    thermal treatment
    protein denaturation
    alpha-lactoglobulin
    cow milk
    physicochemical property
    nutritional value
    casein
    Opis:
    Rozbudowana struktura drugo- i trzeciorzędowa białek serwatkowych: α-la, β-lg, BSA i immunoglobulin, sprawia, że są podatne na procesy denaturacyjne wywoływane czynnikami chemicznymi lub fizycznymi (temperatura czy wysokie ciśnienia). Procesy termiczne, szeroko stosowane w przemyśle mleczarskim, powodują denaturację, zmianę właściwości fizyko-chemicznych i żywieniowych białek serwatkowych. Poznanie tych zmian i technik, którymi można je obserwować jest istotne ze względów badawczych i żywieniowych. W artykule przedstawiono przegląd kilku technik wykorzystujących zmianę właściwości immunore-aktywnych, termodynamicznych (temperatura i entalpia denaturacji, energia aktywacji), fizykochemicznych pozwalających lepiej poznać proces denaturacji tych białek.
    Whey proteins: α-la, β-lg, BSA and immunoglobulins due to their complex secondary and tertiary structures undergo denaturation caused by either chemical or physical factors (temperature, high pressure). Thermal processes - commonly employed in the dairy factory - cause denaturation and change physical, chemical and nutritional properties of whey proteins. This paper reviews different techniques used for monitoring the protein changes important regarding research and nutritional aspects.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 1999, 06, 3; 36-47
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wpływ czasu denaturacji na zawartość azotu w strąceniowych frakcjach białkowych
    Vlijanie promezhutka vremeni denaturacii na kolichestvo azota v vydelennykh frakcijakh belka
    The influence of time of denaturation on the content of nitrogen in the precipitated protein fractions
    Autorzy:
    Czajka, J.
    Pietrzykowa, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/874813.pdf
    Data publikacji:
    1958
    Wydawca:
    Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
    Tematy:
    denaturacja
    bialko jaja
    denaturacja termiczna
    zawartosc azotu
    frakcje bialkowe
    denaturation
    egg white
    thermal denaturation
    nitrogen content
    protein fraction
    Źródło:
    Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1958, 09, 1
    0035-7715
    Pojawia się w:
    Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Purification and characterisation of ferritin from the Baltic blue mussel Mytilus trossulus
    Autorzy:
    Potrykus, J.
    Kosakowska, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/47730.pdf
    Data publikacji:
    2009
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Instytut Oceanologii PAN
    Tematy:
    Baltic Sea
    Baltic blue mussel
    Gdansk Gulf
    Mytilus trossulus
    acidification
    ammonium sulphate
    bovine serum albumin
    cadmium
    content
    heavy metal
    homogenate
    iron
    mussel
    protein
    purification
    thermal denaturation
    Opis:
    Baltic blue mussels Mytilus trossulus were collected from the Gulf of Gdańsk (southern Baltic Sea) in order to isolate ferritin from its soft tissues, as well as to purify and characterise this protein. Proteins were isolated from the inner organs of M. trossulus (hepatopancreas, gills and soft tissue residue) by thermal denaturation (70◦C) and acidification (pH 4.5) of the homogenates, followed by ammonium sulphate ((NH4)2SO4) fractionation. The ferritin was then separated by ultracentrifugation (100 000×g, 120 min.). The protein content in the purified homogenates was determined by the Lowry method using bovine serum albumin (BSA) and horse spleen ferritin (HSF) as standards. PAGE-SDS and Western blotting analysis permitted identification of ferritin in the purified preparations. Additionally, the purified homogenates and mussel soft tissue were analysed for their heavy metal contents (especially cadmium and iron) in a Video 11 E atomic absorption spectrophotometer, following wet digestion of the samples (HNO3/HClO4). The electrophoregrams showed that the inner organs of M. trossulus contained ferritin, which, like plant ferritin, is characterised by the presence of subunits in the electrophoregram in the 26.6–28.0 kDa range. The highest ferritin content was recorded in the hepatopancreas, followed by the gills and the soft tissue residue. With regard to the sampling stations, the highest content of ferritin was noted in the animals sampled off Sopot (station D3), and in those collected by a diver off Jastarnia (W1) and Gdynia (W4). Ferritin isolated from the inner organs of mussels collected from these stations also contained the largest quantities of heavy metals (Cd and Fe). Ferritin isolated from the inner organs of mussels collected by a diver from wrecks – sites where the concentrations of iron and other trace metals in the sea water are high – contained higher quantities of heavy metals (Cd and Fe) than the ferritin isolated from the inner organs of mussels collected with the drag. This confirms that ferritin is a protein able to store and transport not only iron, but also, though to a lesser extent, some other heavy metals, including cadmium.
    Źródło:
    Oceanologia; 2009, 51, 4
    0078-3234
    Pojawia się w:
    Oceanologia
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The properties and utilization of proteases of marine fish and invertebrates
    Autorzy:
    Kolodziejska, I.
    Sikorski, Z.E.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1372735.pdf
    Data publikacji:
    1995
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    invertebrate
    fish
    protease
    utilization
    internal organ
    thermal denaturation
    textural change
    metabolic function
    muscle
    marine organism
    fish meat
    marine animal
    marine fish
    life cycle
    seafood
    food preservation
    property
    protein concentrate
    fish product
    Opis:
    The muscles and internal organs of marine animals contain many proteases. These enzymes fulfill different metabolic functions in the living organisms and affect the sensory quality and functional properties of the catch. Their activity depends on the species, life cycle, and the feeding status of the organism. Many proteases of marine origin differ from their counterparts in terrestrial animals in being more active at lower temperature and less resistant to thermal denaturation. Of practical importance in the industry is their role in ripening of salted fish, fish sauces and marinades, modyfying fish protein concentrates, ensilaging of seafood offal, and deskinning of fishery products. The negative effects comprise mainly the early post morten quality degradation of the catch and deterioration of the rheological properties of fish gels. Proteolytic preparations form different marine sources may be used successfully in food processing and as industrial enzymes, e. g. tanning agents.
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 1; 5-12
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies