Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "prion protein" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-11 z 11
    Tytuł:
    Handling of endoscopic equipment after use in the case of a patient with suspected prion disease
    Autorzy:
    Gruszecka, J.
    Filip, R.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2085936.pdf
    Data publikacji:
    2020
    Wydawca:
    Instytut Medycyny Wsi
    Tematy:
    infections
    prion protein
    decontamination
    Opis:
    Introduction. Prion diseases are slow-acting, neurodegenerative diseases found in humans and many species of animals. Although they occur very rarely in humans, currently, an increase in this type of disease is being observed, probably as a result of exposure to infectious prions causing BSE disease in cows. Objective. The aim of the procedures described in the article is to minimize the risk of human-to-human transfer of all forms of transmissible spongiform encephalopathy, including variant CJD (vCJD) by contaminated medical equipment. Brief description of the state of knowledge. All diseases caused by prions, referred to as transmissible spongiform encephalopathies, are fatal. They are characterized by a long development period (up to several decades). Enormous problems are connected with the risk of transferring prions from patient to patient on the surface of instruments used in medical procedures. Laboratory tests indicate that standard disinfection and sterilization procedures may be insufficient to completely remove infectious proteins from contaminated instruments. One of the methods of infection prevention involves taking equipment used for surgery within the brain, tonsils or appendix, into quarantine until biopsy results of these organs have been received that exclude, as far as possible, asymptomatic carriage of prions. Conclusions. Whenever possible and justified, disposable-use instruments should be used for invasive surgery in patients with definite, clinically probable cases of CJD (vCJD). After use, these instruments should be incinerated.
    Źródło:
    Annals of Agricultural and Environmental Medicine; 2020, 27, 3; 319-325
    1232-1966
    Pojawia się w:
    Annals of Agricultural and Environmental Medicine
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Oddziaływanie białka prionowego z mikrotubulami
    Interaction of prion protein with microtubules
    Autorzy:
    Nieznańska, Hanna
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1033941.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Tematy:
    microtubules
    prion diseases
    prion protein
    tubulin
    białko prionowe
    choroby prionowe
    mikrotubule
    tubulina
    Opis:
    Nieprawidłowo sfałdowane białko prionowe (PrPTSE) uważane jest za główny czynnik prowadzący do rozwoju zakaźnych chorób neurodegeneracyjnych, zwanych pasażowalnymi encefalopatiami gąbczastymi (TSE). Mechanizm konwersji fizjologicznej formy białka prionowego PrPC do patologicznej PrPTSE, jak i forma neurotoksyczna tego białka, nie zostały jak dotąd w pełni scharakteryzowane. W warunkach fizjologicznych PrPc występuje głównie zewnątrzkomórkowo, gdzie przyczepione jest za pomocą kotwicy GPI do powierzchni błony komórkowej. Znane są jednak, również zlokalizowane w cytoplazmie formy PrP, zwane cytoPrP. Co ciekawe, stężenie cytoPrP znacząco wzrasta w TSE. Badania ostatnich lat dowodzą, że nieprawidłowo zlokalizowane w cytoplazmie PrP może być czynnikiem neurotoksycznym, a mechanizm neurotoksyczności związany jest prawdopodobnie z bezpośrednim oddziaływaniem tej formy białka prionowego z tubuliną. Oddziaływanie to prowadzi do agregacji tubuliny, zahamowania formowania MT, rozpadu cytoszkieletu mikrotubularnego i w konsekwencji śmierci komórki. Stabilizacja MT, np. przez obniżenie poziomu ufosforylowania związanych z mikrotubulami białek MAP chroni neurony przed toksycznością cytoplazmatycznej formy PrP.
    Misfolded prion protein (PrP ) is known as a major agent leading to infectious neurodegenerative diseases, known as transmissible spongiform encephalopathies (TSE). The mechanism of conversion of the physiological form of prion protein (PrP C ) into the pathological PrP TSE as well as the identity of neurotoxic form of this protein is not fully characterized. Under physiological conditions, PrP C one, is predominantly extracellular, tethered to the plasma membrane surface through the GPI anchor. However, cytosolic forms of PrP, termed as cytoPrP have also been found. Interestingly, a significant increase in the concentration of cytoPrP is observed in TSE. Recently, it was shown that mislocalized PrP can be a neurotoxic agent. The mechanism of neurotoxicity might be linked to the direct interaction of this form of PrP with tubulin. This interaction leads to tubulin aggregation, inhibition of microtubules (MT) assembly, disruption of microtubular cytoskeleton and eventually cell death. MT stabilization, by decreasing the level of MAP phosphorylation, can protect neurons from toxic effect of cytosolic forms of PrP.
    Źródło:
    Kosmos; 2018, 67, 1; 121-130
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wariant Choroby Creutzfeldta-Jakoba: aktualny stan wiedzy
    Variant Creutzfeldt-Jakob disease: an update
    Autorzy:
    Ironside, James W.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1057868.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Medical Communications
    Tematy:
    blood
    plasma
    prion protein
    transfusion
    variant CJD
    prion
    wariant choroby creutzfeldta-jakoba
    białko prionu
    krew
    osocze
    transfuzja
    vCJD
    Opis:
    Prion diseases, a group of infectious, fatal neurodegenerations comprise kuru, Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), Gerstmann- Sträussler-Scheinker disease (GSS) and fatal familial insomnia (FFI) in man, scrapie in sheep, goats and mouflons, bovine spongiform encephalopathy (BSE) or mad cow disease and chronic wasting disease in elk and mule deer. Variant Creutzfeldt- Jakob disease (vCJD) is a novel human prion disease caused by the bovine spongiform encephalopathy agent. Most cases have occurred in the UK, with smaller numbers in 11 other countries. In Poland, vCJD has not beet observed. All definite vCJD cases have occurred in methionine homozygotes at codon 129 in the prion protein gene (PRNP). Following oral infection, the vCJD agent replicates in lymphoid tissues during the asymptomatic phase of the incubation period. At present, four probable cases of vCJD infection have been identified following transfusion of red blood cells from asymptomatic donors who subsequently died from vCJD. Recently, one case of likely transmission of vCJD infection by UK Factor VIII concentrates has been reported in an elderly haemophilic patient in the UK. The recent report of a blood test that may be used to detect vCJD has raised the possibility of a new way to identify infected individuals, perhaps even before the onset of clinical symptoms.
    Choroby wywoływane przez priony obejmują: chorobę Creutzfeldta-Jakoba (Creutzfeldt-Jakob disease, CJD), kuru, chorobę Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS), śmiertelną rodzinną bezsenność (fatal familial insomnia, FFI) u człowieka, scrapie (polska nieużywana nazwa: trzęsawka) u owiec, kóz i muflonów, pasażowalną encefalopatię norek (transmissible mink encephalopathy, TME), encefalopatię gąbczastą bydła albo chorobę szalonych krów oraz przewlekłą chorobę wyniszczającą u jeleni (chronic wasting disease). Wariant choroby Creutzfeldta-Jakoba (vCJD) jest to nowa choroba z grupy chorób wywoływanych przez priony spowodowana pasażem czynnika encefalopatii gąbczastej bydła (BSE). Przed wystąpieniem vCJD obserwowano pasaż BSE na kota domowego, pumę, ocelota, lwa i bizona. Większość przypadków vCJD obserwowano w Wielkiej Brytanii, mniejszą liczbę w 11 innych krajach. Wszystkie definitywne przypadki vCJD wystąpiły u homozygot Met Met w kodonie 129. genu kodującego PrP (PRNP). W wyniku zakażenia przez przewód pokarmowy czynnik infekcyjny vCJD replikuje się w tkance limfatycznej przed wystąpieniem objawów klinicznych choroby. Obecnie cztery prawdopodobne przypadki vCJD zidentyfikowano u biorców masy czerwonokrwinkowej uzyskanej od asymptomatycznych dawców, którzy następnie zmarli na vCJD. Ostatnio jeden przypadek prawdopodobnego pasażu vCJD poprzez koncentrat czynnika VIII wystąpił w Wielkiej Brytanii u starszego chorego z hemofilią. Ostatnie doniesienie o teście laboratoryjnym wykonywanym we krwi, który może być zastosowany do detekcji vCJD, wskazuje na możliwość identyfikacji zakażonych osób być może jeszcze przed wystąpieniem objawów klinicznych.
    Źródło:
    Aktualności Neurologiczne; 2011, 11, 1; 44-48
    1641-9227
    2451-0696
    Pojawia się w:
    Aktualności Neurologiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Expression of cellular isoform of prion protein on the surface of peripheral blood lymphocytes among women exposed to low doses of ionizing radiation
    Autorzy:
    Klucinski, P
    Mazur, B.
    Hrycek, A.
    Masluch, E.
    Cieslik, P.
    Kaufman, J.
    Martirosian, G.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/50336.pdf
    Data publikacji:
    2007
    Wydawca:
    Instytut Medycyny Wsi
    Tematy:
    blood lymphocyte
    ionizing radiation
    low dose
    lymphocyte
    cellular isoform
    woman
    radiation exposure
    expression
    prion protein
    Opis:
    Ionizing radiation affects the expression of adhesive and co-stimulatory molecules in lymphocytes. The physiological function of cellular isoform of prion protein (PrPc) is little known. Evidences indicate a link between lymphocytes activation and PrPc expression on their surface; however, no direct effect of radiation on PrPc level in these cells was investigated. The objective of this study was to determinate the effect of low doses of ionizing radiation on the expression of PrPc on the surface peripheral blood lymphocytes in the women operating X-ray equipment. In 36 female workers and 30 persons of the control group the PrPc expression on CD3 (T lymphocytes), CD4 (T helper), CD8 (T cytotoxic) and CD19 (B lymphocytes), as well as the percentage of lymphocytes with PrPc on their surface, were tested. Subgroups with respect to age and length of employment were selected. A signifi cant increase was observed in PrPc expression on CD3 and CD4 with lowered PrPc level on CD8 and percentage of CD8 cells with PrPc in workers compared to control. The PrPc level did not show signifi cant changes in subgroups in relation to age (below and over 40 years old) both in the investigated and control groups, whereas a lower percentage of PrPc expressing CD19 cells showed in employed women below 40 years of age. A signifi cant decrease was found in PrPc expression on the surface of CD3, CD4 and CD8 cells in the subgroup employed for over 10 years than in the subgroup with less than 10 years of employment.
    Źródło:
    Annals of Agricultural and Environmental Medicine; 2007, 14, 2
    1232-1966
    Pojawia się w:
    Annals of Agricultural and Environmental Medicine
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    3D domain swapping – implications for conformational disorders and ways of control
    Autorzy:
    Jaskolski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/80151.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    3D domain swapping
    amyloid
    crystalline
    cystatin
    fibril
    human cystatin C
    mutagenesis
    oligomerization
    polypeptide chain
    prion protein
    protein aggregation
    protein engineering
    ribonuclease A
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2011, 92, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Choroba Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera
    Gerstmann-Sträussler-Scheinker disease
    Autorzy:
    Liberski, Paweł P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1057858.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Medical Communications
    Tematy:
    Creutzfeldt- Jakob disease
    Gerstmann-Sträussler-Scheinker disease
    choroba Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera
    multicentric plaques
    prion protein
    prions
    choroba gerstmanna-sträusslera-scheinkera
    priony
    blaszki wielordzeniowe
    białko prionu
    GSS
    PrP
    choroba Creutzfeldta-Jakoba
    Opis:
    Gerstmann-Sträussler-Scheinker disease (GSS) is a hereditary form of prion disease. GSS, in particular the form caused by the PRNP gene P102L mutation, is transmissible to primates and rodents. Thus, GSS is a unique disease that is both genetic and transmissible; however, the exact nature of the transmissible agent is not clear. The clinical picture of GSS comprises cerebellar ataxia, dementia and pyramidal and extrapyramidal signs and symptoms. However, the disease is heterogeneous and in different families and different mutations the clinical picture may vary. The neuropathological picture is characterized by the presence of amyloid plaques – mainly multicentric plaques. There are several models of GSS in transgenic mice and in Drosophila sp. In mice produced with an overexpressed transgene that carries the P101L mutation (corresponding to the P102L mutation in humans), “spontaneous” neurodegeneration is observed and this, in turn, is transmissible but to transgenic mice with a low copy number. In contrast, P101L transgenic mice produced by means of reciprocal recombination show no spontaneous neurodegeneration, but instead become more susceptible to transmission of human GSS following inoculation.
    Choroba Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS) jest genetycznie uwarunkowaną chorobą wywoływaną przez priony. Jest ona unikalna, ponieważ udało się przepasażować GSS na naczelne i gryzonie przynajmniej z mózgu obarczonego mutacją kodonu 102. Tym samym jest to jedyne schorzenie jednocześnie genetycznie uwarunkowane i zakaźne, aczkolwiek natura czynnika infekcyjnego (prionu) nadal stanowi przedmiot dyskusji. W obrazie klinicznym GSS dominuje postępująca ataksja móżdżkowa z towarzyszącym otępieniem i objawami piramidowo-pozapiramidowymi. Jest to jednak choroba heterogenna, o różnym obrazie klinicznym u nosicieli różnych mutacji, a nawet u nosicieli tej samej mutacji. Obraz neuropatologiczny obejmuje obecność PrPd – immunododatnich złogów amyloidu pod postacią blaszek, zwłaszcza tzw. blaszek wielordzeniowych. Istnieje kilka modeli GSS. U myszy transgenicznych z nadekspresją zmutowanego genu kodującego PrP obserwuje się spontaniczną chorobę zwyrodnieniową, pasażowalną na myszy transgeniczne o niskiej liczbie transgenu. U myszy transgenicznych uzyskanych drogą wzajemnej rekombinacji, a więc bez nadeskpresji, nie występuje choroba spontaniczna, niemniej stają się one wrażliwe na zakażenie GSS.
    Źródło:
    Aktualności Neurologiczne; 2011, 11, 1; 49-63
    1641-9227
    2451-0696
    Pojawia się w:
    Aktualności Neurologiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Frequencies of alleles and genotypes of the PRNP gene in Polish Red, Czech Pied and Czech Black-and-White cattle
    Autorzy:
    Vrtkova, I
    Filistowicz, A.
    Dvorak, A.
    Wierzbicki, H.
    Szulc, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2041210.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    Polish Red cow
    prion protein
    Czech Pied cattle
    conservation programme
    neurodegenerative disease
    cow
    chromosome
    cattle
    genotype
    gene encoding
    bovine spongiform encephalopathy
    Polish Red cattle
    allele
    Czech Black-and-White cattle
    PRNP gene
    Źródło:
    Journal of Applied Genetics; 2001, 42, 4; 503-507
    1234-1983
    Pojawia się w:
    Journal of Applied Genetics
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Problem umiejscowienia prionów w obszarze pogranicza życia
    The Problem of Prions Location in the Area of Borderland of Life
    Autorzy:
    Łapiński, Jacek
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2015757.pdf
    Data publikacji:
    2003
    Wydawca:
    Katolicki Uniwersytet Lubelski Jana Pawła II. Towarzystwo Naukowe KUL
    Tematy:
    białko ScPrP
    prion [PSI]
    [URE]
    prion [het-s]
    replikacja prionów
    białko CtmPrP
    szczep scrapie
    hipoteza kryształu
    hipoteza wirino
    hipoteza polimeryzacji
    hipoteza heterodimeru
    protein PrPSc
    prion's replication
    protein PrPCtm
    scrapie forms
    crystal hypothesis
    virino hypothesis
    polymerisation hypothesis
    heterodimer hypothesis
    Opis:
    The status of prions' attachment to the biotic or abiotic sphere is not established. In consideration of structure prions are infections proteins – in case of animals and human being – constructs from the specifically protein calls PrPc, which PrPSc form is a prion. The prions were indicating also at fungi ([PSI] and [URE]) and yeast ([het-s]). There are big probability occurrences of prions at some another organisms, too. According to cybernetic approach to the life organism, prions positively fulfil conditions: semi-opennesness (half-openness), complexity, hierarchicalness and structure. There are formulates some of doubts about possibility of fulfils by prion conditions of program and cybernetic system. In addition the phenomenon of self-multiplication of prion has not unequivocally estimation. In the formulation of Tibor Gánti's life system, prion positively realises some requirements: coherent whole, coherent stability, control, and mortality. In my opinion prions negative fulfils condition: metabolism and phenomenon of adjustment. We also not observe at prions: system, which takes information, phenomenon of growth, reproduction, and heredity of changes and evolution. Final inference: it is a lack today some of precise conclusions about biotic or abiotic nature of prions.
    Źródło:
    Roczniki Filozoficzne; 2003, 51, 3; 303-323
    0035-7685
    Pojawia się w:
    Roczniki Filozoficzne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Rapidly progressing dementia as a manifestation of the Creutzfeldt-Jakob disease: an analysis of two cases
    Autorzy:
    Bartosz, Seweryn
    Leksa, Natalia
    Uberman-Kluz, Dominika
    Szymczak, Artur
    Biesiadecki, Marek
    Galiniak, Sabina
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/454939.pdf
    Data publikacji:
    2019
    Wydawca:
    Uniwersytet Rzeszowski. Wydawnictwo Uniwersytetu Rzeszowskiego
    Tematy:
    14-3-3 protein
    brain biopsy
    cerebrospinal fluid
    Creutzfeldt-Jakob disease
    EEG
    prion
    Opis:
    Introduction. Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) is a rare and fatal neurodegenerative disease of the central nervous system which is caused by an infectious protein called prion. Multiple forms of CJD have been classified including sporadic (more than 90% cases), familial, iatrogenic and variant type of disease. CJD, especially in its early stages, is a highly challenging illness to diagnose. Aim. Article aims to present cases of Creutzfeldt-Jackob disease with early symptoms of rapidly progressing dementia at the initial stage of CJD. Description of the cases. This paper describes two cases of patients with suspected CJD with a history of rapidly progressive dementia admitted to the Department of Neurology, MSWiA Hospital in Rzeszów. Conclusion. Despite the fact that CJD is an incurable illness and there is no cure guaranteeing recovery, it is important to make the right diagnosis. Assay of 14-3-3 protein in cerebrospinal fluid is a sensitive and specific marker which is helpful in the diagnosis of CJD. The only relevant method of correctly confirming a diagnosis of this disease is by performing a brain biopsy.
    Źródło:
    European Journal of Clinical and Experimental Medicine; 2019, 1; 89-93
    2544-2406
    2544-1361
    Pojawia się w:
    European Journal of Clinical and Experimental Medicine
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    O kilku osobliwościach w oddziaływaniach molekuł
    On some pecularities of intermolecular and intramolecular interactions
    Autorzy:
    Piela, L.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/172004.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    globalna optymalizacja
    zwijanie białek
    oddziaływanie dipol-dipol
    choroba prionowa
    autokataliza
    global optimization
    protein folding
    dipole-dipole interaction
    prion disease
    autocatalysis
    Opis:
    The ground state electronic energy represents a complicated function of the nuclear coordinates. Even for relatively small molecules this function may have many minima in the corresponding "energy landscape", very often myriads of minima, each of them corresponding to a stable configuration of the nuclei. This is why predicting the lowest-energy conformation or configuration represents a formidable task. There were many attempts to solve this problem for protein molecules, for which it is believed their native conformation corresponds to the lowest free energy. The challenge to find this conformation from a given sequence of amino acids is known as a "second genetic code". In fact all of these attempts based on some smoothing of the energy landscape. In the article some of these smoothing techniques are described, from a generic one to those, which finally turned out to be highly successful in finding native structures of globular proteins. When discussing the contributions to the conformational energy the importance of the hydrophobic effect as well as of the electrostatic interactions has been stressed. In particular it turned out that the dipole moments of the NH and of the CO bonds in proteins functioning in nature are oriented to good accuracy along the local intramolecular electric field. Thanks to enormous effort of the protein folding community it is possible to design such amino acid sequences, which fold to the desired protein 3D structure. A certain reliable theoretical technique of protein folding has been used to study a possibility of conformational autocatalysis. It turned out that a small protein of 32 amino acids, with carefully predesigned amino acid sequence, exhibits indeed such an effect, which may be seen as a model of the prion disease propagation.
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2011, 65, 11-12; 935-952
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Comparative cytogenetic mapping of the HSPB1 locus in the genomes of Bovidae
    Porównawcze cytogenetyczne mapowanie locus HSPB1 w genomach bydłowatych
    Autorzy:
    Danielak-Czech, B.
    Kozubska-Sobocińska, A.
    Babicz, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2196833.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego w Lublinie
    Tematy:
    cattle
    sheep
    goat
    chromosome
    fluorescent in situ hybridization
    cytogenetic mapping
    HSPB1 gene
    genome
    Bovidae
    small heat shock protein
    prion disease
    Źródło:
    Annales Universitatis Mariae Curie-Skłodowska. Sectio EE: Zootechnica; 2015, 33, 3; 1-8
    0239-4243
    2083-7399
    Pojawia się w:
    Annales Universitatis Mariae Curie-Skłodowska. Sectio EE: Zootechnica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-11 z 11

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies