Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "pectinase" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-7 z 7
    Tytuł:
    Enzyme-assisted turmeric oil extraction from turmeric rhizomes
    Autorzy:
    Chandra, Avinash
    Rekhi, Heena
    Dharmender
    Gautam, A.K.
    Arya, R.K.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2173425.pdf
    Data publikacji:
    2022
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    turmeric oil
    enzyme assisted
    diastase
    cellulase
    pectinase
    olejek z kurkumy
    diastaza
    celulaza
    pektynaza
    Opis:
    An enzyme-assisted modified steam distillation process was adopted to extract turmeric oil from Curcuma longa L. rhizomes. The diastase, xylose, cellulase, pectinase, and lipase enzymes were used for the pre-treatment of fresh turmeric rhizome to obtain a higher yield by rapturing biological cells. The quantitative and qualitative analysis of turmeric oil was performed by GC–MS. The various influencing parameters for the extraction of turmeric oil such as an enzyme, incubation/pre-treatment time, distillation time have been studied in the present work. The obtained turmeric oil by enzymatic pretreatment process is richer in bioactive/medicinal components than in the other traditional methods. The maximum yield was obtained with cellulase enzyme, which is 25–27% higher than the yield obtained by the traditional hydro distillation process. The detailed qualitative and quantitative analyses are also presented. The present method can be considered energy-efficient, effective, economical, and eco-friendly.
    Źródło:
    Chemical and Process Engineering; 2022, 43, 2; 183--191
    0208-6425
    2300-1925
    Pojawia się w:
    Chemical and Process Engineering
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Screening of cellulase and pectinase by using Pseudomonas fluorescens and Bacillus subtilis
    Autorzy:
    Reetha, S.
    Selvakumar, G.
    Bhuvaneswari, G.
    Thamizhiniyan, P.
    Ravimycin, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/11688.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Przedsiębiorstwo Wydawnictw Naukowych Darwin / Scientific Publishing House DARWIN
    Tematy:
    screening
    cellulase
    pectinase
    Pseudomonas fluorescens
    Bacillus subtilis
    Opis:
    A study was conducted to determine the Production of cellulase and pectinase enzyme by using Plant growth promoting rhizobacteria like Pseudomonas fluorescence and Bacillus subtilis. These to micro organism are isolated by serial dilution method. One gram of soil sample was diluted in to 10 ml of sterile distilled water and 1 ml of sample solution was serially diluted in 9ml of sterile water up to 10 dilution. Each sample from dilution 10-5 and 10-6 were taken and streaked in to KB and NA medium and incubate at 24 hrs. After 24 hrs Pseudomonas fluorescence and Bacillus subtilis was observed in the medium of KB and NA medium. Both the culture was sub cultured and maintain in the same for the further work. CMCase medium was prepared and sterilized by autoclave for 121 ºC for 15 minutes after sterilization these medium contain petriplate was streaked by bacteria and incubates for 48h after incubation period a clear halo zone was produced by these bacteria among these bacteria Pseudomonas fluorescence are able to produce high amount of cellulose compare to Bacillus subtilis. Pectin agar medium was prepared and sterilized by autoclave for 121 ºC for 15 minutes after sterilization these medium contain petriplate was streaked by bacteria incubates for 48h after incubation period a clear halo zone was produced by these bacteria, among these bacteria Pseudomonas fluorescence are able to produce high amount of Pectinase compare to Bacillus subtilis. Plant growth promoting rhizobacteria (PGPR) are beneficial bacteria that colonize plant roots and enhance plant growth by a wide variety of mechanisms.
    Źródło:
    International Letters of Natural Sciences; 2014, 08, 2
    2300-9675
    Pojawia się w:
    International Letters of Natural Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Effects of Cellulase Enzyme Treatment on the Properties of Cotton Terry Fabrics
    Wpływ obróbki celulazami na właściwości bawełnianych tkanin frotte
    Autorzy:
    Tavcer, P. F.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/234145.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Biopolimerów i Włókien Chemicznych
    Tematy:
    terry cloth
    scouring
    bleaching
    cellulase
    pectinase
    tkanina frotte
    czyszczenie
    wybielanie
    celulaza
    pektynaza
    Opis:
    Terry fabrics are exposed to frequent and intensive washing and must therefore be resistant to water, alkali, washing agents and rubbing. Washing agents frequently contain cellulase enzymes. The influence of two kinds of cellulase enzymes on the properties of a 100% cotton terry fabric was investigated. The whole cellulase mixture and an endoglucanaserich cellulase product were used. Fabric strength, resistance to rubbing, wettability, hand feeling, whiteness and other properties were observed. Moreover the influence of different pretreatment processes on the properties of the terry fabric was investigated. The fabric was scoured with alkali or with pectinase enzymes, and bleached with hydrogen peroxide or peracetic acid. It was established that enzymatic scouring and peracetic acid bleaching consume less energy and water but provide fabrics with lower whiteness and wettability, suitable only for further dyeing in dark or medium shades. Cellulases deteriorate the properties of terry fabrics; however, worse are the whole cellulase mixtures.
    Tkaniny frotte są intensywnie prane i dlatego muszą być odporne na działanie wody, zasad, środków piorących i tarcie. Środki piorące często zawierają celulazy. Badano wpływ dwóch rodzajów enzymów celulazy na właściwości 100%-bawełnianych tkanin frotte. W badaniach użyto mieszaniny celulaz i endoglukanaz. Badano m.in., wytrzymałość, odporność na ścieranie, zwilżalność, chwyt, stopień bieli. Ponadto badano wpływ różnych procesów obróbki wstępnej na właściwości tkanin. Tkaniny poddano obróbce alkalicznej i enzymatycznej używając pektyny oraz bielenie nadtlenkiem wodoru lub kwasem nadoctowym. Ustalono, że podczas obróbki enzymatycznej i bielenia kwasem nadoctowym zużywa się mniej energii i wody, ale uzyskuje się tkaniny o niższym stopniu bieli i mniejszej zwilżalności, nadające się tylko do dalszego barwienia w odcieniach ciemnych lub średniociemnych. Stwierdzono, że celulazy pogarszają właściwości tkanin frotte, jednakże gorszy wpływ mają mieszaniny celulazowe.
    Źródło:
    Fibres & Textiles in Eastern Europe; 2013, 6 (102); 100-106
    1230-3666
    2300-7354
    Pojawia się w:
    Fibres & Textiles in Eastern Europe
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Enzymatic activity of actinomycetes from the genus Streptomyces isolated from the bulk soil and rhizosphere of the Pinus sylvestris
    Autorzy:
    Golinska, P.
    Dahm, H.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/41609.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Instytut Dendrologii PAN
    Tematy:
    enzyme activity
    Actinomycetes
    Streptomyces
    isolation
    bulk soil
    forest soil
    rhizosphere
    Pinus sylvestris
    chitinase
    protease
    pectinase
    cellulase
    Opis:
    The enzymatic activity (chitinolytic, proteolytic, pectolytic andcellulolytic) of twenty strains of Streptomyces isolated from soil and rhizosphere of Scots pine was analyzed. Most strains produced chitinases, catalyzing the degradation of chitin, the main component of fungal cell walls including fungi pathogenic for plants. This activity was about 4 times higher in the presence of Fusariumoxysporum than Rhizoctonia solani mycelium or chitin flakes. The number of the proteolytic strains was also significant. In general, rhizosphere and soil organisms synthesizedcomparable amounts of these enzymes. Over half of the analyzed Streptomyces strains produced pectolytic enzymes (polygalacturonase, pectin lyase and pectate lyase). This property was more common among rhizosphere than among soil strains. The Streptomyces strains also showedcellulolytic activity (endocellulases, exocellulases) – enzymes decomposing basic components of cell walls of plant and lower fungi (cellulose). The cellulolytic activity was differentiated and depended on the Streptomyces strain. Conclusion of our studies is that Streptomyces are the microorganisms more chitinolytic andproteolytic than pectolytic and cellulolytic.
    Źródło:
    Dendrobiology; 2011, 65
    1641-1307
    Pojawia się w:
    Dendrobiology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Cell wall-degrading enzymes and aggressiveness in Stagonopspora nodorum
    Autorzy:
    Cui, K. R.
    Krupinsky, J. M.
    Dai, Q.
    Arseniuk, E.
    Ueng, P. P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2198866.pdf
    Data publikacji:
    2005-06-23
    Wydawca:
    Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin
    Tematy:
    aggressiveness
    β-1,3-glucanase
    cellulase
    isozymes
    isoelectric focusing
    pectinase
    secretion
    Stagonospora nodorum
    xylanase
    Opis:
    Stagonospora nodorum produces cell wall degrading enzymes when grown in culture media containing cell wall components. The pathogen grew as well on minimal agar plates containing cellulose, xylan and pectin as glucose, except having sparser mycelia. Four cell wall-degrading enzymes, cellulase, xylanase, pectinase and b-1,3-glucanase were coordinately induced in culture filtrates growing on xyaln and cellulose as substrates. An aggressive isolate (sn26-1) secreted more cell wall-degrading enzymes than the others. Based on isoelectric focusing profiles, six to seven xylanase isozymes were induced by cellulose and xylan. No difference was found in the high (sn26-1) and low (9074) aggressive isolates. Addition of cell wall-degrading enzyme mixtures, not high xylanase alone, to a spore suspension of a low aggressive isolate (9074) caused a limited increase in tissue necrosis. We conclude that the cell wall degrading enzymes play a role in early penetration of the host by the fungus, but they are not important elicitors for disease development.
    Źródło:
    Plant Breeding and Seed Science; 2005, 51; 21-30
    1429-3862
    2083-599X
    Pojawia się w:
    Plant Breeding and Seed Science
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Interakcje pektynaz w procesie zmian biodostepnosci bialka z paszy dla drobiu
    Autorzy:
    Mika, M
    Wikiera, A
    Zyla, K
    Perek, P
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/827262.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Tematy:
    pasze przemyslowe
    enzymy pektynolityczne
    bialko
    zywienie zwierzat
    przemysl paszowy
    preparaty enzymatyczne
    fosfatazy
    drob
    biodostepnosc
    pektynaza
    enzymy fosfolityczne
    industrial feed
    pectolytic enzyme
    protein
    animal feeding
    feed industry
    enzymatic preparation
    phosphatase
    poultry
    bioavailability
    pectinase
    phosphorolytic enzyme
    Opis:
    Badano wpływ enzymów fosforolitycznych i pektynolitycznych na biodostępność białka oraz określono interakcje zachodzące pomiędzy działaniem tych enzymów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki trawienia w przewodzie pokarmowym ptaków. Wyniki analizowano stosując dwuczynnikową analizę wariancji ANOVA (dwuelementowe kombinacje aktywności enzymatycznych – preparaty: Finase P, Finase AP, Rapidase pomaliq 2F, Energex L). Wykazano, że zarówno dodatek pektynaz, jak i fosfataz do paszy ma istotny wpływ na stężenie białka oznaczanego w dializacie. Ponadto wykazano, że kooperacja z preparatami pektynolitycznymi jest efektywniejsza w przypadku fosfatazy kwaśnej niż fitazy. Stwierdzono także, że wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych jest czynnikiem ograniczającym biodostępność białka.
    The effects of pectinases and phosphatases on the bioavailability of protein and interactions between these enzymes were studied. Analysis were performed using an in vitro method simulating conditions of the bird’s intestinal digestion tract. The results obtained were analysed using a two way ANOVA variance analysis (two factor combinations of enzymatic activities - the preparations: Finase P, Finase AP, Rapidase pomaliq 2F, and Energex L). The investigations evidenced that the addition of pectinases and phosphatases significantly influenced protein levels being determined in the dializate. Moreover, it was proved that the cooperation with the pectinase preparations was more effective for the acid phosphatase than for the phytase. It was also confirmed that the high pectin esterase activity in pectinase preparations was a factor limiting the protein bioavailability.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2004, 11, 4; 107-116
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wpływ wybranych preparatów pektynaz i fosfataz na degradacje fitynianów paszy trawionej metodą in vitro
    The effect of selected pectinase and phosphatase preparations on the phytate degradation in feeds digested using an in vitro procedure
    Autorzy:
    Wikiera, A
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/826041.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
    Tematy:
    pasze przemyslowe
    zywienie zwierzat
    defosforylacja
    fityniany
    preparaty pektynolityczne
    fosfatazy
    fosfataza kwasna
    degradacja fitynianow
    fitaza
    pektynaza
    trawienie
    substancje antyzywieniowe
    industrial feed
    animal feeding
    dephosphorylation
    phytate
    pectinolytic preparation
    phosphatase
    acid phosphatase
    phytate degradation
    phytase
    pectinase
    digestion
    antinutritional substance
    Opis:
    Badano wpływ siedmiu handlowych preparatów pektynolitycznych na proces uwalniania endogennego fosforu z mieszanki pszenno-sojowej dla kurcząt brojlerów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki panujące w poszczególnych odcinkach przewodu pokarmowego ptaków. W obecności pektynaz stwierdzono istotny statystycznie wzrost ilości fosforu uwalnianego z paszy, korelujący z ogólną aktywnością pektynolityczną badanych preparatów, oznaczaną wiskozymetrycznie. Współczynnik determinacji, modelu liniowego, opisującego tę zależność, wynosił 58,62%. Analiza efektów współdziałania preparatów pektynolitycznych z wprowadzanym jednocześnie do paszy preparatem fitazy A ujawniła dodatni wpływ pektynaz na efektywność akcji katalitycznej wysycającej dawki fitazy. Zdolność pektynaz do intensyfikacji procesu defosforylacji fitynianów, wywołanego obecnością egzogennej fitazy, korelowała z towarzyszącą pektynazom aktywnością fosfatazy kwaśnej (R2 = 93%). Intensyfikujący wpływ preparatów pektynolitycznych na proces defosforylacji fitynianów utrzymywał się nawet wtedy, gdy do paszy wraz z fitazą dodano wysycającą dawkę fosfatazy kwaśnej, ale wówczas był on skorelowany ujemnie (R = - 0,949) z aktywnością pektynoesterazową badanych preparatów. Ujemną zależność pomiędzy aktywnością pektynoesterazy i ilością fosforu uwalnianego z paszy przy wysycających dawkach fitazy i fosfatazy kwaśnej najlepiej opisywał model funkcji y = 3,831 + 0,059x-1. Prawdopodobnie wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych była przyczyną eliminacji jonów Ca2+ ze środowiska reakcji i tworzenia pektynianów selektywnie obniżających efektywność działania enzymów fosfolitycznych.
    There were studied effects of seven commercial pectinase preparations on the phosphorus release from a wheat-soybean mix feed for broilers. The analyses were carried out using an in vitro method that simulated the digestion process and conditions in individual parts of the bird's gastrointestinal tract. In the presence of pectinases, there was a statistically significant increase in the amounts of phosphorus released from the feed that correlated well with the viscosimetrically determined overall pectinolytic activity. The determination coefficient of a linear model describing that relationship was 58.62%. The effect analysis of cooperation between the pectinolytic preparations and an 'A' phytase, which was simultaneously added to the feed, stated a favourable impact of pectinases on the efficiency of catalytic action of saturating dosages of phytase added. The ability of pectinases to enhance phytate dephosphorylation by exogenous phytase was correlated with the acid phosphatase activity (R2 = 93%) accompanying the pectinases. The enhancing effect of pectinolytic preparations on the phytate dephosphorylation was stated even in the presence of a saturating level of phytase and acid phosphatase, however, under such conditions, this effect was negatively correlated (R = - 0,949) with the pectin esterase activity of the preparations investigated. A model of the function y = 3,831+ 0,059/x was the best to describe such a negative relationship between the pectin esterase activity and the amount of phosphorus being released from a feed with the phytase and acid phosphatase dosages at a saturating level. It was quite probable that the high pectin esterase activity in pectinase preparations caused the elimination of Ca2+ ions from the reaction environment and stimulated the formation of pectates. The latter ones selectively decreased the efficiency of the phosphorolytic enzymes.
    Źródło:
    Żywność Nauka Technologia Jakość; 2004, 11, 3; 114-124
    1425-6959
    Pojawia się w:
    Żywność Nauka Technologia Jakość
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-7 z 7

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies