Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "nitrosylation" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-7 z 7
Tytuł:
Changes of S-nitrosylation pattern in grey poplar (Populus x canescens) leaves after ozone treatment
Autorzy:
Vanzo, E.
Merl, J.
lindermayr, C.
Schnitzler, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80135.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
S-nitrosylation
nitric oxide
renewable bioenergy
stress response
poplar
leaf
ozone treatment
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cold-evoked NO controls cold-responsive gene expression and modulates protein S-nitrosylation status in Arabidopsis
Autorzy:
Puyaubert, J.
Reze, N.
Jeandroz, S.
Baudouin, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80508.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
cold
nitric oxide
gene expression
cold response
lipid metabolism
DNA modification
S-nitrosylation
Arabidopsis
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Dual regulation of cytosolic ascorbate peroxide (APX) by tyrosine nitration and S-nitrosylation
Autorzy:
Begara-Morales, J.
Sanchez-Calvo, B.
Chaki, M.
Valderrama, R.
Mata-Perez, C.
Lopez-Jaramillo, J.
Carreras, A.
Padilla, M.
Corpas, F.
Barroso, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80378.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
post-translational modification
nitric oxide
target protein
ascorbate peroxidase
tyrosine nitration
S-nitrosylation
salinity stress
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Identification and characterization of S-nitrosylated nuclear proteins in Arabidopsis thaliana
Autorzy:
Chaki, M.
Shekariesfahlan, A.
Lindermayr, C.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/81029.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
S-nitrosylation
nuclear protein
nitric oxide
post-translational modification
plant defense
Arabidopsis thaliana
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Molecular studies on plant S-nitrosoglutathione reductase
Autorzy:
Kubienova, L.
Kopecny, D.
Ticha, T.
Kopecna, M.
Briozzo, P.
Sedlarova, M.
Luhova, L.
Petrivalsky, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/79958.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
S-nitrosoglutathione
homeostasis
reactive nitrogen species
S-nitrosylation
protein
cytosolic enzyme
molecular study
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
S-nitrosylation promotes functional and structural changes in the mitochondrial psPrxII F protein
Autorzy:
Camejo, D.
Lazaro, J.
Romero-Puertas, M.
Lazaro-Payo, A.
Sevilla, F.
Jimenez, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80481.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
peroxiredoxin
reactive oxygen species
nitric oxide
signal transduction
post-translational modification
salt stress
functional change
structural change
S-nitrosylation
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Quercetin influences BSA alpha-helical structures of native, ACR- and NaNO2-modified BSAs
Autorzy:
Rorbach-Dolata, Anna
Żurawska-Płaksej, Ewa
Piwowar, Agnieszka
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/895290.pdf
Data publikacji:
2018-12-31
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne
Tematy:
albumin
quercetin
nitrosylation
alkylation
conformational changes
circular dichroism
Opis:
Quercetin (QUE) is a plant flavonoid with a multifarious spectrum of properties. It is a prominent component of the human diet, considered to be safe and beneficial for human health. Acrylamide (ACR) and sodium nitrate III (NaNO2) are also present in the diet and may demonstrate adverse and toxic effects on the macromolecules and tissues of the human organism. Albumin, the most abundant blood protein, is the most susceptible to the action of various exogenous factors, which may lead to structural damage and functional disturbances. The aim of this study was to estimate ACR- and NaNO2-induced changes in the secondary structure of bovine serum albumin (BSA), using circular dichroism (CD), and to determine the impact of quercetin on these modifications. BSA was incubated with ACR and NaNO2 solutions in the absence and presence of QUE in two different concentrations (3 mM and 500 µM), and changes in albumin alpha-helical structure were determined by CD. BSA secondary structure was vulnerable to alterations upon treatment with acrylamide and NaNO2, as well as quercetin. QUE, depending on concentration and incubation time, caused a decrease of around 13-19% in the alpha-helix content of BSA molecules, but also prevented the changes in the protein alpha-helical structure initiated by ACR and NaNO2. The most spectacular inhibition was revealed for QUE in lower concentrations after 24h of incubation with NaNO2. Although QUE reveals protective effect towards albumin modifications, it is difficult to unambiguously define whether this effect is advantageous, because quercetin itself causes alterations in BSA structure.
Źródło:
Acta Poloniae Pharmaceutica - Drug Research; 2018, 75, 6; 1339-1346
0001-6837
2353-5288
Pojawia się w:
Acta Poloniae Pharmaceutica - Drug Research
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-7 z 7

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies