Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "nienaturalne aminokwasy" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Extremophilic and modified aminotransferases as a versatile tool for the synthesis of optically pure building blocks for pharmaceutical industry
Autorzy:
Szmejda, K.
Florczak, T.
Jodłowska, I.
Turkiewicz, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/410390.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Politechnika Łódzka. Wydawnictwo Politechniki Łódzkiej
Tematy:
aminotransferases
biotransformations
unnatural amino acids
aminotransferaza
biotransformacja
aminokwasy nienaturalne
Opis:
Considerable progress has been made in the past few years with industrial use of essential key intermediates for chemical and pharmaceutical industry. The increasing demand for obtaining chiral drugs in enantiomerically pure form makes it necessary to search for novel biocatalysts useful in the synthesis of amino acids, chiral amines, amino sugars and alcohols. According to the reaction mechanism, aminotransferases (ATs) have useful applications because of their capability of transfer of an amino group from a donor substrate to an acceptor, thus resulting in the synthesis of a wide variety of building blocks. This article reviews current biocatalytic approaches using microbial ATs in the synthesis of optically active products. Focus is also put on the engineering of ATs and their limitations in the industrial applications. Moreover this review covers biocatalytic approaches using ATs isolated from extreme environments.
Źródło:
Biotechnology and Food Science; 2017, 81, 1; 23-34
2084-0136
2299-6818
Pojawia się w:
Biotechnology and Food Science
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nienaturalne aminokwasy jako strategia do otrzymywania substratów, inhibitorów i niskocząsteczkowych sond aktywności dla enzymów proteolitycznych
Unnatural amino acids as achemical tool for the development of protease substrates, inhibitors and activity - baseproblems
Autorzy:
Poręba, Marcin
Kasperkiewicz-Wasilewska, Paulina
Rut, Wioletta
Drąg, Marcin
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200587.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
proteolytic enzymes
substrate specificity
unnatural amino acids
substrates
inhibitors
activity-based probes
caspases
cathepsins
neuthrophil serine proteases
proteasome
SARS-CoV-2 proteases
enzymy proteolityczne
specyficzność substratowa
nienaturalne aminokwasy
niskocząsteczkowe sondy aktywności
kaspazy
katepsyny
proteasom
proteazy wirusa SARS-CoV-2
Opis:
Proteolytic enzymes are molecular scissors that are responsible for the amide bond breakdown in peptide and protein substrates. Over the years, the view on proteases has been considerably changed from non-specific digestive enzymes to sophisticated biocatalysts, which by performing limited proteolysis control virtually all biological processes. In order to better understand how proteases work and what are their biologically relevant target substrates, it is indispensable to determine their catalytic preferences. This knowledge can be further utilized to develop selective substrates, inhibitors and activity-based probes (ABPs) enabling the monitoring of proteases activity in various settings, from in vitro analysis on recombinant enzymes or cell lysates to ex vivo and in vivo imaging at the single cell level. Among many chemical-based approaches that have been developed and applied over the years, the Hybrid Combinatorial Substrate Library (HyCoSuL) technology has emerged as one of the most powerful one. HyCoSuL is a combinatorial peptide-based library of fluorogenic substrates, that comprise natural and unnatural amino acids, that can deeply explore the chemical space in proteases active site, providing a structural framework for the development of highly-selective chemical tools. In this review we present the most prominent examples of proteolytic enzymes that have been profiled with HyCoSuL approach yielding selective substrates, potent inhibitors, and very sensitive activity-based probes.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 433--454
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies