Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "methylase" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Impact of 3-hydroxybutyrate on the expression of plant histone deacetylases, methylases and crucial genes of the phenylpropanoid pathway
    Autorzy:
    Mierziak, J.
    Dzialo, M.
    Kulma, A.
    Szopa-Skorkowski, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/951302.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    3-hydroxybutyrate
    histone deacetylase
    methylase
    gene
    phenylpropanoid
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2015, 96, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Epi-genes potentiate plant biodiversity
    Autorzy:
    Szopa, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/951285.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    biodiversity
    oligonucleotide
    DNA methylation
    gene expression
    protein
    methylase
    polymerase
    RNA polymerase
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2015, 96, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Molecular docking and pharmacokinetic prediction of phytochemicals from Syzygium cumini in interaction with penicillin-binding protein 2a and erythromycin ribosomal methylase of Staphylococcus aureus
    Autorzy:
    Shidiki, A.
    Vyas, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2096259.pdf
    Data publikacji:
    2022
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    methicillin-resistant S. aureus
    penicillin-binding protein 2a
    erythromycin ribosomal methylase
    Opis:
    Background. MRSA and MLSB resistant S. aureus are known as important pathogens, which are responsible for many cases of both hospital and community-acquired infections worldwide. Studying drug discovery from plant sources is regarded as an important prevention strategy regarding these types of infections. Material and methods. Agar well diffusion method was performed for antimicrobial evaluation, LCMS technique used for identification of different compounds, molecular docking performed by application of iGEMDOCK for PBP2a and ERM to plant compounds, and its pharmacokinetic evaluation of ADMET through use of AdmetSAR. Results. Water extract was the most effective against resistant strains of Staphylococcus aureus. Twenty compounds belonging to phenols, flavonoids, organic acids, terpenoids groups were reported. Eighteen plant compounds passed in Lipinski's rule of five. iGEMDOCK revealed diferulic acid has the least binding energy -102.37 kcal/mole to penicillin-binding protein 2a and taxifolin has the least binding energy of -103.12 kcal/mole to erythromycin ribosomal methylase in comparison to control linezolid. These compounds raise the potential for developing potent inhibitors of penicillin-binding protein 2a and erythromycin ribosomal methylase for drug development. ADMET properties revealed that eighteen studied compounds were found in category III and IV with non-toxic properties except two butin and taxifolin found in category II with toxic properties. Conclusions. It can be concluded that diferulic acid and taxifolin compounds provide the best inhibitor effect to PBP2a and ERM protein for inhibition of MRSA and MLSB resistant strains of S. aureus through the application of molecular docking, leading to a lead drug candidate for the treatment of diseases.
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2022, 103, 1; 5-18
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies