Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "metabolic enzyme" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-4 z 4
Tytuł:
Role of metabolic enzymes in resistance to chlorpyrifos-methyl in the cowpea aphid, Aphis craccivora (Koch)
Autorzy:
Mokbel, E.M.S.
Swelam, E.S.H.
Radwan, E.M.M.
Kandil, M.A.-E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/66464.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
metabolic enzyme
resistance
chlorpyrifos-methyl insecticide
insecticide
cowpea aphid
aphid
Aphis craccivora
Opis:
The cowpea aphid, Aphis craccivora management relies mainly on chemical control. As a result extensive and repeated treatment of insecticides has led to the development of aphid resistance to commonly used insecticides. To investigate chlorpyrifos-methyl resistance in A. craccivora, a field strain was selected for 24-generations to achieve a resistance factor of 82.3 fold compared with a susceptible strain. In the resistant strain, malathion and lambda-cyhalothrin exhibited obvious cross-resistance; while fenvalerate and dinotefuran showed moderate cross-resistance. In contrast, slight or no cross-resistance was obtained with the other tested insecticides. To investigate metabolic resistance mechanisms, integration of biochemical and synergism assays was conducted. Results showed the key role of esterase (EST) and mixed function oxidases (MFO); however, glutathione-s-transferase (GST) contributed less to resistance. Cross-resistance studies showed the need for rotation with non-cross resistant insecticides as a resistance management tactic.
Źródło:
Journal of Plant Protection Research; 2017, 57, 3
1427-4345
Pojawia się w:
Journal of Plant Protection Research
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Biochemistry of magnesium
Biochemia magnezu
Autorzy:
Pasternak, K
Kocot, J.
Horecka, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/14627.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie / Polskie Towarzystwo Magnezologiczne im. Prof. Juliana Aleksandrowicza
Tematy:
magnesium
DNA repair process
enzyme
metabolic cycle
cellular respiration
calcium ion
ion transport
potassium ion
biochemistry
Opis:
Magnesium is essential for biochemical functions of cells. Since Mg2+ has a relatively low ionic radius in proportion to the size of the nucleus (0.86 versus 1.14 f A for Ca2+), it shows exceptional biochemical activity. Due to its physicochemical properties, intracellular magnesium can bind to the nucleus, ribosomes, cell membranes or macromolecules occurring in the cell’s cytosol. It is indispensable for the nucleus to function as a whole and for the maintenance of physical stability as well as aggregation of rybosomes into polysomes able to initiate protein synthesis. Mg2+ can also act as a cofactor for ribonucleic acid enzymes (ribozymes) capable of specifically recognizing and cleaving the target mRNA. As an essential cofactor in NER, BER, MMR processes, Mg2+ is required for the removal of DNA damage. An activator of over 300 different enzymes, magnesium participates in many metabolic processes, such as glycolysis, Krebs cycle, β-oxidation or ion transport across cell membranes. Mg2+ plays a key role in the regulation of functions of mitochondria, including the control of their volume, composition of ions and ATP production.
Magnez jest składnikiem niezbędnym dla zasadniczych funkcji biochemicznych komórki. Ponieważ Mg2+ ma relatywnie mały promień w stosunku do wymiarów jądra (0.86 i 1.14 A odpowiednio dla Mg2+ i Ca2+), wykazuje dużą aktywność biochemiczną. Dzięki właściwościom fizykochemicznym śródkomórkowy Mg2+ może wiązać się z jądrem komórkowym, rybosomami, błonami komórkowymi oraz makromolekułami cytosolu komórki. Magnez jest niezbędny dla funkcjonowania jądra komórkowego jako całości oraz utrzymania fizycznej stabilności i agregacji rybosomów do polisomów zdolnych do biosyntezy białka. Odgrywa on również rolą kofaktora katalitycznych cząsteczek RNA (rybozymów), odpowiedzialnych za specyficzne rozpoznawanie i fragmentację docelowego mRNA. Jako kofaktor w procesach: NER, BER, MMR, przyczynia się do usuwania uszkodzeń DNA. Magnez, będąc aktywatorem ponad 300 różnych enzymów, uczestniczy w przebiegu wielu szlaków metabolicznych, takich jak glikoliza, cykl Krebsa, β-oksydacja czy transport jonów poprzez błony komórkowe. Odgrywa on ponadto bardzo ważną rolę w regulowaniu funkcji mitochondriów, łącznie z regulacją ich wielkości, kompozycją jonów, a także bioenergetyką i regulacją produkcji ATP.
Źródło:
Journal of Elementology; 2010, 15, 3; 601-616
1644-2296
Pojawia się w:
Journal of Elementology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Xanthine, xanthosine and its nucleotides: solution structures of neutral and ionic forms, and relevance to substrate properties in various enzyme systems and metabolic pathways.
Autorzy:
Kulikowska, Ewa
Kierdaszuk, Borys
Shugar, David
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043286.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
enzyme reactions
prototropic tautomerism
xanthine
caffeine biosynthesis
metabolic pathways
G proteins
base pairing
xanthosine
acid/base properties
nucleotides
Opis:
The 6-oxopurine xanthine (Xan, neutral form 2,6-diketopurine) differs from the corresponding 6-oxopurines guanine (Gua) and hypoxanthine (Hyp) in that, at physiological pH, it consists of a ≈ 1:1 equilibrium mixture of the neutral and monoanionic forms, the latter due to ionization of N(3)-H, in striking contrast to dissociation of the N(1)-H in both Gua and Hyp at higher pH. In xanthosine (Xao) and its nucleotides the xanthine ring is predominantly, or exclusively, a similar monoanion at physiological pH. The foregoing has, somewhat surprisingly, been widely overlooked in studies on the properties of these compounds in various enzyme systems and metabolic pathways, including, amongst others, xanthine oxidase, purine phosphoribosyltransferases, IMP dehydrogenases, purine nucleoside phosphorylases, nucleoside hydrolases, the enzymes involved in the biosynthesis of caffeine, the development of xanthine nucleotide-directed G proteins, the pharmacological properties of alkylxanthines. We here review the acid/base properties of xanthine, its nucleosides and nucleotides, their N-alkyl derivatives and other analogues, and their relevance to studies on the foregoing. Included also is a survey of the pH-dependent helical forms of polyxanthylic acid, poly(X), its ability to form helical complexes with a broad range of other synthetic homopolynucleotides, the base pairing properties of xanthine in synthetic oligonucleotides, and in damaged DNA, as well as enzymes involved in circumventing the existence of xanthine in natural DNA.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 2; 493-531
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Ornithine transcarbamylase gene mutations and genotype-phenotype correlation in Polish patients with hyperammonemia type 2
Autorzy:
Popowska, E
Ciara, E.
Rokicki, D.
Pronicka, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2043869.pdf
Data publikacji:
1999
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
metabolic disease
genotype-phenotype correlation
polymorphism
patient
Polska
ornithine transcarbamylase
urea cycle
child
hyperammonemia type 2
mitochondrial enzyme
gene mutation
Źródło:
Journal of Applied Genetics; 1999, 40, 1; 43-52
1234-1983
Pojawia się w:
Journal of Applied Genetics
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-4 z 4

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies