Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "lipid-protein interactions" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Lipid-binding proteins as stabilizers of membrane microdomains - possible physiological significance.
Autorzy:
Bandorowicz-Pikuła, Joanna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044288.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
lipid-protein interactions
lipid-binding proteins
membrane microdomains
Opis:
Below the melting point temperature of lipids, artificial lipid membranes usually exist in the ordered gel phase. Above these temperatures lipid acyl chains become fluid and disordered (liquid-crystalline phase). Depending on the chemical composition of artificial membranes, phase separation may occur, leading to the formation of transient or stable membrane domains. A similar phase separation of lipids into ordered and disordered domains has been observed in natural membranes at physiological temperature range. Moreover, it has been reported that certain proteins prefer certain organization of lipids, as for example glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins or Src family of tyrosine kinases. The aim of present review is to discuss the possibility that some lipid microdomains are induced or stabilized by lipid-binding proteins that under certain conditions, for example due to a rise of cytosolic Ca2+ or pH changes, may attach to the membrane surface, inducing clustering of lipid molecules and creation of ordered lipid microdomains. These domains may than attract other cytosolic proteins, either enzymes or regulatory proteins. It is, therefore, postulated that lipid microdomains play important roles within a cell, in signal transduction and enzymatic catalysis, and also in various pathological states, as Alzheimer's disease, anti-phosphatidylserine syndrome, or development of multidrug resistance of cancer cells.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2000, 47, 3; 553-564
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Optimization of flotation assay conditions for syndapin binding to phosphatidic acid containing liposomes
Autorzy:
Piaścik, Magda
Zegarlińska, Jolanta
Sikorski, Aleksander F.
Czogalla, Aleksander
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/764838.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Tematy:
protein-lipid interactions
LUVs
density gradient
ultracentrifugation
Opis:
Flotacja jest jedną z najefektywniejszych metod wstępnej identyfikacji oddziaływań białko-błony lipidowe. W większości przypadków wykorzystuje się w niej małe jednowarstwowe pęcherzyki lipidowe, które służą jako modele błonowe i nie wymagają dodatkowych nośników, takich jak membrany czy nanocząstki polimerowe, które są często używane w innych metodach mających na celu identyfikację oddziaływań białkolipid. W poniższej pracy prezentujemy wyniki uzyskane podczas badań oddziaływań kwasu fosfatydowego i syndapiny. Omawiamy także niektóre techniczne aspekty metody, kładąc nacisk na to jak małe zmiany w warunkach metody mogą wpłynąć na otrzymywane wyniki.
Flotation is one of the best method for preliminary identification of protein-lipid interactions. In most widely used approach it utilizes large unilamellar vesicles, that are excellent models of freestanding membranes and do not require any additional components, like solid supports or beads that are needed in other methods commonly used for protein-lipid binding studies. Here we present results obtained during our studies on phosphatidic acid - syndapin interactions and discuss some technical aspects of this method underlying how relatively small changes in the conditions can influence the results.
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biologica et Oecologica; 2017, 13; 9-17
1730-2366
2083-8484
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biologica et Oecologica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Budowa i funkcje układów białkowo-lipidowych
Structure and function of protein-lipid systems
Autorzy:
Litwińczuk-Mammadova, A.
Cieślik-Boczula, K.
Rospenk, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/972303.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
odziaływania białko-lipid
liposomy DPPC
przejścia fazowe
α-laktoalbumina
kompleks HAMLET/BAMLET
stopiona globula
lipid-protein interactions
DPPC liposomes
phase transitions
α-lactalbumin
complex HAMLET/BAMLET
molten globule state
Opis:
Biomembranes play many structural and functional roles in both prokaryotic and eukaryotic cells [10]. They define compartments, the communication between the inside and outside of the cell. The main components of biomembranes are lipids and proteins, which form protein-lipid bilayer systems [10]. A structure and physicochemical properties of protein-lipid membranes, which determines biological activities of biomembranes, are strongly dependent on interactions between lipid and protein components and external agents such as a temperature, pH, and a membrane hydration [4]. A lipid bilayer matrix serves as a perfect environment for membrane proteins (Fig. 1), and it assures activities of these proteins. Because biomembranes are composed of many different groups of lipids and proteins and have a complex structure, it is difficult to study in details their physicochemical properties using physicochemical methods. For these reason, lipid membranes of liposomes are used in many scientific laboratories for studding processes associated with a lipid phase transition, a membrane hydration, or protein-membrane interactions. The structure of liposomes (Fig. 5), and an influence of pH and an ionic strength on a lipid bilayer structure are discussed in the presented work. The role of membrane proteins in determination of biological activities of biomembranes is highlighted. A high variety of a structure and an enzymatic activity of membrane proteins is responsible for a high diversity of biological functions of cell membranes [2]. α-Lactalbumin (α-LA) is a peripheral membrane protein (Figs 8 and 9), its biological function is strongly related to its conformational structure and interaction with lipid membranes [49]. The complex of α-LA in a molten globule conformational state with oleic acid, termed as a HAMLET complex, are disused in a context of its anti-tumor activity.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2016, 70, 11-12; 723-746
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies