Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "katepsyny cysteinowe" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Główne proteazy przywr - charakterystyka molekularna i rola w biologii tych pasożytów
    Significant proteases of flukes — molecular characteristic and their biological functions.
    Autorzy:
    Jarząbkowski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2147567.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
    Tematy:
    znaczenie biologiczne
    proteaza asparaginianowa
    pasozyty
    katepsyny cysteinowe
    katepsyna L
    proteazy cysteinowe
    przywry
    katepsyna B
    parazytologia
    proteazy serynowe
    charakterystyka molekularna
    katepsyna D
    proteaza
    Opis:
    Proteases (peptide hydrolases) aside from known catabolic functions and protein processing play numerous roles in many tasks imposed by a parasitic life cycle; this includes parasite immunoevasion, excystment/encystment, tissue penetration and digestion of host tissue for nutrition. They have been identified in biological systems from viruses to vertebrates. Proteases are divided into four major groups on the basis of the catalytic mechanism used during the hydrolytic process — serine, aspartic, cysteine and metalloproteinases; other ‘undefined’ or cryptic proteases may also exist. There are a number of excellent reviews covering general parasite proteinases but by far the largest number of papers in the literature report on enzymes belonging to the papain superfamily of cysteine proteinases. It turns out, however, that although many different proteases have been characterized in parasitic helminths many of them have yet to be discovered.
    Źródło:
    Wiadomości Parazytologiczne; 2004, 50, 4; 657-664
    0043-5163
    Pojawia się w:
    Wiadomości Parazytologiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Glowne proteazy przywr - charakterystyka molekularna i rola w biologii tych pasozytow
    Autorzy:
    Jarzabkowski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/840365.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
    Tematy:
    znaczenie biologiczne
    proteaza asparaginianowa
    pasozyty
    katepsyny cysteinowe
    katepsyna L
    proteazy cysteinowe
    przywry
    katepsyna B
    parazytologia
    proteazy serynowe
    charakterystyka molekularna
    katepsyna D
    proteaza
    Źródło:
    Annals of Parasitology; 2004, 50, 4; 657-664
    0043-5163
    Pojawia się w:
    Annals of Parasitology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Charakterystyka i znaczenie proteinaz cysteinowych w procesie nowotworzenia
    The characterization and importance of cysteine proteases in cancer development
    Autorzy:
    Młudzik, Paulina
    Mirowski, Marek
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1032578.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Łódzkie Towarzystwo Naukowe
    Tematy:
    proteinazy cysteinowe
    katepsyny
    prokoagulant
    nowotworowy
    kancerogeneza
    cysteine proteases
    cathepsin
    cancer procoagulant
    cancerogenesis
    Opis:
    Cysteine proteases also known as thiol or sulfhydryl proteases are enzymes responsible for catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in proteins. They take part in many physiological and pathological processes. Their abnormal activity can lead to a number of disease states including tumor growth. They are involved in the process of carcinogenesis at multiple levels– they participate in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The best characterised cysteine proteases are the lysosomal cathepsins, that belong to the papain family. So far 11 cysteine cathepsins have been identified: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O and C. They take part in the activation of many proenzymes and prohormones, MHC–II–mediated antigen presentation, bone remodeling, reproduction and apoptosis. Research on the role of cysteine proteases in carcinogenesis showed elevated expression of mRNA or enzymatic activity of cathepsins in many human cancers, eg. breast, lung, brain, gastrointestinal tract, head and neck and melanoma. Cancer procoagulant also belongs to the group of cysteine proteases, however its structure and functions are still the subject of research for many scientists. Elevated levels of activity and concentrations of cancer procoagulant in the serum and tissues from patients with cancer disease compared to those observed in healthy people, provides the possibility of using this factor in the diagnosis of cancer. Many preclinical studies have shown that achieving a stop proliferation and reducing the metastatic potential of tumor cells is possible with the use of cysteine proteinases inhibitors. That gives great hope for the possibility of their application in anticancer therapy.
    Proteinazy cysteinowe, nazywane również proteinazami tiolowymi lub sulfhydrolowymi, to enzymy odpowiedzialne za katalizowanie reakcji hydrolizy wiązań peptydowych w białkach. Biorą udział w licznych procesach fizjologicznych oraz patologicznych. Ich nieprawidłowa aktywność może prowadzić do wielu stanów chorobowych, w tym rozwoju nowotworów. Zaangażowane są one w proces kancerogenezy na wielu poziomach – uczestniczą w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenenezie, apoptozie i powstawaniu przerzutów. Najlepiej scharakteryzowanymi proteinazami cysteinowymi są, należące do rodziny papainy, lizosomalne katepsyny. Dotychczas poznano 11 ludzkich katepsyn cysteinowych: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O i C. Biorą one udział w aktywacji wielu proenzymów i prohormonów, pośredniczą w prezentacji antygenu MHC–II, przebudowie kości, procesie reprodukcji oraz apoptozie. Badania nad udziałem proteinaz cysteinowych w procesie kancerogenezy wykazały podwyższoną ekspresję mRNA lub aktywność enzymatyczną katepsyn w wielu ludzkich nowotworach np. raku piersi, płuc, mózgu, żołądkowo–jelitowym, głowy, szyi oraz czerniaku. Do grupy proteinaz cysteinowych należy również prokoagulant nowotworowy, którego struktura, jak i pełnione przez niego funkcje są wciąż przedmiotem badań wielu naukowców. Podwyższony poziom aktywności, jak i stężenia antygenu prokoagulanta nowotworowego w surowicy krwi osób z chorobą nowotworową oraz w pooperacyjnym materiale tkankowym w stosunku do wartości obserwowanych u ludzi zdrowych, świadczy o możliwości wykorzystania tego czynnika w diagnostyce onkologicznej. Liczne badania przedkliniczne dowiodły, że zatrzymanie proliferacji oraz obniżenie potencjału metastatycznego komórek nowotworowych jest prawdopodobne przy użyciu inhibitorów proteinaz cysteinowych. Daje to duże nadzieje na możliwość zastosowania ich w terapii przeciwnowotworowej.
    Źródło:
    Folia Medica Lodziensia; 2015, 42, 2; 93-106
    0071-6731
    Pojawia się w:
    Folia Medica Lodziensia
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies