Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "katepsyny" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
    Bialka zapasowe nasion roslin jako potencjalne prekursory bioaktywnych peptydow
    Autorzy:
    Dziuba, J.
    Minkiewicz P., P.
    Puszka, K.
    Dabrowski, S.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1372865.pdf
    Data publikacji:
    1995
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    sorgo
    trypsyna
    zywnosc
    chymotrypsyna
    bialka zapasowe
    pepsyna
    dynia
    bromelaina
    katepsyny
    peptydy bioaktywne
    ryz
    slonecznik
    elastaza
    surowce roslinne
    jeczmien
    biochemia
    soja
    enzymy proteolityczne
    programy komputerowe
    nasiona
    owies
    wyka
    ficyna
    program PROTEIN
    Opis:
    Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
    Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 31-42
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Główne proteazy przywr - charakterystyka molekularna i rola w biologii tych pasożytów
    Significant proteases of flukes — molecular characteristic and their biological functions.
    Autorzy:
    Jarząbkowski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2147567.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
    Tematy:
    znaczenie biologiczne
    proteaza asparaginianowa
    pasozyty
    katepsyny cysteinowe
    katepsyna L
    proteazy cysteinowe
    przywry
    katepsyna B
    parazytologia
    proteazy serynowe
    charakterystyka molekularna
    katepsyna D
    proteaza
    Opis:
    Proteases (peptide hydrolases) aside from known catabolic functions and protein processing play numerous roles in many tasks imposed by a parasitic life cycle; this includes parasite immunoevasion, excystment/encystment, tissue penetration and digestion of host tissue for nutrition. They have been identified in biological systems from viruses to vertebrates. Proteases are divided into four major groups on the basis of the catalytic mechanism used during the hydrolytic process — serine, aspartic, cysteine and metalloproteinases; other ‘undefined’ or cryptic proteases may also exist. There are a number of excellent reviews covering general parasite proteinases but by far the largest number of papers in the literature report on enzymes belonging to the papain superfamily of cysteine proteinases. It turns out, however, that although many different proteases have been characterized in parasitic helminths many of them have yet to be discovered.
    Źródło:
    Wiadomości Parazytologiczne; 2004, 50, 4; 657-664
    0043-5163
    Pojawia się w:
    Wiadomości Parazytologiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Glowne proteazy przywr - charakterystyka molekularna i rola w biologii tych pasozytow
    Autorzy:
    Jarzabkowski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/840365.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
    Tematy:
    znaczenie biologiczne
    proteaza asparaginianowa
    pasozyty
    katepsyny cysteinowe
    katepsyna L
    proteazy cysteinowe
    przywry
    katepsyna B
    parazytologia
    proteazy serynowe
    charakterystyka molekularna
    katepsyna D
    proteaza
    Źródło:
    Annals of Parasitology; 2004, 50, 4; 657-664
    0043-5163
    Pojawia się w:
    Annals of Parasitology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Charakterystyka i znaczenie proteinaz cysteinowych w procesie nowotworzenia
    The characterization and importance of cysteine proteases in cancer development
    Autorzy:
    Młudzik, Paulina
    Mirowski, Marek
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1032578.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Łódzkie Towarzystwo Naukowe
    Tematy:
    proteinazy cysteinowe
    katepsyny
    prokoagulant
    nowotworowy
    kancerogeneza
    cysteine proteases
    cathepsin
    cancer procoagulant
    cancerogenesis
    Opis:
    Cysteine proteases also known as thiol or sulfhydryl proteases are enzymes responsible for catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in proteins. They take part in many physiological and pathological processes. Their abnormal activity can lead to a number of disease states including tumor growth. They are involved in the process of carcinogenesis at multiple levels– they participate in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The best characterised cysteine proteases are the lysosomal cathepsins, that belong to the papain family. So far 11 cysteine cathepsins have been identified: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O and C. They take part in the activation of many proenzymes and prohormones, MHC–II–mediated antigen presentation, bone remodeling, reproduction and apoptosis. Research on the role of cysteine proteases in carcinogenesis showed elevated expression of mRNA or enzymatic activity of cathepsins in many human cancers, eg. breast, lung, brain, gastrointestinal tract, head and neck and melanoma. Cancer procoagulant also belongs to the group of cysteine proteases, however its structure and functions are still the subject of research for many scientists. Elevated levels of activity and concentrations of cancer procoagulant in the serum and tissues from patients with cancer disease compared to those observed in healthy people, provides the possibility of using this factor in the diagnosis of cancer. Many preclinical studies have shown that achieving a stop proliferation and reducing the metastatic potential of tumor cells is possible with the use of cysteine proteinases inhibitors. That gives great hope for the possibility of their application in anticancer therapy.
    Proteinazy cysteinowe, nazywane również proteinazami tiolowymi lub sulfhydrolowymi, to enzymy odpowiedzialne za katalizowanie reakcji hydrolizy wiązań peptydowych w białkach. Biorą udział w licznych procesach fizjologicznych oraz patologicznych. Ich nieprawidłowa aktywność może prowadzić do wielu stanów chorobowych, w tym rozwoju nowotworów. Zaangażowane są one w proces kancerogenezy na wielu poziomach – uczestniczą w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenenezie, apoptozie i powstawaniu przerzutów. Najlepiej scharakteryzowanymi proteinazami cysteinowymi są, należące do rodziny papainy, lizosomalne katepsyny. Dotychczas poznano 11 ludzkich katepsyn cysteinowych: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O i C. Biorą one udział w aktywacji wielu proenzymów i prohormonów, pośredniczą w prezentacji antygenu MHC–II, przebudowie kości, procesie reprodukcji oraz apoptozie. Badania nad udziałem proteinaz cysteinowych w procesie kancerogenezy wykazały podwyższoną ekspresję mRNA lub aktywność enzymatyczną katepsyn w wielu ludzkich nowotworach np. raku piersi, płuc, mózgu, żołądkowo–jelitowym, głowy, szyi oraz czerniaku. Do grupy proteinaz cysteinowych należy również prokoagulant nowotworowy, którego struktura, jak i pełnione przez niego funkcje są wciąż przedmiotem badań wielu naukowców. Podwyższony poziom aktywności, jak i stężenia antygenu prokoagulanta nowotworowego w surowicy krwi osób z chorobą nowotworową oraz w pooperacyjnym materiale tkankowym w stosunku do wartości obserwowanych u ludzi zdrowych, świadczy o możliwości wykorzystania tego czynnika w diagnostyce onkologicznej. Liczne badania przedkliniczne dowiodły, że zatrzymanie proliferacji oraz obniżenie potencjału metastatycznego komórek nowotworowych jest prawdopodobne przy użyciu inhibitorów proteinaz cysteinowych. Daje to duże nadzieje na możliwość zastosowania ich w terapii przeciwnowotworowej.
    Źródło:
    Folia Medica Lodziensia; 2015, 42, 2; 93-106
    0071-6731
    Pojawia się w:
    Folia Medica Lodziensia
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Nienaturalne aminokwasy jako strategia do otrzymywania substratów, inhibitorów i niskocząsteczkowych sond aktywności dla enzymów proteolitycznych
    Unnatural amino acids as achemical tool for the development of protease substrates, inhibitors and activity - baseproblems
    Autorzy:
    Poręba, Marcin
    Kasperkiewicz-Wasilewska, Paulina
    Rut, Wioletta
    Drąg, Marcin
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2200587.pdf
    Data publikacji:
    2022
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    proteolytic enzymes
    substrate specificity
    unnatural amino acids
    substrates
    inhibitors
    activity-based probes
    caspases
    cathepsins
    neuthrophil serine proteases
    proteasome
    SARS-CoV-2 proteases
    enzymy proteolityczne
    specyficzność substratowa
    nienaturalne aminokwasy
    niskocząsteczkowe sondy aktywności
    kaspazy
    katepsyny
    proteasom
    proteazy wirusa SARS-CoV-2
    Opis:
    Proteolytic enzymes are molecular scissors that are responsible for the amide bond breakdown in peptide and protein substrates. Over the years, the view on proteases has been considerably changed from non-specific digestive enzymes to sophisticated biocatalysts, which by performing limited proteolysis control virtually all biological processes. In order to better understand how proteases work and what are their biologically relevant target substrates, it is indispensable to determine their catalytic preferences. This knowledge can be further utilized to develop selective substrates, inhibitors and activity-based probes (ABPs) enabling the monitoring of proteases activity in various settings, from in vitro analysis on recombinant enzymes or cell lysates to ex vivo and in vivo imaging at the single cell level. Among many chemical-based approaches that have been developed and applied over the years, the Hybrid Combinatorial Substrate Library (HyCoSuL) technology has emerged as one of the most powerful one. HyCoSuL is a combinatorial peptide-based library of fluorogenic substrates, that comprise natural and unnatural amino acids, that can deeply explore the chemical space in proteases active site, providing a structural framework for the development of highly-selective chemical tools. In this review we present the most prominent examples of proteolytic enzymes that have been profiled with HyCoSuL approach yielding selective substrates, potent inhibitors, and very sensitive activity-based probes.
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 433--454
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies