Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "immobilizacja enzymów" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Immobilizowane alfa-amylazy i celulazy w zastosowaniach praktycznych
Immobilized alpha-amylases and cellulases in practical applications
Autorzy:
Chałupka, Z.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171694.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
enzymy amylolityczne
celulazy
immobilizacja enzymów
mezoporowate krzemionki
SBA-15
amylolytic enzymes
cellulases
enzyme immobilization
mesoporous silica
Opis:
Today, more and more products made in biotechnological processes involving enzymes. The stability of the enzyme under process conditions are subjected to the immobilization on solid supports, which leads to a heterogeneous biocatalyst that can be used in several cycles or continuous processes. The article discusses the techniques presented in the literature immobilization of enzymes hydrolyzing starch and cellulose. Includes the method of immobilization in/on polymer and inorganic carriers and different ways of binding of the enzyme to a solid support. Particular attention is focused on mesoporous silica (mesoporous silica) (SBA-15) as a very attractive media for biocatalysts. Starch and cellulose are the main components of biomass, which is seen as an alternative raw material for ethanol production, i.e. second generation biofuels. Developing an effective biocatalyst for the conversion of biomass is the challenge of the XXI century.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2016, 70, 5-6; 369-389
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immobilizacja naringinazy z Penicillium decumbens na magnetycznych nośnikach polisacharydowych
Immobilization of naringinase from Penicillium decumbens on polysaccharide-coated magnetic particles
Autorzy:
Bodakowska-Boczniewicz, Joanna
Garncarek, Zbigniew
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/582579.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Wydawnictwo Uniwersytetu Ekonomicznego we Wrocławiu
Tematy:
naringinaza
immobilizacja enzymów
polisacharydy
naringinase
enzyme innobilization
polysaccharides
Opis:
Naringinaza z Penicillium decumbens została unieruchomiona na aktywowanych nośnikach polisacharydowych o właściwościach magnetycznych. W badaniach wykorzystano gumę guar, karobową, tragakantową, ksantanową oraz karagenianin. Nośniki otrzymano poprzez pokrycie mikrocząsteczek magnetytu (Fe3O4) polisacharydem, a następnie aktywując je aldehydem glutarowym lub polietylenoiminą. Celem niniejszej pracy była immobilizacja naringinazy z P. decumbens na magnetycznych nośnikach polisacharydowych oraz charakterystyka otrzymanego biokatalizatora. Najwyższą aktywność enzymu uzyskano poprzez immobilizację naringinazy na nośniku otrzymanym na bazie gumy karobowej aktywowanej polietylenoiminą. Immobilizacja naringinazy na tak otrzymanym nośniku wpływała na zmniejszenie optymalnej wartości pH oraz optymalnej temperatury aktywności badanego enzymu. Immobilizacja powodowała zwiększenie wartości stałej Michaelisa oraz zmniejszenie maksymalnej szybkości reakcji w porównaniu z enzymem wolnym.
Naringinase from Penicillium decumbens was immobilized on activated polysaccharide supported with magnetic properties. Magnetic microparticles were prepared by coating a magnetite (Fe3O4) with a polysaccharide followed by activating with glutaraldehyde or polyethyleneimine. Guar gums, locust bean, tragacanth, xanthan and carrageenan were used in the research. The main goals of this work were the immobilization of naringinase on magnetic polysaccharide carriers and the characterization of such immobilized enzyme. The naringinase immobilized on a carrier obtained on the basis of carob gum activated with polyethyleneimine had the highest activity. The immobilization of the naringinase on the carrier thus obtained influenced the reduction of the optimal pH value and the optimal temperature. Immobilization increased the Michaelis constant value and decreased the maximum reaction rate, as compared to the free enzyme.
Źródło:
Prace Naukowe Uniwersytetu Ekonomicznego we Wrocławiu; 2018, 542; 9-24
1899-3192
Pojawia się w:
Prace Naukowe Uniwersytetu Ekonomicznego we Wrocławiu
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies