Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "identyfikacja protein" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Identyfikacja białek z wykorzystaniem techniki Peptide Mass. Część I - charakterystyka eksperymentu identyfikacji
The identification of proteins by Peptide Mass Fingerprinting (PMF). Part I - properties of the identification experiment
Autorzy:
Kamińska, H.
Podbielska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/261316.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Wydział Podstawowych Problemów Techniki. Katedra Inżynierii Biomedycznej
Tematy:
proteomika
identyfikacja protein
spektrometria masowa
schematy scoringu
proteomics
identification of proteins
mass spectrometry
peptide mass fingerprinting
scoring schemes
Opis:
Wprowadzenie w spektrometrach jonizacji typu MALDI zrewolucjonizowało proces identyfikacji białek. Automatyzacja procesu identyfikacji oraz bezpośrednie połączenie analizy spektrometrem masowym z separacją białek dwuwymiarową elektroforezą żelową (2D-GE) pociągnęły za sobą znaczny rozwój proteomiki. Późniejszy rozrost proteomicznych baz danych pozwolił na zwiększenie dokładności identyfikacji, z wykorzystaniem pierwszej w historii techniki wydajnej identyfikacji białek – peptide mass fingerprinting, w skrócie: PMF. Metoda peptide mass fingerprinting pozwala identyfikować białka z widm masowych uzyskanych w wyniku analizy próbki spektrometrem masowym. Przez wzgląd na powszechność stosowania metody, jak i ciągle obserwowane jej ulepszenia, autorzy postanowili podsumować obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca została podzielona na dwie części: w pierwszej znajduje się opis historii powstania metody PMF wraz z charakterystyką części eksperymentalnej i opisem najpopularniejszych baz danych stosowanych przy identyfikacji, natomiast druga część pracy jest poświęcona zagadnieniom algorytmicznym, związanym z wyszukiwaniem w bazie danych protein najlepiej odzwierciedlających białko analizowane w próbce. Specyfikacja eksperymentu w pierwszej części pracy uwzględnia zarówno opis metody separacji, trawienia białek w próbce, jak i późniejszej ich analizy z wykorzystaniem spektrometru masowego. Eksperymentalne fazy metody PMF są opisane z uwzględnieniem ich cech biochemicznych, mających wpływ na dalsze etapy schematu identyfikacji.
The development of MALDI ionization method in mass spectrometers, had revolutionized the protein identification procedure. The automation of an identification procedure and the mass spectrometry direct connection to the protein separation with the two-dimensional gel electrophoresis (2D-GE) implicated the significant proteomics development. The later growth of the proteomics databases contributed to the enhancement of the identification accuracy, by using the first method of effective protein identification in the history: the peptide mass fingerprinting (PMF). The peptide mass fingerprinting enabled the protein identification from the mass spectra acquired by the mass spectrometry sample analysis. Due to the common use of method and its continuous improvements, the authors decided to summarize the current state of the knowledge in this field of science. The publication is divided into two parts. The first one is devoted to the origins of PMF scheme, the characteristics of its experimental part and a description of the most popular databases used in the identification procedure. The second part relates to the algorithmic issues of searching the database protein, which reflects the sample content in the best way. The experiment specification in the first part takes into the consideration the description of separation and sample digestion methods, as well as the later protein sample analysis by the mass spectrometer. The experimental steps of the PMF method are described according to their biochemical properties, having an impact for the later stages of the identification procedure.
Źródło:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna; 2011, 17, 2; 153-160
1234-5563
Pojawia się w:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Identyfikacja białek z wykorzystaniem techniki Peptide Mass Fingerprinting (PMF). Część II - algorytmy scoringu
The identification of proteins by Peptide Mass Fingerprinting (PMF). Part II - the scoring algorithms
Autorzy:
Kamińska, H.
Podbielska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/261443.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Wydział Podstawowych Problemów Techniki. Katedra Inżynierii Biomedycznej
Tematy:
proteomika
identyfikacja protein
spektrometria masowa
peptide mass fingerprinting
schematy scoringu
proteomics
identification of proteins
mass spectrometry
scoring schemes
Opis:
Postęp w dziedzinie komputerów oraz rozwój Internetu zrewolucjonizował, proces identyfikacji białek oraz przyczynił się do szybkiego wzrostu proteomicznych baz danych. Krótko po wprowadzeniu pierwszej technologii identyfikacji białek z widm spektrometrów masowych PMF (Peptide Mass Fingerprinting) okazało się, że algorytmy wykorzystywane do wyszukiwania w bazie danych protein odpowiadających wynikom eksperymentu mają kluczowe znaczenie dla wysokiej poprawności identyfikacji. Rozwój metody PMF był zatem uwarunkowany nie tylko przez usprawnienia techniczne schematu, ale przede wszystkim przez zastosowanie rozmaitych metod matematycznych i statystycznych (tzw. algorytmów scoringu) przy wyszukiwaniu poprawnych rozwiązań. Kolejnym krokiem w informatycznym usprawnieniu identyfikacji było opracowanie metod walidacji jej rezultatów na podstawie istniejących baz danych lub też symulacji. Walidacja rezultatów pozwoliła na wyeliminowanie większości błędów pierwszego rodzaju w identyfikacji metodą PMF. Przez wzgląd na powszechność stosowania metody, a także jej ulepszenia autorzy postanowili podsumować obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca została podzielona na dwie części: w pierwszej przedstawiono opis historii powstania metody PMF wraz z charakterystyką jej części eksperymentalnej i opisem najpopularniejszych baz danych stosowanych przy identyfikacji, natomiast druga część jest poświęcona zagadnieniom algorytmicznym związanym z wyszukiwaniem w bazie danych protein najlepiej odzwierciedlających białko analizowane w próbce. Bioinformatyczne ujęcie identyfikacji białek w drugiej części nawiązuje do specyfikacji eksperymentu, omówionej w części pierwszej publikacji. Druga część pracy w szczegółowy sposób opisuje główne aspekty porównywania mas teoretycznych i eksperymentalnych, tj. trawienie in silico, rozpoznawanie modyfikacji białek, dopasowywanie mas oraz kalibrację poprawnych dopasowań. Opisane zostały także sposoby budowania funkcji scoringowych oraz algorytmy walidacji ich wartości. Dodatkowo, w pracy przedstawiono najbardziej znane funkcje scoringowe oraz pełny przegląd oprogramowania do identyfikacji białek metodą PMF.
The internet and computer science progress have revolutionized the process of protein identification and contributed to the growth of proteomics databases. Just after discovering the first technology for protein identification from the mass spectra PMF (peptide mass fingerprinting), it appeared that the algorithms searching databases for proteins corresponding to experiment results have crucial meaning for the sensitivity and specificity of the identification procedure. Therefore, the development of PMF method was conditioned by both the technological improvements in the PMF scheme and the application of various mathematical and statistical methods (so called: scoring algorithms) to the searching of correct identifications. The next step in the development of an identification procedure was to work out the methods for identification results validation, according to the proteomics databases content or simulations. The results validation allowed to eliminate the most of unwanted false positives in the PMF identification. Regarding the method common use, as well as its improvements which are still present, the authors decide to summarize the current level of knowledge related to this topic. The publication is divided into two parts. The first one is devoted to the origins of PMF scheme, the characteristics of its experimental part and a description of the most popular databases used in the identification procedure. The second part relates to the algorithmic issues of searching the database protein, which reflects the sample content best. From the bioinformatics point of view the protein identification in the second part of publication refers to the experiment specification described in the first part. The second part of the publication describes in details the aspects of theoretical and experimental masses comparison, i.e. in silico digestion, the discrimination of protein modifications, the pairing of masses and the calibration of matches. Moreover, the scoring functions building manners and the algorithms for scoring functions values validation were also taken into the consideration. Additionally, we present the most known scoring schemes with the comprehensive review of the PMF protein identification software.
Źródło:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna; 2011, 17, 3; 239-247
1234-5563
Pojawia się w:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Dwuwymiarowa elektroforeza żelowa: od eksperymentu po profile ekspresji. Część druga - analiza obrazu
Two-dimensional gel electrophoresis: from experiment to protein expresion profiles. Part two - image analysis
Autorzy:
Suchwałko, A.
Podbielska, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/261982.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Wydział Podstawowych Problemów Techniki. Katedra Inżynierii Biomedycznej
Tematy:
elektroforeza żelowa
2DE
analiza porównawcza
schemat analizy 2-DE
mapa proteomowa
segmentacja obrazu
detekcja plam
identyfikacja protein
gel electrophoresis
2-DE
differential image analysis
2-DE analysis workflow
proteome map
image segmentation
spot detection
protein identification
Opis:
Dwuwymiarowa (dwukierunkowa) elektroforeza żelowa (2-DE) jest metodą znaną od lat siedemdziesiątych poprzedniego stulecia. Zainteresowanie badaczy metodą 2-DE wynika z możliwości separacji nawet kilku tysięcy białek w jednym żelu, co pozwala na i ch detekcję i identyfikację. Dzięki wysokiej rozdzielczości wyników separacji możliwe staje się ustalenie roli biologicznej poszczególnych białek czy odkrywanie wpływu czynników zewnętrznych na organizmy żywe na poziomie proteomu. Metoda 2-DE wciąż ewoluuje. W ostatniej dekadzie nastąpił ogromny postęp w sposobie przeprowadzania eksperymentów z dużą powtarzalnością. Zmieniło się też całkowicie podejście do analizy obrazów żeli i wykorzystywane do tego celu algorytmy. Ze względu na tak szybki rozwój technik dwuwymiarowej elektroforezy żelowej, autorzy postanowili przedstawić obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca składa się z dwu części. W pierwszej opisano zmiany, jakie zaszły w technikach przeprowadzania eksperymentów elektroforetycznych. Draga część skupia się na analizie obrazów uzyskanych za pomocą metody 2-DE, z uwzględnien i em zmian w schemacie analizy. Druga część pracy to opis dwóch schematów analizy: klasycznego i obecnie stosowanego. Szczegółowo opracowane zostały metody analizy pojedynczego obrazu 2-DE oraz analizy porównawczej serii obrazów. Przedstawione są algorytmy stosowane do normalizacji, segmentacji obrazu, detekcji plam, dopasowywania do siebie obrazów czy tworzenia map proteomowych jako najważniejsze w całej analizie. Opisano również generowanie profili ekspresji, metody identyfikacji protein oraz internetowe bazy danych 2-DE. Autorzy nie pominęli tak ważnego zagadnienia, jak sposoby porównywania systemów analizujących dane 2-DE. Ta część pracy podsumowuje rozwój, jaki nastąpił wostatnim dziesięcioleciu w metodach stosowanych w analizie komputerowej obrazów 2-DE, którego najważniejszym krokiem było opracowanie nowego schematu analizy, opartego na tworzeniu map proteomowych.
Two-dimensional gel electrophoresis (2-DE) is a method commonly used since seventies of the previous cesatury. It owns its non weakening interest of researchers because of the possibility of separation even a few thousands of proteins in one gel, what allows for protein detection a n d identification. Thanks to high resolution of separation results, it is possible to determine a biological role of particular proteins or to discover influence of extemal factors on living organisms on t h e proteome level. 2-DE i s stilł evolving. In t h e last decade, a great progress has be en made in t h e way of performing experiments and their reproducibility. Approach to the analysis of gel images and algorthms used for the analysis have been entirely changed. For the reason of suchinstant changes of methods a n d techniques of the two-dimensional gel electrophoresis, the authors decided to describe state of the art. This work consists of two parts. The first part describes changes that have b e e n made in performing of electrophoretic experiments. The second part concentrates on the analysis of obtained images, with emphasis the analysis workflow. Second part is a description of two analysis workflows: the classical one and the currentiy used one. Analysis methods of the single 2-DE image and differential analysis of the image series are discussed in detail. Algorthms used for normalization, image segmentation, spot detection, image warping and creation of proteome maps are intrcduced as th e most crucial in the whole analysis. Generation of expression profiles, protein Identification methods, and the Internet databases of the 2-DE data are described. Authors have not missed as important issue as methods of comparison of systems for 2-DE data analysis. This part of the work summarises development that has been made for the last ten years in th e methods used for the computer analysis of 2-DE images. The most important step of this development was elaborat i on of the workflow based on creation of proteome maps.
Źródło:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna; 2010, 16, 4; 372-380
1234-5563
Pojawia się w:
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies