Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "hydrofobowosc bialek" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Wplyw sonikacji wieprzowego miesa PSE na zmiany powierzchni hydrofobowej bialek miofibrylarnych
Impact of PSE pork meat sonication on changes in hydrophobic surface of myofibrillar proteins
Autorzy:
Stadnik, J
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826177.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
mieso wieprzowe
mieso PSE
sonikacja
hydrofobowosc bialek
hydrofobowosc powierzchniowa
bialka miofibrylarne
Opis:
Wyniki badań nad aplikacją fal ultradźwiękowych do kształtowania jakości mięsa wskazują, że jej zastosowanie wywołuje zmiany fizykochemicznych właściwości tkanki, szczególnie interakcji woda - białko. Celem badań było określenie wpływu obróbki ultradźwiękowej mięsa wieprzowego o cechach PSE w stanie rigor mortis (po 24 h od uboju) na zmiany konformacyjne białek miofibryli, znajdujące odzwierciedlenie w zmianach hydrofobowości powierzchniowej i ultrastruktury sarkomeru włókna mięśniowego. Badaniom poddano mięso wieprzowe (m. biceps femoris - mięsień dwugłowy uda) z półtusz wychładzanych przez 24 h do temp. 7 °C. Na podstawie pomiaru pH i wartości parametru L* w systemie L*a*b*, mięśnie klasyfikowano jako PSE lub normalne. Spośród mięśni z objawami PSE jeden stanowił próbkę kontrolną (próbka K - PSE), a drugi poddawano obróbce w polu ultradźwiękowym o częstotliwości ok. 45 kHz (próbka U45 - PSE). Po sonikacji próbki przechowywano w warunkach chłodniczych (temperatura 4 °C) przez 96 h od uboju. Zakres badań obejmował: oznaczenie kwasowości, ocenę struktury oraz pomiar powierzchni hydrofobowej wyizolowanej frakcji białek miofibrylarnych. Wykazano, że mięśnie normalne (próbka N) w całym zakresie analizowanego czasu od uboju charakteryzowały się wyższymi wartościami pH niż mięśnie próbki K - PSE i U45 - PSE. W chwili rozpoczęcia eksperymentu najniższą wartość hydrofobowości powierzchniowej odnotowano w próbce U45 - PSE. Największą powierzchnią hydrofobową (ok. 90 %) białka badanych próbek mięsa charakteryzowały się po 48 h od uboju. Podczas dalszego przechowywania nastąpiło obniżenie wartości badanej cechy. Uzyskane wyniki świadczą o wtórnym oddziaływaniu obróbki ultradźwiękowej na przemiany białek miofibrylarnych. Interakcja białek miofibrylarnych z wodą, zaliczana do właściwości powierzchniowych, stanowi odzwierciedlenie tych przemian.
Results of the research into the application of ultrasound waves to develop meat quality point out that it induces changes in physicochemical properties of tissue, in particular water-protein interactions. The objective of this study was to assess the impact of ultrasound treatment of pork meat showing PSE features during the rigor mortis period (24 h after slaughter) on the conformational changes in proteins of myofibre as reflected by changes in the surface hydrophobicity and ultrastructure of muscle fibre sarcomere. The research was performed using a pork meat (m. biceps femoris – thigh biceps muscle) taken from carcasses chilled to 7 °C for 24 h. On the basis of the pH and L* parameter (L*a*b* colour space), the muscles were classified either as PSE or as normal. One of the PSE muscles constituted a control sample (K – PSE sample) whereas the other was treated in an ultrasound field with a frequency of 45 kHz (U45 – PSE sample). Upon sonication, the meat samples were stored at 4°C for 96 h after slaughter. The scope of analysis comprised: determining meat acidity, assessing ultrastructure, and measuring hydrophobicity of isolated myofibrillar proteins. It was proved that the normal muscles (N sample) were characterized by higher pH values than the muscles of K-PSE and U45-PSE samples during the whole period after slaughter. At the beginning of the experiment, the lowest value of surface hydrophobicity was reported in the U45 – PSE sample. The proteins of the meat samples investigated were characterized by the largest hydrophobic surface (about 90 %) 48 h after slaughter. During the further storing of meat, the value of the feature studied decreased. The results obtained prove that the ultrasound treatment has a secondary impact on the transformations of myofibrillar proteins. The water – myofibrillar protein interaction, counted among surface properties, constitutes a reflection of those transformations.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2008, 15, 5; 289-298
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Struktura a wlasciwosci funkcjonalne bialek mleka
The structure of milk proteins versus their functional properties
Autorzy:
Darewicz, M
Dziuba, J
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828023.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
temperatura
struktura bialek
rozpuszczalnosc
wlasciwosci funkcjonalne
modele statystyczne
piany
emulsje
hydrofobowosc
pH
bialka mleka
elastycznosc
temperature
protein structure
solubility
functional property
statistical model
foam
emulsion
hydrophobicity
milk protein
elasticity
Opis:
W pracy przedstawiono i zanalizowano wyniki badań dotyczących zależności między strukturą białek mleka a ich wybranymi właściwościami funkcjonalnymi. Ważnymi czynnikami wpływającymi na właściwości funkcjonalne białek są wymiary molekularne, hydrofobowość, ładunek i elastyczność. Na właściwości funkcjonalne mają wpływ także takie czynniki zewnętrzne, jak: temperatura, pH, siła jonowa czy obecność innych cząsteczek. Podstawową przyczynę różnic we właściwościach funkcjonalnych między białkami upatruje się w ich odmiennej strukturze. Właściwości funkcjonalne można modyfikować metodami fizycznymi, chemicznymi, enzymatycznymi i genetycznymi. Rozpuszczalność jest właściwością fizykochemiczną, od której mogą zależeć inne właściwości funkcjonalne. Białka mogą adsorbować na granicy faz olej/woda i powietrze/woda i obniżać napięcie powierzchniowe, zmieniając jednocześnie swoją strukturę. Dobre właściwości powierzchniowe białek łączy się ze specyficzną dystrybucją ich reszt hydrofobowych i hydrofilowych w ściśle odizolowane obszary, połączoną z zapewnieniem minimalnej masy cząsteczkowej. Stwierdzono istnienie związku między udziałem struktury α-helikalnej, indukowanej adsorpcją na hydrofobowej powierzchni, a kształtowaniem się zdolności do tworzenia emulsji przez peptydy. W opisywaniu zależności między strukturą a funkcją białek coraz większą rolę zaczynają odgrywać wielowymiarowe metody statystyczne. Znajomość molekularnych podstaw kształtowania się rozpuszczalności, zdolności do tworzenia/stabilizowania emulsji/piany przez białka jest podstawową wiedzą w badaniach nad zastosowaniami białek mleka w żywności o pożądanych i zaprojektowanych cechach.
In the paper, results of the study on the relationship between a structure of milk proteins and some selected functional properties of them were presented and analyzed. Several factors, such as: molecular size, hydrophobicity, charge, and flexibility are important for the functional properties of proteins. Additionally, external factors, such as: temperature, pH, ionic strength, and the presence of other molecules influence these functional properties. A distinct structure of individual proteins is considered the main reason why there are differences in functional properties of the proteins. Functional properties can be modified in several ways, e.g. by the physical, chemical, enzymatic, or genetic modification. Other functional properties may also depend on solubility which is a physical-chemical feature. Proteins can adsorb at oil/water and air/water interfaces, and, thereby, they can lower the surface tension; at the same time, they also change their structure. Good interfacial properties of proteins are attributed both to the specific distribution of clustering hydrophilic and hydrophobic residues into exactingly isolated zones and to the minimum molecular mass of the peptide enabling this distribution. It was stated that there was a relationship between the α-helical adsorption-induced structure on the hydrophobic surface and the emulsion forming ability of peptides. Advanced statistical methods become more and more popular and they are used to describe the structure-function relationships of proteins. The knowledge of molecular basis of proteins solubility, and foam/emulsion forming/stabilizing abilities is fundamental for the purpose of studying the milk proteins applications in food with required and design properties.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2005, 12, 2; 47-60
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wlasciwosci funkcjonalne preparatow bialkowych otrzymanych z nasion fasoli [Phaseolus vulgaris] metoda krystalizacji i izolacji klasycznej
Autorzy:
Piecyk, M
Klepacka, M
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828592.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
wlasciwosci funkcjonalne
izolacja bialek
rozpuszczalnosc
fasola
Phaseolus vulgaris
wodochlonnosc
krystalizacja
preparaty bialkowe
hydrofobowosc
bialka roslinne
otrzymywanie
functional property
protein isolation
solubility
bean
water absorbability
crystallization
protein preparation
hydrophobicity
plant protein
production
Opis:
W pracy porównano właściwości funkcjonalne – rozpuszczalność białek w funkcji pH, powierzchniową hydrofobowość aromatyczną w pH 2,8 i 8,0 oraz indeks aktywności emulgowania (IAE) – preparatów białkowych otrzymanych z nasion fasoli dwoma metodami: izolacji klasycznej i krystalizacji w środowisku kwaśnym. Podczas izolacji klasycznej białka odzyskiwano z ekstraktów alkalicznych w punkcie najmniejszej rozpuszczalności, w postaci amorficznej (PBA). W drugiej metodzie wykorzystano właściwości białek fasoli do tworzenia struktur krystalicznych w środowisku kwaśnym (PBK). Otrzymane preparaty białek krystalicznych miały mniejszą powierzchniową hydrofobowość aromatyczną zarówno w pH 2,8, jak i 8,0; mniejszą zdolność absorpcji wody i niższy indeks aktywności emulgowania (IAE) w porównaniu z PBA. Duża hydrofobowość w środowisku kwaśnym zarówno białek krystalicznych, jak i amorficznych wskazuje, że mogą mieć one lepsze właściwości funkcjonalne w tym środowisku. Stwierdzono, że w trakcie podgrzewania preparatów w t=100ºC przez 30 min, hydrofobowość, wodochłonność i IAE wzrosły bardziej w PBK niż w PBA. Preparaty białek krystalicznych miały gorsze właściwości funkcjonalne w porównaniu z amorficznymi, co wynikało z odmiennego składu i struktury tych białek.
In this paper, there were compared some functional properties of the protein preparations obtained from bean seeds using two methods: a classical isolation and crystallization under the acidic conditions. The compared functional properties were: the protein solubility as a function of pH, the surface aromatic hydrophobicity at pH 2.8 and 8.0, and the emulsifying activity index (EAI)]. During the classical isolation process, the proteins were recovered from an alkaline extract at a minimum solubility pH, and their form was amorphous (PBA). While using the second method, the ability of bean proteins to create crystalline structures under the acidic conditions (PBK) was utilized. The crystalline proteins obtained had a lower surface aromatic hydrophobicity at both pH values: 2.8 and 8.0, a lower water absorbability and EAI comparing to PBA. The high hydrophobicity of the crystalline and amorphous proteins under the acidic conditions implies that they might have better functional properties in this environment. It was stated that while heating the preparations at 100ºC for 30 minutes, their hydrophobicity, water absorbability, and EAI values rose higher in PBK than in PBA. Crystalline proteins preparations had worse functional properties if compared to the amorphous ones, and this fact results from their different composition and structure.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2004, 11, 4; 57-68
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies