Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "histidine" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-9 z 9
    Tytuł:
    Dynamics of reactive oxygen species generation in the presence of copper(II)-histidine complex and cysteine
    Autorzy:
    Ząbek-Adamska, Anna
    Drożdż, Ryszard
    Naskalski, Jerzy
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039445.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    Cysteine copper complex
    cysteine oxidation
    hydrogen peroxide formation
    histidine copper complex
    Opis:
    Histidine-copper(II) complex (Cu-His2) is a form of bound copper necessary for cellular copper uptake. Due to the high affinity of histidine to copper(II) ions, the binding of copper(II) by histidine is considered a substantial part of plasma antioxidative defense. Also cysteine plays a role in the antioxidative system. However, we show here that in the presence of oxygen the histidine-copper(II) complex plus cysteine produces reactive oxygen species (ROS). Cysteine concentration was assayed using a thiol specific silver-mercury electrode. Hydrogen peroxide was assayed amperometrically using platinum electrode. ROS formation was followed by chemiluminescence of luminol-fluoresceine-enhanced system. Addition of cysteine to Cu-His2 solution at pH 7.4 in the presence of atmospheric oxygen initiates the synthesis of H2O2 and generation of ROS, which manifests as a burst of chemiluminescence. The reaction has two stages; in the first stage, cysteine is utilized for the synthesis of an unstable intermediary product which becomes a substrate for ROS formation. Anaerobic conditions inhibit ROS formation. Increased cysteine concentration enhances the lag phase of the oxidative burst without influencing the amount of ROS. The synthesis of ROS (measured by chemiluminescence) is proportional to the concentration of Cu-His2 employed. ROS production can be repetitively initiated by further additions of cysteine to the reaction medium. The study suggests that Cu-His2 catalyzes cysteine-dependent reduction of oxygen to superoxide employing an intermediary cysteine-copper(I) complex and enabling Fenton reaction with copper and hydrogen peroxide produced as a secondary product. In effect, Cu-His2 with cysteine may be a source of ROS in biological media.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2013, 60, 4; 565-571
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Polihistydylowe sekwencje z motywem His-tag – ich rola i biologiczne znaczenie oddziaływania z jonami metali
    Polyhistidine sequences with His-tag motif – their role and biological significance of interaction with metal ions
    Autorzy:
    Wątły, J.
    Kozłowski, H.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/172145.pdf
    Data publikacji:
    2016
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    histydyna
    His-tag
    jony metali
    białka
    histidine
    His-tag motif
    metal ions
    proteins
    Opis:
    His-tags are specific sequences containing six to nine subsequent histydyl residues and they are used commercially in immobilized metal affinity chromatography (IMAC) as molecular ‘anchors’ that bind to a metal ion (usually nickel), immobilized by chelation with nitrilotriacetic acid (NTA) bound to a solid support [37, 38]. Consecutive histidines are the common denominator for both His-tags used in molecular biology and for quite remote biological phenomena – more than 2000 histidine- rich proteins (HRPs) are found in microorganisms including 60% and 82% of archaeal and bacterial species, respectively and their roles are not well characterized [73]. The physicochemical properties of histidine make it a versatile amino acid that influences protein conformation and enzymatic activity [15]. Many natural proteins with a His-tag domain are assigned to different functions, for example: most bacterial proteins, containing this motif are probably involved in the homeostasis of nickel ions [68, 76], while others, e.g. newly isolated peptides from the venom of the snake genus Atheris contain poly-histidyl-poly-glycyl sequences (pHpG) can act on the cardiovascular system by inhibiting snake venom metalloproteinases and affect its function by acting on specific receptors [58, 62]. His-rich motifs have been found also e.g. in Zn2+ transporters, prion proteins, His-rich glycoproteins, transcription factors or numerous copper-binding proteins [56, 67, 84]. Binding mode and the thermodynamic properties of the system depends on the specific metal ion and the histidine sequence. Despite the wide application of the His-tag for purification of proteins, little is known about the properties of metalbinding to such tag domain. Recent experimental and theoretical studies have shown that metal ions, e.g. Cu2+ can bind to various sets of imidazoles depending on the number of histidine residues that are located in His-rich sequences. The occurrence of polymorphic binding states and the formation of an α-helical structure induced by metal ion coordination suggest that proteins with a His-tag domain may serve as the dynamic site able to ‘move’ metal ions along the tag sequence [99, 100]. This might explain the frequent occurrence of such sequences in bacterial Ni2+ chaperones, which transfer the metal ion between different proteins.
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2016, 70, 11-12; 1-24
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Hint2, the mitochondrial nucleoside 5-phosphoramidate hydrolase; properties of the homogeneous protein from sheep (Ovis aries) liver
    Autorzy:
    Bretes, Ewa
    Wojdyła-Mamoń, Anna
    Kowalska, Joanna
    Jemielity, Jacek
    Kaczmarek, Renata
    Baraniak, Janina
    Guranowski, Andrzej
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039587.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    Hint1
    Hint2
    histidine triad nucleotide binding proteins
    purification to homogeneity
    nucleoside 5'-phosphoramidase
    Opis:
    Adenosine 5'-phosphoramidate (NH2-pA) is a rare natural nucleotide and its biochemistry and biological functions are poorly recognized. All organisms have proteins that may be involved in the catabolism of NH2-pA. They are members of the HIT protein family and catalyze hydrolytic splitting of NH2-pA to 5'-AMP and ammonia. At least five HIT proteins have been identified in mammals; however, the enzymatic and molecular properties of only Fhit and Hint1 have been comprehensively studied. Our study focuses on the Hint2 protein purified by a simple procedure to homogeneity from sheep liver mitochondrial fraction (OaHint2). Hint1 protein was also prepared from sheep liver (OaHint1) and the molecular and kinetic properties of the two proteins compared. Both function as homodimers and behave as nucleoside 5'-phosphoramidate hydrolases. The molecular mass of the OaHint2 monomer is 16 kDa and that of the OaHint1 monomer 14.9 kDa. Among potential substrates studied, NH2-pA appeared to be the best; the Km and kcat values estimated for this compound are 6.6 μM and 68.3 s-1, and 1.5 μM and 11.0 s-1 per natively functioning dimer of OaHint2 and OaHint1, respectively. Studies of the rates of hydrolysis of different NH2-pA derivatives show that Hint2 is more specific towards compounds with a P-N bond than Hint1. The thermostability of these two proteins is also compared.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2013, 60, 2; 249-254
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Peptydy jako potencjalne ligandy wiążące jony metali przejściowych
    Peptides as potential ligands binding transition metal ions
    Autorzy:
    Krupa, K.
    Lesiów, M. K.
    Kowalik-Jankowska, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/171519.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    peptydy
    reszta histydylowa
    kompleksy metali
    model koordynacyjny
    peptides
    histidine residue
    metal complexes
    coordination mode
    Opis:
    Peptides are crucial ligands for transition metal ions and form complexes with them, that can have important biological activity. Many factors impact on the creation of complexes such as: protection of amine group from N-terminal or carboxylate group from C-terminals of the protein, the presence of noncoordinating and coordinating side chains in the peptide sequence, the number of histidyl residues and their location in the peptide chain. In complexes the metal ion can be bound bound by various donor atoms from amino acids residues (e.g. nitrogen, oxygen or sulphur). In general, the protection of N- or C-terminal groups influences the less stable formation of complexes. Stable complexes are created, if the free amine group from the N-terminal is involved in the coordination process. Peptides with noncoordinating side chains include alanine or glycine. Glycine complexes are more stable than these with alanine. Histidyl residue is the most effective amino acid residue in binding metal ions. The amine group of the lysyl residue, thiol from cysteine or carboxylate from aspartyl or glutamyl residues are also functional groups that coordinate metal ions. The coordination process is initiated by a group that anchors metal ion. A free amine group from N-terminus or imidazole nitrogen are the best examples of anchor groups. The metal ions can also be bound through amide nitrogens, after their forced deprotonation by the anchor group and formation of chelate rings. Peptides containing two or more histidyl residues exhibit high structural diversity in the complexes formation. In addition, these peptides can also form macrochelates and polynuclear complexes. The location of amino acid residues in the peptide chain (especially histydyl residue) also results in the thermodynamically stable formation of complexes.
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2018, 72, 7-8; 597-608
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Objawy pseudoalergii a zaburzenia metabolizmu histaminy
    Symptoms of pseudoallergy and histamine metabolism disorders
    Autorzy:
    Kacik, Joanna
    Wawrzyniak, Agata
    Rakowska, Magda
    Kalicki, Bolesław
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1034025.pdf
    Data publikacji:
    2016
    Wydawca:
    Medical Communications
    Tematy:
    diamine oxidase
    facial reddening
    histamine intolerance
    histidine
    pseudoallergy
    pseudoalergia
    nietolerancja histaminy
    oksydaza diaminowa
    histydyna
    zaczerwienienie twarzy
    Opis:
    Histamine intolerance is a poorly investigated type of hypersensitivity responsible for a number of often serious symptoms, erroneously interpreted as food allergy. Endogenous histamine originates from the histidine amino acid with the help of the histidine decarboxylase enzyme. Apart from the endogenous production histamine may be supplied to the body with food. Slow-maturing and fermenting products are characterised by particularly high levels of histamine. Some food products stimulate excessive release of histamine from stores in the body as well as containing significant amounts of it. These products include spices, herbs, dried fruits and a large group of food additives. Histamine intolerance is considered to be a condition in which the amount of histamine in the body exceeds its tolerance threshold, which leads to the development of adverse reactions. These reactions primarily include skin symptoms (pruritus, urticaria, skin reddening, acne lesions), angioedema, respiratory symptoms (nasal obstruction and watery discharge, sneezing, coughing, wheezing), gastrointestinal symptoms (abdominal cramps, diarrhoea, bloating), nervous system symptoms (headaches, fatigue, irritability, anxiety, panic attacks), cardiovascular symptoms (tachycardia, hypotension, chest pain), primary dysmenorrhoea and many more. It is estimated that nearly 1% of society is susceptible to histamine intolerance. The diagnosis of this disorder is based on observing at least two characteristic symptoms and their disappearance or improvement following histamine-free diet. A new, although not easily accessible diagnostic tool is assay for serum diamine oxidase activity, which correlates to a significant extent with symptoms of histamine intolerance. Normal activity of diamine oxidase is considered to be the amount of >80 HDU/mL, decreased activity – 40–80 HDU/mL and severely decreased activity – <40 HDU/mL. Currently the option of diamine oxidase supplementation is being considered as prevention for patients with the decreased activity of this substance.
    Nietolerancja histaminy stanowi mało poznany typ nadwrażliwości, odpowiedzialny za szereg często poważnych objawów, mylnie interpretowanych jako alergia pokarmowa. Endogenna histamina powstaje z aminokwasu histydyny przy udziale enzymu dekarboksylazy histydyny. Poza endogenną produkcją histaminy amina ta może być dostarczana do organizmu wraz z pożywieniem. Szczególnie dużą zawartością histaminy charakteryzują się produkty długo dojrzewające i fermentujące. Niektóre produkty spożywcze poza znaczną zawartością histaminy stymulują również nadmierne jej uwalnianie z magazynów w ustroju. Należą do nich przyprawy, zioła, suszone owoce, a także liczna grupa dodatków spożywczych. Za nietolerancję histaminy uznaje się stan, w którym ilość histaminy w ustroju przekracza próg tolerancji organizmu, co prowadzi do rozwoju niepożądanych objawów. Wśród nich wymienia się przede wszystkim: objawy skórne (świąd, pokrzywka, zaczerwienienie skóry, zmiany trądzikowe), obrzęk naczynioruchowy, objawy ze strony układu oddechowego (obturacja i wodnisty wyciek z nosa, kichanie, kaszel, świszczący oddech), pokarmowego (kurcze brzucha, biegunka, wzdęcia), nerwowego (bóle głowy, zmęczenie, rozdrażnienie, niepokój, napady lęku), krwionośnego (tachykardia, hipotensja, ból w klatce piersiowej), pierwotne bolesne miesiączkowanie i wiele innych. Szacuje się, że prawie 1% społeczeństwa wykazuje skłonność do nietolerancji histaminy. Rozpoznanie tego zaburzenia opiera się na stwierdzeniu co najmniej dwóch charakterystycznych objawów oraz ich ustępowania bądź złagodzenia po zastosowaniu diety eliminującej histaminę z pożywienia. Nowym, aczkolwiek trudno dostępnym narzędziem w diagnostyce jest oznaczanie osoczowej aktywności oksydazy diaminowej, która w znaczący sposób koreluje z występowaniem objawów nietolerancji histaminy. Za fizjologiczną aktywność oksydazy diaminowej uważa się wartość >80 HDU/ml, za obniżoną – 40–80 HDU/ml, za bardzo obniżoną – <40 HDU/ml. Obecnie rozważa się możliwość wprowadzenia suplementacji oksydazy diaminowej jako metody profilaktycznej u pacjentów z obniżoną jej aktywnością.
    Źródło:
    Pediatria i Medycyna Rodzinna; 2016, 12, 3; 234-241
    1734-1531
    2451-0742
    Pojawia się w:
    Pediatria i Medycyna Rodzinna
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Beyond sequence similarity – the curious case of GW/WG protein domain
    Autorzy:
    Karlowski, W.M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/79861.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    RNA silencing
    gene expression
    protein domain
    amino acid sequence
    Arabidopsis thaliana
    Vitis vinifera
    cysteine
    phenylalanine
    histidine
    methionine
    tyrosine
    sequence similarity
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2011, 92, 4
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    New insights into the signaling and function of cytokinins in higher plants
    Autorzy:
    Ciesielska, A.
    Ruszkowski, M.
    Kasperska, A.
    Femiak, I.
    Michalski, Z.
    Sikorski, M.M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/81076.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    signal transduction
    cytokinin
    phytohormone
    histidine
    legume plant
    symbiosis
    organogenesis
    cell division
    elongation
    differentiation
    reproduction
    sex determination
    biotic stress
    abiotic stress
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2012, 93, 4
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Pronukleotydy o strukturze amidofosforanów i ich wewnątrzkomórkowy mechanizm aktywacji
    Phosphoramidate pronucleotides and their intracellular activation mechanism
    Autorzy:
    Kulik, K.
    Baraniak, J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/171604.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Chemiczne
    Tematy:
    pronukleotydy
    amidofosforany
    aktywność fosforoamidazowa
    Hint
    białko triady histydynowej wiążącej nukleotyd
    prolek
    pronucleotides
    phosphoramidates
    phosphoramidase activity
    histidine triad nucleotide binding protein
    prodrug
    Opis:
    Nucleoside analogues have great therapeutic potential for the treatment of cancer and viral diseases. Once inside the cell, they are activated by a series of intracellular phosphorylation steps to produce 5’-triphosphate derivatives, which can be incorporated to DNA or RNA and act as terminators of growing polynucleotide chains [1c]. In many cases, nucleoside analogues are poor substrates for the cellular kinases needed for their activation [5]. It is clear that intracellular introduction of nucleoside analogues as phosphorylated metabolites (so called pronucleotides) could circumvent difficulties associated with the use of non-phosphorylated nucleoside analogues and could even activate inactive compounds or could increase the activity of the nucleoside analogues. However, polarity and a ready degradation by phosphatases make the use of free nucleotide analogues impractical. Therefore, much of the recent efforts have been focused on finding suitable prodrugs of nucleoside analogue monophosphates. Among the current diverse prodrug approaches, nucleoside phosphoramidate derivatives appear to be an interesting class of antiviral and anticancer agents [1c]. These prodrugs, as are devoid of negative charge, should be able to cross the cell membrane either by diffusion or utilizing transport protein [1c]. Conducted cell extract studies have provided evidence of a bioactivation mechanism that relies on enzyme-catalyzed P-N bond hydrolysis in phosphoramidate pronucleotides [1a,b]. It was assumed that phosphoramidate derivatives should generate nucleoside monophosphates inside the cell at rates that are influenced by both the nature of the amino group and the pH of the medium. Then nucleoside monophosphates should be phosphorylated in two different steps to the corresponding 5’-O-triphosphates (NTP) which can inhibit polymerase or be incorporated into the DNA strand being synthesized in the cell. Over the last decade extensive studies has been carried out to establish the mechanism of action of phosphoramidates and identification of enzymes responsible for bioactivation this pronucleotides to phosphorylated nucleosides [7, 21, 24]. Investigation of metabolism pathways provided evidence that phosphoramidase activity of Hint (histidine triad nucleotide-binding proteins) play a key role in the activation of phosphoramidate pronucleotides [23–27].
    Źródło:
    Wiadomości Chemiczne; 2014, 68, 9-10; 811-831
    0043-5104
    2300-0295
    Pojawia się w:
    Wiadomości Chemiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wplyw kwasu glutaminowego,histydyny i argininy na spozycie diety.Sklad chemiczny oraz przyrosty masy ciala szczurow
    Influence of the supplementation of glutamic acid,histidine and arginine to the diet,on dietary intake,weight gain and chemical body mass composition in rats
    Autorzy:
    Walczewska, B
    Trzewikowska, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/871768.pdf
    Data publikacji:
    1993
    Wydawca:
    Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
    Tematy:
    metabolizm zwierzat
    masa ciala
    sklad chemiczny
    bialko
    dieta
    szczury
    doswiadczenia zywieniowe
    kwas glutaminowy
    dodatki do zywnosci
    arginina
    zwierzeta doswiadczalne
    przemiana materii
    histydyna
    kazeina
    zywienie czlowieka
    higiena zywienia
    animal metabolism
    body weight
    chemical composition
    protein
    diet
    rat
    feeding experiment
    glutamic acid
    food additive
    arginine
    experimental animal
    metabolism
    histidine
    casein
    human nutrition
    nutrition hygiene
    Opis:
    Prześledzono wpływ kwasu glutaminowego, histydyny i argininy na spożycie diet, przyrosty i skład chemiczny masy ciała 30-dniowych samców szczurzych szczepu Wistar. Źródłem białka w dietach była kazeina. Do diet dodano jeden z badanych aminokwasów w ilości 5g/100g diety. Dodatek tych aminokwasów spowodował istotne obniżenie spożycia diet, przyrostu masy ciała i jego składników, tj. wody, białka, tłuszczu i popiołu. Dodatek histydyny do diety powodował obniżenie stosunku azotu do wody w ciele, co świadczyło o opóźnieniu chemicznego dojrzewania tkanek, równocześnie ze zmniejszeniem procentowej zawartości tłuszczu w ciele.
    100 male rats, aged 30 ± 1 days were investigated by means of 28 days study. The influence of the supplementation of glutaminie acid, histidine and arginine to the diet on dietary intake, weight gain and chemical composition was determinated. It was casein that was used as the source of protein. We investigated the application of 4 kinds of diet during each experiment and the composition of the diets was based on the Miller-Bend non-protein diet model. 100 male rats, aged 30 ± 1 days were investigated by means of 28 days study. The influence of the supplementation of glutaminie acid, histidine and arginine to the diet on dietary intake, weight gain and chemical composition was determinated. It was casein that was used as the source of protein. We investigated the application of 4 kinds of diet during each experiment and the composition of the diets was based on the Miller-Bend non-protein diet model.
    Źródło:
    Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1993, 44, 2-3; 181-189
    0035-7715
    Pojawia się w:
    Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-9 z 9

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies