Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "guanylyl cyclase" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    p19 detected in the rat retina and pineal gland is a guanylyl cyclase-activating protein (GCAP).
    Autorzy:
    Dejda, Agnieszka
    Matczak, Izabela
    Gorczyca, Wojciech
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043693.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    pineal gland
    rat
    guanylyl cyclase
    calcium-binding proteins
    guanylyl cyclase-activating proteins
    retina
    Opis:
    The Ca2+-dependent activation of retina-specific guanylyl cyclase (retGC) is mediated by guanylyl cyclase-activating proteins (GCAPs). Here we report for the first time detection of a 19 kDa protein (p19) with GCAP properties in extracts of rat retina and pineal gland. Both extracts stimulate synthesis of cGMP in rod outer segment (ROS) membranes at low (30 nM) but not at high (1 mM) concentrations of Ca2+. At low Ca2+, immunoaffinity purified p19 activates guanylyl cyclase(s) in bovine ROS and rat retinal membranes. Moreover, p19 is recognized by antibodies against bovine GCAP1 and, similarly to other GCAPs, exhibits a Ca2+-dependent electrophoretic mobility shift.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 4; 899-905
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Ca2+differently affects hydrophobic properties of guanylyl cyclase-activating proteins (GCAPs) and recoverin.
    Autorzy:
    Gorczyca, Wojciech
    Kobiałka, Marcin
    Kuropatwa, Marianna
    Kurowska, Ewa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043612.pdf
    Data publikacji:
    2003
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    fluorescence
    calcium-binding proteins
    recoverin
    guanylyl cyclase-activating proteins
    Opis:
    Guanylyl cyclase-activating proteins (GCAPs) and recoverin are retina-specific Ca2+-binding proteins involved in phototransduction. We provide here evidence that in spite of structural similarities GCAPs and recoverin differently change their overall hydrophobic properties in response to Ca2+. Using native bovine GCAP1, GCAP2 and recoverin we show that: i) the Ca2+-dependent binding of recoverin to Phenyl-Sepharose is distinct from such interactions of GCAPs; ii) fluorescence intensity of 1-anilinonaphthalene-8-sulfonate (ANS) is markedly higher at high [Ca2+]gfree (10 μM) than at low [Ca2+]free (10 nM) in the presence of recoverin, while an opposing effect is observed in the presence of GCAPs; iii) fluorescence resonance energy transfer from tryptophane residues to ANS is more efficient at high [Ca2+]free in recoverin and at low [Ca2+]free in GCAP2. Such different changes of hydrophobicity evoked by Ca2+ appear to be the precondition for possible mechanisms by which GCAPs and recoverin control the activities of their target enzymes.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 2; 367-376
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Co-operation between particulate and soluble guanylyl cyclase systems in the rat renal glomeruli
    Autorzy:
    Stepinski, J.
    Wendt, U.
    Lewko, B.
    Angielski, S.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/70751.pdf
    Data publikacji:
    2000
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Fizjologiczne
    Tematy:
    nitric oxide
    blood flow
    kidney
    atrial natriuretic peptide
    cardiovascular system
    glomerular filtration
    rat
    glomerulus
    renal glomerulus
    guanylyl cyclase system
    Źródło:
    Journal of Physiology and Pharmacology; 2000, 51, 3
    0867-5910
    Pojawia się w:
    Journal of Physiology and Pharmacology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Molecular cloning, characterization and expression of a guanylyl cyclase (HpGC1) involved in the stress signalling in Hippeastrum x hybr.
    Autorzy:
    Swiezawska, B.
    Szewczuk, P.
    Pawelek, A.
    Jaworski, K.
    Szmid-Jaworska, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/81222.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    molecular cloning
    expression
    characteristics
    guanylyl cyclase
    signal transduction
    light signal transduction
    biotic stress
    abiotic stress
    stress tolerance
    Hippeastrum x hybridum
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Sp1 mediates phorbol ester (PMA)-induced expression of membrane-bound guanylyl cyclase GC-A in human monocytic THP-1 cells
    Autorzy:
    Mitkiewicz, Małgorzata
    Bac, Bernadeta
    Kuropatwa, Marianna
    Kurowska, Ewa
    Matuszyk, Janusz
    Siednienko, Jakub
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1038369.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    membrane-bound guanylyl cyclase type A
    phorbol 12-myristate 13-acetate
    human monocytic cell line THP-1
    protein kinases
    Sp1 transcription factor
    Opis:
    Cyclic guanosine monophosphate (cGMP) is synthesized by two types of enzymes: particulate (membrane-bound) guanylyl cyclases (pGCs) and soluble (cytosolic) guanylyl cyclases (sGCs). sGCs are primarily activated by binding of nitric oxide to their prosthetic heme group while pGCs are activated by binding of peptide ligands to their extracellular domains. One of them, pGC type A (GC-A) is activated by atrial and brain natriuretic peptides (ANP and BNP, respectively). Human monocytes isolated from peripheral blood mononuclear cells have been found to display sGC expression without concomitant expression of GC-A. However, GC-A activity appears in monocytes under certain conditions but a molecular mechanism of GC-A expression is still poorly understood. In this report we show that phorbol ester (PMA) induces transcription of a gene encoding GC-A in human monocytic THP-1 cells. Moreover, we find that PMA-treated THP-1 cells raise cGMP content following treatment with ANP. Studies using pharmacological inhibitors of protein kinases suggest involvement of protein kinase C (PKC), mitogen extracellular kinases (MEK1/2), and extracellular signal-regulated kinases (ERK1/2) in PMA-induced expression of the GC-A encoding gene in THP-1 cells. Finally, we show that PMA stimulates binding of Sp1 transcription factor to GC-rich DNA sequences and mithramycin A (a selective Sp1 inhibitor) inhibits expression of the GC-A mRNA in PMA-treated THP-1 cells. Taken together, our findings suggest that the PMA-stimulated PKC and MEK/ERK signaling pathways induce Sp1-mediated transcription of the GC-A encoding gene in human monocytic THP-1 cells.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2018, 65, 3; 409-414
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies