Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "glucose isomerase" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-5 z 5
Tytuł:
Continuous isomerization of glucose in starch hydrolysates with immobilized glucose isommerase
Izomeryzacja ciągła glukozy w hydrolizach skrobi za pomocą immobilizowanej izomerazy glukozowej
Autorzy:
Boruch, M.
Nebesny, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1398361.pdf
Data publikacji:
1985
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
immobilized glucose isomerase
starch hydrolysates
glucose solution
starch syrup
hydrol
continuous isomerization
Opis:
Products of starch hydrolysis, such as crystalline glucose, glucose solution for second crop crystallization, hydrol and starch syrup, were subjected to the action of an immobilized preparation of glucose isomerase in a continuous process. The stability of the enzyme, its productivity and changes in colour intensity of the solutions were studied during the activity of the enzyme bed for 1-2 months.
Produkty i półprodukty enzymatycznej hydrolizy skrobi poddawane były procesowi izomeryzacji ciągłej za pomocą unieruchomionej w złożu izomerazy glukozowej Sweetzyme-S o aktywności 213 IGIC/g i Sweetzyme-Q o aktywności 215 IGIC/g. Substratami były roztwory o stężeniu 40% s.s.: glukozy krystalicznej o 99,9 DE, glukozy przeznaczonej do krystalizacji II rzutu o 84 DE, hydrolu o 68 DE i syropu skrobiowego o 40 DE. Roztwory te przed izomeryzacją poddane były oczyszczaniu węglem aktywnym i wyczerpującej jonizacji za pomocą kationitu i anionitu, tak aby ich przewodność właściwa wynosiła mniej niż 10 μS.·cm⁻¹ a zawartość wapnia wynosiła 0,3-2,2 ppm. Po dodaniu 0,1-0,4 g/dm³ siarczanu magnezu jako aktywatora roztwory wymienionych substratów o pH 8,2 na wlocie i 7,2-7,5 na wylocie z kolumny reakcyjnej, były przepuszczane w .sposób ciągły przez złoże 7,5 g enzymu w temp. 65°C przy objętościowym natężeniu przepływu tak dobranym, aby maksymalny stopień izomeryzacji osiągany w pierwszych dniach pracy złoża wynosił ok. 49-50%. Czas procesu izomeryzacji, czyli czas kontaktu substratu ze złożem enzymu mieścił się w granicach 36-80 min. Badania wykazały, że osiągany w pierwszych kilkunastu dniach p,racy złoża stopień izomeryzacji był podobny i praktycznie niezależny od Wartości DE substratów. Okres żywotności enzymu, jt. do momentu spadku jego aktywności do 25% pierwotnej wynosił w zależności od substratu 1-2 miesiące. Duży wpływ na stabilność enzymu wywierały oligosacharydy znajdujące się obok glukozy w hydrolizatach skrobi. Stabilność enzymu, a tym samym i jego produkcyjność zmniejszała się proporcjonalnie do zawartości oligosacharydów w substratach. Natężenie barwy roztworów, wzrastające w procesie izomeryzacji, było zależne wprost Od zabarwienia substratów przed izomeryzacją. Natężenie barwy iromeryzowanych roztworów jednak korzystnie malało w miarę przedłużającej się pracy złoża enzymu. Przeprowadzone doświadczenia wykazały, że metodą enzymatycznej izomeryzacji ciągłej można bez trudności z produktów hydrolizy skrobi również o małych wartościach DE (40-84) uzyskiwać izosyropy słodsze od wyjściowych substratów. Do produkcji fruktozy jednak nadają się przede wszystkim roztwory glukozy o wysokiej wartości DE bliskiej 100.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 4; 413-425
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immobilization of cells with glucose isomerase on collagen. Characteristic of the complex
Unieruchamianie na kolagenie komórek zawierających izomerazę glukozową i charakterystyka kompleksu
Autorzy:
Krakowiak, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1399003.pdf
Data publikacji:
1987
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
Act!noplanes m!ssour!ens!s
glucose isomerase
collagen
isomerisation of glucose
Opis:
Actinoplanes missouriensis cells containing glucose isomerase were immobilized on collagen by the method of macromolecular complexation. The properties of the obtained complex were compared with those of the enzyme in free cells. Glucose was isomerized by the continuous method in a reactor.
Unieruchamiano na kolagenie komórki mikroorganizmu Actinoplanes missouriensis metodą makromolekularnej kompleksacji zawierające izomerazę glukozową. Określano właściwości uzyskanego kompleksu w stosunku do enzymu zawartego w komórkach wolnych oraz prowadzono izomeryzację glukozy w reaktorze w układzie ciągłym. Stwierdzono, że makromolekularna kompleksacja zapewniała wiązanie komórek z nośnikiem. Optymalne s tężenie aldehydu glutarowego podczas unieruchamiania powinno wynosić 0,5% w stosunku do użytego nośnika (rys. 2, tab. 1). Izomeraza glukozowa zawarta w unieruchomionych komórkach wskazywała optimum działania w temp. 73°C zaś w wolnych w 65°C (rys. 3). Optymalne pH działania izomerazy glukozowej zawartej w unieruchomionych komórkach występowało przy 7,8 zaś w wolnych przy 7,5 (rys. 4). Inkubacja unieruchomionego w komórkach enzymu, w temp. 90°C powodowała 22% straty aktywności w porównaniu z 55% strat aktywności, enzymu w komórkach wolnych (rys. 5). Temperatura przechowywania w 4 °C powodowała niższe o ok. 10% straty aktywności izomerazy glukozowej w komórkach wolnych i unieruchomionych w porównaniu z przechowywanymi w temp. 25°C. Preparaty unieruchomione miały średnio o ok. 20%o wyższe straty aktywności enzymatycznej w porównaniu z wolnymi przechowywanymi w analogicznych warunkach (tab. 2). Czas pobytu „T" odgrywał dużą rolę w kształtowaniu produktywności i stopniu izomeryzacji glukozy i jego optymalna wartość wynosiła 1,0 min (rys. 6). Podczas 400 h prowadzenia ciągłej izomeryzacji glukozy w reaktorze enzymatycznym, straty aktywności enzymu wynosiły ok. 23%, stopień fruktozy l⁻¹ min⁻¹ (rys. 7). Powietrze dostające się do złoża wypełniającego reaktor wywierało ujemny wpływ na aktywność izomerazy glukozowe j (rys. 8).
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1987, 13, 4; 359-368
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immobilization of glucose isomerase on collagen by the method of membrane impregnation and characteristic of the obtained complex
Unieruchamianie izomerazy glukozowej na kolagenie metodą impregnacji błonowej i charakterystyka otrzymanego kompleksu
Autorzy:
Krakowiak, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1399038.pdf
Data publikacji:
1987
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
collagen
glucose
isomerase
membrane impregnation method
Actinoplanes missouriensis
Opis:
Conditions of immobilizing on collagen glucose isomerase isolated from Actinoplanes missouriensis cells by the method of membrane impregnation were optimized. The respective properties of immobilized and free enzyme were compared and glucose was isomerized in a continuous process in a single-stage reactor.
Optymalizowano warunki unieruchamiania metodą impregnacji błonowej wyizolowaną z komórek izomerazę glukozową. Określano właściwości unieruchomionego enzymu w stosunku do analogicznego wolnego oraz prowadzono izomeryzację glukozy w reaktorze jednostadiowym w układzie ciągłym. Stwierdzono, że temperatura środowiska i czas kontaktu izomerazy glukozowej z nośnikiem miały wpływ na proces impregnacji błony kolagenowej enzymu i wynosiły odpowiednio 20°C i 12 h (rys. 1) Optymalne stężenie aldehydu glutarowego niezbędne do unieruchomienia izomerazy glukozowej powinno wynosić 3%, zaś czas konieczny do spolimeryzowania nośnika 3 min (rys. 2, tabela). Unieruchomiona izomeraza glukozowa wykazywała optimum działania w temp. 72°C zaś wolna w temp. 65°C (rys. 3). Optymalne pH działania unieruchomionej izomerazy glukozowej występowało przy 7,8 zaś wolnej przy 7,4 (rys. 4). Po 1 h inkubacji w temp. 90°C unieruchomiona izomeraza glukozowa traciła ok. 30% swojej pierwotnej aktywności zaś enzym wolny inaktywował się w analogicznej temperaturze w ok. 65% (rys. 5). Podczas 360 h prowadzenia procesu katalizy w reaktorze enzymatycznym następowało obniżenie aktywności enzymatycznej o ok. 22% w stosunku do początkowej zaś stopień izomeryzacji glukozy wynosił średnio 21,5% (rys. 6).
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1987, 13, 4; 369-377
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Studies on the production of glucose isomerase by Bacillus licheniformis
Autorzy:
Nwokoro, O.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/778827.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Tematy:
glucose isomerase
carbon sources
nitrogen sources
metal ions
Opis:
This work reports the effects of some culture conditions on the production of glucose isomerase by Bacillus licheniformis. The bacterium was selected based on the release of 3.62 mg/mL fructose from the fermentation of glucose. Enzyme was produced using a variety of carbon substrates but the highest enzyme activity was detected in a medium containing 0.5% xylose and 1% glycerol (specific activity = 6.88 U/mg protein). Media containing only xylose or glucose gave lower enzyme productivies (specific activities= 4.60 and 2.35 U/mg protein respectively). The effects of nitrogen substrates on glucose isomerase production showed that yeast extract supported maximum enzyme activity (specific activity = 5.24 U/mg protein). Lowest enzyme activity was observed with sodium trioxonitrate (specific activity = 2.44 U/mg protein). In general, organic nitrogen substrates supported higher enzyme productivity than inorganic nitrogen substrates. Best enzyme activity was observed in the presence of Mg2+ (specific activity = 6.85 U/mg protein) while Hg2+ was inhibitory (specific activity = 1.02 U/mg protein). The optimum pH for best enzyme activity was 6.0 while optimum temperature for enzyme production was 50oC.
Źródło:
Polish Journal of Chemical Technology; 2015, 17, 3; 84-88
1509-8117
1899-4741
Pojawia się w:
Polish Journal of Chemical Technology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Studies on the isomerization of D-glucose into D-fructose with application of immobilized gucose isomerase maxazyme G I.
Badania nad izomeryzacją D-glukozy do D-fruktozy przy zastosowaniu unieruchomionej izomerazy glukozowej maxazyme G I.
Autorzy:
Słomińska, L.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1396400.pdf
Data publikacji:
1985
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
D-glucose
D-fructose
isomerization
immobilized glucose isomerase
Opis:
The aim if the work was to study the influence of three parameters, i.e. type of substrate, addition of calcium ions and short-lasting effect of increased temperature on the action of enzyme, imrriobilized glucose isomerase Maxazyme G I, a preparation produced by Gist Brocades Company, the Netherlands. Isomerization of D-glucose into D-fructose was carried out applying the continuous column process. The obtained results reveal the influence of the above mentioned factors upon the activity, stability and productivity of the enzyme.
Wzrost produkcji syropu fruktozowego w świecie związany jest z rozwojem produkcji unieruchomionej izomerazy glukozowej. W pracy przebadano wpływ niektórych czynników na aktywność, stabilność i produkcyjność preparatu izomerazy glukozowej Maxazyme GI unieruchomionej na żelatynie przez okluzję, a mianowicie: - wpływ rodzaju substratu, - wpływ dodatku jonów wapnia, - wpływ krótkotrwałego działania wysokiej temperatury. Badania izomeryzacji prowadzono sposobem ciągłym, kolumnowym, utrzymując konwersję na poziomie 4$0/o fruktozy. Zawartość fruktozy mierzono metodą polarymetryczną, a aktywność, produkcyjność i okres półtrwania obliczono na podstawie Współczynnika Thiele dla temp. 70°C i czasu 75-165 godz. mierzonego od momentu rozpoczęcia procesu. W pracy przedstawiono wyniki procesu izomeryzacji roztworu krystalicznej glukozy oraz pszennego i ziemniaczanego hydrolizatu glukozowego przez 2 partie preparatu Maxazyme GI. Wartości początkowe zastosowanych substratów były zbliżone. Stwierdzono również hamujące działanie jonów wapnia, wskazujące na bezwzględną konieczność maksymalnej demineralizacji substratu, bowiem obecność jonów wapnia nawet w ilości 5 ppm obniża o ok. 10% szybkość początkową, z jaką należy wprowadzać sok na kolumnę w celu utrzymania konwersji na wymaganym poziomie. Badania nad wpływem 30 min utrzymywania preparatu w podwyższonej temperaturze Wykazały, że zastosowanie temp. 75, 80 i 85°C wymaga obniżenia o 5-6% szybkości Przepływu soku przez kolumnę, a zastosowanie temp. 90°C - o 13%.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 1; 133-139
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-5 z 5

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies