Temat: extracellular protein - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Amyloidogenic proteins and occurrence of different amyloidosis in different animal species
Białka amyloidogenne i występowanie różnych rodzajów amyloidozy u różnych gatunków zwierząt
Autorzy:: Florczuk-Kołomyja, P.
Kołomyja, P.
Świderek, W.
Gruszczyńska, J.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/2622618.pdf
Data publikacji:: 2020
Wydawca:: Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie. Wydawnictwo Uczelniane ZUT w Szczecinie
Tematy:: amyloidosis
amyloid protein
extracellular deposition
kidney
liver
nervous system
thyroid
spleen
hearth
Źródło:: Acta Scientiarum Polonorum. Zootechnica; 2020, 19, 3; 3-13
1644-0714
Pojawia się w:: Acta Scientiarum Polonorum. Zootechnica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Apoplastic ROS sensing and signalling
Autorzy:: Kangasjarvi, J.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/80047.pdf
Data publikacji:: 2013
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: conference
reactive oxygen species
signalling
plant cell
stress adaptation
acclimation
cysteine-rich protein
extracellular protein
gene regulation
marker gene
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Biophoton emission as a tool to study interactions of pathogen elicitors with plant cells
Autorzy:: Moricova, P.
Piterkova, J.
Lochman, J.
Luhova, L.
Ilik, P.
Kasparovsky, T.
Petrivalsky, M.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/80283.pdf
Data publikacji:: 2013
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: conference
extracellular protein
Oomycetes
biophoton
hypersensitive response
Solanaceae
Brassicaceae
plant cell
reactive oxygen species
oxidative reaction
lipid peroxidation
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 4.

Tytuł:: Influence of calcium, magnesium and iron ions on the molecular mass of exoproteins during biogranulation
Autorzy:: Kończak, Beata
Miksch, Korneliusz
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/2034057.pdf
Data publikacji:: 2020
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: aerobic granular sludge
extracellular protein
SDS-PAGE
divalent cations
multivalent
cations
tlenowy ziarnisty osad
białko zewnątrzkomórkowe
STRONA SDS
kationy dwuwartościowe
kationy
Opis:: In this study, we performed the qualitative analysis of exoproteins during granule formation in the presence or in the absence of cations. The staining of thin granule cryosections showed that nucleic acids, proteins, polysaccharides and calcium cations were the dominant components of the granules. Proteins are the structural components associated with calcium ions. We determined changes in the proteomic profile and tightly bound extracellular polymeric substances (EPS) of the slime. The exopolymeric matrix containing the proteins was extracted using the Dowex resin method. Proteomic profile was analysed by SDS-PAGE method (sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis) using Coomassie blue staining in the samples of the aerobic granule matrix formed in the presence of multivalent cations and compared with that of the aerobic granules cultivated without cations. The results indicate that the granule matrix is predominantly composed of large and complex proteins that are tightly bound within the granular structure. The tightly bound extracellular polymeric substances (TB-EPS) may play a role in improved mechanical stability of aerobic granules. In the supernatant fraction of the sludge, only a small amount of free proteins in the medium molecular mass range was detected. The protein with high molecular mass ( 116 kDa) produced in the reactors with added Ca2+. Ca2+ had a considerable regulatory influence on production of extracellular proteins during aerobic granulation.
Źródło:: Chemical and Process Engineering; 2020, 41, 4; 257-266
0208-6425
2300-1925
Pojawia się w:: Chemical and Process Engineering
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 5.

Tytuł:: Muscle cathepsins of marine fish and invertebrates
Autorzy:: Kolodziejska, I.
Sikorski, Z.E.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1372835.pdf
Data publikacji:: 1995
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: invertebrate
endopeptidase
fish
structure
protease
extracellular matrix
lysosome
exopeptidase
cathepsin C
cathepsin A
muscle protein
myofibrillar protein
lysosomal protease
marine fish
protein
myofibril
muscle cathepsin
food preservation
sarcoplasm
cathepsin L
carboxypeptidase A
cathepsin B
Opis:: Muscle proteases are located mainly in the lysosomes, in the sarcoplasm, and in the extracellular matrix of the connective tissue surrounding each cell. The lysosomal proteases, cathepsins, have optimum activity in the acidic range, although many of them retain high activity also 1 or 2 pH units away from the optimum value. Among the cathepsins there are endopeptidases and exopeptidases. Most cathepsins hydrolyse several proteins of the myofibrils. The major protease of the lysosomes in fish and squid muscles is cathepsin D, an aspartyl endoproteinase. Although it is present in the muscle fibre itself, its generally rather low activity at low temperature limits its significance in tenderization of refrigerated fish of most species. Cathepsin L, a cysteinyl protease, is involved in autolysis and softening in matured chum salmon. Cathepsin B, a cysteinyl carboxypeptidase, is capable to attack also some myofibrillar proteins. Cathepsin A or carboxypeptidase A, and cathepsin C, a dipeptidyl hydrolase and dipeptidyl transferase, contribute to the hydrolysis of muscle proteins in a concerted action with the other cathepsins.
Źródło:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 3-10
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 6.

Tytuł:: Signalling via reactive oxygen species – why and how?
Autorzy:: Bartosz, G.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/79914.pdf
Data publikacji:: 2013
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: conference
signalling
reactive oxygen species
intracellular signalling
extracellular signalling
microorganism
animal
plant
hydrogen peroxide
protein tyrosine phosphatase
NADPH oxidase
cell wall
peroxidase
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "extracellular protein" wg kryterium: Temat

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Temat

Autor

Typ dokumentu

Język