Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "enzyme deactivation" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Optimal feed temperature for hydrogen peroxide decomposition process occurring in a bioreactor with fixed-bed of commercial catalase: a case study on thermal deactivation of the enzyme
Autorzy:
Grubecki, I.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/185125.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
fixed-bed (bio)reactor
hydrogen peroxide decomposition
optimal feed temperature
hydrogen
peroxide conversion
parallel and thermal enzyme deactivation
diffusional resistances
reaktor z nieruchomym złożem
optymalna temperatura zasilania
wodór
konwersja nadtlenku
opory dyfuzyjne
Opis:
On the basis of hydrogen peroxide decomposition process occurring in the bioreactor with fixed-bed of commercial catalase the optimal feed temperature was determined. This feed temperature was obtained by maximizing the time-average substrate conversion under constant feed flow rate and temperature constraints. In calculations, convection-diffusion-reaction immobilized enzyme fixed-bed bioreactor described by a coupled mass and energy balances as well as general kinetic equation for rate of enzyme deactivation was taken into consideration. This model is based on kinetic, hydrodynamic and mass-transfer parameters estimated in earlier work. The simulation showed that in the biotransformation with thermal deactivation of catalase optimal feed temperature is only affected by kinetic parameters for enzyme deactivation and decreases with increasing value of activation energy for deactivation. When catalase undergoes parallel deactivation the optimal feed temperature is strongly dependent on hydrogen peroxide feed concentration, feed flow rate and diffusional resistances expressed by biocatalyst effectiveness factor. It has been shown that the more significant diffusional resistances and the higher hydrogen peroxide conversions, the higher the optimal feed temperature is expected.
Źródło:
Chemical and Process Engineering; 2018, 39, 4; 491--501
0208-6425
2300-1925
Pojawia się w:
Chemical and Process Engineering
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Porównanie ilości enzymu ulegającego dezaktywacji dozowanego do bioreaktora okresowego w warunkach izotermicznych oraz z optymalnym sterowaniem temperaturą
Comparison of enzyme amount undergoing deactivation and added to a batch bioreactor under the isothermal condition and optimal temperature control
Autorzy:
Grubecki, I.
Politowska, D
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2072779.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
dezaktywacja enzymów
aktywność enzymu
bioreaktory
optymalizacja
optymalne sterowanie temperaturą
enzyme deactivation
enzyme activity
bioreactors
optimization
optimal temperature control
Opis:
Prowadzenie procesów biotransformacji przy optymalnym sterowaniu temperaturą jest bardziej korzystne aniżeli w przypadku zastosowania warunków izotermicznych. Aby to oszacować przeanalizowano proces z enzymem natywnym ulegającym zarówno dezaktywacji niezależnej od stężenia substratu jak i równoległej. Stosując klasyczną metodę rachunku wariacyjnego uzyskano równanie analityczne pozwalające odpowiedzieć na pytanie, ile enzymu można oszczędzić w procesie prowadzonym przy optymalnym sterowaniu temperaturą w porównaniu z jego przebiegiem w warunkach izotermicznych. Rozważono przy tym wpływ ilorazu energii aktywacji na uzyskane korzyści. Wykazano, że niskie końcowe aktywności enzymu, dla względnie wysokich wartości ilorazu energii aktywacji, powodują znaczące oszczędności enzymu, dwukrotne lub większe, gdy zamiast warunków izotermicznych zastosuje się optymalne sterowanie temperaturą.
It is known that the running of biotransformations at optimal temperature control is more profitable than in a case of isothermal conditions application. In order to quantify it, biotransformation process with native enzyme deactivation both parallel and independent of substrate concentration, running in a perfect batch reactor was analyzed. Making use of variational calculus method the analytical expression was derived enabling one to answer the question how much of enzyme can be saved if instead of commonly applied isothermal conditions the optimal temperature control is used. An effect of the activation energy quotient on the magnitude of such benefits was considered. It was proved that the lower catalyst activity for relatively high values of activation energy quotient caused significant enzyme savings - two or even more time greater than in a case of optimal temperature control application compared to isothermal process.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2014, 3; 149--150
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wyznaczanie parametrów termicznej dezaktywacji enzymów
Determination of thermal deactivation parameters of enzymes
Autorzy:
Miłek, J.
Wójcik, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2070468.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
dezaktywacja enzymów
parametry kinetyczne
energia aktywacji
enzyme deactivation
kinetic parameters
activation energy
Opis:
Poznanie wpływu temperatury na aktywność enzymu jest bardzo ważne przy optymalnym projektowaniu bioreaktora. W pracy przedstawiono nową metodę wyznaczania parametrów termicznej dezaktywacji enzymów. Algorytm zastosowano do obliczenia energii aktywacji oraz optymalnej temperatury na podstawie użytych danych doświadczalnych wyznaczonych dla oksydazy fenolowej.
Knowledge of the effect of temperature on enzyme activity is very important for optimal design of a bioreactor. In this work, a novel method is proposed to determine parameters of thermal deactivation of enzymes. The algorithm applied for the calculation of activation energies and optimal temperature was verified with the use of experimental data for phenol oxidase.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2009, 3; 69-70
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies