Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "endoplasmic reticulum" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-8 z 8
Tytuł:
Immunocytochemiczna lokalizacja kalretikuliny w syncytiach korzeni rzepaku porazonych matwikiem burakowym [Heterodera schachtii]
Autorzy:
Gorecka, M
Golinowski, W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/832727.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin
Tematy:
rosliny oleiste
szkodniki roslin
cytoplazma
Heterodera schachtii
otoczka jadrowa
syncytia
korzenie
matwik burakowy
kalretikulina
rzepak ozimy
fitopatologia
endoplazmatyczne retikulum
oil plant
plant pest
cytoplasm
nuclear membrane
syncytium
root
sugar-beet cyst nematode
calreticulin
winter rape
phytopathology
endoplasmic reticulum
Źródło:
Rośliny Oleiste - Oilseed Crops; 2003, 24, 1; 143-153
1233-8273
Pojawia się w:
Rośliny Oleiste - Oilseed Crops
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
RER and protamine-type proteins during Chara tomentosa L. spermiogenesis
Autorzy:
Kwiatkowska, M
Poplonska, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/56669.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Botaniczne
Tematy:
endoplasmic reticulum
Chara tomentosa
protamine-type protein
RER system
spermiogenesis
Opis:
In Chara tomentosa during mid spermiogenesis (phases V, VI, VII) when the amount of nuclear protamine-type proteins increases, while the amount of histones decreases, in connection with chromatin remodelling, an extensive RER system filled with dark, fine-granular substance is observed. The intermembranous space of the nuclear envelope is filled with a homogenous substance which looks similar. The most extensive ER system can be observed in phase V, which is at the beginning of nuclear protein exchange. The results presented in this paper correspond with the earlier suggestion based on Chara vulgaris spermioge nesis studies, that ER takes part in a protamine-type protein synthesis, which enter a nucleus by endocytosis, through an inner nuclear envelope membrane.
Źródło:
Acta Societatis Botanicorum Poloniae; 2003, 72, 1
0001-6977
2083-9480
Pojawia się w:
Acta Societatis Botanicorum Poloniae
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Endoplasmic reticulum quality control and apoptosis.
Autorzy:
Groenendyk, Jody
Michalak, Marek
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041417.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
intracellular organelle
molecular chaperones
endoplasmic reticulum
Opis:
The ER is one of the most important folding compartments within the cell, as well as an intracellular Ca^(2+) storage organelle and it contains a number of Ca^(2+) regulated molecular chaperones responsible for the proper folding of glycosylated as well as non-glycosylated proteins. The luminal environment of the ER contains Ca^(2+) which is involved in regulating chaperones such as calnexin and calreticulin, as well as apoptotic proteins caspase-12 and Bap31, which may play an important role in determining cellular sensitivity to ER stress and apoptosis. The ER quality control system consists of several molecular chaperones, including calnexin, that assist in properly folding proteins and transporting them through the ER as well as sensing misfolded proteins, attempting to refold them and if this is not possible, targeting them for degradation. Accumulation of misfolded protein in the ER leads to activation of genes responsible for the expression of ER chaperones. The UPR mechanism involves transcriptional activation of chaperones by the membrane-localized transcription factor ATF6, in conjunction with the ER membrane kinase IRE1, as well as translational repression of protein synthesis by another ER membrane kinase PERK. When accumulation of misfolded protein becomes toxic, apoptosis is triggered, potentially with IRE1 involved in signaling via caspase-12. Both the extrinsic and intrinsic apoptotic pathways appear to culminate in the activation of caspases and this results in the recruitment of mitochondria in an essential amplifying manner. Bap31 may direct pro-apoptotic crosstalk between the ER and the mitochondria via Ca^(2+) in conjunction with caspase-12 and calnexin. Accordingly, ER stress and the resultant Ca^(2+) release must be very carefully regulated because of their effects in virtually all areas of cell function.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 2; 381-395
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Subcellular localization of UDP-GlcNAc, UDP-Gal and SLC35B4 transporters
Autorzy:
Maszczak-Seneczko, Dorota
Olczak, Teresa
Olczak, Mariusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039897.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
MDCK-RCAr
nucleotide sugar transporter
Golgi apparatus
endoplasmic reticulum
Opis:
The mechanisms of transport and distribution of nucleotide sugars in the cell remain unclear. In an attempt to further characterize nucleotide sugar transporters (NSTs), we determined the subcellular localization of overexpressed epitope-tagged canine UDP-GlcNAc transporter, human UDP-Gal transporter splice variants (UGT1 and UGT2), and human SLC35B4 transporter splice variants (longer and shorter version) by indirect immunofluorescence using an experimental model of MDCK wild-type and MDCK-RCAr mutant cells. Our studies confirmed that the UDP-GlcNAc transporter was localized to the Golgi apparatus only and its localization was independent of the presence of endogenous UDP-Gal transporter. After overexpression of UGT1, the protein colocalized with the Golgi marker only. When UGT2 was overexpressed, the protein colocalized with the endoplasmic reticulum (ER) marker only. When UGT1 and UGT2 were overexpressed in parallel, UGT1 colocalized with the ER and Golgi markers and UGT2 with the ER marker only. This suggests that localization of the UDP-Gal transporter may depend on the presence of the partner splice variant. Our data suggest that proteins involved in nucleotide sugar transport may form heterodimeric complexes in the membrane, exhibiting different localization which depends on interacting protein partners. In contrast to previously published data, both splice variants of the SLC35B4 transporter were localized to the ER, independently of the presence of endogenous UDP-Gal transporter.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 3; 413-419
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Molecular characterization and expression of a new calreticulin gene involved in pistil transmitting tract maturation and progamic phase in Petunia hybrida
Autorzy:
Lenartowski, R.
Suwinska, A.
Prusinska, J.
Gumowski, K.
Lenartowska, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80758.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
molecular characteristics
expression
calreticulin
endoplasmic reticulum
gene expression
apoptosis
pathogenesis
Petunia hybrida
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The effects of induced ER stress on ROS regulation and antioxidant defense in Arabidopsis thaliana under osmotic stress
Autorzy:
Ozgur, R.
Turkan, I.
Uzilday, B.
Sekmen, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80808.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
endoplasmic reticulum
hydrogen peroxide
osmotic stress
reactive oxygen species
antioxidant defense
Arabidopsis thaliana
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 2
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The ultrastructure of zinc treated Triticum aestivum L. root meristematic cells
Autorzy:
Grzywnowicz, K.
Glinska, S.
Gapinska, M.
Michlewska, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/80013.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
conference
zinc
Triticum aestivum
root meristem cell
plastid
thylakoid
mitochondrion
endoplasmic reticulum
vacuole
Źródło:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
0860-7796
Pojawia się w:
BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The role of the Amyloid Precursor Protein mutations and PERKdependent signaling pathways in the pathogenesis of Alzheimer’s disease
Autorzy:
Rozpędek, Wioletta
Nowak, Alicja
Pytel, Dariusz
Lewko, Dawid
Diehl, J. Alan
Majsterek, Ireneusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/764808.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Tematy:
Amyloid β
Endoplasmic Reticulum stress
Unfolded Protein Response
eIF2α
CHOP
Opis:
Choroba Alzheimera (ang. Alzheimer’s disease, AD) jest przewlekłą, najczęściej występującą, chorobą neurodegeneracyjną prowadzącą do nieodwracalnych zmian w strukturze, biochemii i funkcjach mózgu. Neurodegeneracja Ośrodkowego Układu Nerwowego (OUN) jest wynikiem odkładania toksycznych złogów amyloidu β (Aβ) w tkance nerwowej mózgu. Rozwój AD jest przyczyną skomplikowanych interakcji między podłożem genetycznym, a czynnikami biologicznymi, które aktywują złożone szlaki molekularne w przebiegu schorzenia. Za jedną z głównych przyczyn uważa się mutacje występujące w genie kodującym Prekursorowe białko amyloidu β (ang. Amyloid beta Precursor Protein, APP) zlokalizowane w pobliżu cięcia białka APP przez wysoce specyficzne sekretazy: α, β oraz γ. Generowanie toksycznej formy Aβ o długości 42-óch aminokwasów, odkładanego w tkance mózgowej jako płytki starcze, zachodzi poprzez drogę amyloidogenną, w której uczestniczą sekretazy β oraz γ. Na podłożu molekularnym główną przyczyną rozwoju choroby AD jest akumulacja błędnie sfałdowanych lub niesfałdowanych białek w lumen Retikulum Plazmatycznego (ang. Endoplasmic Reticulum, ER). Skutkuje to bezpośrednim wywołaniem stresu ER, który prowadzi do aktywacji kinazy PERK, a następnie fosforylacji eukariotycznego czynnika inicjacji translacji 2 (eIF2α). W rezultacie w komórce nerwowej inhibowana jest translacja większości białek oraz dochodzi do preferencyjnej translacji wyłącznie takich białek takich jak ATF4 (ang. Activating Transcriptor 4) oraz, wyniku długotrwałych warunków stresowych, CHOP (ang. CCAAT-enhancer-binding protein homologous protein). Nadekspresja białka CHOP prowadzi do wzmocnienia ekspresji genów kodujących: pro-apoptotyczne białka BH3 domain-only, GADD34 (ang. DNA damage-inducible protein, GADD34 oraz białko o aktywności oksydoreduktazy ER (ang. ER oxidoreductin 1α, ERO1α). W warunkach wysokiego stężenia białka CHOP zostaje osłabiona ekspresja genów kodujących anty-apoptotyczne białka Bcl-2. W rezultacie masa tkanki nerwowej mózgu ulega znaczącemu obniżeniu w wyniku postępującego procesu neurodegeneracji na drodze apoptotycznej śmierć komórkowej w przebiegu AD.
Alzheimer’s disease (AD) is a highly complex, progressive, age-related neurodegenerative human disease entity. The genetic basis of AD is strictly connected with occurrence of mutations in Amyloid Precursor (APP) gene on chromosome 21. Molecular mechanism that leads to AD development still remains unclear. Recent data reported that it is closely correlated with Endoplasmic Reticulum (ER) stress conditions, which subsequently activate Unfolded Protein Response (UPR) signaling pathways, via the induction of protein kinase RNA-like endoplasmic reticulum kinase (PERK), as a self-protective, adaptive response to adverse stress conditions. That results in the attenuation of global protein synthesis and, on the contrary, selective translation of Activating Transcriptor Factor 4 (ATF4) and secretase β. Interestingly, under prolonged, severe ER stress UPR may switch its signal into apoptotic cell death. That ensues by ATF4-CHOP-mediated activation of a range of pro-apoptotic genes and, on the other hand, downregulation of the expression of the anti-apoptotic protein B-cell lymphoma 2 (Bcl-2) genes. Current investigations suggest that inhibitions of PERK activity may contribute to the attenuation of the deposition of toxic senile plaques in the brain tissue and, as a result, prevent degeneration of neurons and decline in cognitive abilities.
Źródło:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biologica et Oecologica; 2016, 12; 48-59
1730-2366
2083-8484
Pojawia się w:
Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biologica et Oecologica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-8 z 8

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies