Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "drug design method" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Virtual screening strategies in drug design – methods and applications
    Autorzy:
    Bielska, E.
    Lucas, X.
    Czerwoniec, A.
    Kasprzak, J.M.
    Kaminska, K.H.
    Bujnicki, J.M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/80139.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    virtual screening
    drug design method
    application
    drug discovery
    similarity search
    drug development
    high-throughput screening
    medical chemistry
    chemical compound
    experimental approach
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2011, 92, 3
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Possible computational filter to detect proteins associated to influenza A subtype H1N1
    Autorzy:
    Polanco, Carlos
    Buhse, Thomas
    Castañón-González, Jorge
    Samaniego, José
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039197.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    Polarity Index Method
    influenza A virus subtype H1N1
    drug design
    QSAR method
    Opis:
    The design of drugs with bioinformatics methods to identify proteins and peptides with a specific toxic action is increasingly recurrent. Here, we identify toxic proteins towards the influenza A virus subtype H1N1 located at the UniProt database. Our quantitative structure-activity relationship (QSAR) approach is based on the analysis of the linear peptide sequence with the so-called Polarity Index Method that shows an efficiency of 90% for proteins from the Uniprot Database. This method was exhaustively verified with the APD2, CPPsite, Uniprot, and AmyPDB databases as well as with the set of antibacterial peptides studied by del Rio et al. and Oldfield et al.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2014, 61, 4; 693-698
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Electrostatics in computer-aided drug design
    Autorzy:
    Naray-Szabo, G.
    Matyus, P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1953955.pdf
    Data publikacji:
    1998
    Wydawca:
    Politechnika Gdańska
    Tematy:
    electrostatics
    drug design
    molecular electrostatic potential
    molecular electrostatic field
    similarity
    pharmacophore
    ComFa method
    protein-ligand interaction
    Opis:
    Hydrogen bonds and charge-charge interactions, determined by molecular electrostatics, play essential role in biopolymer-ligand associations. Accordingly, electrostatics is crucial in the qualitative and quantitative characterisation of the binding of drugs to their target molecules. In the following, we will give an account on the role of molecular electrostatics in a drug design, laying emphasis on our own work. We will survey the most important computation methods of molecular electrostatic potentials, then outline basic aspects of molecular recognition: steric, electrostatic and hydrophobic complementarity. On the basis of the complementarity, we will also define molecular similarity and discuss various applications of these concepts to the treatment of protein-ligand interactions and a rational drug design. Special attention will be paid to a receptor mapping and to a comparative molecular field analysis, with some our recent applications. A further important point will be the molecular electrostatic field (potential gradient) as a hydrophobicity measure. We will argue that the hydrophobic complementarity and similarity can be treated on the basis of matching regions of the interacting molecules that are characterised by a similar magnitude of the electrostatic field. The concept of the electrostatic complementarity will be extended to enzyme-substrate interactions, providing a firm basis for the quantitative estimation of catalytic rate enhancement.
    Źródło:
    TASK Quarterly. Scientific Bulletin of Academic Computer Centre in Gdansk; 1998, 2, 4; 551-562
    1428-6394
    Pojawia się w:
    TASK Quarterly. Scientific Bulletin of Academic Computer Centre in Gdansk
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies