Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "conformational tension" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
Governing the monomer-dimer ratio of human cystatin c by single amino acid substitution in the hinge region
Autorzy:
Szymańska, Aneta
Radulska, Adrianna
Czaplewska, Paulina
Grubb, Anders
Grzonka, Zbigniew
Rodziewicz-Motowidło, Sylwia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040538.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
dimerization
point mutation
hinge loop
human cystatin C
conformational tension
Opis:
Three dimensional domain swapping is one of the mechanisms involved in formation of insoluble aggregates of some amyloidogenic proteins. It has been proposed that proteins able to swap domains may share some common structural elements like conformationally constrained flexible turns/loops. We studied the role of loop L1 in the dimerization of human cystatin C using mutational analysis. Introduction of turn-favoring residues such as Asp or Asn into the loop sequence (in position 57) leads to a significant reduction of the dimer fraction in comparison with the wild type protein. On the other hand, introduction of a proline residue in position 57 leads to efficient dimer formation. Our results confirm the important role of the loop L1 in the dimerization process of human cystatin C and show that this process can be to some extent governed by single amino acid substitution.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2009, 56, 3; 455-463
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies