Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "chaperony" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Mechanizmy adaptacyjne umożliwiające życie bakterii w wysokich temperaturach
The mechanisms of adaptation allowing bacteria to survive in high temperatures
Autorzy:
Hus, Konrad
Bocian, Aleksandra
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1034141.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
Tematy:
bacteria
chaperones
thermophiles
thermostability
trehalose
bakterie
chaperony
termofile
termostabilność
trehaloza
Opis:
Z antropocentrycznego punktu widzenia, środowiska cechujące się wysokimi temperaturami opisywane są jako ekstremalne. Pierwotnie uważano, że są one zbyt niekorzystne dla rozwoju życia, jednakże wiele badań naukowych dowiodło, iż istnieje spora grupa mikroorganizmów, które mogą przetrwać w tak trudnych warunkach. Jednakże aby było to możliwe, organizmy te wykształciły wiele mechanizmów i strategii ochrony komórki przed niekorzystnymi warunkami środowiska. Zaliczyć tu można: produkcję białek szoku cieplnego, stabilizację struktury DNA, błyskawiczną resyntezę ATP, aminokwasów i innych termolabilnych składników komórki, syntezę trehalozy i innych cząsteczek stabilizujących struktury komórkowe, zwiększoną syntezę specyficznych proteaz, zastąpienie nukleotydów nikotynamidowych przez stabilniejszą ferredoksynę czy zmianę ekspresji genów w komórce. Enzymy produkowane przez mikroorganizmy termofilne są obecnie źródłem intensywnych badań, głównie ze względu na swoje wyjątkowe właściwości i szerokie zastosowanie w przemyśle.
From the anthropocentric point of view, the environments that are characterized by high temperatures have been identified as extreme ones. Originally, they were considered as too extreme to allow any organism to survive. However, later investigations have revealed that there exists a fairly large group of microorganisms thriving very well in these conditions. In order to withstand high temperatures these microorganisms have developed numerous mechanisms and strategies for protecting their cells. They include inter alia production of heat shock proteins, stabilization of the double-stranded DNA structure, rapid re-synthesis of ATP, certain amino acids and other heat-labile components of the cell, enhanced synthesis of: trehalose and other molecules stabilizing cell structures, and specific proteases hydrolyzing denatured proteins, substitution of termo-labile nicotinamide adenine dinucleotides by more thermally stable ferredoxin, as well as modifications of gene expression. Presently, enzymes produced by thermophilic microorganisms are an important area of research owing to their unique properties and wide industrial applications.
Źródło:
Kosmos; 2017, 66, 2; 175-184
0023-4249
Pojawia się w:
Kosmos
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Theoretical approach to the common events in every living cell – protein folding and protein misfolding
Autorzy:
Vaibhav, V. K.
Sachin, S. L.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/411778.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Przedsiębiorstwo Wydawnictw Naukowych Darwin / Scientific Publishing House DARWIN
Tematy:
zwijanie białek
chaperony
zmiany konformacji molekuł białka
protein folding
protein misfolding
molecular chaperones
diseases
Opis:
Folding and unfolding are crucial ways of regulating biological activity and targeting proteins to different cellular locations. Aggregation of misfolded proteins that escape the cellular quality-control mechanisms is a common feature of a wide range of highly debilitating and increasingly prevalent diseases. Protein misfolding is a common event in living cells. Molecular chaperones not only assist protein folding; they also facilitate the degradation of misfolded polypeptides. Protein folding is governed solely by the protein itself, scientists discovered that some proteins have helped in the process called chaperones. When the intracellular degradative capacity is exceeded, juxtanuclear aggresomes are formed to sequester misfolded proteins. Misfolding of newly formed proteins not only results in a loss of physiological function of the protein but also may lead to the intra- or extra- cellular accumulation of that protein. A number of diseases have been shown to be characterised by the accumulation of misfolded proteins, notable example being Alzheimer's disease.
Źródło:
International Letters of Chemistry, Physics and Astronomy; 2012, 3; 41-51
2299-3843
Pojawia się w:
International Letters of Chemistry, Physics and Astronomy
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies