Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "cathepsins" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Specific activity of tissue peptidases in fermented sausages manufactured from hot meat
Aktywność właściwa peptydaz tkankowych w wędlinach surowych z mięsa niewychłodzonego
Autorzy:
Pezacki, W.
Pezacka, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1398959.pdf
Data publikacji:
1987
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
cathepsins
trypsins
peptidase
fermented sausage
hot meat
Opis:
Changes in specific activity of cathepsins and trypsin-like tissue peptidase were analysed during the production and 40-day storage of cervelat-type fermented sausage manufactured from hot meat. The specific activity of cathepsins in such a sausage is on the average 30% higher than in similar sausages produced from meat refrigerated for 7 days. The specific activity of the other peptidase does not differ depending on the degree of autolysis of the meat raw materiał. The direction of specific activity changes of the two enzymes in both kinds of the studied sausage is the same, corresponding also to changes in other experimental cycles. The activity of the enzymes is stimulated by the increasing content of common salt, or rather of its natural admixtures. The increasing concentration of salts is due to the decreasing water content in the stored sausages.
Analizowano produkcyjną i przechowalniczą (40 dób) zmienność aktywności właściwej katepsyn oraz tkankowej pepsydazy trypsynopodobnej w wędlinach surowych typu serwolatka, produkowanych z mięsa niewychłodzonego po uboju. Stwierdzono, że aktywność właściwa katepsyn w tak wyprodukowanych wędlinach jest przeciętnie o 30% większa niż w podobnych wędlinach, które wytworzono z mięsa przez 7 dób przechowywanego w chłodni. Aktywność właściwa drugiej pepsydazy nie wykazuje natomiast żadnego zróżnicowania, zależnego od zaawansowania autoliz;y mięsnego surowca tych wędlin. Kierunek przechowalniczych zmian aktywności właściwej obu badanych enzymów w obu badanych odmianach wędlin nie różni się od siebie, ani też od stwierdzonego w innych cyklach doświadczalnych. Ich aktywność stymuluje rosnąca zawartość soli kuchennej, a właściwie jej naturalnych przymieszek. Przyczyną coraz większego stężenia tych soli mineralnych jest jednoczesne zmniejszenie się zawartości wody w przechowywanych wędlinach.
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1987, 13, 1; 33-44
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nienaturalne aminokwasy jako strategia do otrzymywania substratów, inhibitorów i niskocząsteczkowych sond aktywności dla enzymów proteolitycznych
Unnatural amino acids as achemical tool for the development of protease substrates, inhibitors and activity - baseproblems
Autorzy:
Poręba, Marcin
Kasperkiewicz-Wasilewska, Paulina
Rut, Wioletta
Drąg, Marcin
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200587.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
proteolytic enzymes
substrate specificity
unnatural amino acids
substrates
inhibitors
activity-based probes
caspases
cathepsins
neuthrophil serine proteases
proteasome
SARS-CoV-2 proteases
enzymy proteolityczne
specyficzność substratowa
nienaturalne aminokwasy
niskocząsteczkowe sondy aktywności
kaspazy
katepsyny
proteasom
proteazy wirusa SARS-CoV-2
Opis:
Proteolytic enzymes are molecular scissors that are responsible for the amide bond breakdown in peptide and protein substrates. Over the years, the view on proteases has been considerably changed from non-specific digestive enzymes to sophisticated biocatalysts, which by performing limited proteolysis control virtually all biological processes. In order to better understand how proteases work and what are their biologically relevant target substrates, it is indispensable to determine their catalytic preferences. This knowledge can be further utilized to develop selective substrates, inhibitors and activity-based probes (ABPs) enabling the monitoring of proteases activity in various settings, from in vitro analysis on recombinant enzymes or cell lysates to ex vivo and in vivo imaging at the single cell level. Among many chemical-based approaches that have been developed and applied over the years, the Hybrid Combinatorial Substrate Library (HyCoSuL) technology has emerged as one of the most powerful one. HyCoSuL is a combinatorial peptide-based library of fluorogenic substrates, that comprise natural and unnatural amino acids, that can deeply explore the chemical space in proteases active site, providing a structural framework for the development of highly-selective chemical tools. In this review we present the most prominent examples of proteolytic enzymes that have been profiled with HyCoSuL approach yielding selective substrates, potent inhibitors, and very sensitive activity-based probes.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2022, 76, 5-6; 433--454
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies