Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "antigen expression" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    The expression of HBV antigens in transgenic lettuce micropropagated in vitro cultures for the purpose of anti-HBV vaccine
    Autorzy:
    Czyz, M.
    Wyrwa, K.
    Bociag, P.
    Dembczynski, R.
    Marecik, R.
    Krajewski, P.
    Kapusta, J.
    Pniewski, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/951182.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    hepatitis B virus
    vaccine
    vaccination
    vaccine production
    antigen expression
    micropropagation
    transgenic plant
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2015, 96, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Expression of hepatitis B core antigen in lettuce and tobacco for advanced plant-derived vaccine formulations
    Autorzy:
    Pyrski, M.
    Kasprzyk, A.
    Bogusiewicz, M.
    Bociag, P.
    Czyz, M.
    Pniewski, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/951208.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    hepatitis B virus
    antigen expression
    virus-like particle
    transgenic tobacco
    lettuce plant
    Agrobacterium tumefaciens
    immunoblot
    ELISA test
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2015, 96, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Construction and expression of indonesian hepatitis B core antigen (HBcAg) in Lactococcus lactis as potential therapeutic vaccine
    Autorzy:
    Anwar, R.I.
    Mustopa, A.Z.
    Ningrum, R.A.
    Sucharsono, S.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/81249.pdf
    Data publikacji:
    2019
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    hepatitis B virus
    antigen
    Lactococcus lactis
    cytotoxic T
    immune response
    therapeutic vaccination
    protein expression
    patient
    Indonesia
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2019, 100, 1
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Bacterially expressed truncated F2 domain of Plasmodium falciparum EBA-140 antigen can bind to human erythrocytes
    Autorzy:
    Rydzak, Joanna
    Kryńska, Katarzyna
    Suchanowska, Anna
    Kaczmarek, Radosław
    Łukasiewicz, Jolanta
    Czerwiński, Marcin
    Jaśkiewicz, Ewa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039687.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    truncated F2 domain purification
    human erythrocyte binding
    EBA-140 antigen
    Plasmodium falciparum
    recombinant F2 domain expression
    Opis:
    The recently identified erythrocyte binding antigen-140 (EBA-140) is a member of the Plasmodium falciparum DBL family of erythrocyte binding proteins, which are considered as prospective candidates for malaria vaccine development. The EBA-140 ligand is a paralogue of the well-characterized P. falciparum EBA-175 antigen. They share homology of domain structure, including Region II, which consists of two homologous F1 and F2 domains and is responsible for ligand-erythrocyte interaction during invasion. It was shown that the F2 domain of EBA-175 antigen seems to be more important for erythrocyte binding. In order to study activity and immunogenicity of EBA-140 antigen F2 domain, it is necessary to obtain recombinant protein of high purity and in a sufficient amount, which used to pose a challenge due to the high content of disulphide bridges. Here, we present a new method for expression and purification of Plasmodium falciparum EBA-140 antigen F2 domain in E. coli Rosetta-gami strain in fusion with the maltose binding protein (MBP). The truncated F2 domain formed by spontaneous proteolytic degradation of the fusion protein was purified by affinity chromatography on Ni-NTA resin followed by size exclusion chromatography. Molecular mass of this protein was confirmed by mass spectrometry. Its N-terminal amino acid sequencing revealed a proteolytic cleavage site within the F2 domain. The proper folding of the recombinant, truncated F2 domain of EBA-140 antigen was confirmed by circular dichroism analysis. The truncated F2 domain can specifically bind to human erythrocytes but its binding is not as efficient as that of full Region II. This confirms that both the F1 and F2 domains of EBA-140 antigen are required for effective erythrocyte binding.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2012, 59, 4; 685-691
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies