Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "albumina" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-18 z 18
Tytuł:
Wieloskładnikowe układy chitozanowe jako żele termowrażliwe
Multicomponent chitosan systems as thermosensitive gels
Autorzy:
Modrzejewska, Z.
Owczarz, P.
Zarzycki, R.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2070656.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
chitozan
termowrażliwe żele
albumina
chitosan
thermosensitive gel
albumin
Opis:
W pracy przedstawiono badania nad żelami chitozanowymi formującymi się w fizjologicznej temperaturze ciała ludzkiego. Żele wytwarzano w oparciu o chlorek chitozanu i b-glicerofosforan sodu. W strukturę żelu wprowadzono albuminę, którą uwalniano do wody oraz buforu o pH = 10.
Thermosensitive chitosan hydrogels - a subject of this study - might be carriers of new-generation. Investigations of the possible formation of thermogels based on chitosan chloride and sodium b-glyceropho-sphate with controlled release of albumin to water and to buffer at pH = 10 are described in the paper.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2009, 6; 127-128
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Influence of pH on permeability of ceramic membranes and selectivity in ultrafiltration of model BSA and myoglobin solutions
Autorzy:
Gabriel-Półrolniczak, U.
Szaniawska, D.
Ćwirko, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/207905.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Oficyna Wydawnicza Politechniki Wrocławskiej
Tematy:
ultrafiltration
ceramic membranes
membrane permeability
bovine serum albumin
BSA
myoglobin
microfiltration
ultrafiltracja
membrany ceramiczne
przepuszczalność błony
albumina surowicy bydlęcej
albumina (BSA)
albuminy surowicy
mioglobina
mikrofiltracja
Opis:
The results of ultrafiltration tests carried out with model BSA and myoglobin solutions using ceramic 50 and 150 kDa membranes have been presented. Membrane permeability and selectivity were investigated in function of pH, transmembrane pressure (TMP) as well as molecular modelling data for proteins such as size, geometrical parameters and pH of minimal free energy of folding. The study has shown that the permeate flux J(v) depends on TMP, whereas the protein rejection is mainly influenced by pH. The results demonstrated that molecular modelling data are not sufficient to explain the membrane behaviour and the membrane–protein charge interactions and fouling effects must be also considered to explain the rejection mechanisms.
Źródło:
Environment Protection Engineering; 2014, 40, 4; 135-141
0324-8828
Pojawia się w:
Environment Protection Engineering
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Zastosowanie hydrożeli z ludzkiej albuminy jako powłoki uszczelniające protezy naczyniowe
Application of hydrogels composed of human serum albumin for dacron vascular graft sealing
Autorzy:
Szulc, A.
Walenko, K.
Lewandowska-Szumieł, M.
Ciach, T.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/284018.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
Tematy:
hydrożele
protezy naczyniowe
albumina ludzka
hydrogels
vascular prostheses
human serum albumin
Źródło:
Engineering of Biomaterials; 2010, 13, no. 99-101; 51-53
1429-7248
Pojawia się w:
Engineering of Biomaterials
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Synthesis and characterization of binary complexes of furcellaran with gelatin and bovine serum albumin
Otrzymywanie i charakterystyka binarnych kompleksów furcellaranu z żelatyną i albuminą surowicy bydlęce
Autorzy:
Jamróz, E.
Konieczna-Molenda, A.
Para, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/947540.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
Tematy:
albumin
furcellaran
gelatin
polysaccharide-protein complexes
albumina
żelatyna
kompleksy polisacharydowo-białkowe
Opis:
Furcellaran (FUR) complexes with albumin (BSA) and gelatin (GEL) were investigated. The zeta potential (ζ) values of furcellaran, gelatin and their mixtures at weight ratios 2 : 1, 1 : 1, and 1 : 2 (w/w) were measured over a pH range 2.0–10.0. FUR/GEL and FUR/BSA complexes were prepared by the electrolysis of aqueous solutions of both components taken in the 1 : 1 (w/w) ratio. The results of the elemental analysis, FT-IR spectroscopy and thermal analysis confirmed the formation of the complexes. The investigated complexes differed in their susceptibility to enzymatic hydrolysis and solubility. At room temperature, the solubility of FUR/GEL and FUR/BSA complexes was 0.055 ± 0.021 g/100 cm3 H2O and 0.031 ± 0.020 g/100 cm3 H2O, respectively. Different structures of FUR/GEL and FUR/BSA complexes, determined by SEM studies, can explain differences in both solubility and hydrolytic susceptibility. Enzymatic studies showed that the furcellaran/gelatin and furcellaran/bovine serum albumin complexes are biodegradable. The complexes were not physical mixtures of the components.
Badano kompleksy furcellaranu (FUR) z albuminą (BSA) oraz żelatyną (GEL). Wartości zeta potencjału (ζ) furcellaranu, żelatyny oraz ich mieszanin w stosunku masowym 2 : 1, 1 : 1, 1 : 2 określono w zakresie pH 2,0–10,0. Kompleksy FUR/GELoraz FUR/BSA otrzymano metodą elektrosyntezy przy stosunku masowym 1 : 1. Metodami analizy elementarnej (EA), spektroskopii w podczerwieni z transformacją Fouriera (FT-IR) oraz analizy termicznej (DSC, TGA) potwierdzono powstanie kompleksów FUR/GELi FUR/BSA. Otrzymane kompleksy różniły się podatnością na hydrolizę enzymatyczną i rozpuszczalnością. W temperaturze pokojowej rozpuszczalność kompleksów FUR/GELi FUR/BSA wynosiła, odpowiednio, 0,055 ± 0,021 g/100 cm3 H2O i 0,031 ± 0,020 g/100 cm3 H2O. Obserwowana na zdjęciach SEM odmienna struktura kompleksów może tłumaczyć różnice w ich rozpuszczalności oraz podatności na hydrolizę enzymatyczną. Analiza przebiegu hydrolizy wskazywała na biodegradowalność badanych kompleksów. Potwierdzono, że otrzymane kompleksy nie są fizycznymi mieszaninami składników.
Źródło:
Polimery; 2018, 63, 6; 416-423
0032-2725
Pojawia się w:
Polimery
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Modelowanie enzymatycznej hydrolizy białek
Modeling of protein enzymatic hydrolysis
Autorzy:
Noworyta, A.
Trusek-Hołownia, A.
Lech, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2073223.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
reakcja depolimeryzacji
albumina
termolizyna
weryfikacja modelu
depolymerization reaction
albumin
thermolysin
model verification
Opis:
Przedstawiono założenia modelu obliczania postępu reakcji enzymatycznej depolimeryzacji, która jest przykładem reakcji szeregowo-równoległej. Opisano metodę postępowania na przykładzie reakcji hydrolizy albuminy przy wykorzystaniu termolizyny. Reakcja posłużyła do weryfikacji tego modelu. Stwierdzono złożoną kinetykę zachodzącej reakcji, hamowanej jej produktami. Uzyskano dobrą zgodność przebiegu modelowego z doświadczalnym; zarówno ogólnego stopnia przereagowania jaki składu wybranych frakcji oligopeptydów.
Model assumptions of enzymatic depolymerization reaction (an example of series-parallel reactions) are presented. A method of proceeding on the example of albumin hydrolysis using thermolysin was elaborated. The reaction was used for model verification. A complex kinetics with product inhibition was proposed. A good agreement with the experimental data both for the hydrolysis degree and composition of peptides selected fractions was obtained. Therefore the model was positively veryfied.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2015, 4; 189--190
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Fotografie albuminowe – wytwarzanie, właściwości, trwałość i ochrona przed niszczeniem
Albumen prints – production, properties, permanence and protection against damage
Autorzy:
Kozielec, Tomasz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/535176.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Narodowy Instytut Dziedzictwa
Tematy:
albumina
fotografie albuminowe
papiery albuminowe
przyczyny niszczenia
czynniki niszczące
sposoby przechowywania
warunki przechowywania
Opis:
Albumen prints on paper constitute a large part of the collection of photographs created in the 19th century. They are most often found in CDV format. The article presents the technique of making albumen prints – materials and substances that the photographs were created from and the methods of their processing are discussed. Characteristic damage observed in albumen prints is a matter of concern to conservators and collection custodians. This is why these photographs have become the subject of detailed research and analyses. Methods of albumen prints identification have been presented. The appearance of most of these photographs has been substantially changed and differs from the look of the well-preserved ones. The article includes, among others, the results of James M. Reilly’s advanced research on the deterioration of albumen prints. Attention has been drawn to improper storing conditions that negatively impact the state of preservation of these photographs (optical changes, the albumen layer cracking). The recommended conditions are: RH of 30-40% and a temperature below 18ºC. Daily fluctuations of these parameters are very dangerous. There is a serious risk of deterioration in the case of albumen prints transferred from an air-conditioned warehouse to a warm and damp reading room. In such cases, air-conditioning the photographs in rooms of transitory conditions is essential, moreover, the prints have to be specially packed. Albumen prints subject to conservation works must not be washed with water, as the washing and drying process deepens the cracks in the albumen layer. Attention has also been drawn to the kinds and properties of materials used for packing the photographs in order to protect them against dust and dirt. Only materials with the PAT (Photographic Activity Test) certificate can be used for the conservation of the prints. Other issues have been raised as well, among others, the problems related to providing proper storing conditions for photographs from state and private collections.
Źródło:
Ochrona Zabytków; 2010, 1-4; 123-137
0029-8247
Pojawia się w:
Ochrona Zabytków
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Proteolytic activity of Bacillus cereus strains
Aktywność proteolityczna szczepów Bacillus cereus
Autorzy:
Nabrdalik, M.
Grata, K.
Latała, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/127195.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
Bacillus cereus
proteolytic activity
albumin
casein
skimmed milk
aktywność proteolityczna
albumina
kazeina
odtłuszczone mleko
Opis:
The aim of conducted research was to assess proteolytic activity of Bacillus cereus strains, depending on the source of proteins in a growth medium and temperature. Two Bacillus cereus strains: G10 and A96, isolated from soil and water respectively, were applied in the research. The source of carbon in the growth media was provided by the protein substrates as follows: albumin, casein and skimmed milk. The temperature ranged between 30 and 60ºC. The proteolytic activity was determined with the use of a spectrophotometric method with 2% casein as a substrate, at the wavelength λ = 560 nm. In the experiment, the proteolytic activity depended on the type of protein substrate in the growth medium and the temperature. B. cereus G10 strain showed the highest activity at 30ºC in case of albumin and the lowest in the growth medium with skimmed milk. At temperatures 40 and 50ºC the most favourable medium was with an addition of skimmed milk and the least favourable with albumin. Proteolytic activity was not recorded when the temperature was the highest and the medium contained skimmed milk, whereas at the same temperature the lowest activity was noted again in the medium with albumin. Bacillus cereus A96 strain showed, however, different activity. The highest activity was noted at tempertaures of 30 and 50ºC in the medium with skimmed milk, and the lowest in the medium with casein. The opposite was noted at 40ºC, as no proteolytic activity was recorded in the presence of skimmed milk while the highest was recorded in the presence of casein. When analysing the influence of the temperature on the proteolytic activity, it has been noted that strains of Bacillus cereus are the most vigorous at the temperature of 30 and 40ºC, and the least vigorous at 50 and 60ºC. The highest recorded values for the screened strains have been obtained at 30 and 40ºC in the medium with skimmed milk.
Celem podjętych badań była ocena aktywności proteolitycznej szczepów Bacillus cereus w zależności od źródła białka zawartego w podłożu oraz temperatury. Do badań wykorzystano 2 szczepy Bacillus cereus G10 oraz A96 wyizolowane odpowiednio z gleby i wody. Źródłem węgla w pożywkach były substraty białkowe: albumina, kazeina oraz odtłuszczone mleko. Aktywność proteolityczną oznaczono w zakresie temperatur od 30 do 60ºC. Oznaczenia aktywności proteolitycznej przeprowadzono metodą spektrofotometryczną, używając jako substratu 2% kazeiny po 10-minutowej inkubacji, przy długości fali λ = 560 nm. W przeprowadzonym doświadczeniu aktywność proteolityczna uzależniona była od rodzaju substancji białkowej zawartej w podłożu oraz temperatury. I tak, badany szczep B. cereus G10 w temperaturze 30ºC największą aktywność proteolityczną wykazywał w obecności albuminy, a najniższą w obecności odtłuszczonego mleka. W temperaturach 40 i 50ºC najkorzystniejszym podłożem okazało się podłoże zawierające odtłuszczone mleko, a najmniej korzystne zawierające albuminę. W najwyższej temperaturze nie stwierdzono aktywności proteolitycznej w obecności odtłuszczonego mleka, zaś najniższą aktywność odnotowano ponownie w środowisku albuminy. Z kolei drugi z badanych szczepów, Bacillus cereus A96, charakteryzował się odmienną aktywnością. W temperaturach 30 i 50ºC najwyższą aktywność proteolityczną odnotowano w podłożu zawierającym odtłuszczone mleko, a najniższą w środowisku kazeiny. Natomiast w temperaturze 40ºC zaobserwowano odwrotną sytuację, gdyż nie stwierdzono aktywności proteolitycznej w obecności odtłuszczonego mleka, a najwyższą aktywność uzyskano w obecności kazeiny. Analizując wpływ temperatury na aktywność proteolityczną, stwierdzono, iż największą aktywność badane szczepy Bacillus cereus wykazują w temperaturach 30 i 40ºC, a najmniejszą w 50 i 60ºC. Najwyższe wartości dla badanych szczepów uzyskano w temperaturach 30 i 40ºC na podłożu z dodatkiem odtłuszczonego mleka.
Źródło:
Proceedings of ECOpole; 2010, 4, 2; 273-277
1898-617X
2084-4557
Pojawia się w:
Proceedings of ECOpole
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Application of molecular docking to study 6-Mercaptopurine-binding to human serum albumin
Zastosowanie dokowania molekularnego w badaniu wiązania 6-Merkaptopuryny z albuminą surowicy krwi ludzkiej
Autorzy:
Sochacka, Jolanta
Pawełczak, Bartosz
Sobczak, Andrzej
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038307.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
molecular docking
human serum albumin
6-mercaptopurine
dokowanie molekularne
albumina surowicy krwi ludzkiej
6-merkaptopuryna
Opis:
Albumina surowicy krwi ludzkiej pełni ważną rolę w transporcie i rozmieszczeniu w organizmie substancji endogennych i egzogennych, w tym również leków. Znajomość mechanizmu oddziaływania leków z albuminą może być pomocna w przewidywaniu potencjalnych interakcji z innymi lekami i substancjami chemicznymi na etapie wiązania z albuminą, zapewniając bezpieczną terapię, szczególnie w terapii wielolekowej. Symulacja tego oddziaływania metodą dokowania molekularnego pozwala na opisanie zależności między strukturą i aktywnością biologiczną i może być alternatywą lub uzupełnieniem badań in vitro. W pracy przedstawiono możliwość wykorzystania techniki dokowania molekularnego do oceny oddziaływania 6-Merkaptopuryny (6-MP), leku stosowanego w terapii przeciwnowotworowej i immunosupresyjnej, z albuminą surowicy krwi ludzkiej. Procedurę dokowania 6-MP do cząsteczki albuminy przeprowadzono za pomocą programu komputerowego Molegro Virtual Docker (MVD). Strukturę rentgenowską HSA opisaną kodem 1AO6 pobrano z bazy białek Protein Data Bank (PDB.org). Układ przestrzenny cząsteczki 6-MP o zminimalizowanej energii opracowano za pomocą programu CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0. Cząsteczkę 6-MP, ze względu na fakt, że w roztworze wodnym o fi zjologicznym pH występuje w mieszaninie formy zdysocjowanej i niezdysocjowanej dokowano jednocześnie w obu formach. Uzyskane wyniki wskazują, że 6-MP może wiązać się do albuminy w co najmniej dwóch miejscach wiążących. W przypadku cząsteczki niezdysocjowanej oddziaływania wiążące mają charakter hydrofobowy, natomiast cząsteczka zdysocjowana oddziałuje z albuminą głównie poprzez wiązania wodorowe oraz oddziaływanie elektrostatyczne z dodatnio naładowaną resztą lizyny, które stabilizuje powstający kompleks.
Human serum albumin (HSA) is a major protein component of blood plasma and due to its endogenous and exogenous ligand binding properties, plays an important role in the distribution and therapeutic eff ectiveness of drug. The studies of interaction of ligands with HSA by molecular docking are important from a theoretical viewpoint as they attempt to explain the relationship between the structure of ligand and the function of protein and also in terms of practical applications in medicine. In the work, the interaction of HSA with 6-Mercaptopurine (6-MP) used as anticancer and immunosuppressive drug was examined by molecular docking. The docking procedure was performed with the program Molegro Virtual Docker (MVD). The initial 6-MP conformation was energy-minimized using semiempirical (AM1) method implemented in CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0 software and then imported to MVD. The X-ray structure of HSA (1AO6) was obtained from the Protein Data Bank (PDB). The potential binding sites (cavities) were identifi ed automatically using the cavities detection algorithm. The 6-MP molecules in solution at pH 7.4 occur as a mixture of neutral and anionic forms, therefore both forms of 6-MP were docked one at a time. Docking experiment uncovered at least two binding sites of 6-MP in HSA structure. It was found that in case of neutral form of 6-MP the binding force was mainly hydrophobic interaction, while the electrostatic interaction and hydrogen bond were involved in the binding process of anionic form of 6-MP.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2011, 65, 3; 41-48
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes of albumin secondary structure after palmitic acid binding : FT-IR spectroscopic study
Autorzy:
Oleszko, A
Hartwich, J.
Gąsior-Głogowska, M.
Olsztyńska-Janus, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/307332.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Oficyna Wydawnicza Politechniki Wrocławskiej
Tematy:
kwas palmitynowy
albumina
spektrometria FTIR
palmitic acid
albumin
Fourier transform infrared spectroscopy
protein secondary structure
Opis:
Purpose: Albumin is an universal transport protein. Plasma pool of free fatty acids arising from triglyceride hydrolysis, critical in energy metabolism and etiology of metabolic disorders is transported by albumin. According to various studies albumin has from seven to nine binding sites with diverse affinity to long chain fatty acids. X-ray diffraction crystallography measurements have provided data only for pure human serum albumin or albumin with fully saturated binding sites. These results have shown that amount of -helices is higher after fatty acids binding. Molecular mechanics simulations suggest that binding of fatty acids in two high-affinity sites leads to major conformational changes in albumin structure. The aim of this research was to investigate albumin secondary structure upon gradually increasing fatty acids to protein mole ratio. Methods: Fourier transform infrared spectroscopy was applied to study changes of bovine serum albumin (as an analogue of human serum albumin) -helical structures after binding palmitic acid in a range of 0–20 palmitic acid: albumin molar ratios representing pure protein, partial, full saturation and excess binding sites capacity. Results: Amount of -helices was increasing along with the amount of palmitic acid: bovine serum albumin molar ratio and reached maximum value around 2 mol/mol. Conclusions: Our studies confirmed molecular mechanics simulations and crystallographic studies. Palmitic acid binding in two high-affinity sites leads to major structural changes, filling another sites only slightly influenced bovine serum albumin secondary structure. The systematic study of fatty acids and albumin interactions, using an experimental model mimicking metabolic disorders, may results in new tools for personalized nanopharmacotherapy.
Źródło:
Acta of Bioengineering and Biomechanics; 2018, 20, 1; 59-64
1509-409X
2450-6303
Pojawia się w:
Acta of Bioengineering and Biomechanics
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wiązanie ketoprofenu do białek osocza w stanach zapalnych
Binding of ketoprofen to plasma protein in infl ammatory states
Autorzy:
Maciążek-Jurczyk, Małgorzata
Szkudlarek-Haśnik, Agnieszka
Siek, Dawid
Chłosta, Mateusz
Faruga, Kamil
Moskała, Wojciech
Sułkowska, Anna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1038717.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
ketoprofen
albumina surowicy krwi ludzkiej
technika wygaszania fluorescencji
human serum albumin
quenching fl uorescence technique
Opis:
AIM Serum albumin is negative acute – phaseprotein which decreases in inflammation. The aim of the study was to determine plasma protein binding of ketoprofen in inflammatory states. MATERIAL AND METHODS Human serum albumin (HSA) was provided by MP Biomedicals TMInc, Aurora OH. Ketoprofen (KP) was purchased from MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany. Fluorescent emission spectra were carried out with a Hitachi F-2500 spectrofluorimeter and 1 cm x 1 cm x 4 cm quartz cells. Study of KP–HSA complex has been carried out on the basis of human serum albumin quenching fluorescence technique at excitation wavelength ex = 280 nm. The following systems has been analyzed: KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 at constant concentrations of HSA (8 x 10- 6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M) in the absence and presence of KP at the increasing concentration (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Plasma protein binding of ketoprofen has been evaluated on the basis of association Ka [M-1] and quenching constants KQ [M-1]. RE SULT S Ketoprofen (KP) exhibits high ability of quenching and binding. For the molar ratios of [KP]:[HSA]1, [KP]:[HSA]2 and [KP]:[HSA]3 respectively 0:1÷22.5:1, 0:1÷45:1, 0:1÷180:1 the formation of the complex has been observed. Scatchard curves showed two class of equivalent binding sites for KP. With the decrease of serum albumin concentrations, that occurs in infl ammatory state, the increase of binding parameters Ka [M-1] and KQ [M-1] in first class of binding sites has been observed. Because quenching constants indicate the distance between the excited florophore and KP, their rise with a reduction of HSA concentration means that KP approaches to fluorophore(s) macromolecule. The formation of the complex whose stability was confirmed by the increase of Ka was then proven. In the second class of values of Ka [M-1] and KQ [M-1] have not been changed probably due to the presence of − hydrophobic interactions which stabilize the KP–HSA complex. CONCLUSIONS The decrease of protein concentration in inflammatory affects changes in the availability towards KP molecule. The growth of KP–HSA stability in the primary binding site (subdomain IIIA) can contribute to delayed action.
CEL Albumina surowicy krwi jest ujemnym białkiem ostrej fazy. Jej stężenie maleje w odczynie zapalnym. Celem pracy było zbadanie wiązania ketoprofenu do białek osocza – albuminy surowicy krwi w stanach zapalnych. MATERIAŁ I METODY Do badań użyto albuminę surowicy krwi ludzkiej (HSA, MP Biomedicals TMInc, AuroraOH) oraz ketoprofen (KP, MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany). Emisyjne widma fl uorescencji zarejestrowano na spektrofl uorymetrze Hitachi F-2500, stosując kwarcowe kuwety o pojemności 4 cm3 i wymiarach 1 cm x 1 cm x 4 cm. Analiza układu ketoprofen – albumina surowicy krwi ludzkiej (KP–HSA) została przeprowadzona za pomocą techniki wygaszania fl uorescencji albuminy surowicy krwi ludzkiej, przy wzbudzeniu promieniowaniem o długości fali ex = 280 nm. Pomiarom poddano trzy układy KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 o stałym stężeniu HSA (8 x 10-6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M), bez i w obecności KP o stężeniu rosnącym (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Wiązanie ketoprofenu do albuminy surowicy krwi ludzkiej określono na podstawie stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1]. WYNIKI Ketoprofen (KP) wykazuje wysokie zdolności wygaszające i wiążące. Zarejestrowano tworzenie kompleksów z albuminą surowicy krwi (HSA), dla stosunków molowych [KP]:[HSA]1 0:1÷22.5:1, [KP]:[HSA]2 0:1÷45:1 oraz [KP]:[HSA]3 0:1÷180:1. Na podstawie przebiegu krzywych Scatcharda zaobserwowano występowanie dwóch równocennych klas miejsc wiążących w każdym z układów KP–HSA. Wraz z obniżeniem stężenia albuminy, co ma swoje odzwierciedlenie w stanach zapalnych, zarejestrowano wzrost stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1] w I klasie miejsca wiązania. Zjawisko to świadczy o zmniejszeniu odległości między cząsteczką ketoprofenu a wzbudzonym fluoroforem w makromolekule oraz wzroście stabilności utworzonego kompleksu KP–HSA w stanach zapalnych. Wartości wyznaczonych parametrów wiązania w II klasie nie uległy zmianie, prawdopodobnie ze względu na obecność oddziaływań hydrofobowych typu −, które stabilizują kompleks. WNIOSKI Stężenie białka transportowego, które maleje w stanach zapalnych, wpływa na zmiany dostępności względem cząsteczki KP. Wzrost trwałości kompleksu KP–HSA w pierwotnym miejscu wiązania w subdomenie IIIA może przyczynić się do opóźnionego działania leku.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2012, 66, 3; 27-33
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cross-flow ultrafiltration of model bovine serum albumin solutions in a laboratory scale
Badania ultrafiltracji w układzie krzyżowym modelowych roztworów albuminy surowicy bydlęcej (BSA)
Autorzy:
Gabriel-Półrolniczak, U.
Szaniawska, D.
Ćwirko, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2072732.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
Tematy:
ultrafiltration
ceramic membranes
bovine serum albumin
membrane fouling
ultrafiltracja
membrany ceramiczne
surowicza albumina wołowa
fouling membrany
Opis:
The results of ultrafiltration tests carried out in a cross-flow mode with BSA model solutions using a laboratory scale setup equipped with fiat ceramic membranes are presented. The influence of operating parameters such as TMP, NaCl concentration and pH on membrane permeability was investigated. A decline in permeate flux with the increase of TMP and NaCl concentration and the decrease of pH was observed during tests. Membrane permeability for pure water was found in order to determine the membrane resistance RM for different TMP values. A short analysis of fouling phenomenon was performed based on the calculated flux decline and fouling resistance.
Przedstawiono wyniki badań ultrafiltracji w układzie krzyżowym (crossflow) modelowych roztworów BSA przy użyciu instalacji laboratoryjnej z płaskimi membranami ceramicznymi. Badano wpływ parametrów operacyjnych takich jak TMP, stężenie NaCl i pH na przepuszczalność membrany. Dla wyższych wartości TMP oraz stężenia NaCl oraz niższych wartości pH obserwowano spadek strumienia objętościowego permeatu. W celu ustalenia wielkości oporu membrany RM dla różnych wartości TMP wyznaczono przepuszczalność membrany dla wody. Przeprowadzano krótką analizę zjawiska foulingu na podstawie obliczonego spadku strumienia objętościowego permeatu oraz oporu foulingu.
Źródło:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna; 2014, 4; 237--238
0368-0827
Pojawia się w:
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Hydrophobicity of Galena with Ovabulbumin and Dithiophospinate in Relation to its Potential Response
Hydrofobowość galeny z ovabulbumin i dithiophospinate w odniesieniu do ich potencjalnej reakcji
Autorzy:
Guler, T.
Deniz, V.
Polat, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/317981.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Przeróbki Kopalin
Tematy:
hydrofobowość galeny
ditiofosfonat
albumina jaja kurzego
potencjał
czas kondycjonowania
galena hydrophobicity
dithiophosphinate
ovalbumin
potential response
conditioning time
Opis:
This study was performed to elucidate the role of ovalbumin (OVA) on the hydrophobicity and potential response of galena in the presence of dithiophosphinate (DTPI). OVA was tested as environmentally friendly depressing agent due to its electrochemically active behavior in aqueous medium. Contact angle measurements were performed in a three-electrode system electrochemical cell in pH 9.2 tetraborate buffer solution. Experimental works revealed that galena exhibited certain degree of natural hydrophobicity. DTPI significantly improved galena hydrophobicity especially by the extended conditioning. In contrast, OVA reduced contact angle, even overcame the hydrophobicity impact of DTPI on galena. Potential measurements indicated that adsorption of both OVA and DTPI on galena was electrochemical process. They reduced potential response of galena electrode.
Badanie to zostało przeprowadzone w celu wyjaśnienia wpływu owalbuminy – albuminy jaja kurzego (OVA) na hydrofobowość i flotowalność galeny w obecność ditiofosfonianu (DTPI). OVA został przetestowany jako przyjazny dla środowiska środek depresyjny ze względu na właściwości elektrochemiczne i zachowanie w środowisku wodnym. Pomiary kąta zwilżania przeprowadzono w ogniwie elektrochemicznym z trzema elektrodami w roztworze buforowym tetraboranu o pH 9,2. Prace eksperymentalne wykazały, że galena wykazuje pewien stopień naturalnej hydrofobowości. DTPI znacznie poprawiło hydrofobowość galeny, zwłaszcza przez przedłużenie czasu kondycjonowania. Przeciwnie, dodatek OVA zmniejszył kąt zwilżania, nawet przezwyciężył wpływ hydrofobowości DTPI na galenę. Pomiary potencjału wykazały, że adsorpcja obu odczynników OVA i DTPI na galenę jest procesem elektrochemicznym. Zmniejszyły one wartość potencjału elektrokinetycznego galeny.
Źródło:
Inżynieria Mineralna; 2018, R. 19, nr 1, 1; 47-52
1640-4920
Pojawia się w:
Inżynieria Mineralna
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wpływ zmiennego czasu ubijania na właściwości reologiczne pian otrzymanych z różnych preparatów białek serwatkowych i sproszkowanej albuminy jaja
Effect of changing whipping time on rheological properties of foams produced from various whey protein preparations and powdered egg albumin
Autorzy:
Nastaj, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826745.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
albuminy
bialka serwatkowe
bialko
piana
pienienie
preparaty bialkowe
skladniki funkcjonalne
sproszkowana albumina jaja kurzego
ubijanie
technologia zywnosci
Opis:
Celem pracy była ocena właściwości reologicznych pian otrzymanych z trzech rodzajów preparatów białek serwatkowych i sproszkowanej albuminy jaja kurzego, w zależności od czasu ubijania. Właściwości reologiczne pian oceniono za pomocą reometru oscylacyjnego HAAKE RS 300. Wyznaczono wartości granicy płynięcia (τ), modułów zachowawczego (G’) i stratności (G”) oraz wielkości kąta fazowego (E) badanych próbek. Dokonano również wyznaczenia wydajności pienienia roztworów badanych preparatów. Właściwości reologiczne otrzymanych pian były zależne od rodzaju zastosowanego preparatu i czasu ubijania. Piany z albuminy cechowały się lepszymi właściwościami reologicznymi i wymagały krótszego czasu ubijania w porównaniu z pianami otrzymanymi z preparatów białek serwatkowych. W przypadku pian uzyskanych z preparatów białek serwatkowych wzrost czasu ubijania prowadził do systematycznego zwiększania się granicy płynięcia i wydajności pienienia. Z kolei zwiększanie czasu ubijania pian otrzymanych z albuminy prowadziło do zmniejszania wartości granicy płynięcia i wydajności pienienia. W przypadku pian otrzymanych z preparatów białek serwatkowych stwierdzono zależność liniową pomiędzy wartościami granicy płynięcia a czasem ich ubijania. W przypadku pian uzyskanych z izolatu białek serwatkowych (WPI) stwierdzono korelację pomiędzy granicą płynięcia a kątami fazowymi.
The objective of this paper was to assess the effect of whipping time on rheological properties of foams produced from various types of whey protein preparations and from egg albumin. Rheological properties of the analyzed foams were assessed using an oscillatory ThermoHaake RS 300 rheometer. The following rheological parameters of the samples studied were determined: yield stress (τ), storage (G’) and loss (G”) moduli, and phase angle (E) values. For each protein solution of the preparations investigated, values of foam overrun (Φ) were also determined. Rheological properties of the analyzed foams depended on the type of preparation used and on the whipping time. The egg albumin foams exhibited better rheological properties and required a shorter whipping time compared to the foams produced from whey protein preparations. As for the foams produced from whey protein preparations, the increase in the whipping time resulted in a systematic increase in both the yield stress and the whipping overrun. As for the egg albumin foams, the increase in their whipping time caused the yield stress and overrun to decrease. In the case of foams produced from whey protein preparations, a linear relationship between the yield stress values and whipping times was found. As for the whey foams (WPI), a correlation was found between the yield stress and the phase angle values.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2009, 16, 6
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
History of photography on the example of selected photographic techniques. A photograph as an object
Historia fotografii na przykładzie wybranych technik fotograficznych. Fotografia jako obiekt
Autorzy:
Wolska, Anna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/433347.pdf
Data publikacji:
2020-08-26
Wydawca:
Krajowy Ośrodek Badań i Dokumentacji Zabytków
Tematy:
daguerreotype
calotype
albumen
ambrotype
collodion
storage and display conditions
dagerotypia
kalotypia
albumina
ambrotypia
kolodion
warunki przechowywania i eksponowania
Opis:
In the first part of the paper, the focus is on historical and technical aspects of the invention of photography, beginning with the first research works conducted by J.N. Niépce up to the patenting of daguerreotype in 1839 by L. Daguerre. In the further section of the paper emphasis is put on the fast spread of photography; short profiles of the first Polish photographers who contributed to promoting photography: J. Giwartowski, K. Beyer, W. Rzewuski, and M. Strasz, are given. Furthermore, the early-19th-century discourse between the artistic and photographic circles is briefly discussed, with some comments by e.g. E. Delacroix, P. Delaroche, Ch. Baudelaire, L. Daguerre quoted. Subsequently, the early displays of photographs in exhibitions and museums are described, e.g. during the 1851 First World Exhibition in London and at the South Kensington Museum in 1858. What follows this is a presentation of selected photographic techniques, shown against the events related to given inventions, e.g.: daguerreotype, salt print, techniques based on the collodion process, compounds of dichromates and chromates, calotype, cyanotype. Further, source reference is given to describe potential threats related to the degradation, damage, and a possible repair of images recorded in photographs. Another section of the paper is dedicated to presenting artistic movements in photography which formed in the late 19th century. The final part speaks of the questions related to e.g. storage humidity and temperature, display of photographic objects that are in museum collections, and pH of materials and frames; the author also reflects on the need to digitize collections.
W pierwszej części artykułu autorka skupia się na historycznych i technicznych aspektach wynalezienia fotografii od momentu pierwszych prac badawczych prowadzonych przez J.N. Niépce’go, po opatentowanie dagerotypii w 1839 r. przez L. Daguerre’a. W dalszej części wskazuje na szybkie rozpowszechnienie się fotografii; krótko opisuje sylwetki pierwszych polskich fotografów, którzy zasłużyli się w rozpowszechnieniu fotografii – J. Giwartowskiego, K. Beyera, W. Rzewuskiego i M. Strasza. Dalej zwraca uwagę na dyskurs toczący się na pocz. XIX w. pomiędzy środowiskami: artystycznym i fotografów, przytacza wypowiedzi m.in.: E. Delacroix, P. Delaroche’a, Ch. Baudelaire’a, L. Daguerre’a. Następnie opisuje początki związane z eksponowaniem fotografii na wystawach i w muzeach, m.in. w trakcie Pierwszej Wystawy Światowej w Londynie w 1851 r. oraz w Muzeum South Kensington w roku 1858. W dalszej części następuje prezentacja – na tle wydarzeń związanych z danymi wynalazkami – wybranych technik fotograficznych, m.in.: dagerotypii, papierów solnych, technik opartych na kolodionie, związkach dwuchromianów oraz chromianów, kalitypii, cyjanotypii. Następnie czytamy – odnoszący się do źródeł – opis możliwych zagrożeń związanych z degradacją, uszkodzeniami i ewentualną naprawą obrazów utrwalonych na fotografiach. Kolejna część artykułu poświęcona jest przedstawieniu ruchów artystycznych w sferze fotografii, jakie miały miejsce pod koniec XIX wieku. Artykuł zamyka przedstawienie zagadnień dotyczących m.in. wilgotności i temperatury przechowywania oraz eksponowania obiektów fotograficznych znajdujących się w zbiorach muzealnych, kwestii związanych ze środowiskiem PH materiałów i opraw oraz refleksja na temat potrzeby digitalizacji zbiorów.
Źródło:
Muzealnictwo; 2020, 61; 192-200
0464-1086
Pojawia się w:
Muzealnictwo
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Temperature and concentration dependence of translational diffusion coefficient for human serum albumin in aqueous solutions at different pH
Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury i stężenia dla albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych przy różnych wartościach pH
Autorzy:
Monkos, Karol
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1034868.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Tematy:
translational diffusion coefficient
viscosity
stokes-einstein equation
human serum albumin
współczynnik dyfuzji translacyjnej
lepkość
równanie stokesa-einsteina
albumina surowicy ludzkie
Opis:
B A C K G R O U N D The aim of the present paper is to investigate the temperature and concentration dependence of the translational diffusion coefficient for human serum albumin in aqueous solutions at neutral pH and at the isoelectric point. M A T E R I A L A N D M E T H O D S The viscosity of human serum albumin aqueous solutions at pH 4.7 and 7.0 was measured at temperatures ranging from 5oC to 45oC and in a wide range of con-centrations. The measurements were performed with an Ubbelohde-type capillary microviscometer. R E S U L T S The translational diffusion coefficient of a protein in infinitely dilute solutions Do(T) can be calculated from the generalized Stokes-Einstein equation if the hydrodynamic radius of the studied protein is known. For hydrated human serum albumin, this equation gives Do(T) in the range of 3.45 x 10-11 m2/s (at 5oC) to 10.0 x 10-11 m2/s (at 45oC). The translational diffusion coefficient for higher concentrations of D(T,F) can be obtained from the relation: D(T,F) = Do(T)ho(T)/h(T,F), where F denotes the volume fraction and ho(T) and h(T, F) are the viscosities of water and the solution at temperature T, respectively. C O N C L U S I O N S The translational diffusion coefficient of human serum albumin in solutions both at pH 4.7 and 7.0 decreases linearly with increasing volume fraction, when does not exceed the value of about 0.11. The dependence of the translational diffusion coefficient on volume fraction in the whole measured range of is non-linear and can be described by a stretched exponential function. The scaling parameters in this function are different at different values of pH. The dependence of the translational diffusion coefficient on temperature, in turn, can be described by the three-parameter Vogel-Tammann-Fulcher’s equation.
W S T Ę P Celem niniejszej pracy jest zbadanie zależności współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury i ułamka objętościowego dla albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych przy neutralnym pH oraz w punkcie izoelektrycznym. M A T E R I A Ł I M E T O D Y Lepkość wodnych roztworów albuminy surowicy ludzkie j przy pH 4,7 i 7,0 zmierzono w zakresie temperatur 5–45 o C i w szerokim zakresie stężeń. Pomiary wykonano za pomocą kapilarnego mikrowiskozymetru typu Ubbe-lohde’a. W Y N I K I Współczynnik dyfuzji translacyjnej białka dla roztworów rozcieńczonych D o (T) można obliczyć z uogólnionego równania Stokesa-Einsteina, jeżeli znany jest promień hydrodynamiczny badanego białka. Dla uwodnionej albuminy surowicy ludzkiej równanie to daje D o (T) w zakresie od 3,45 ¥ 10 -11 m 2 /s (w 5 o C) do 10,0 ¥ 10 -11 m 2 /s (w 45 o C). Współczynnik dyfuzji translacyjnej dla wyższych stężeń D(T, F ) można otrzymać z relacji: D(T, F ) = D o (T) h o (T)/ h (T, F ), w której F oznacza ułamek objętościowy a h o (T) i h (T, F ) to lepkości, odpowiednio, wody i roztworu w temperaturze T. W N I O S K I Współczynnik dyfuzji translacyjnej albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych zarówno przy pH 4,7 jak i 7,0 maleje liniowo wraz ze wzrostem ułamka objętościowego, jeżeli F nie przekracza wartości około 0,11. Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od ułamka objętościowego w całym mierzonym zakresie F jest nieliniowa i można ją opisać rozciągniętą funkcją wykładniczą. Parametry skalowania w tej funkcji są różne przy różnych wartościach pH. Z kolei zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury może być opisana przez trójparametryczne równanie Vogela-Tammanna-Fulchera.
Źródło:
Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2013, 67, 3; 184-193
1734-025X
Pojawia się w:
Annales Academiae Medicae Silesiensis
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model
Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka
Autorzy:
Trnková, L.
Boušová, I.
Ryšánková, L.
Vrabcová, P.
Dršata, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/126139.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
oxidative stress
antioxidant
hydroxycinnamic acid
serum albumin
protein-ligand binding
stres oksydacyjny
antyoksydant
kwas hydrooksycynamonowy
albumina (BSA)
wiązanie białka z ligandem
Opis:
The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.
Źródło:
Proceedings of ECOpole; 2009, 3, 1; 27-34
1898-617X
2084-4557
Pojawia się w:
Proceedings of ECOpole
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Synteza i badania oddziaływania z albuminą N,N-pdimetyloaminobenzylowej pochodnej tiosemikarbazonu i jej kompleksu z rutenem(II)
Synthesis and interaction with albumin of N,N-dimethylaminbenzyl derivative of thiosemicarbazone and its ruthenium(II) complex
Autorzy:
Łomzik, M.
Brindell, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/142651.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
tiosemikarbazony
kompleksy rutenu
albumina
pomiary fluorescencyjne
stała Sterna-Volmera
terapia przeciwnowotworowa
thiosemicarbazones
ruthenium complexes
albumin
fluorescence measurements
Stern-Volmer's constant
antitumor therapy
Opis:
Z literatury wiadomo, że niektóre tiosemikarbazony wykazują działanie antynowotworowe jako inhibitory reduktazy rybonukleotydowej, a ich koordynacja do jonów Ru może prowadzić do wzmocnienia tej reaktywności. W artykule przedstawiono syntezę tiosemikarbazonu N,N-p-dimetyloaminobenzaldehydu oraz jego kompleksu z Ru(II). Zbadano oddziaływanie otrzymanych związków z albuminą przy użyciu metod spektrofluorymetrycznych. Wykazano, że po związaniu w kompleks ligand jest mniej reaktywny w stosunku do albuminy, co rokuje nadzieje na jego lepszą biodystrybucję.
Previous studies have shown that some thiosemicarbazones have antitumor activity as inhibitors of ribonucleotide reductase and their reactivity can be enhanced by coordination to Ru ion. The following paper describes the synthesis of N,N-p-dimethylaminbenzaldehyde thiosemicarbazone and its Ru(II) complex. In addition, the interaction of the obtained compounds with albumin was carried out using fluorescence spectroscopy. It has been shown that coordination of ligand to ruthenium decrease its reactivity towards albumin and therefore the better bioavailability is expected.
Źródło:
Chemik; 2013, 67, 2; 91-98
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Korelacje między zawartością wybranych białek serwatkowych w mleku krów
Correlations between the content of selected whey proteins in cow milk
Autorzy:
Brodziak, A.
Krol, J.
Litwinczuk, A.
Wolanciuk, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/843541.pdf
Data publikacji:
2017
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Zootechniczne
Tematy:
bydlo polskie holsztynsko-fryzyjskie odmiany czarno-bialej
bydlo polskie holsztynsko-fryzyjskie odmiany czerwono-bialej
bydlo Jersey
bydlo Simental
mleko krowie
bialka serwatkowe
zawartosc
korelacja
alfa-laktoalbumina
beta-laktoglobulina
albumina serum
laktoferyna
lizozym
Źródło:
Roczniki Naukowe Polskiego Towarzystwa Zootechnicznego; 2017, 13, 1
1733-7305
Pojawia się w:
Roczniki Naukowe Polskiego Towarzystwa Zootechnicznego
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-18 z 18

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies