Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "adsorpcja bialek" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Adsorpcja lizozymu – charakterystyka struktur białkowych z zastosowaniem metody mikrowagi kwarcowej z monitorowaniem dyssypacji energii oraz powierzchniowego rezonansu plazmonów
Autorzy:
ĆWIĘKA, MONIKA
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1034112.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Uniwersytet Jagielloński. Wydawnictwo Uniwersytetu Jagiellońskiego
Tematy:
MP-SPR
QCM-D
adsorpcja białek
lizozym
Opis:
Lysozyme (LSZ) exhibits strong antibacterial activity against gram-positive bacteria. This property has found practical applications in the medicinal and pharmaceutical industries. Elucidating protein orientation on a nanoscale surface has important implications for integrat- ing proteins into micro- and nano-fabricated devices. Analysis of conformational changes of proteins by quartz crystal microbalance (QCM-D) and surface plasmon resonance (MP-SPR) was performed. Both methods can be used to study protein adsorption phenomena (adsorbed amount and the thickness of protein layer). A combination of QCM-D and MP-SPR methods makes it possible to draw conclusions about the factors that control the interactions between LSZ and the surface of gold. pH strongly affects the effectiveness of LSZ adsorption onto the surface and leads to orientations changes of protein on the surface. The highest adsorption value was attained near the I.E.P. This data clearly indicates that electrostatic interactions are a driving force for LSZ adsorption and significantly affect the topography of layers formed on the surface. Furthermore, these meas- urements show high hydration (60%) of LSZ layer on surface of gold.
Źródło:
Zeszyty Naukowe Towarzystwa Doktorantów Uniwersytetu Jagiellońskiego. Nauki Ścisłe; 2014, 9; 35-54
2082-3827
2084-977X
Pojawia się w:
Zeszyty Naukowe Towarzystwa Doktorantów Uniwersytetu Jagiellońskiego. Nauki Ścisłe
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Suszenie rozpyłowe enzymów – przyczyny inaktywacji oraz metody i mechanizmy ich stabilizacji
Spray-drying of enzymes: causes of inactivation, methods and mechanisms of stabilizing them
Autorzy:
Samborska, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826973.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
adsorpcja bialek
enzymy
inaktywacja
mechanizmy stabilizacji
preparaty enzymatyczne
przyczyny
suszenie rozpylowe
temperatura
ubytki wody
uszkodzenia mechaniczne
Opis:
Inaktywacja enzymów wywołana procesem suszenia oraz próby opisu jej przyczyn i mechanizmów są przedmiotem wielu publikacji naukowych. W niniejszym artykule przedstawiono analizę najważniejszych przyczyn inaktywacji oraz podano przykłady badań obrazujących opisane mechanizmy. Do przyczyn tych zaliczono: działanie podwyższonej temperatury, niekorzystny wpływ ubytku wody z układu, niekorzystny wpływ adsorpcji białek na powierzchni międzyfazowej oraz uszkodzenia mechaniczne. Opisano również, oraz zilustrowano przykładami, metody i mechanizmy stabilizacji aktywności enzymów w czasie suszenia rozpyłowego, takie jak: zastępowanie wody, stan szklisty oraz adsorpcja międzyfazowa.
Enzyme inactivation generated by the spray drying process and attempts to describe both the possible causes and the mechanisms thereof constitute a subject matter of many scientific papers. In the present paper, the analysis of the most important causes of inactivation is presented, and some examples are given to illustrate the mechanisms described. The causes of inactivation include: impact of increased temperature, adverse effect of removing water from the system, adverse effect of protein adsorption on interfacial surface, and mechanical damages. Some methods and mechanism applied to stabilize the enzyme activity during spray-drying are described and exemplified, such as: water replacement, glassy state, and interfacial adsorption.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2010, 17, 6
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Zastosowanie nanostrukturalnych modyfikacji na powierzchni polimeru z użyciem molekularnego drukowania dla uzyskania selektywności w adsorpcji białka
Application of nanostructural modification of polymer surface by molecular imprinting with proteins towards increased selective adsorption
Autorzy:
Nawrocka, E.
Wandelt, B.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1219307.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
molekularne drukowanie polimerów
selektywna adsorpcja białek
modyfikacja
sensory polimerowe
molecular printing of polymers
surface modification
polymer sensors
selective adsorption of proteins
Opis:
Praca przedstawia badania nad molekularnym drukowaniem śladów białek na powierzchni filmu polimerowego celem otrzymania sensorowego materiału selektywnie adsorbującego wybrane białko. Użyto w badaniach dwa pokrewne białka: ? - laktoalbuminę i owoalbuminę, różniące się znacznie masą cząsteczkową i rozmiarem, ale o podobnej strukturze pierwszorzędowej. Praca zawiera wyniki badań procesów adsorpcji białka ? - laktoalbuminy oraz owoalbuminy na powierzchni polimeru modyfikowanej przez zastosowanie molekularnego drukowania z użyciem owoalbuminy. Prezentujemy selektywność adsorpcji białka na powierzchni sensora polimerowego, posiadającego specyficznie wiążące miejsca, wytworzone w procesie drukowania.
We report here molecular imprinting at a polymeric surface using protein as a template. That was to obtain sensing material being selective in adsorption of protein from environment. Two similar structure proteins: ? - lactalbumin and ovalbumin differing in molecular mass and size of the molecule have been used as template. The results of studies of adsorption of the proteins at the surface, which was modified by molecular imprinting with ovalbumine are presented. We are showing selectivity of adsorption of proteins at the polymeric surface with specifically binding sites created by molecular imprinting.
Źródło:
Chemik; 2011, 65, 2; 98-104
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies