Temat: actin filament - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Stabilization of actin filaments with phalloidin has no influence on chloroplast movement in Arabidopsis mesophyll cells
Autorzy:: Krzeszowiec, W.
Jagiello-Flasinska, D.
Gabrys, H.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/79834.pdf
Data publikacji:: 2013
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: conference
actin cytoskeleton
chloroplast
angiosperm
Arabidopsis thaliana
mesophyll cell
actin filament
phalloidin
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Modyfikacje potranslacyjne aktyny
Posttranslational modifications of actin
Autorzy:: Rędowicz, Maria
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1033933.pdf
Data publikacji:: 2018
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
Tematy:: actin
cytoskeleton
filament
regulation
aktyna
cytoszkielet
regulacja
Opis:: Aktyna, komponent cytoszkieletu komórek eukariotycznych, to jedno z białek najistotniejszych dla funkcjonowania organizmów i najlepiej zachowanych w toku ewolucji. Ta globularna cząsteczka o masie cząsteczkowej około 42,3 kDa występuje zarówno w formie monomerycznej, jak i spolimeryzowanej (filamenty), a zdolność do dynamicznej reorganizacji aktyny jest niezbędna dla życia komórki. Przejście pomiędzy obiema formami jest możliwe dzięki precyzyjnej w czasie i przestrzeni, dynamicznej regulacji organizacji aktyny przez szereg białek wiążących się zarówno z monomerami, jak i filamentami aktyny. Istotnym czynnikiem wpływającym na stopień spolimeryzowania aktyny są także liczne modyfikacje potranslacyjne tego białka. Niniejszy artykuł przeglądowy jest poświęcony omówieniu tego obszernego i wciąż mało poznanego zagadnienia, a w szczególności opisowi jakim modyfikacjom ulega aktyna i w jaki sposób modyfikacje te wpływają na strukturę i funkcje tego wyjątkowego białka.
Actin, a constituent of the cytoskeleton of eukaryotic cells, is one of the most important as well as best evolutionary conserved proteins. This globular protein with molecular mass of ~42.3 kDa exists in the cell both in the monomeric and filamentous form, and ability to undergo dynamic reorganization of these two forms is absolutely crucial for cell survival. The monomer-filament transition, precisely controlled in time and space, is possible due to interaction of actin with a panoply of proteins binding to either monomeric or filamentous actin. Yet another factor is affecting actin organization, namely numerous posttranslational modifications. This review article is devoted to presentation of this broad and still unrecognized topic with emphasis on description of the type of actin modifications and how they affect actin structure and function.
Źródło:: Kosmos; 2018, 67, 1; 43-55
0023-4249
Pojawia się w:: Kosmos
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Filamenty cienkie i mikrofilamenty - funkcjonalne kompleksy aktyny z tropomiozyną
Thin filaments and microfilaments - functional complexes of actin and tropomyosin
Autorzy:: Moraczewska, Joanna
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1033932.pdf
Data publikacji:: 2018
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
Tematy:: actin
dynamics
filament
regulation
tropomyosin
aktyna
dynamika
regulacja
tropomiozyna
Opis:: Aktyna jest uniwersalnym białkiem o strukturze dobrze zachowanej w toku ewolucji. W komórkach aktyna istnieje w równowadze pomiędzy formą monomeryczną i filamentową. Pomimo zachowanej w toku ewolucji struktury, aktyna pełni zdumiewająco wiele różnorodnych funkcji. Jest to możliwe dzięki zdolności aktyny do oddziaływania z wieloma białkami, wśród których znajdują się motory miozynowe oraz białka regulujące dynamiczną polimeryzację i depolimeryzację aktyny. Nadrzędnymi regulatorami filamentów aktynowych są tropomiozyny, rodzina superhelikalnych białek, które polimeryzują wzdłuż filamentowej aktyny, dzięki czemu stabilizują filamenty zapobiegając ich depolimeryzacji oraz kontrolują dostęp i aktywność białek wiążących aktynę. Tropomiozyny działają jako "stróże" filamentu, którzy kontrolują oddziaływania aktyny, co prowadzi do segregacji białek wiążących aktynę do swoistych przedziałów komórkowych gdzie białka te realizują określone funkcje komórkowe. W artykule zostały omówione zależne od tropomiozyny mechanizmy regulacji oddziaływań aktyny z niektórymi miozynami oraz z Arp2/3 i kofiliną - białkami, które inicjują rozgałęzianie, polimeryzację i depolimeryzację filamentów aktynowych.
Actin is a universal protein highly conserved in evolution. In cells, actin exists in equilibrium between a monomeric and filamentous form. In spite of a conservative structure, actin plays amazingly versatile functions. This is possible due to its interactions with numerous actin-binding proteins, among them with myosin motors and proteins regulating dynamic polymerization and depolymeriation of actin. Tropomyosins, superhelical proteins, which polymerize along the filament and stabilize actin by preventing its depolymerization, are superior actin filament regulators. Tropomyosins control the access and activity of various actin-binding proteins. Tropomyosins act thus as actin “gate-keepers” which control actin interactions leading to the segregation of actin-binding proteins into specific cell compartments where they perform specific cellular functions. This article discusses tropomyosin-dependent mechanisms of regulation of actin interactions with some myosins as well as Arp2/3 and cofilin - the proteins, which initiate branching, polymerization and depolymerization of actin filaments.
Źródło:: Kosmos; 2018, 67, 1; 31-41
0023-4249
Pojawia się w:: Kosmos
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "actin filament" wg kryterium: Temat

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Temat

Autor

Typ dokumentu

Język