Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "actin cytoskeleton" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-9 z 9
    Tytuł:
    Beta-actin in human colon adenocarcinoma cell lines with different metastatic potential.
    Autorzy:
    Nowak, Dorota
    Skwarek-Maruszewska, Aneta
    Zemanek-Zboch, Magdalena
    Malicka-Błaszkiewicz, Maria
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041430.pdf
    Data publikacji:
    2005
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    actin cytoskeleton
    β-actin
    colon adenocarcinoma
    invasiveness
    Opis:
    Human colon adenocarcinoma LS180 parental cell line and selected variants, characterized by different metastatic capacity were used to examine, whether a correlation exists between β-actin expression, its subcellular distribution and metastatic potential of these cells. Cytosolic fraction (supernatant 105000 × g), isolated from the tumor cells was used as a source for actin quantification. The higher level of β-actin was observed in the cytosol of three selected sublines to compare with LS180 parental line. Statistically significant increase of β-actin level in highly motile EB3 cells variant should be underlined to compare with the other sublines. Distinct differences in the phenotype of adenocarcinoma cell variants were found, such as the changes in cells shape, cells spreading and ability to attach to the surface of culture dish. Actin cytoskeleton was visualized with fluorescence microscopy application and microfilaments rhodamine-conjugated phalloidin staining. β-actin subcellular localization was done by immunofluorescence staining with monoclonal anti-β actin antibodies. In the elongated cells (LS180, 3LNLN), this isoactin is dispersed in the whole cell body and concentrates in pseudopods and at the leading edges, when in the rounded variant (EB3) β-actin dominates mainly in cortical ring under cellular membrane and it is also seen in the subtle protrusions. Summary of our former (Nowak et al., 2002, Acta Biochim. Polon., 49: 823) and current data lead to the conclusion that there is a distinct correlation between metastatic capacity of examined human colon adenocarcinoma cells, the state of actin polymerization, actin cytoskeleton organization and β-actin expression.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 2; 461-468
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Ovocystatin affects actin cytoskeleton organization and induces proapoptotic activity
    Autorzy:
    Malicka-Blaszkiewicz, Maria
    Filipczak, Nina
    Gołąb, Krzysztof
    Juszczyńska, Katarzyna
    Sebzda, Tadeusz
    Gburek, Jakub
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039207.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ovocystatin
    egg white cystatin
    actin cytoskeleton
    apoptosis
    Opis:
    Ovocystatin is a chicken egg white protein, generally known for its inhibitory activity against cysteine proteases. However, biological activity of ovocystatin does not seem to be well recognized in respect to other possible cellular effects. Our attention has been focused on ovocystatin cytotoxic effects in relation to its influence on actin cytoskeleton organization and apoptosis induction. In vitro studies with human melanoma A375, human cervix HeLa cancer cells and normal human fibroblasts - NHDF were done. Cytotoxic activity of ovocystatin was seen in respect to apoptosis induction - manifested by cell shape changes, phosphatydylserine translocation and actin cytoskeleton reorganization. Normal human fibroblasts have shown lower sensitivity to ovocystatin as compared with human melanoma A375 and human cervix HeLa cancer cells. In conclusion, ovocystatin affects actin cytoskeleton organization and displays proapoptotic activity towards applied cell lines. This implicates its application as a potential anticancer drug. However, its adverse effects on normal cells should be taken into consideration.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2014, 61, 4; 753-758
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Influence of BCR/ABL fusion proteins on the course of Ph leukemias.
    Autorzy:
    Telegeev, Gennady
    Dubrovska, Anna
    Dybkov, Mykhaylo
    Maliuta, Stanislav
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041568.pdf
    Data publikacji:
    2004
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    Philadelphia chromosome
    actin cytoskeleton
    leukemia
    BCR/ABL gene
    Opis:
    The hallmark of chronic myeloid leukemia (CML) and a subset of acute lymphoblastic leukemia (ALL) is the presence of the Philadelphia chromosome as a result of the t(9;22) translocation. This gene rearrangement results in the production of a novel oncoprotein, BCR/ABL, a constitutively active tyrosine kinase. There is compelling evidence that the malignant transformation by BCR/ABL is critically dependent on its Abl tyrosine kinase activity. Also the bcr part of the hybrid gene takes part in realization of the malignant phenotype. We supposed that additional mutations accumulate in this region of the BCR/ABL oncogene during the development of the malignant blast crisis in CML patients. In ALL patients having p210 fusion protein the mutations were supposed to be preexisting. Sequencing of PCR product of the BCR/ABL gene (Dbl, PH region) showed that along with single-nucleotide substitutions other mutations, mostly deletions, had occurred. In an ALL patient a deletion of the 5th exon was detected. The size of the deletions varied from 36 to 220 amino acids. For one case of blast crisis of CML changes in the character of actin organization were observed. Taking into account the functional role of these domains in the cell an etiological role of such mutations on the disease phenotype and leukemia progression is plausible.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 3; 845-849
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Effect of Rho-associated kinase inhibition on actin cytoskeleton structure and calcium response in glioma C6 cells
    Autorzy:
    Targos, Berenika
    Pomorski, Paweł
    Krzemiński, Patryk
    Barańska, Jolanta
    Rędowicz, Maria
    Kłopocka, Wanda
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041182.pdf
    Data publikacji:
    2006
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    glioma C6
    actin cytoskeleton
    RhoA
    ROCK
    calcium transients
    Opis:
    The role of actin cytoskeleton functional state in glioma C6 cell morphology and calcium signaling was investigated through modification of myosin II activity by blocking Rho-associated kinase with the specific inhibitor Y-27632. Treatment of glioma C6 cells with ROCK inhibitor resulted in actin cytoskeleton reorganization and also in the changed shape and distribution of mitochondria. Changes in the distribution of ER, the main calcium store in glioma C6 cells, were not visible. The inhibition of myosin II activity influences the first phase of calcium signaling evoked by agonist, and both phases of thapsigargin-evoked calcium response. We suggest that the observed increase in Ca2+ release from intracellular stores induced by IP3 formation as well as inhibition of SERCA ATPase is at least in part related to severely affected mitochondria. Enhancement of capacitative calcium entry evoked by thapsigargin is probably associated with the reorganization of the acto-myosin II system. ATP-induced calcium response presents no changes in the second phase. We observed that ATP stimulation of Y-27632 pretreated cells leads to immediate morphological rearrangement of glioma C6 cells. It is a consequence of actin cytoskeleton reorganization: formation of stress fibers and relocation of phosphorylated myosin II to actin filaments. It seems that the agonist-evoked strong calcium signal may be sufficient for myosin II activation and the stress fiber organization. This is the first work showing the dependence between the functional state of the acto-myosin II system and calcium signaling stressing the reversible character of this relationship.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 4; 825-831
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Stabilization of actin filaments with phalloidin has no influence on chloroplast movement in Arabidopsis mesophyll cells
    Autorzy:
    Krzeszowiec, W.
    Jagiello-Flasinska, D.
    Gabrys, H.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/79834.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    actin cytoskeleton
    chloroplast
    angiosperm
    Arabidopsis thaliana
    mesophyll cell
    actin filament
    phalloidin
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Migracja - regulacja zjawiska przez wybrane szlaki sygnałowe
    Migration, mechanisms and regulation principles
    Autorzy:
    Kłopocka, Wanda
    Korczyński, Jarosław
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1033962.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Tematy:
    actin cytoskeleton
    migration
    Rho proteins
    stress fibers
    białka Rho
    cytoszkielet aktynowy
    migracja
    włókna naprężeniowe
    Opis:
    Ruch i migracja są jedną z głównych funkcji życiowych komórek. W odpowiedzi na różne bodźce, dynamiczny cytoszkielet aktynowy generuje siłę umożliwiającą komórce przemieszczanie się w trójwymiarowej sieci zewnątrzkomórkowej macierzy czy po płaskim podłożu. Wydłużanie filamentów aktynowych na ich kolczastych końcach wypycha błonę komórkową w kierunku migracji, formując strefę frontalną zwaną lamellipodium. Skurcz włókien naprężeniowych umożliwia oderwanie tylnej części komórki i przesunięcie jej do przodu. W odpowiedzi na bodźce ze środowiska, receptory komórki inicjują wiele szlaków sygnałowych powodujących reorganizację mikrofilamentów aktynowych oraz skurcz układu akto-miozynowego. Głównymi regulatorami tych procesów są białka z rodziny Rho, fosfolipidy PIP2 oraz jony wapnia. Receptory nukleotydowe P2Y2 w połączeniu z białkami G regulują poziom fosfatydyloinozytolu-4,5-bisfosforanu (PIP2), który moduluje funkcje białek wiążących aktynę i aktywuje białka Rac1 oraz RhoA. Szlak sygnałowy RhoA/ROCK odgrywa ważną rolę w generowaniu skurczu włókien naprężeniowych. Z kolei białko Rac1 poprzez swój efektor kinazę PAK1 reguluje procesy formujące lamellipodium oraz wysuwanie strefy wiodącej podczas migracji.
    Motility is a common feature of numerous cell types. In response to various stimuli, the dynamic actin cytoskeleton and contractility generate forces needed to drive the cell forward. Actin filament elongation on the barbed ends pushes the plasma membrane forward during lamellipodium formation. Stress fibers contraction and/or the contraction of the cortical network are responsible for detaching the rear part of the cell and enable cell body to follow the progressing front. In response to extracellular stimuli, multiple signaling pathways are initiated resulting in the actin filament network reorganization and contractility of acto-myosin system. The key regulators of these processes are Rho family proteins, PIP 2 and calcium ions. Nucleotide receptors P2Y 2 coupled with G-proteins regulate the level of phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PIP 2 ), which in turn modulates a variety of actin binding proteins, is involved in calcium response, and activates Rac1 and RhoA proteins. The RhoA/ROCK signaling pathway plays an important role in contractile force generation needed for the assembly of stress fibers, focal adhesions and for tail retraction during cell migration. The Rac1 via its effector Pak1 regulates lamellipodium formation and protrusion of the leading edge.
    Źródło:
    Kosmos; 2018, 67, 1; 207-218
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Modyfikacje potranslacyjne aktyny
    Posttranslational modifications of actin
    Autorzy:
    Rędowicz, Maria
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1033933.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Tematy:
    actin
    cytoskeleton
    filament
    regulation
    aktyna
    cytoszkielet
    regulacja
    Opis:
    Aktyna, komponent cytoszkieletu komórek eukariotycznych, to jedno z białek najistotniejszych dla funkcjonowania organizmów i najlepiej zachowanych w toku ewolucji. Ta globularna cząsteczka o masie cząsteczkowej około 42,3 kDa występuje zarówno w formie monomerycznej, jak i spolimeryzowanej (filamenty), a zdolność do dynamicznej reorganizacji aktyny jest niezbędna dla życia komórki. Przejście pomiędzy obiema formami jest możliwe dzięki precyzyjnej w czasie i przestrzeni, dynamicznej regulacji organizacji aktyny przez szereg białek wiążących się zarówno z monomerami, jak i filamentami aktyny. Istotnym czynnikiem wpływającym na stopień spolimeryzowania aktyny są także liczne modyfikacje potranslacyjne tego białka. Niniejszy artykuł przeglądowy jest poświęcony omówieniu tego obszernego i wciąż mało poznanego zagadnienia, a w szczególności opisowi jakim modyfikacjom ulega aktyna i w jaki sposób modyfikacje te wpływają na strukturę i funkcje tego wyjątkowego białka.
    Actin, a constituent of the cytoskeleton of eukaryotic cells, is one of the most important as well as best evolutionary conserved proteins. This globular protein with molecular mass of ~42.3 kDa exists in the cell both in the monomeric and filamentous form, and ability to undergo dynamic reorganization of these two forms is absolutely crucial for cell survival. The monomer-filament transition, precisely controlled in time and space, is possible due to interaction of actin with a panoply of proteins binding to either monomeric or filamentous actin. Yet another factor is affecting actin organization, namely numerous posttranslational modifications. This review article is devoted to presentation of this broad and still unrecognized topic with emphasis on description of the type of actin modifications and how they affect actin structure and function.
    Źródło:
    Kosmos; 2018, 67, 1; 43-55
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Drought-induced changes of actin cytoskeleton organization in barley leaves
    Autorzy:
    Sniegowska-Swierk, K.
    Dubas, E
    Rapacz, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/79886.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    conference
    cytoskeleton organization
    barley
    Hordeum vulgare
    leaf
    drought stress
    actin
    gene expression
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2013, 94, 3
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Polyamines and cell migration
    Autorzy:
    McCormack, S.A.
    Johnson, L.R.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/70020.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Fizjologiczne
    Tematy:
    cytoskeleton
    spermine
    polyamine
    ornithine decarboxylase
    microtubule
    cell migration
    actin polymerization
    putrescine
    spermidine
    Źródło:
    Journal of Physiology and Pharmacology; 2001, 52, 3
    0867-5910
    Pojawia się w:
    Journal of Physiology and Pharmacology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-9 z 9

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies