Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Peroxidase" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 116
Tytuł:
Wpływ kwasu siarkawego na reakcję utleniania kwasu L-askorbinowego przez peroksydazę w obecności nadtlenku wodoru
Vlijanie sernistojj kisloty na reakciju okislenija L-askorbinovojj kisloty dejjspleviem peroksidaza v prisutstvii perekosi vodorosta
Influence of sulfurous acid on oxidation of L-ascorbic acid by peroxidase in the presence of hydrogen peroxide
Autorzy:
Chmielnicka, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/876744.pdf
Data publikacji:
1963
Wydawca:
Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Państwowy Zakład Higieny
Tematy:
kwas L-askorbinowy
utlenianie
peroksydaza
nadtlenek wodoru
kwas siarkowy
L-ascorbic acid
oxidation
peroxidase
hydrogen peroxide
sulphuric acid
Źródło:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny; 1963, 14, 5
0035-7715
Pojawia się w:
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Some examples of the use of electrophoretic protein analysis in taxonomic investigations of leguminous plants
Autorzy:
Przybylska, J
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2048196.pdf
Data publikacji:
1995
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:
Pisum
genetic resource
isoenzyme
plant genetics
electrophoresis
leguminous plant
dehydrogenase
taxonomy
albumin
Lupinus
globulin
Phaseolus
peroxidase
Leguminosae
legumin fraction
phaseolin
Papilionoideae
amylase
seed protein
taxonomic investigation
transaminase
protein
aminopeptidase
phenotype
esterase
Opis:
The article reviews the work of the author and coworkers on the use of electrophoretic protein analysis in taxonomie studies and classification of genetic resources of some leguminous plants: the genus Pisum, the Old-World Lupinus species and the cultivated Phaseolus species. On the example of the genus Pisum, the object of many years' investigations, the usefulness of electrophoretic analysis of different protein types - seed globulins, seed albumins and enzyme systems - is critically discussed. It has been concluded that variation in seed albumins, proteins often ignored in comparative analyses, should be more widely considered in taxonomie investigations. The conclusion was supported by the results obtained for Lupinus and Phaseolus species.
Źródło:
Journal of Applied Genetics; 1995, 36, 3; 255-271
1234-1983
Pojawia się w:
Journal of Applied Genetics
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Blood leukocytes and eosinophil peroxidase are not related to faecal egg counts in Polish Wrzosowka hoggets naturally infected with gastrointestinal nematodes
Autorzy:
Moskwa, B.
Doligalska, M.
Cabaj, W.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/839118.pdf
Data publikacji:
1998
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
parasite
gastrointestinal nematode
blood
nematode
leucocyte
eosinophil peroxidase
Źródło:
Annals of Parasitology; 1998, 44, 3
0043-5163
Pojawia się w:
Annals of Parasitology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The effect of methylprednisolone on the dynamics of oxygen uptake and peroxidase and superoxide dismutase activities in skeletal muscles of mice infected with Trichinella spiralis larvae
Autorzy:
Wandurska-Nowak, E.
Boczon, K.
Derda, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/838559.pdf
Data publikacji:
1998
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
Tematy:
parasite
superoxide dismutase
mouse
mice
larva
peroxidase
Trichinella spiralis
skeletal muscle
Źródło:
Annals of Parasitology; 1998, 44, 3
0043-5163
Pojawia się w:
Annals of Parasitology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Kinetic studies on the oxidation of nitrite by horseradish peroxidase and lactoperoxidase
Autorzy:
Gębicka, Lidia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044450.pdf
Data publikacji:
1999
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
lactoperoxidase
nitrite
stopped-flow
horseradish peroxidase
Opis:
The reaction of nitrite (NO-_2) with horseradish peroxidase and lactoperoxidase was studied. Sequential mixing sopped-flow measeruments gave the following values for the rate constants of the reaction of nitrite with compounds II (oxoferryl heme intermediates) of horseradish peroxidase and lactoperoxidase at pH 7.0, 13.3 ± 0.07 mol^{-1}dm^3s^{-1} and 3.5 ± 0.05 · 10^4mol^{-1}dm^3s^{-1}, respectively. Nitrite, at neutral pH, influenced measurements of activity of lactoperoxidase with typical substrates like 2,2'-azino-bis[ethyl-benzothiazoline-(6)-sulphonic acid] (ABTS), guaiacol or thiocyanate (SCN-). The rate of ABTS and guaiacol oxidation increased linearly with nitrite concentration up to 2.5-5 mmol dm^{-3}. On the other hand, two-electron SCN- oxidation was inhibited in the presence od nitrite. Thus, nitrite competed with the investigated substrates of lactoperoxidase. The intermediate, most probably nitrogen dioxide (*NO_2), reacted more rapidly with ABTS or guaiacol than did lactoperoxidase compound II. It did not, however, effectively oxidize SCN- to OSCN-. NO-_2 did not influence the activity measurements of horseradish peroxidase by ABTS or guaiacol method.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1999, 46, 4; 919-927
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antioxidant status in erythrocytes of cystic fibrosis children.
Autorzy:
Laskowska-Klita, Teresa
Chełchowska, Magdalena
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044199.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
superoxide dismutase
catalase
glutathione peroxidase
vitamin E
erythrocytes
cystic fibrosis
Opis:
Activities of superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase in erythrocytes of cystic fibrosis children were studied in order to estimate the severity of their deficiency. Our results point to increased susceptibility of erythrocytes of cystic fibrosis subjects to oxidative injury and indicate that the antioxidant status of patients should be carefully monitored.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 1; 283-285
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes in GSH-antioxidant system induced by daunorubicin in human normal and diabetic fibroblasts.
Autorzy:
Zatorska, Agnieszka
Maszewski, Janusz
Jóźwiak, Zofia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043460.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
glutathione S-transferase
glutathione reductase
glutathione peroxidase
daunorubicin
apoptosis
glutathione
oxidative stress
Opis:
We investigated the effect of daunorubicin on glutathione content and activity of GSH-related enzymes in cultured normal and diabetic human fibroblasts. Cells were incubated with 4 μM daunorubicin (DNR) for 2 h followed by culture in drug-free medium for up to 72 h. Treatment of diabetic cells with the drug caused a time-dependent depletion of intracellular GSH and a decrease of the GSH to total glutathione ratio. GSH depletion was accompanied by apoptotic changes in morphology of the nucleus. Analysis of GSH-related enzymes showed a significant increase of the activities of Se-dependent and Se-independent peroxidases and glutathione S-transferase. In contrast, glutathione reductase activity was reduced by 50%. Significant differences between normal and diabetic cells exposed to DNR were observed in the level of GST and Se-dependent glutathione peroxidase activities. These findings indicated that daunorubicin efficiently affects the GSH antioxidant defense system both in normal and diabetic fibroblasts leading to disturbances in glutathione content as well as in the activity of GSH-related enzymes.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 3; 825-835
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Selenium, glutathione and glutathione peroxidases in blood of patients with chronic liver diseases.
Autorzy:
Czuczejko, Jolanta
Zachara, Bronisław
Staubach-Topczewska, Ewa
Halota, Waldemar
Kędziora, Józef
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043405.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
selenium
glutathione peroxidase
chronic liver disease
glutathione
oxidative stress
Opis:
Disturbances in the antioxidant system could play a role in pathogenesis of chronic liver disease. The aim of our study was to evaluate the levels/activities of antioxidants in blood of patients with chronic liver disease. We estimated selenium and glutathione concentrations and glutathione peroxidase activities in blood of 59 patients with chronic hepatitis B or C virus infection (group 1) and 64 patients with alcoholic, autoimmune or cryptogenic chronic liver disease (group 2). The results were compared with 50 healthy controls. Whole blood and plasma selenium and red cell glutathione concentrations were significantly lower in the patients compared with the controls. Red cell glutathione peroxidase activity was slightly reduced in both subgroups of group 1 and in group 2 with normal alanine aminotransferase values. Plasma glutathione peroxidase activity was slightly but significantly higher in patients with elevated aminotransferase values. The findings suggest that disturbances in antioxidant parameters in blood of patients with chronic liver disease may be the cause of the peroxidative damage of cells.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 4; 1147-1154
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Similarity between enzymatic and electrochemical oxidation of 2-hydroxyacridinone, the reference compound of antitumor imidazoacridinones.
Autorzy:
Mazerska, Zofia
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043630.pdf
Data publikacji:
2003
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
peroxidase-mediated oxidation
antitumor acridinones
enzymatic activation
enzymatic and electrochemical transformations
Opis:
The present work is part of a wide research project aimed to elucidate the mechanism of the metabolic activation of the antitumor imidazoacridinone agent C-1311 selected for clinical trials. The objectives of the investigations presented here were: (i) to examine the enzymatic transformation of the reference compound 2-hydroxyacridinone and (ii) to test the similarity between enzymatic and electrochemical oxidation of acridinone compounds. This similarity was searched with respect to the usefulness of the electrochemical results for further studies on the metabolic oxidation of imidazoacridinone antitumor drugs. The enzymatic oxidation of 2-hydroxyacridinone was performed with a model system containing various amounts of horseradish peroxidase and hydrogen peroxide and was followed by UV-VIS spectroscopy and by HPLC. One product of the reaction was isolated and its chemical structure was identified. It was shown that 2-hydroxyacridinone was transformed by the studied system in a manner dependent on the amount of the enzyme and on the compound/H2O2 ratio. While under mild reaction conditions the transformation ran slowly to yield only one product, p1, independently of the reaction time, higher enzyme concentration resulted in several steps of transformation. Product p1 turned out to be a dimer: 1,1-bi(2-hydroxyacridinone). A comparison of the results of the enzymatic transformations of 2-hydroxyacridinone presented here with studies on the electrochemical oxidation reported earlier allowed us to show both transformations to be similar as far as the reaction pathway and two reaction products are concerned.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2003, 50, 2; 515-525
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Cadmium-induced changes in antioxidant enzymes in suspension culture of soybean cells.
Autorzy:
Sobkowiak, Robert
Rymer, Katarzyna
Rucińska, Renata
Deckert, Joanna
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043349.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
ascorbate peroxidase
superoxide dismutase
peroxidase
soybean cell suspension culture
catalase
cadmium
Opis:
Cadmium (Cd), similarly to other heavy metals, inhibits plant growth. We have recently showed that Cd2+ either stimulates (1-4 μM) or inhibits (ł 6 μM) growth of soybean (Glycine max L.) cells in suspension culture (Sobkowiak & Deckert, 2003, Plant Physiol Biochem. 41: 767-72). Here, soybean cell suspension cultures were treated with various concentrations of Cd2+ (1-10 μM) and the following enzymes were analyzed by native electrophoresis: superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT), peroxidase (POX) and ascorbate peroxidase (APOX). We found a significant correlation between the cadmium-induced changes of soybean cell culture growth and the isoenzyme pattern of the antioxidant enzymes. The results suggest that inhibition of growth and modification of antioxidant defense reactions appear in soybean cells when Cd2+ concentration in culture medium increases only slightly, from 4 to 6 μM.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2004, 51, 1; 219-222
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
3-Amino-1,2,4-triazol. Dokumentacja proponowanych wartości dopuszczalnych wielkości narażenia zawodowego
3-Amino-1,2,4-triazole
Autorzy:
Struciński, P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/138161.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Centralny Instytut Ochrony Pracy
Tematy:
3-amino-1,2,4-triazol
amitrol
narażenie zawodowe
inhibicja peroksydazy tarczycowej
działanie wolotwórcze
przerost tarczycy
najwyższe dopuszczalne stężenie
NDS
3-amino-1,2,4-triazole
amitrole
occupational exposure
inhibition of thyroid peroxidase
goitrogenic activity
hypertrophy of thyroid gland
maximum admissible concentration
occupational exposure level
Opis:
3-Amino-1,2,4-triazol (amitrol) jest nieselektywnym, systemicznym herbicydem i regulatorem wzrostu roślin o szerokim spektrum działania stosowanym w zwalczaniu chwastów jednoliściennych i dwuliściennych, zarówno jednorocznych, jak i bylin, na takich obszarach nieużywanych rolniczo, jak: nieużytki, okolice linii kolejowych, tereny przemysłowe i rowy melioracyjne. Ponadto jest stosowany po zbiorach i/lub przed siewem (bądź sadzeniem) wielu upraw, m.in.: kukurydzy, rzepaku, ziemniaków czy pszenicy, a także w sadach owocowych, winnicach i uprawach roślin ozdobnych. Związek ten nie jest obecnie ani produkowany, ani konfekcjonowany w Polsce. Amitrol jest klasycznym przedstawicielem grupy zanieczyszczeń chemicznych zdolnych do zaburzania homeostazy układu hormonalnego. Podstawowy mechanizm działania amitrolu polega na selektywnym blokowaniu peroksydazy tarczycowej – kluczowego enzymu w cyklu reakcji biosyntezy trójjodotyroniny i tyroksyny u organizmów wyższych. Niedobór hormonów tarczycy wywołuje wzmożone wydzielanie przez podwzgórze tyreoliberyny (TRH), która z kolei działa na przedni płat przysadki i stymuluje ją do produkcji hormonu tyreotropowego (TSH). Ten z kolei wywołuje zwiększenie tempa podziału komórek tarczycy i unaczynienia gruczołu oraz pobudza go do wzmożonej biosyntezy trójjodotyroniny i tyroksyny. Przy zablokowanym szlaku biosyntezy hormonów tarczycy dochodzi do jej nadmiernego wzrostu. Doniesienia na temat toksyczności ostrej amitrolu w przypadku człowieka w dostępnym piśmiennictwie są nieliczne. Opisywany jest przypadek samobójczej próby 39-letniej kobiety, która spożyła preparat zawierający amitrol i diuron w dawce równoważnej 20 mg amitrolu/kg m.c., co nie wywołało u niej żadnych objawów zatrucia. Nieliczne dane wskazują na wywoływanie przez amitrol podrażnienia i zmian uczuleniowych na skórze. Badania kilku pracowników narażonych zawodowo na działanie amitrolu nie wykazały toksycznego oddziaływania związku na tarczycę. W retrospektywnych badaniach epidemiologicznych przeprowadzonych w Szwecji w latach 70. i obejmujących okres od 1957 r. nie wykazano związku między narażeniem na amitrol a zwiększonym prawdopodobieństwem wystąpienia chorób nowotworowych, w tym raka tarczycy. Amitrol jest związkiem wykazującym niewielką toksyczność ostrą w stosunku do różnych gatunków zwierząt. Wartości LD50 po podaniu per os sięgają 25 000 mg/kg m.c. u gryzoni, natomiast w przypadku narażenia drogą dermalną wynoszą do 15 000 mg/kg m.c. u gryzoni i powyżej 10 000 mg/kg m.c. u królików. Do najwyraźniejszych skutków podprzewlekłego i przewlekłego narażenia zwierząt laboratoryjnych (zwłaszcza szczurów) na amitrol jest powstawanie przerostu tarczycy (wola), a mikroskopowo – zmniejszenie komórek pęcherzykowych tarczycy i znaczne zmniejszenie zawartości w nich koloidu. Na podstawie 11- i 13-tygodniowych badań na szczurach, podczas których obserwowano zmiany funkcji narządu krytycznego, tj. tarczycy, wyznaczono poziom dawkowania równy 0,5 mg amitrolu/kg paszy, który nie wywołuje u zwierząt żadnych zmian w funkcjonowaniu gruczołu. Wartość ta pozwala na oszacowanie wartości NOAEL amitrolu na poziomie około 0,04 mg/kg m.c. Ogromna większość danych wskazuje, że amitrol badany w szerokim zakresie dawek nie wykazuje działania mutagennego. Działanie rakotwórcze amitrolu dotyczy przede wszystkim wywoływania zmian nowotworowych u zwierząt, przede wszystkim u gryzoni, w obrębie tarczycy, a także przysadki mózgowej. Zmiany te są wynikiem wzmożonej, wskutek działania amitrolu, proliferacji komórek pęcherzykowych tarczycy i w konsekwencji zwiększenia ryzyka wystąpienia spontanicznej mutacji i następnie jej utrwalenia. W 2001 r. IARC przeklasyfikowała amitrol z grupy 2B do grupy 3. Omawiana substancja działa fetotoksycznie jedynie w dużych dawkach. Otrzymane wyniki badań na zwierzętach nie upoważniają jednak do zaliczenia amitrolu do związków teratogennych czy mających wpływ na rozrodczość. Amitrol łatwo wchłania się z przewodu pokarmowego i osiąga największe stężenie w tkankach i narządach w ciągu kilku godzin po podaniu. Większość substancji jest wydalana z moczem w ciągu pierwszych 24 - 48 h w formie niezmienionej, a tylko niewielka część jest przekształcana do 2 - 3 metabolitów, również wydalanych z moczem. Proponowaną wartość NDS równą 0,15 mg/m3 obliczono na podstawie wartości NOAEL wyznaczonej w 11 - -tygodniowych badaniach na szczurach, którą przeliczono na równoważne dla człowieka stężenie tego związku w powietrzu, a następnie podzielono przez odpowiednie współczynniki niepewności.
3-Amino-1,2,4-triazole (amitrole) is a nonselective systemic triazole herbicide and plant growth regulator. Currently, the compound is not manufactured in Poland. Amitrol has effects on several biological systems but of most significance is its goitrogenic activity. It selectively inhibits thyroid peroxidase, which prevents the binding of inorganic iodine to tyrosine and reduces synthesis of thyroid hormones. It subsequently causes increased release of TSH, which continually stimulates growth of the thyroid gland. Amitrole has a very low toxicity to humans and laboratory animals. Studies have reported oral LD50 as high as 25000 mg/kg b.w., and the dermal LD50 as 15 mg/kg b.w. In 11- and 13-week feeding experiments on rats, the lowest dose which had not affected the activity of thyroid gland was equal to 0.5 mg/kg of diet, and the assessed NOAEL value was 0.04 mg/kg b.w./day. 27 Most assays have shown that amitrole does not elicit mutagenic action. In mouse and rat experiments, amitrole administered orally induced thyroid follicular-cell adenomas and carcinomas by a non-genotoxic mechanism involving altering the thyroid hormones homeostasis. The hepatocellular tumours seen in mice and a marginal increase in the incidence of benign pituitary adenomas in mice, were also produced by non-genotoxic mechanisms. In 2001, the International Agency for Research on Cancer reclassified amitrole from group 2B to group 3. The fetotoxic activity of amitrole was shown only in high, maternally toxic doses. It does not impair reproductive performance nor does it cause teratogenic malformations. The recommended maximum exposure limit (MAC) for amitrole of 0.15 mg/m3 is based on NOAEL (0.04 mg/kg b.w./day) derived from subchronic feeding studies in rats and relevant uncertainty factors. No STEL and BEI have been proposed.
Źródło:
Podstawy i Metody Oceny Środowiska Pracy; 2005, 4 (46); 5-27
1231-868X
Pojawia się w:
Podstawy i Metody Oceny Środowiska Pracy
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Aktywnosc beta-glikozydazy i peroksydazy w siewkach lubinu zoltego infekowanych Fusarium oxysporum f. sp. lupini
Beta-glycosidase and peroxidase activity in yellow lupin seedling infected by Fusarium oxysporum f. sp. lupini
Autorzy:
Rybus-Zajac, M
Morkunas, I
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/27357.pdf
Data publikacji:
2005
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Botaniczne
Tematy:
zamieranie roslin
beta-glikozydaza
aktywnosc enzymatyczna
choroby grzybowe
enzymy
infekcja grzybowa
gnicie korzeni
Fusarium oxysporum f.sp.lupini
lubin zolty
mechanizmy obronne
choroby roslin
zgorzel przedwschodowa
zmiany morfologiczne
peroksydaza
siewki
grzyby chorobotworcze
plant decline
beta-glycosidase
enzyme activity
fungal disease
enzyme
fungal infection
root decay
yellow lupin
defense mechanism
plant disease
morphological change
peroxidase
seedling
pathogenic fungi
Opis:
Lupine diseases caused by pathogenic fungi constitute a serious problem in agriculture. They lead to partial yield loss and deterioration of crop quality through the changes in biochemical composition of seeds or their contamination with mycotoxins. Some of common lupine diseases are fusarioses caused by Fusarium oxyspomm f. sp. lupini. Morphometric and metabolic changes were investigated in yellow lupine seedlings infected with F. oxyspomm f. sp. lupini. It was found that infection caused temporary inhibition of seedling growth, overcome at later development, and activation of ß-glycosidase and peroxidases. The changes in enzymes activity indicate the induction of defense mechanism against F. oxyspomm f. sp. lupini and inhibition of pathogen spread.
Choroby łubinu powodowane przez grzyby chorobotwórcze stanowią poważny problem w rolnictwie. Prowadzą do zniszczenia części plonu oraz pogorszenia jego jakości, poprzez zmiany w składzie biochemicznym nasion lub zakażenie ich mykotoksynami. Do powszechnie występujących chorób łubinu zaliczane są fuzariozy powodowane przez Fusarium oxysporum f. sp. lupini. Badano zmiany morfologiczne oraz metaboliczne w siewkach łubinu żółtego infekowanych F. oxysporum f. sp. lupini. Stwierdzono, że infekcja spowodowała okresowe zahamowanie wzrostu siewek, przełamane w dalszej fazie ich rozwoju oraz aktywację ß-glikozydazy oraz peroksydaz. Poinfekcyjne zmiany aktywności enzymów wskazują na uruchamianie mechanizmu obronnego względem F. oxysporum f. sp. lupini i zahamowanie rozprzestrzeniania się patogena.
Źródło:
Acta Agrobotanica; 2005, 58, 2; 103-110
0065-0951
2300-357X
Pojawia się w:
Acta Agrobotanica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Changes in the ascorbate-glutathione system during storage of recalcitrant seeds of Acer saccharinum L.
Autorzy:
Ratajczak, E
Pukacka, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/57429.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Botaniczne
Tematy:
ascorbate-glutathione system
ascorbate peroxidase
storage
seed
Acer saccharinum
monodehydroascorbate reductase
Opis:
Two seed lots of Acer saccharinum (recalcitrant), with an initial moisture content of 50% and 55%, were stored at +3oC for 6 months. After this time, their viability (measured as germinability) reached 100% and 30%, respectively. In embryo axes and cotyledons extracted from seeds, two major low molecular antioxidants were assayed: ascorbate (ASA and DHA) and glutathione (GSH and GSSG); and activities of enzymes of the ascorbate-glutathione cycle were measured: ascorbate peroxidase (APO) (E.C. 1.11.1.11), monodehydroascorbate reductase (MR) (E.C. 1.6.5.4), dehydroascorbate reductase (DHAR) (E.C. 1.8.5.1), and glutathione reductase (GR) (E.C. 1.6.4.2.). GSH and GSSG contents of embryo axes of stored seeds decreased, as compared to the control (fresh, non-stored seeds), but a larger decrease was observed in seeds with 30% viability. In cotyledons, a particularly high increase in the GSH content in relation to the control was observed in seeds with 100% viability, while the GSSG content was significantly lower in both stored seed lots than in the control. The ASA level was twice as high in seeds with 30% viability as in the control, both in embryo axes and in cotyledons. The activity of enzymes of the ascorbate-glutathione cycle was higher in embryo axes than in cotyledons. In embryo axes of seeds with 100% viability, enzyme activities were slightly lower than in the control, while in those of seeds with 30% viability, their activities were higher than in the control. The observed changes in activities of enzymes of the ascorbate-glutathione cycle and in ascorbate and glutathione levels suggest that the stored seeds of A. saccharinum have an active antioxidant system, which plays an important role in maintaining their viability during storage.
Źródło:
Acta Societatis Botanicorum Poloniae; 2006, 75, 1; 23-27
0001-6977
2083-9480
Pojawia się w:
Acta Societatis Botanicorum Poloniae
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Glutathione and GSH-dependent enzymes in patients with liver cirrhosis and hepatocellular carcinoma
Autorzy:
Czeczot, Hanna
Ścibior, Dorota
Skrzycki, Michał
Podsiad, Małgorzata
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041298.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
malondialdehyde
glutathione S-transferase
glutathione reductase
liver cirrhosis
glutathione peroxidase
glutathione
hepatocellular carcinoma
Opis:
We investigated glutathione level, activities of selenium independent GSH peroxidase, selenium dependent GSH peroxidase, GSH S-transferase, GSH reductase and the rate of lipid peroxidation expressed as the level of malondialdehyde in liver tissues obtained from patients diagnosed with cirrhosis or hepatocellular carcinoma. GSH level was found to be lower in malignant tissues compared to adjacent normal tissues and it was higher in cancer than in cirrhotic tissue. Non-Se-GSH-Px activity was lower in cancer tissue compared with adjacent normal liver or cirrhotic tissue, while Se-GSH-Px activity in cancer was found to be similar to its activity in cirrhotic tissue and lower compared to control tissue. An increase in GST activity was observed in cirrhotic tissue compared with cancer tissue, whereas the GST activity in cancer was lower than in adjacent normal tissue. The activity of GSH-R was similar in cirrhotic and cancer tissues, but higher in cancer tissue compared to control liver tissue. An increased level of MDA was found in cancer tissue in comparison with control tissue, besides its level was higher in cancer tissue than in cirrhotic tissue. Our results show that the antioxidant system of cirrhosis and hepatocellular carcinoma is severely impaired. This is associated with changes of glutathione level and activities of GSH-dependent enzymes in liver tissue. GSH and enzymes cooperating with it are important factors in the process of liver diseases development.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2006, 53, 1; 237-242
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Peroxidase and IAA oxidase activities during sink development in cotton seed.
Autorzy:
Rabadia, Vraj
Thaker, Vrinda
Singh, YeshDev
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2199024.pdf
Data publikacji:
2006-06-22
Wydawca:
Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin
Tematy:
cotton
IAA oxidase
peroxidase
seed development
Opis:
Seeds of the three cotton genotypes, H-6 and H-4 (Gossypium hirsutum),and V797 (G. herbaceum) for their growth variations in IAA oxidase and peroxidase activities. The three genotypes varied in their final seed weight. The peroxidase analysis was done with four different hydrogen donors. Though the trends in peroxidase activitywere almost similar in the three genotypes, there was variation with different hydrogen donors. These was an inverse correlation between Cytoplasmic peroxidase and Wall bound peroxidase activity and rate of water uptake of the seed. The peroxidase activity showed up increasing levels only after the rate of water uptake decreased. However, IAA oxidase activity did not show any discernible trend with water content. The role of cytoplasmic and wall bound peroxidase in seed development is discussed in detail    
Źródło:
Plant Breeding and Seed Science; 2006, 53; 27-36
1429-3862
2083-599X
Pojawia się w:
Plant Breeding and Seed Science
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 116

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies